Вязкость растворов белков

Рис. 108. Зависимость вязкости раствора белка от pH среды

Пользуясь этой формулой, можно легко сравнить вязкости растворов белков, измерив время истечения их из капилляра относительно растворителя. [c.41]

Качественные выводы относительно формы молекул можно сделать и на основании вязкости растворов белков (этот метод широко применяется в количественной форме в случае других макромолекулярных соединений). [c.430]

Хорошо известно, что облучение ультрафиолетовым светом вызывает разнообразные химические и физические изменения белков. Так, например, в результате облучения изменяется вязкость растворов белков и их оптическое вращение, спектр поглощения белков в УФ-области, pH растворов и их поверхностное натяжение, электропроводность и молекулярный вес белков. К числу некоторых химических изменений, которые можно непосредственно наблюдать, относятся окисление и восстановление, образование аммиака, уменьшение количества сульфгидрильных групп, расщепление дисульфидных связей и разрыв водородных связей [253]. Особый интерес вызывает влияние ультрафиолетового облучения на вязкость растворов белков, па сшивание их и на образование потенциальных реакционноспособных центров, на которых может инициироваться привитая сополимеризация. [c.437]

Для растворов белков характерна высокая вязкость. Растворы фибриллярных белков всегда более вязкие, чем растворы глобулярных белков. На вязкость растворов белков сильное влияние оказывают изменения температуры и присутствие электролитов. С повышением температуры вязкость растворов белков снижается, а присутствие некоторых солей, в частности солей кальция, приводит к повышению вязкости растворов за счет сцепления молекул белков посредством ионных (кальциевых) мостиков. Иногда вязкость белкового раствора увеличивается настолько, что он теряет текучесть и переходит в гелеобразное состояние. Взаимодействие между макромолекулами белка в растворе может привести к образованию структурных сеток, внутри которых будут находиться захваченные молекулы воды. Такие структурированные системы называются гелями или студнями. Считается, что протоплазма клетки может переходить в гелеобразное состояние. Характерный пример — тело медузы, которое является как бы живым студнем, содержащим до 90 % воды. [c.75]

В заключение рассмотрим, как можно объяснить мембранным равновесием влияние pH и нейтральных электролитов на вязкость белков. Седлообразный характер кривой, характеризующей изменение вязкости раствора белка в зависимости от pH, объясняется способностью кинетических отдельностей макромолекул, находящихся в растворе, изменять свой объем в результате набухания или отбухания . Изменение объема частиц в растворе должно сопровождаться и соответствующим изменением вязкости. Лёб, впервые предложивший такое объяснение, считал мицеллу кинетической отдельностью в растворе белка. Однако в настоящее время, когда доказано, что высокомолекулярное вещество в растворе раздроблено до молекул, следует говорить о набухании не мицелл, а [c.476]

Реакция среды, от которой зависит форма макро- молекулы белка, определяет свойства белковых рас- , творов. В изоэлектрическом состоянии молекульп белка свернуты в плотный клубок и занимают не- большой объем. С увеличением или уменьшением pH молекулы распрямляются и объем клубка увели-, чивается. Чем больший объем занимает макромолеч кула, тем в большей степени она препятствует течеу нию жидкости, т. е. в большей степени увеличивает ся вязкость. По изменению вязкости раствора белка [c.263]

Для того чтобы охарактеризовать в какой-либо степени природу депатурационного превращения и описать свойства денатурированных белков, необходимо перечислить те характерные изменения, которые возникают как результат денатурации протеинов. Можно назвать не менее семи признаков денатурации. 1) уменьшение растворимости белка, точнее — повышение способности осаждаться (или высаливаться) при изоэлектрической реакции среды 2) потеря специфической биологической активности (например, ферментной) 3) повышение химической реактивности различных функциональных групп (например, сульфгидрильных, дисульфидных, кислотных, основных, фенольных гидроксилов и др.) 4) повышение расщепляемости белка протеолитическими ферментами 5) повышение вязкости растворов белка (изменение формы и размеров его молекул) 6) повышение абсолютной величины отрицательного оптического вращения 7) повышение коэффициента преломления растворов 8) потеря способности к кристаллизации. [c.159]

Еще на ранней стадии исследования белков было обнаружено, что при некоторых видах их химической модификации, не приводящих к изменениям молекулярного веса, происходит значительное увеличение вязкости растворов белков. Это явление объясняется тем, что полипептидная цепь немодифицирован-ного белка заснирализована и свернута, в результате чего она принимает глобулярную форму. Пример способа сворачивания приведен на рис. 40.5, на котором схематически представлена третичная структура миоглобина, имеющего протяженные спиральные участки, чередующиеся с неспиральной, нерегулярной вторичной структурой именно на этих участках происходит сворачивание и изгибание. Как было предсказано, а затем подтверждено рентгеноструктурным анализом, пролин вследствие своей циклической структуры образует пептидные связи с углами, исключающими спиральную структуру. Этот эффект схематически показан на рис. 40.1 (пролин помещен в правом верхнем углу). [c.380]

Трефферс указал, что вязкость раствора белка может быть лучше всего выражена при помощи текучести. Текучесть — величина, обратная вязкости. Соотношение между текучестью и концентрацией, согласно Треффер-су," равно [c.307]

Влияние ультрафиолетового света на вязкость растворов белков — явление довольно сложное. Так, вязкость растворов желатины уменьшается при облучении их ультрафиолетовым светом [409], тогда как вязкость растворов эуглобулинов и альбуминов под действием ультрафиолетового света возрастает [410]. Наконец, некоторые белки, например белок вируса табачной мозаики, могут быть полностью инактивированы облучением ультрафиолетовым светом, причем никаких изменений вязкости их растворов не наблюдается [411]. Интересно рассмотреть в связи с этим влияние ультрафиолетового света на другой природный полимер — дезоксирибонуклеиновую кислоту (ДНК), для которой природа происходя-ш их явлений довольно хорошо выяснена. Уменьшение вязкости и двойного лучепреломления в потоке растворов ДНК Холлендер объясняет расш еплением основной цепи этого биополимера [406]. Вязкость растворов больших молекул типа ДНК или белка может быть снижена как путем уменьшения средних размеров таких молекул, так и путем придания молекулам большей гибкости, благодаря чему может создаваться более компактная конфигурация. Методом светорассеяния Моросону и Александеру [408] удалось расчленить эти два эффекта у ДНК эти авторы нашли, что при облучении растворов ДНК ультрафиолетовым светом имеют место оба эти процесса. В отсутствие кислорода первичное действие света с длиной волны 2540 А заключается в расщеплении водородных связей в атмосфере, содержащей кислород, свет сразу же вызывает деструкцию основной цепи. При использовании нефильтрованного ультрафиолета в бескислородных условиях происходит как скручивание, так и деструкция основной цепи ДНК в присутствии кислорода число разрывов основной цепи значительно увеличивается. [c.438]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология