Амилаза при прорастании зерна

Ранее отмечалось, что крахмал ферментами дрожжей и6 сбраживается. Его превращение в сбраживаемые дрожжами сахаристые вещества производится при помощи ферментов солода. Эти ферменты а-амилаза, Ь-амилаза и декстриназа — находятся в неактивном состоянии уже в исходном зерне, переходя в активное при его проращивании. Поэтому основная задача при проращивании зерна — это получение солода с максимальным количеством указанных ферментов. Но основную задачу необходимо решать при минимальном расходовании крахмала прорастающего зерна и максимальном освобождении частиц крахмала от окружающих их оболочек и его растворении, так как не использованный на прорастание зерна крахмал сам яляется сырьем для получения спирта. Важную роль, с экономической точки зрения, особенно в условиях промышленного производства, играет и длительность проращивания скорость прорастания зерна увеличивается, а длительность соответственно уменьшается с повышением температуры, но одновременно возрастает и скорость накопления в зерне патогенных микроорганизмов — бактерий и грибов. [c.44]

Декстриназа, как и амилаза, накапливается по мере прорастания зерна. В начале проращивания накопление ее, как и всех других ферментов зерна, происходит медленно, затем после четырех суток быстрее, а в конце проращивания (на десятые сутки) почти прекращается. На рис. 34 дано графическое изображение динамики накопления амилазы и декстриназы, определенной в условиях токовой солодовни для ячменя, овса и проса. [c.104]

Амилаза при прорастании зерна. При прорастании зерна р-амилаза освобождается из нерастворимого соединения с белками, и содержание ее в сво1бо1Д ом состоянии увеличивается по мере прорастания. А. И. Опарин и С. Б. Ка-ден наблюдали, что при прорастании семени р-амилаза перемещается из эндоспер.ма в зародыш, сами же зародыши не в состоянии ее синтезировать. Отмечается также, что содержание р-амилазы в готовом солоде не превышает количества ее, обнаруживаемого после действия папаином на зерно, взятое для проращивания. Эти факты указывают на то, что при прорастании семени р-амилаза под действием протеолитических ферментов переходит в свободное состояние что же касается а-амилазы, то вопрос о механизме накопления ее остается пока открытым. Вероятно, часть а-амилазы освобождается из зимогенного состояния, а часть синтезируется вновь. Наибольшая часть диастаза сосредоточена в области эндосперма, прилегающей к щитку. В вегетативных частях зерна, корешках и ростках диастаз практически отсутствует. [c.103]

В зерне содержатся следующие важнейшие ферменты, имеющие значение для технологии спирта карбогидразы, гидролизующие углеводы (Р-амилаза и появляющаяся при прорастании зерна -амилаза, сахараза, мальтаза) протеазы, гидролизующие белковые вещества (протеиназы, полипептидазы) липазы, расщепляющие жиры на глицерин и жирные кислоты. [c.8]

По истечении срока прорастания у зерен образуются так называемые ростки, т. е. пучок корней, длиной в 1,5—2 раза превышающий длину зерна, и зачаток стебля (зародышевый листок), который обычно не выходит из-под оболочки. Такое проросшее зерно, накопившее амилазу (диастаз) и другие ферменты, а также некоторое количество сахара за счет гидролиза крахмала и поэтому сладковатое на вкус, носит название зеленого солода [c.150]

Даже в зерне, достигшем полной технической спелости, биохимические процессы часто не завершаются и продолжаются еще некоторое время при хранении зерна. В этот период дозревания оболочка зерна становится проницаемой для кислорода, что обеспечивает приток его к клеткам зародыша и эндосперма зерно достигает полной всхожести и высокой способности к прорастанию. После отлежки крахмал зерна легче осахаривается амилазой, а клейковина становится более упругой. [c.50]

Вопрос об образовании ферментов в прорастающих зернах был предметом многочисленных исследований однако имеющийся довольно обширный фактический материал не дает еще детального понимания истории развития и совместной деятельности ферментов клетки во время процесса прорастания Почти во всех работах рассматривалось образование только одного определенного фермента и пе принималась во внимание деятельность других ферментов клетки. Так, например, Кьельдаль и Браун и Морис изучали образование амилазы в прорастающих злаках, Вайс — образование протеазы и т. д. Так как опыты проводились на различных материалах и в различных условиях, то систематизация имеющихся данных по образованию ферментов во время прорастания бесцельна. Для выяснения роли ферментов в экономике живого организма понимание их одновременного образования и совместной деятельности не менее существенно, чем знание свойств изолированных ферментов. Исходя из этих соображений, мы поставили себе целью определить одновременное развитие каталазы, пероксидазы, оксигеназы, амилазы и протеазы в прорастающих зернах. В настоящей статье мы приводим результаты этих исследований. [c.590]

Таким образом, пшеничные зерна, имеющие в состоянии покоя более высокое содержание ферментов, производят их во время прорастания в сравнительно меньшем количестве, чем зерна с более низкими начальными показателями. Это явление еще отчетливее, если сравнить образование дыхательных ферментов с образованием гидролитических ферментов на одном и том же материале. Так, например, в зернах урожая 1919 г. достигнуто максимальное значение всего в 2.4 раза больше начального для каталазы и в 46.2 раза больше для амилазы. В состоянии покоя содержание каталазы в зернах соответствовало 188.0, содержание амилазы — 4.5 см 0.1 N КМпО . Объяснение этого явления мы пока еще дать не можем. [c.594]

Растение ячменя содержит ген, контролирующий синтез а-амилазы в эндосперме семени. До прорастания семени этог ген полностью репрессирован. Когда же семя прорастает, растущий зародыш посылает в эндосперм сигнал в виде гибберелловой кислоты (эффектор), который дерепрессирует ге н фермента а-амилазы. При этом синтезируется а-амилаза, которая поступает в эндосперм и вызывает превращение крахмала. Данный процесс лежит в основе осолодения и изготовления солода из зерна ячменя. Если из семени удалить зародыш и эндосперм без зародыша и поместить во влажную среду, то-а-амилаза синтезироваться не будет. Если. же на такой эндосперм ячменя подействовать гибберелловой кислотой, то а-амилаза образуется интенсивно. Образование этого фермента зависит от синтеза РНК- и ДНК-матрицы под влиянием гибберелловой кислоты. Следовательно, происходит дерепрессия генома, усиливается синтез РНК, ив результате начинает действовать вся система синтеза фермента а-амилазы. [c.479]

Дифференциальная активация генов гормона м и. 1. Наиболее наглядным примером, свидетельствующим об активации генов гормонами, является индукция гиббереллином а-амилазы в семенах злаков, отвечающей за расщепление крахмала при прорастании зерна. К началу прорастания семян гиббереллин вызывает образование а-амилазы живым алейроновым слоем и выделение ее в мертвые клетки эндосперма, где отлагается запасной крахмал. Источником гиббереллина является зародыш. Опыты с С- и Н-изотопами доказывают, что а-амилаза не активируется, а синтезируется de novo из аминокислот. Для этого необходим синтез РНК. Активация генов под действием этого гормона является дифференциальной наряду с а-амилазой гиббереллин индуцирует рибонуклеазу и протеазы. [c.392]

Вслед за этим Кирхгоф исследовал гидролиз крахмала в присутствии солода. В этом случае процесс полного гидролиза крахмала и образование сахара заканчивались быстрее, чем с серной кислотой. Кирхгоф из этого сделал выводы о том, что усиление действия клейковины происходит в связи с прорастанием зерен, взятых на солод. Когда он отделил клейковину, содержащуюся в зернах солода, от крахмала, то последний был не способен сам по себе гидролизоваться. Казалось, что это служило доказательством того, что катализатор или фермент расщепления крахмала в данном случае был представлен клейковиной. Позже оказалось, что он находился в клейковине более или менее чистый препарат фермента амилазы, как известно, был выделен из клейковины в 1833 г. Пайеном и Персо. [c.21]

Образование ферментов в прорастающих зернах пшеницы и семенах подсолнуха определялось количественно методом, который позволял выражать действие каталазы, пероксидазы, оксигеназы и амилазы в кубических сантиметрах 0.1 раствора перманганата калия и действие протеазы в кубических сантиметрах 0.1 N серной кислоты. Результаты анализа приведены не к единице сухого вещества, которое непрерывно убывает в прорастающих в темноте зернах, а к единице общего азота, который остается практически иостояиным при прорастании. И в пшеничных зернах, и в подсолнечных семенах количество дыхательных ферментов (каталазы, пероксидазы, оксигеназы) значительно больше, чем гидролитических ферментов (амилазы, протеазы), как в состоянии покоя, так и при прорастании. [c.595]

Хорошо изученным примером прорастания семян, богатых полисахаридами, служит прорастание ячменя. Бьшо показано, что у ячменя синтез а-амилазы и других ферментов происходит в наружных слоях эндосперма под воздействием гиббереллина, выделяемого зародышем. Наружные слои эндосперма содержат резервный белок, служащий источником аминокислот для белкового синтеза. Этот процесс и соответствующие экспериментальные исследования описаны в разд. 16.2.6. На рис. 16.20 приведен пример, иллюстрирующий роль гормонов на ранних стадиях прорастания. Появление амилазы в прорастающих зернах ячменя можно также изучать, размалывая зерна в воде, фильтруя суспензию, центрифугируя фильтрат и определяя затем амилазную активность полученного прозрачного экстракта с помощью раствора крахмала. Если брать пробы зерен ячменя в разные сроки после начала прорастания, можно определить повышение ами-лазной активности в расчете на одно зерно на протяжении недели. [c.128]

Количество амилазы в семени, находящемся в состояния покоя, незначительно, ио с прорастанием оно возрастает. Центром образования амилазы, например, в зернах пшеницы или кукурузы являются зародыш, в частности его щиток, а также алейроновый слой, окружагонлий. эндосперм. Образующиеся ферменты а-амилаза и -амилаза диффундируют в ткани эндосперма и вызывают расщепление крахмала. Осахариваиие крахмала в эндосперме идет до конца только в том случае, когда он находится в тесном контакте с молодым побегом, который непрерывно поглощает и использует сахар, образуюпщйся при гидролизе. [c.355]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология