Амилаза зерна

Гидролиз крахмала в хранящемся зерне происходит так же, как и в картофеле, но основную роль играют амилазы. [c.45]

Крахмал предварительно подвергают осахариванию , т. е. превращению в более простое сахаристое вещество. Для этого картофель или зерно запаривают перегретым паром (при 140— 150° С) в результате получают массу, содержащую крахмальный клейстер. В эту массу, после того как она остынет, вводят солод (проросшие и измельченные зерна ячменя). Под каталитическим действием содержащегося в солоде фермента амилазы крахмал гидролизуется, распадаясь с образованием сахара мальтозы (стр. 251), [c.116]

Ранее отмечалось, что крахмал ферментами дрожжей и6 сбраживается. Его превращение в сбраживаемые дрожжами сахаристые вещества производится при помощи ферментов солода. Эти ферменты а-амилаза, Ь-амилаза и декстриназа — находятся в неактивном состоянии уже в исходном зерне, переходя в активное при его проращивании. Поэтому основная задача при проращивании зерна — это получение солода с максимальным количеством указанных ферментов. Но основную задачу необходимо решать при минимальном расходовании крахмала прорастающего зерна и максимальном освобождении частиц крахмала от окружающих их оболочек и его растворении, так как не использованный на прорастание зерна крахмал сам яляется сырьем для получения спирта. Важную роль, с экономической точки зрения, особенно в условиях промышленного производства, играет и длительность проращивания скорость прорастания зерна увеличивается, а длительность соответственно уменьшается с повышением температуры, но одновременно возрастает и скорость накопления в зерне патогенных микроорганизмов — бактерий и грибов. [c.44]

В созревающем зерне ячменя, ржи, пшеницы и овса присутствуют а- и р-амилазы, но в зрелом зерне обнаруживаются лишь следы р-амилазы. Заметное содержание свободной а-амилазы найдено в [c.130]

Солодоращение — процесс проращивания различных видов зерна злаковых культур (ячменя, проса, овса и кукурузы) в специально создаваемых и регулируемых условиях с целью накопления в них ферментов (а-амилазы, р-амилазы и декстрина-зы), способных осахаривать крахмал. [c.1019]

Осахаривающая способность амилазы солода, приготовленного из зерна различных культур (гидролиз 2%-ного раствора крахмала при pH 4,9 в течение 15 мин), по данным Хжоища, приведены на рнс. 64. Из него видно, что наряду с различием в осахаривающей способности разные солода имеют неодинаковый температурный оптимум, который у одних солодов (кукурузный, просяной, овсяной) приходится на одну строго определенную температуру, у других (ржаной, пшеничный, ячменный) — на некоторый интервал температур. Для всех солодов, за исключением овсяного, максимальная температура для действия амилазы не превышает 55Х, за ней наступает резкое снижение осахаривающей способности, а при 75—85°С— полное ее прекращение. Это объясняется тепловой денатурацией белковой молекулы фермента и связанной с ней потерей каталитической активности. [c.181]

Пиво. Пиво относят к так называемым солодовым слабоалкогольным напиткам, получаемым в результате сбраживания дрожжами экстрактов из проросших семян хлебных злаков. Основное сырье для производства пива ячменный солод, изготовляемый из проращенных зерен ячменя (процесс называется соложением). В процессе солодоращения в зерне накапливаются ферменты амилазы, расщепляющие крахмал на сбраживаемые углеводы (на мальтозу и декстрины) протеазы, превращающие белок (частично) в усвояемые дрожжами азотистые соединения. [c.206]

Сырьем для брожения служат различные сладкие плоды, патока (сахарсодержащий сироп — отход свеклосахарных заводов), а главном образом. зерно и картофель. Два последних продукта содержат крахмал, который под действием ферментов типа амилазы превращается в дисахарид мальтозу, способную гидролизоваться далее до глюкозы, подвергающейся затем спиртовому брожению. С ростом технического применения этилового спирта (в особенности для [c.159]

Опустите зерна в воду на несколько часов и оставьте их прорастать на блюдце в течение 4-5 дней, каждый день подливая немного воды. Проростки отделите, промойте водой и тщательно разотрите деревянным пестиком или ложкой. Кашицу разбавьте двойным количеством дистииированной воды и отожмите через плотную ткань в стакан. Такой экстракт содержит два фермента альфа-амилазу и бета-амилазу. Дополнительной обработкой можно разрушить один из них, чтобы наблюдать действие другого. Альфа-амилазу разрушим нагреванием. К одной части экстракта из ячменя добавьте три части воды, размешайте смесь и нагревайте ее 20 мин на водяной бане при 70 °С, тщательно перемешивая. Охлажденный раствор содержит бета-амилазу. [c.152]

Пищевое сырье сначала очищают от пыли, грязи и механических примесей, затем разваривают в течение 45—110 мин острым паром под давлением 4—5 ат. Образовавшаяся жидкая однородная масса поступает в заторный чан. Сюда же подается солод — ферментативный препарат, содержащий ферменты — амилазу или диастазу. Солод получают из проросшего в особых условиях зерна (ячменя, ржи, проса). После добавления солода массу выдерживают в течение 10—15 мин при температуре 61° С для ее стерилизации, а также растворения и осахаривания крахмала. Под действием ферментов крахмал быстро гидролизуется, растворяясь в воде [c.46]

В зерне содержатся следующие важнейшие ферменты, имеющие значение для технологии спирта карбогидразы, гидролизующие углеводы (Р-амилаза и появляющаяся при прорастании зерна -амилаза, сахараза, мальтаза) протеазы, гидролизующие белковые вещества (протеиназы, полипептидазы) липазы, расщепляющие жиры на глицерин и жирные кислоты. [c.8]

Устройство и принцип действия линии. Измельченное зерно после молотковой дробилки 3 поступает в смеситель 5 через лоток 2, где смешивается с теплой водой температурой 60...65 °С и а -амилазой ферментативного препарата, поступающего из расходного сборника 1. Соотношение зерна и воды, поступающих в смеситель, составляет 1 3, а температура замеса под держивается на уровне 50...55 °С. Продолжительность пребывания замеса в смесителе 5 составляет 10... 12 мин. В смесителе 5 происходит начальная стадия разжижения крахмала и растворения сухих веществ, а также обеспечивается нормальная текучесть массы за счет действия а-амилазы. [c.81]

Амилаза зерна. Ферменты распределены в зерне неравномерно они сосредоточены в зародыше и в периферических частях зерна. А. Н. Бах и А. И. Опарин впервые отметили тот факт, что при созревании зерна активность ферментов вначале увеличивается, а затем снижается и в дозревшем зерне едва заметно проявляется. В прорастающих зернах активность ферментов вновь увеличивается, достигая значительно большей величины, чем в начале созревания. Это положение для амилазы было подтверждено в созревающих зернах ячменя, ржи, пшеницы и риса. Работами А. Н. Баха и А. И. Опарина выяснено, что при созревании зерна, в период молочной зрелости, в зернах злаков обнаруживаются и а- и р-амилаза. В период восковой зрелости активность ферментов значительно понижается, и в зерне полной зрелости обнаруживается лишь р-амилаза. Опытным путем было показано, что амилаза образуется в вегетативных частях растения, стебле и листьях и из них уже мигрирует в созревающее зерно. По мере созревания зерна амилаза связывается с белками и переходит в зимогенное нерастворимое состояние. [c.102]

Ферментативный гидролиз крахмала. Ферментативный гидролиз крахмала протекает под влиянием ферментов амилаз, которые содержатся в слюне, соке поджелудочной железы, крови, печени, мозге. Источниками амилаз в промышленности служат проросшие зерна злаков (солод) II культуры п.чсснейых 1-рибон. [c.113]

Из смесителя 5 зерновой замес насосом 7 подается на контактную головку 6, где подогревается из распределителя 70 паром до 70...72 °С, и далее в аппараты 5 и 75 гидродинамической и ферментативной обработки I ступени, объем которых обеспечивает вьщержку в нем замеса не менее 3,5...4,0 ч. После заполнения аппарата примерно на 1/3 подключается циркуляционный контур, включающий центробежные насосы 7 и 75, обеспечивающие перемешивание массы в аппарате при ее температуре 65...70 °С. Во время гидродинамической обработки сьфья происходит дальнейшее разжижение, растворение крахмала и сухих веществ зерна за счет действия а-амилазы. [c.81]

При переработке измельченный картофель, смешанный с а-амилазой, закачивается насосом 7 через контактную головку 6 в аппараты 8 и 13. Далее процесс осуществляется по параметрам, применяемым при переработке зерна. [c.82]

Семена зерновых культур обычно содержат лишь незначительное количество или вовсе не содержат антипитательных веществ. Однако у некоторых видов встречаются различные нежелательные компоненты. Так, доказано наличие ингибиторов протеаз в пшенице, ячмене, ржи, кукурузе, рисе, сорго, овсе, тритикале и просе [14, 40, 41, 66, 68]. Эти ингибиторы находятся во всем зерне или в зародыше, или в эндосперме. Ингибиторы а-амилазы встречаются в пщенице и гречихе [90], а также в овсе, ржи и сорго. Лектин находится в зародыше пшеницы [3, 11]. Пшеница, кукуруза, овес и рожь содержат хлорогеновую кислоту. Танины обнаружены в ячмене и особенно в сорго [48]. Наконец, фитаты присутствуют в пшенице, кукурузе, овсе, рисе, ячмене, тритикале [19, 63, 83, 104]. [c.349]

Амилазы в зерне ячменя находятся в свободном и связанном состояниях. / . [c.35]

По данным С. С. Елизаровой, активность связанной бета амилазы (в мг мальтозы на 10 г зерна) у яровых ячменей колеблется от 90 до 205, общей — от 175 до 485. [c.35]

Амилазы относятся к полиазам. Они катализируют гидролиз высокомолекулярных полисахаридов — крахмала и гликогена. Основным источником амилаз являются злаковые. Амилаз много как б непроросшем, так и в проросшем зерне. В проросшем зерне амилазы наиболее активны. В растениях содержатся Р- и а-амилазы они встречаются как вместе, так и отдельно. Р-Амилазу еще называют растительной амилазой, так как она не найдена в организме животных. а-Амилаза содержится в животном организме, тогда ее называют жи- [c.92]

Присутствие в зерне ферментов, особенно амилаз, имеет большое значение при комбинировании крахмального производства со спиртовым. [c.35]

Явления брожения и переваривания известны с незапамятных времен, однако зарождение учения о ферментах (энзимология) относится к первой половине XIX в. Первое научное представление о ферментах было дано еще в 1814 г. петербургским ученым К.С. Кирхгофом, который показал, что не только проросшие зерна ячменя, но и экстракты из солода способны осахаривать крахмал с превращением его в мальтозу. Вещество, извлекаемое из проросшего ячменя и обладающее способностью превращать крахмал в мальтозу, получило название амилазы. Ю. Либих и Ф. Велер открыли агент, расщепляющий амигдалин, содержащийся в эфирном масле горького миндаля. Этот агент был назван эмульсином. В последующие годы были описаны другие ферменты, в частности пепсин и трипсин, вызывающие распад (гидролиз) белков в пищеварительном тракте. [c.116]

Крахмал — резервный полисахарид растений, молекула которого построена из остатков Л-глюкозы, соединенных друг с другом а-глюкозидными связями, нерастворимый в воде, дающий синее окрашивание с йодом. Молекулярный вес крахмала 110 000—140 000. Легко гидролизуется при действии различных животных и растительных амилаз с образованием мальтозы. Зерна крахмала не однородны и состоят из амилозы, нерастворимой в воде и дающей синее окрашивание с йодом, и амило-пектина, содержащего около 0,17% фосфора (в виде остатка фосфорной кислоты), дающего с йодом красно-фиолетовое окрашивание и растворимого в воде. [c.93]

Ферменты, обладающие амилазным действием, широко распространены в природе. Они находятся в зернах злаковых растений, клубнях картофеля, в печени, выделениях поджелудочной железы, слюне. С помощью амилаз крахмал подвергается в растительных и животных организмах превращению в растворимые углеводы — мальтозу и глюкозу, которые соками растений или кровью животных доставляются к местам потребления и при своем сгорании дают организму необходимую энергию. [c.310]

Одним из важнейших направлений научно-технического прогресса в отрасли является частичная и полная замена солода ферментными препаратами микробного происхождения. Создание комплексных ферментных препаратов, состоящих из а-амилаз, глюкоамилаз, проте-ниаз, целлюлаз, позволяет более глубоко осуществить ферментативный гидролиз углеводов (в частности, крахмала) и белков зерпо-карто-фельного сырья и полнее сбродить сусло до основного продукта — этилового спирта. Таким образом, дозировки каждого фермента и комплекса в целом, условия проведения ферментативного гидролиза субстрата приобретают решающее значение в эффективном применении ферментных препаратов и сокращении производственных потерь зерно-картофельного сырья. [c.3]

С целью получения очень тонкого измельчения зерна испытан ряд машин, в частности дезинтеграторы и дпсмембраторы. Измс,1ь-чение в этих машинах достигается благодаря ударному воздействию на зерно цилиндрических стальных штифтов, движущихся по круговым траекториям со скоростью до 150 м/с. Испытаны также дисмембраторы с зубчатыми мелющими телами. Есть основания надеяться, что для измельчения будут найдены достаточно экономичные машины. ВНИИПрБ разработана технология препаратов бактериальной а-амилазы. [c.103]

Рис. 4.7. Результаты, полученные методом связывания комплемента, с одной стороны, и методом двойной диффузии, с другой стороны, для сравнения антиген ности р-амилаз, экстрагируемых из непроросшего и пророс него зерна ячменя. В двух упомянутых методах использована одна н та же моноспецифическая иммунная сыворотка р-амилазы ячменя. Оба экстракта подвергли диализу и разбавили >1.0 получения одинаковой их активности.

Понижение активности амилаз при созревании зерна объясняется связыванием их с белками. В таком, зимогенном, состоянии амилазы нерастворимы и потому неактивны. Активность их восстанавливается после воздействия протеаз, освобождающих амилазы из зимогена. [c.130]

В пшеничном зерне найдены и изучены ферменты, имеющие немалое значение для обмена веществ, оценки качества пшеничного зерна и его переработки. Из литературы из вест-но, что в пшенице имеются амилазы, протеолитическне ферменты, окислительно-восстановительные ферменты, ли/1окси-даза, фитаза, липаза. [c.33]

Амилазы в зерне я чменя находятся в свободном и связан-. HQM состояниях. / . - [c.35]

Гиббереллины выделяют практически из всех частей растений их запасные и транспортные формы представляют собой гликозиды и комплексы с белками. Место биосинтеза гиббереллинов — корни, верхушечные стеблевые почки и разаивающиеся семена. Имеются данные, что гиббереллины синтезируются в побегах, затем транспортируются в корни, где трансформируются в активные формы, после чего снова аозвращаются в побеги, где и проявляют стимулирующий эффект. Механизм их биологического действия исследован недостаточно. Известно лишь, что в зернах ячменя они изменяют свойства мембран и индуцируют синтез а-амилазы, а в тканях ряда других растений изменяют наборы РНК и функционирующих ферментов. [c.717]

Важным фактором является степень растворимости мучного тела в зерне во время проращивания. Крахмал в мучном теле находится в клетках, стенки которых состоят в основном из гемицеллюлозы. Эти стенки клеток в ходе проращивания разрушаются. Благодаря это крахмальные зерна освобождаются и могут превращаться амилазами в низкомолекулярные декстрины и сахара. Моно- и оли-госахарнды, а также аминокислоты, образующиеся во время проращиваним в небольшом количестве, являются исходными веществами для образования специфических вкусовых и красящих веществ, возникающих в фазе сушки. Эти продукты придают солоду типичный аромат и коричневую окраску. [c.84]

Вслед за этим Кирхгоф исследовал гидролиз крахмала в присутствии солода. В этом случае процесс полного гидролиза крахмала и образование сахара заканчивались быстрее, чем с серной кислотой. Кирхгоф из этого сделал выводы о том, что усиление действия клейковины происходит в связи с прорастанием зерен, взятых на солод. Когда он отделил клейковину, содержащуюся в зернах солода, от крахмала, то последний был не способен сам по себе гидролизоваться. Казалось, что это служило доказательством того, что катализатор или фермент расщепления крахмала в данном случае был представлен клейковиной. Позже оказалось, что он находился в клейковине более или менее чистый препарат фермента амилазы, как известно, был выделен из клейковины в 1833 г. Пайеном и Персо. [c.21]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология