Формование волокон белковых

Формование волокна из мочевинных растворов. Первоначальный метод формования волокна предусматривал использование для приготовления прядильных растворов мочевины. Белок растворяли в концентрированных водных растворах мочевины, выдерживали полученный раствор с целью созревания и повышения вязкости до 50—300 пуаз и формовали волокно путем продавливания прядильного раствора в осадительную ванну, содержащую 15% сульфата натрия, 2% серной кислоты при температуре 25—40°. Сформованное волокно вытягивали. Волокно, высушенное на этой стадии процесса, является рыхлым и слабым поэтому необходимо проведение операции задубливания волокна. С этой целью волокно обрабатывают насыщенным раствором поваренной соли, содержащим также 2% соляной кислоты, при температуре 35—50°. Во избежание гидролиза белка важно, чтобы концентрация кислоты не превышала 2%. После такой обработки волокно промывают, сушат и режут на штапельки нужной длины. Такие показатели волокна, как диаметр и длина штапелька, могут изменяться в зависимости от того, по какой системе предполагают перерабатывать волокно — аппаратной, гребенной или хлопковой. [c.250]

Прядильный раствор получают растворением белка в водном растворе едкого натра. Концентрация белка в прядильном растворе равна 20%. Прядильный раствор стабилизируют добавками небольших количеств этилксантогената натрия. Созревание полученного раствора ведут до тех пор, пока не будет достигнута необходимая вязкость волокно формуют в ванне, содержащей кислоту и соли. По составу осадительная ванна вероятно такая же, или очень близка к осадительной ванне, применяемой для формования казеинового волокна. При формовании волокно подвергают вытягиванию и точно так же, как в случае других искусственных белковых волокон, подвергают дублению формальдегидом. [c.254]

Макромолекулы зеина имеют сильно изогнутую форму. При растворении зеина в растворе соды происходит денатурация белка, и макромолекулы его приобретают более вытянутую форму. Такой раствор используют для формования волокна. После формования волокно подвергают дублению и вытягиванию. [c.256]

Ксантогенат целлюлозы растворяется в разбавленных растворах щелочи, образуя молекулярные растворы (по данным Штаудингера с сотрудниками). В этих растворах происходят гидролитические и окислительные процессы. Растворы ксантогената целлюлозы, содержащие около 8% целлюлозы и 6—7% едкого натра, после фильтрования подвергаются процессу созревания (при 18° в течение 60—70 час.). При этом наряду с деструкцией целлюлозы ) протекает ряд химических реакций, на которых мы не будем останавливаться. Во время созревания проводят удаление из вискозного раствора содержащихся в нем пузырьков воздуха, обусловливающих значительные трудности при формовании волокна. На этой стадии процесса к вискозному раствору добавляют матирующие вещества (обычно ТЮ2) и другие добавки (казеин и другие белки, различные амины и их производные). [c.119]

В 1935 г. проф. Астбери и проф. Чайнбелл высказали предположение о том, что для формования волокна могут быть использованы белки растительного происхождения, растворенные в мочевине. В связи с этим были начаты широкие исследования, имевшие целью использование земляного ореха, произрастающего в огромных количествах во многих тропических странах с влажным климатом, в качестве сырья для производства искусствен ного волокна. Проведенные исследования дали положительные результаты, и в 1938 г. на полузаводской установке вАрдире было получено первое волокно. Эта установка была создана для изучения технических возможностей нового волокна. Однако в начале второй мировой войны работы на этой установке были прекращены и не возобновлялись до 1946 г. Производительность первой установки для получения волокна ардиль в 1948 г. пе превышала 0,5 т волокна в неделю. [c.248]

Процесс формования волокна включает в себя операции, в результате которых зеиновое волокно получает свойства, приближающие его к шерсти 1) денатурация белка и вытягивание волокна, в результате которых происходит распрямление макромолекул зеина и ориентация их 2) обработка волокна формальдегидом для образования поперечных связей между макромолекулами. [c.256]

Формование волокна викара. Белок является одним из побочных продуктов производства кукурузного крахмала. Зеин представляет собой часть белка кукурузы, извлекаемую 70%-ным изопропиловым спиртод , который затем отгоняют и регенерируют, после чего зеин остается в виде светло-желтого тонкоразмолотого порошка. [c.257]

К этому классу относятся волокна, которые получают формованием растворов природных полисахаридов или белков в подходящую осадительную ванну. Наиболее важным видом искусственных волокон являются гидратцеллюлозные врлркна [c.311]

Метод прядения белковых волокон почти всегда основан на переводе белков, например казеина, под действием щелочи в возможно более концентрированный коллоидный раствор после удаления из него воздуха и созревания формование нитей (прядение) производится в разбавленной серной кислоте. Введениеформ-альдегида и алюминиевых солей или сульфата цинка в осадительную ванну вызывает своего рода дубление волокна, которое при этом отверждается. Волокно можно также подвергнуть последующей обработке формальдегидом. Затем волокно разрезают, получая штапельное волокно. На ощупь и по способности к крашению и теплоемкости белковые волокна похожи на шерсть, но они не могут образовывать войлокоподобную массу, так как нх поверхность не имеет такой чешуйчатой структуры, как поверхность шерсти. [c.427]

В США были проведены исследования по выделению белка из бобов сои, по изучению свойств растворов этого белка и формование из этих растворов волокна. Волокно, производство которого было начато в 1939 г., использовалось для изготовления тканей для обивки автомобилей. В 1942 г. ежедневный выпуск этого волокна составлял около 0,5 т. Однако через несколько лет выпуск его был прекраш,ен. В- период второй мировой войны (1939—1945 гг.) волокно из белка сои выпускалось в полупромышленном масштабе под названием силкул. По окончании войны это производство также было прекрагцено и пе возобновлялось. С 1956 г. волокно из белка сои вообще не производится. [c.253]

Хорошо известно, что протеиназы, расщепляя денатурированные белки, способствуют очищению ран, и следовательно, их заживлению. В этом направлении, в клинической практике с помощью иммобилизованных протеиназ сделано многое. В качестве носителей для иммобилизации протеолитических ферментов наиболее употребимы волокнистые материалы на основе целлюлозы, поливинилового спирта, солей альгиновой кислоты, полиамидное и коллагеновое волокно. Готовят препараты, иммобилизованные также на гранулированных материалах — целлюлозных шариках, гранулах декстрана, предварительно гидролизованных шариках капрона. Применяют также препараты, изготовленные нековалентным включением фермента в растворимые целлюлозы, в медленно рассасывающийся коллаген. Готовят нити, в которые при формовании включают фермент и используют их в качестве шовного материала. Сравнительный анализ действия нативных и иммобилизованных протеиназ (в основном а-химотрипсина, трипсина, террилитина, субтилизи-на, коллагеназы) показал, что уже на 2—4-й день рана очищается от некротических масс и по крайней мере вдвое быстрее наступает грануляция. [c.132]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология