Иммуноглобулины эволюция

Анализируя данные о строении и функционировании генов иммуноглобулинов, известные австралийские ученые высказывают гипотезу о том, что эволюция иммунной системы позвоночных могла осуществляться по Ламарку, т. е. путем наследования приобретенных признаков. [c.456]

У эукариот некоторые структурные гены представлены в генотипе двумя или более тождественными копиями. Другие структурные гены произошли путем дупликаций от общего предкового гена, но в процессе эволюции накопили некоторые различия и в настоящее время кодируют несколько различные белки с различными функциями. Примерами могут служить гены семейств иммуноглобулинов и глобинов (гл. 16). [c.40]

Роль дупликации ДНК в эволюции не ограничивается их участием в образовании больших генных семейств. Дупликации могут иметь значение и для возникновения новых одиночных генов. Белки, кодируемые такими генами, можно узнать по присутствию в них повторяющихся сходных белковых доменов, которые последовательно ковалентно связаны друг с другом. Например, иммуноглобулины (рис 10-67), альбумины, а также большинство фибриллярных белков (таких, как спектрины и коллагены) кодируются генами, возникшими в результате многократных дупликации исходной последовательности ДНК. [c.239]

Одно из существенных свойств эволюции суперсемейства иммуноглобулинов, как, впрочем, и других систем иммунитета, [c.135]

Эволюция суперсемейства иммуноглобулинов была сопряжена с эволюцией иммунокомпетентных клеток, что приводило ко все большему филогенетическому совершенствованию системы специфической защиты в целом. [c.137]

На первый взгляд это кажется невероятным, тем более что в роли антигенов могут выступать гаптены — почти любые химические соединения, конъюгированные с белками. Совершенно очевидно, что многие из этих веществ, созданных человеком, никогда не участвовали в процессе эволюции. Откуда же у организма может быть информация для синтеза специфических иммуноглобулинов, узнающих эти соединения [c.94]

Эволюция В-клеток и иммуноглобулинов [c.288]

Именно такой путь и рассматривается в предлагаемой книге в качестве объяснения наблюдаемой изменчивости иммуноглобулинов и их эволюции. Согласно предлагаемой гипотезе соматического отбора, соматические мутации вариабельных генов иммуноглобулинового локуса, обеспечивающие быстрый адаптивный ответ организма — производство антител, успешных в борьбе с инфекцией, — могут встраиваться в гаметы и передаваться потомкам, обусловливая их врожденный иммунитет к данному агенту. [c.7]

Будем считать, что инфекционные болезни были главной, если не единственной, селективной силой в эволюции иммунной системы позвоночных. Тогда мы можем довольно легко рассматривать этот процесс в терминах дарвиновского выживания наиболее приспособленной иммунной системы. Если это так, то гены иммуноглобулинов (Ig), ответственные за кодирование антител, передаются потомкам через половые клетки, и их сохранение в ходе эволюции определяется теми же дарвиновскими правилами, которым подчинены и другие гены. Теперь мы критически рассмотрим сказанное. [c.75]

В.Г. Галактионов через всю книгу провел ту мысль, что в ходе эволюции животных наблюдается тенденция к развитию адаптивного иммунитета постепенно, начиная с одноклеточных животных, усложняются белки, сходные с иммуноглобулинами, но у беспозвоночных они еще не имеют своего органа вероятно, иммунитет не сразу стал их основной функцией. Что именно делает при этом всё более усложняющийся иммунитет, Галактионов не сказал. Точнее, он привел лишь одно соображение с ростом числа клеток организма ему нужен механизм контроля за мутационным процессом. Это верно, но не говорит ничего о различиях в иммунных системах, поскольку у самых крупных организмов (деревья) работает самый простой тип иммунитета. [c.248]

Важным этапом эволюции эукариот было удлинение гена, т. е. увеличение его размеров, при котором из простых генов могут возникать более сложные. Удлинение генов может происходить за счет тандемных дупликаций относительно коротких нуклеотидных последовательностей. Примером служат гены, кодирующие вариабельные участки иммуноглобулинов мыши. Такие участки тяжелых (JgVn) и легких (JgVb) цепей иммуноглобулина кодируются генами длиной около 600 п. н., возникши- [c.245]

Дупликация гена часто сопровождается постепенной дивергенцией дуплицированных генов, в результате чего они приобретают в процессе эволюции различные, хотя и родственные функции. Примерами могут служить гены иммуноглобулинов (гл. 16) и глобинов (рис. 21.13). Установлено существование гомологии между дегидрогеназами, а также в других семействах ферментов, осуществляющих хотя и существенно различные, но все же родственные функции. У бактерии A inetoba ter обнаружена гомология между генами, кодирующими ферменты, которые осуществляют последовательные этапы единой цепи метаболических реакций (лактаза, декарбоксилаза, гидролаза и трансфераза) вероятно, эти гены произошли от одного предкового гена. [c.249]

Образование антител и их функции. Живые организмы постоянно подвергаются атаке как извне-со стороны бактерий и вирусов, так и изнутри-со стороны клеток, которые в результате случайных событий приобретают способность неограниченно делиться и формировать опухоли. В ходе эволюции выработалась сложная защитная система, состоящая из ряда клеточных и гуморальных факторов. Эта система называется иммунной, а изучающая ее наука-иммунологией [100]. На рис. 4.61 представлена сильно упрощенная схема иммунологической защиты и ее основные компоненты. Указаны также те компоненты, для которых обнаружены генетические дефекты. Важнейшие структуры иммунной системы-лимфоциты-обладают рецепторами к антигенам. Рецепторы лимфоцитов (и Т-, и В-клеток) закодированы в геноме и сходны по своей структуре, однако гены для этих двух типов рецепторов различны и локализуются в разных хромосомах. Секрети-руемые рецепторы В-клеток (антитела) представлены иммуноглобулинами. Рецепторы Т-клеток не секретируются. [c.100]

Общее происхождение генов всех цепей иммуноглобулинов. Проще всего такое сходство объяснить общим эволюционным происхождением всех этих сегментов. Предположим, что исходно существовал один ген, который кодировал полипептидную цепь, по длине приблизительно соответствующую константной области легкой цепи. В ходе эволюции этот ген многократно дуплицировался. Некоторые дупликации при- [c.102]

Вторым критерием для включения анализируемого белка в состав суперсемейства служит гомологичность его аминокислотной последовательности иммуноглобулинам. Все изученные к настоящему времени домены по степени гомологии различным доменам иммуноглобулинов делятся на три группы V, С1 и С2. Группа V включает вариабельные домены изотипов иммуноглобулинов и антигенраспознающих Т-клеточных рецепторов. Кроме того, такие белки суперсемейства, как корецепторы Т-клеток — D4 и D8, Poly-IgR, EA, MR OX-2, LINK имеют в своей структуре домены V-группы. Для понимания эволюции суперсемейства иммуноглобулинов следует особо подчеркнуть, что однодоменные белки Thy-1 и Ро также входят в V-rpynny. [c.129]

Качественное отличие поверхностного иммуноглобулина В-клеток от Т-клеточного рецептора состоит в том, что антигенраспознающий рецептор В-клеток взаимодействует собственно с экзогенным пептвдом без включения продуктов МНС в качестве распознаваемых структур. Кроме того, аффинность В-клеточного рецептора к антигенам значительно выше таковой Т-клеточного рецептора. Константа диссоциации (КО) для Т-клеточного рецептора составляет 10- -10 , в то время как этот показатель для поверхностного иммуноглобулина и антител находится в пределах 10- -10 Вероятно, эволюция иммуноглобулинов пошла по линии освобождения зависимости от дополнительных клеточных образований (молекул МНС, корецепторов) и компенсаторного, через усиление аффинности, взаимодействия с экзогенным свободным антигеном. [c.135]

Эволюция С1-доменов на самых начальных этапах проходила, очевидно, самостоятельно, с умеренными дупликациями и мутационными изменениями. Факторами отбора в данном случае были не антигены, а иные, физиологические механизмы. У позвоночных животных в результате транслокационных перестроек генов для V- и С-доменов возник единый информационный участок, контролирующий синтез различных изотипов иммуноглобулинов. [c.135]

Район талии у-иепей ие обнаруживает статистически значимой гомологии с доменами константного и вариабельного районов. Этот факт следует иметь в виду в связи с проблемой организации структурных генов для тяжелых цепей иммуноглобулинов (см. гл. 5). Уже на основании сведений, полученных при изучении первичной структуры, закономерно заключить, что район талии кодирует ген, имеющий иное филогенетическое происхождение, нежели гены, кодирующие Ун- и Сн-домены. Ген для района талии эволюционировал независимо от С-генов, и в ходе его эволюции сформировалось семейство сходных в структурном отношении генов, кодирующих соответствующие районы иммуноглобулинов различных классов (подклассов). Несомненное близкое структурное родство по крайней мере группы генов, кодирующих районы талии IgG человека различных подклассов, следует из того факта, что гомология по этому району достигает 70%. Подобие первичной структуры районов талии у IgG и IgA человека очевидно. Оба подкласса IgA содерлсат три полуцистиновых остатка и богаты пролином. Заметна дупликация небольших сегментов последовательности в IgA 1 Pro—Ser —Thr—Pro—Pro—Thr—Pro. [c.67]

Изучение цитокинов и особенно их рецепторов у низших позвоночных существенно отстает от успешных молекулярных исследований в области эволюции иммуноглобулинов, ТкР и МНС. Однако биологическими методами установлено, что определенные группы цитокинов присутствуют у многих классов позвоночных. К таким цитокинам относятся интерлейкины, интерфероны, фактор некроза опухолей, колониестимулирующие факторы и хемокины. [c.292]

Проникшие в ткань клетки бактерий вначале могут быть атакованы действующими во внутренней среде организма механизмами врожденного и.ммунитета. Множество компонентов бактериальных клеток иммунная система распознает без участия антигенспецифичных рецепторов В- или Т-клеток — благодаря действию филогенетически древних механизмов грубого распознавания, появившихся в эволюции раньше антигенспецифичных Т-клеток и иммуноглобулинов. В результате такого распознавания вызывают иммунный ответ обшие для разных бактерий клеточные компоненты. Многие бактерии, например непатогенные кокки, по-видимому, устраняются из тканей организма в результате действия именно таких механизмов, без формирования специфического (адаптивного) иммунного ответа. Пути грубого распознавания и его мишени - общие микробные компоненты - перечислены на рис. 17.4. Примечательно, что используемый для определения примеси бактериального липополисахарида (Л ПС) в лекарственных препаратах ли- [c.318]

Структура Ву-Кэбота и другие соматические черты У-генов и псевдогенов зародышевой линии позвоночных (особенно поразительные свойства псевдогенов кур, описанные выше) указывают на действие процесса обратной связи генов сомы и зародышевой линии, активного в течение 400—500 миллионов лет эволюции У-генов. Следовательно, сейчас у нас есть причины для введения в современную эволюционную теорию третьей неоламарковской концепции прямое проникновение через барьер Вейсмана некоторых семейств генов, например, У-генов иммуноглобулинов. [c.159]

Это лредположение было подтверждено генетическими исследованиями, которые стали возможны после того, как было показано, что, помимо упомянутых выше вариантов иммуноглобулинов, присутствующих всех людей (или у всех особей данного вида), удается выявить и варианты, которые имеются лиш > у некоторых. Эти так называемые алло-типические варианты иммуноглобулинов наследуются по законам Менделя и содержат антигенные детерминанты ( генетические метки ), выявляемые иммунологическими методами. Так, у человека в у-цепях установлено 20 таких меток, (В а -цепи — две метки в х-цепи — четыре метки. Поскольку каждой метке соответствует определенный ген, стало возмож-НЫ.М изучить комплекс генов, контролирующих строение иммуноглобулинов у людей и различных животных, проследить эволюцию этих генов. Была показана независимость группы генов, контролирующих Н- и Ь-цепи. Более чем для половины генетических меток иммуноглобулинов человека установлено, в какой полипептидной цепи и в каком именно е [c.5]

Антитела состоят из легких (L) и тяжелых (П) цепей. Иммуноглобулин G, имеющий субьединичную структуру Е П , содержит два участка связывания антигена. При ферментативном расщеплении иммуноглобулина G образуются два F -фрагмента, которые связывают антиген, но не дают с ним осадка, а также один F -фрагмент, обладающий функцией эффектора (в частности, связывает комплемент). Сравнение последовательностей аминокислот в миеломных иммуноглобулинах показало, что L- и П-цепи состоят из вариабельной (V) области (N-концевая последовательность, обьгано из 108 остатков) и константной (С) области. Участки связывания антигена сформированы из остатков аминокислот, принадлежащих гипервариабельным участкам вариабельных областей как L-, так и П-цепей. Молекулы антител свертываются в компактные домены, содержащие примерно по 108 аминокислотных остатков в виде гомологичных последовательностей. Полагают, что домены константной области, выполняющие эффекторные функции, возникли в процессе эволюции путем удвоения и последующего расхождения гена, кодирующе- [c.258]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология