Аминокислоты в синтезе пептидов

ИМИДЫ КИСЛОТ — производные кислот, содержащие два ацильных остатка, связанных с имидной группой ЫН. Известны линейные и циклические И. к. Наибольшее значение имеют циклические И. к.— производные двухосновных кислот, например, фталимид, сахарин и др. И. к., в отличие от амидов, не обладают свойствами оснований и являются слабыми кислотами. И. к. широко применяются в органическом синтезе гетероциклических соединений, аг/ Инов, аминокислот и пептидов. [c.107]

Для синтеза пептидов можно применять и циклические ангидриды аминокислот. Наибольшее распространение получил метод поликонденсации N-карбоксиангидридов а-аминокислот (известных под названием ангидридов Лейкса) [9]. Реакция протекает в присутствии катализаторов ионного типа (см. с. 188) [c.379]

Установлено строение нескольких белков, разработаны методы синтеза пептидов с заданной последовательностью расположения аминокислот и синтезированы некоторые белки. [c.8]

Для синтеза природных полипептидных цепей со строго заданной последовательностью аминокислотных остатков необходим многоступенчатый синтез, в котором число стадий конденсации равно степени полимеризации получаемого полипептида Р. Так как для направленного синтеза необходимо, чтобы вводимая аминокислота прореагировала только с другой заданной аминокислотой или пептидом, то она должна быть монофункциональна и соответственно одна из групп — амино- ли карбоксильная группа — должна быть защищена определенной группировкой, которая перед проведением следующей ступени синтеза может быть достаточно легко снята без разрыва пептидной связи. В упрощенном виде пептидный синтез может быть представлен следующей схемой [c.380]

ВАЗОПРЕССИН — гормон, выделенный из задней доли гипофиза животных представляет собой циклический пептид, содержащий по 8 остатков -аминокислот. Синтезом установлено строение В. крупного рогатого скота С4вН85М1501а32 и свиней 46HJ5NlзOl2S2. В.— гигроскопические кристаллы хорошо растворим в воде. Вызывает повышение кровяного давления, снижение мочеотделения, сокращение матки, выделение молока молочной железой в период лактации животных. Применяют В. при лечении несахарного диабета и заболеваний, связанных с недостаточностью В. в организме. [c.51]

В приведенных выше примерах в состав пептида входят остатки одинаковых аминокислот (простейшей из них, глицина) в более сложных пептидах содержатся остатки разных аминокислот. Синтез пептидов можно осуществить, например, ацилированием аминокислот хлорангидридами галоидзамещенных кислот и действием ЫНз [c.402]

Белки и пептиды —биополимеры ос-аминокислот. Синтез а-аминокислот, )- и -ряды а-аминокислот, их роль в построении молекулы белка. Химические свойства аминокислот. [c.251]

При действии фермента химотрипсина на рацемические эфиры, образованные окси- и аминокислотами, идет асимметрический синтез пептидов по схеме [160] [c.158]

Обычно для синтеза пептидов при комнатной температуре требуется 4 дня [311] но ацилирование эфира Глицина можно осуществить за несколько часов [324]. Эфиры аминокислот с объемистыми боковыми цепями требуют для ацилирования более продолжительного нремени [304]. [c.255]

В новом методе синтеза пептидов, описанном Зервасом (1961), эфир аминокислоты под действием дибензилхлорфосфата превращают в производное I и затем эфирную группу гидролизуют щелочью. При реакции кислоты II с дифенилхлорфосфатом образуется смешанный ангидрид. III, который, конденсируясь с бензиловым эфиром аминокис-лоты дает производное днпептида IV. Гидрогенолизом удаляют все бензильные группы, полученный N-фосфопептид V дефосфорилируется в кислой среде [Ат—п-М02СбН4] [c.681]

Почему синтез пептидов по этой схеме требует предварительной защиты аминогруппы в исходной аминокислоте, активации ее карбоксильной группы и защиты карбоксильной группы второй аминокислоты [c.215]

При иопользовании глицина, алашша и прелина, которые лучше растворим в воде, чш МСА других аминокислот, синтез пептидов можно вести в нолбе с магнитной мешалкой. [c.55]

Существуют автоматические устройства, синтезирующие полипептиды этим кетодом с заданной программирующим устройством последовательностью аминокислот. Синтез пептидов чрезвычайно трудоемок, так как необходимо после КЕЖДой стадии выделять и очищать продукт реакции. При этом неизбежны потери вещества. Для синтеза рибонуклеазы—белка, содержащего 124 амине кислотных остатка, необходимо провести 369 химических реакций, включающих [c.515]

Антикодон. Последовательность трех нуклеотидов тРНК, которая (если ее считывать в нужном направлении) определяет аминокислоту в синтезе пептидов. [c.494]

Этот продукт, вероятно, получается по реакции между карбоновой кислотой, изонитрилом и имином, образующимся из альдегида или кетона и аммиака или первичного амина. Использование в качестве кислотной компоненты N-замещенной аминокислоты или пептида и (или) изонитрила, содержащего С-за-щищенную карбоксильную группу, позволяет применять эту реакцию в синтезе пептидов [631]. [c.429]

Затем с аминогруппы аминокислоты снимают трет-бутоксикарбониль-ную защиту и проводят ступенчатый синтез пептида заданной длины и определенной последовательности аминокислот, включая все перечисленные ранее стадии синтеза и удаляя после каждой реакции побочные продукты синтеза промывкой носителя. [c.381]

Высокая прочность клеточных стенок грамположительных н грамотрицательных бактерий обеспечивается наличием структурной сетки, состоящей из аминокислот и сахаров (пептидо-гликан). Полисахаридная цепь образуется из чередующихся фрагментов N-ацетилглюкозамина (NAG) и N-ацетилмурамо-вой кислоты (NAM) (разд. 17.7), связанных 1р—4-связью. Между собой полисахаридные цепи соединяются с помощью разветвленной полипептидной цепи, прикрепляющейся к карбоксильной группе остатка NAM. Похожая на плетеную сумку структура укрепляет изнутри липидную мембрану. Если клетка начинает расти и делиться, то пептидогликан тоже должен растягиваться или видоизменяться. Контроль за синтезом пептидов, образующих стенки новой клетки, осуществляют ферменты, которые и становятся мишенью для р-лактамных антибиотиков. Эти препараты, вероятно, благодаря своей пептидоподобной структуре адсорбируются ферментом и затем ацилируют его активные центры за счет раскрытия р-лактамного цикла, сами превращаясь при этом в неактивные пенициллоиновые кислоты. Повреждения клеточной стенки, возникающие при подавлении активности ферментов, в конце концов приводят к тому, что клетка под действием осмотического давления разрушается. [c.370]

Аналогичную реакцию применили Вольман и Геллоп для синтеза пептидов [когда на смесь гидразида N-зaщищeннoй аминокислоты или пептида с соответствующим аминокомпо-нентом в растворителе действуют на холоду окислителем — Ы-бромсукцинимидом, иодом, перекисью водорода или окисью серебра]. [c.89]

Особое значение описанные здесь методы имеют для синтеза пептидов. Для. этого реакцио нноспособиое производное аминокислоты, например ее хлорангидрид, вводят в реакцию со второй аминокислотой, ее эфиром или пептидом.. Чтобы реакция шла однозначно, необходимо защитить аминогруппу аминокислоты, которая выступает в качестве ацильцой компоненты [c.89]

КЛАССИЧЕСКИЙ СИНТЕЗ ПЕДТИДОВ. Мы уже познакомились со всеми реакциями, которые требуются для синтеза пептида. Ведь ])еакции, которые применяются для превращения карбоксильной группы аминокислоты в соответствующую амидную группу, могут быть с таким же успехом использованы для синтеза пептидов. Примером классического подхода к синтезу пептидов может служить получение gly-ala, показанное на рис. 25-7. [c.404]

Неоспоримое преимущество этого метода по сравнению с классическими методами синтеза пептидов состоит в том, что ни на одной из стадий он не требует выделения растущей полипептидной цепи. В силу чрезвычайно низкой растворимости аддукт пептида и полимера легко отмывается после каждой реакции от побочных продуктов, растворителей и избытка реагентов без потери пептида, после чего аддукт готов к следующей реакции- В настоящее время метод автоматизирован, и запрограммированные аминокислотные синтезаторы без труда могут присоединить шесть аминокислот к растущей полипептидной цепи за 24 ч. Эти приборы добавляют реактивы в падлен<ащей последовательности, меняют условия реакций, обеспечивают необходимое время реакции, отмывают побочные продукты, после чего начинают всю операцию сначала. При помощи метода ТФСП были синтезированы инсулин и фермент рибонуклеаза, состоящий нз 124 аминокислот. [c.406]

Ангидриды серной кислоты были впервые использованы для синтеза пептидов в начале 1951 г. [369]. Этот метод состоит в реакции соли а-ациламинокислоты с серным ангидридом, в результате чего получается смешанный ангидрид. К этому ангин дрнду прибавляют натриевую соль аминокислоты и получают [c.276]

Смотреть страницы где упоминается термин Аминокислоты в синтезе пептидов: [c.199] [c.199] [c.401] [c.425] [c.113] [c.90] [c.90] [c.153] [c.277] [c.180] [c.679] [c.686] [c.457] [c.413] [c.203] [c.1442] [c.406] [c.491] [c.178] [c.215] [c.216] [c.221] [c.231] [c.240] [c.252] [c.271] [c.280] [c.284] [c.289]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология