Амилоидоз

Денатурированный яичный альбумин соединяется очень прочно с азокрасителем конго красным, причем этот краситель предохраняет яичный альбумин от коагуляции при нагревании [14]. Анион красителя так прочно присоединяется к денатурированному белку, что продолжает оставаться в виде аниона, имеющего красную окраску, даже при pH 2, тогда как свободные анионы конго красного переходят в конго синий уже при значениях pH ниже 3—4. В бессолевых растворах конго красный образует с белками осадки [15]. Конго красный способен также связываться с нерастворимым белком — амилоидом, который при некоторых хронических воспалениях накапливается в печени, селезенке и других органах. Эта реакция используется для диагностики амилоидоза, так как введенный внутривенно краситель, связываясь амилоидом, быстрее исчезает из крови больных, стра- [c.222]

Накопление аномальных фибриллярных белков наследственные амилоидозы (10480 10525) [1102] [c.124]

Существует несколько различных типов амилоидоза, наследуемого как доминант- [c.124]

Таблица 4.26. Амилоидозы с аутосомно-доминантным наследованием [1102]

Амилоидоз наблюдается также при аутосомном рецессивном заболевании, известном как семейная средиземноморская лихорадка (24910). В этом случае амилоид накапливается преимущественно в почках и в иммунологическом отношении сходен с амилоидом, характерным для приобретенного системного амилоидоза. Амилоидоз при семейной средиземноморской лихорадке вторичен по отношению к основному заболеванию. [c.125]

Происхождение специфичного для наследственного амилоидоза фибриллярного белка непонятно. Возможно, что при определенной мутации возникает аномальный белок, способный образовать характерную для амилоидов структуру из р-складчатых слоев. Так как заболевание наследуется доминантно, аномальную структуру будут иметь лишь 50% молекул белка. Аномальный белок откладывается преимущественно в нервной ткани, это приводит к возник- [c.125]

Наследственный амилоидоз (португальский тип) Ретинобластома (см. текст) [c.126]

Рис. 6.51. Доминантный ген в Финляндии семейный амилоидоз с дистрофией сетчатки и церебральной нейропатией. Отмечены места рождений пораженных родителей 207 больных пробандов. Жирная точка - 10 родителей точка-1 родитель [1842].

Фибриллы амилоида у человека, выделенные при различных формах амилоидоза и от разных больных одной формой, мор- [c.214]

Соотношение фибрилл и Р-компонента в амилоиде может быть, по-видимому, различным, чем, возможно, объясняется разнородный состав амилоидного вещества при разных формах амилоидоза [Корнеева Т. С., 1970]. Это косвенно подтверждается различными поляризационно-оптическими свойствами амилоида на этапах его формирования. [c.217]

Загадочная, но практически очень важная особенность иммунной системы состоит в том, что в организме могут образовываться антитела против собственных клеток, как это имеет место при аутоиммунных болезнях. К числу таких болезней относится, по-видимому, ревматоидный артрит при этом заболевании сыворотка крови и суставная жидкость содержат комплексы IgG с неизвестными антигенами, причем такие комплексы не встречаются у здоровых лиц. При тяжелом аутоиммунном заболевании, системной красной волчанке, иммунная система часто образует антитела против собственной ДНК больных. Эти антитела атакуют клетки различных тканей, например эритроциты. Хотя клетки иммунной системы обычно отделены от нервных клеток гематоэнцефа-литическим барьером, все же у мышей нетрудно вызвать аллергический энцефаломиелит, при котором антитела повреждают миелиновые оболочки (т. 1, стр. 354), Другим примером таких заболеваний, называемых болезнями иммунных комплексов, служит амилоидоз, характеризующийся отложением белково-углеводных комплексов во внеклеточном пространстве [196]. Было сделано важное наблюдение, что количество аутоантител и отложения амилоида с возрастом увеличиваются. Предполагается, что болезнь иммунных комплексов является основной причиной старения. Огромное значение для медицины имело выявление природы основного заболевания почек—первичного гломе-рулонефрита, который, как показали исследования, обусловлен перекрестной реакцией между мембраной стрептококка и базальными мембранами почечных клубочков. [c.366]

Это и послужило поводом для названия полисахарида гепарансульфат . По-видимому, ему близок так называемый генаритинсульфат (из печени больных амилоидозом [202]). [c.231]

Группа заболеваний, называемых амилои-дозами, характеризуется накоплением во многих органах различных аномальных белков. Изучение их физико-химическими методами показало, что это белки с р-склад-чатыми слоями. Ненаследственные амилоидозы иногда возникают вследствие хронических гнойных инфекций. В других случаях амилоидозы могут быть связаны с различными дисплазиями плазматических клеток типа миеломатоза. При неопластической трансформации плазматических клеток фибриллярные белки образуются из иммуноглобулинов, тогда как происхождение амилоидогенных белков при амилоидо-зе, сопровождающем другие хронические болезни, неизвестно. [c.124]

Висцеральный амилоидоз Амилоид03, сопровождающийся глухотой, крапивницей и болями в конечностях Амилоидная кардиомиопатия Локализованные накопления амилоидов [c.125]

Церебральный артериальный амилоидоз Решетчатая дистрофия роговицы Кожно-лишайный амилоидоз Медуллярная карцинома щитовидной железы при множественном эндокринном аде-номатозе типа 2 с амилоидными отложениями [c.125]

Сравнительно недавно было показано, что карнозин также защищает мозговую ткань от образования амилоидозных отложений белка. Амилоидоз — системное заболевание, характеризующееся отложением белково-углеводных комплексов в межклеточном пространстве нервной ткани. Кроме ассоциации пептидных фрагментов в этом процессе важную роль играет сшивка пептидных фибрилл альдегидными группами редуцирующих сахаров и малоновым диальдегидом, который является вредным конечным продуктом окисления липидов. Защитный эффект карнозина при амилоидных перерождениях ткани обеспечивается, по-видимому, электрон-акцепторной активностью имидазольного кольца, препятствующей перекисному окислению. Однако эта активность проявляется только после включения гистидина в состав дипептида, имеющего значительный дипольный момент и пространственную стабилизацию кольца относительно этого диполя. Свободный гистидин такой активностью не обладает (Alberts et al., 1994). Определенную роль в дестабилизации амилоидных отложений, возможно, играет и Р-структура аланина (Iverson, 1997). [c.32]

Прогрессивное уменьшение массы лимфоидной ткани после рождения и на протяжении всей последующей жизни хорошо известно. Это заметно по уменьшению тимуса, лимфатических узлов, селезенки и числа лимфоцитов в крови. Наблюдения на людях и в экспериментах на животных дали много доказательств связи между болезнями старения и нарушением иммунных функций. В эту груп-ну заболеваний включают воспалительные заболевания, васкулярные и особенно кардиоваскулярные и почечные заболевания, так называемые дегенеративно-сосудистые заболевания, аутоиммунные заболевания, предрасположенность к инфекционным и злокачественным заболеваниям и амилоидоз. [c.63]

В последнее время особенно возрос интерес к амилоидозу ка к проблеме фибриллярного белка, тесно связанной с ортологие и патологией соединительной ткани [Серов В. В., Шамов И. А [c.210]

Установлены определенные связи полисахаридов и белков амилоида [Павлихина Л. В., 1961]. Оказалось, что основная белковая фракция амилоида (фракция А) связана с ШИК-по-ложительными сывороточными полисахаридами, тогда как малая белковая фракция амилоида (фракция В) находится в интимной связи с ГАГ. Как белковые, так и углеводные компоненты амилоида могут варьировать по составу и количеству в зависимости от формы амилоидоза и конкретного случая при этом особенно лабильны углеводные компоненты. Помимо белков и углеводов, в амилоиде обнаруживают липиды и липопротеиды, соли кальция, которые можно рассматривать как добавки амилоида и проявление его возраста . [c.212]

Природа фибриллярного белка амилоида (F-компонент) в последнее время хорошо изучена. Руководствуясь разносторонними исследованиями (определение относительной молекулярной массы, электрофоретический и хроматографический анализ), можно считать, что фибриллы амилоида представляют собой гетерогенную группу (смесь) белков с индивидуальными особенностями в каждом случае амилоидоза [Рукосуев В. С., 1975]. Из смеси белков фибрилл амилоида удалось выделить две группы— белок А (AS) и белок В. Белок А (AS), обнаруженный в амилоиде при всех формах амилоидоза у человека и при экспериментальном амилоидозе у различных животных, по сравнению с белком В содержит больше таких аминокислот, как аргинин, аспарагин, глицин, аланин и фенилаланин, причем последовательность концевых участков аминокислот отличаех-этот белок от любого из иммуноглобулинов. Белок В, обнаруженный в амилоиде при первичном амилоидозе, опухолевидном амилоидозе респираторного тракта и плазмоцитоме, по сравнению с белком А (AS) имеет большую относительную молекулярную массу по аминокислотному составу и последовательности концевых остатков аминокислот он напоминает легкие цепи иммуноглобулинов или белка Бене-Джонса [Isersky С. et al., 1972]. [c.215]

Наряду со специфическим фибриллярным амилоидным белком АА обнаружен его сывороточный аналог, циркулирующий в крови [Husby et al., 1975]. Сывороточный амилоидный белок, или SAA [Wegelius О., 1976], является гликопротеидом. Он отличается от белка АА по относительной молекулярной массе и аминокислотному составу, хотя идентичен белку АА по последовательности аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Основное отличие белка SAA от белка АА состоит в том, что белок SAA обнаруживают не только при амилоидозе, но и при [c.215]

Р-компонент обладает высокой иммуногенностью. Избирательное накопление его в амилоидных отложениях не получило еще объяснения. Наличие в амилоиде специфических антигенных структур не исключает присутствия в нем компонентов иммунных реакций (антитело, антиген, комплемент, иммунные комплексы) как добавок гематогенного происхождения. Рассмотрение природы и свойства амилоида убеждает в том, что амилоидная субстанция — это сложное гетерогенное вещество и диктует поиски механизмов его образования. Присутствие в амилоиде атавистического фибриллярного белка ставит вопрос об участии в его синтезе популяции определенных клеточных форм, по-видимому, тех, которые ответственны за синтез белков тела. Речь при этом идет не просто об участии синтезирующих белок клеток, а о появлении клона, синтезирующего особый фибриллярный белок, что немыслимо без клеточных трансформаций в белковосинтетической системе. В том же клеточном представительстве нуждается и синтез ГАГ, которые являются вторым обязательным тканевым компонентом амилоида. Факт обнаружения в амилоиде специфического антигена ставит вопрос об отношении к этому новому для организма антигену иммунокомпетентной системы становление реакции иммунитета или развитие толерантности. Этот вопрос шире — о реакции организма на амилоид как на свое или чужое , о безудержном прогрессировании амилоидоза в подавляющем большинстве случаев и об эксквизитности рассасывания амилоида в клинической практике. [c.218]

Морфогенез амилоидоза. Представления о морфологии амилоидогенеза претерпели значительные изменения в связи с новыми данными о природе и структуре амилоидного вещества. Руководствуясь имеющимися в настоящее время данными, прежде всего экспериментальными, мы считаем [Серов В. В., Тихонова Г. H., 1976 Серов В. В., Шамов И. А., 1977 Тихонова Г. H., 1977], что морфогенез амилоидоза складывается [c.218]

На основании электронно-микроскопического исследования селезенки, печени и почек при экспериментальном амилоидозе, проведенного нашей сотрудницей Г. Н. Тихоновой (1977), можно считать, что клеточные трансформации ретикулоэндотелиальной системы в предамилоидной стадии обязаны двум классам клеток — плазматическим и лимфоцитоподобным, гематогенная природа которых не вызывает сомнений. [c.219]

Вопрос о причастности того или иного вида клеток к продукции фибрилл амилоида при различных формах и типах амилоидоза не решен. Например, W. Zs hies he (1969) считает, что ретикулярные клетки играют основную роль в продукции фибрилл амилоида при вторичном амилоидозе, плазматические клетки—при парапротеинемических гемобластозах и идиопа-тическом амилоидозе, фибробласты — при генетическом (семейном) и локальном амилоидозе. [c.220]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология