Иммуноглобулин человека

Субъединицы иммуноглобулинов построены из 2 тяжелых Н-цепей, состоящих из 426 аминокислотных остатков и 2 легких /.-полипептидных цепей, имеющих 214 аминокислот, соединенных между собой дисульфидными мостиками (рис. 89). По современной классификации, иммуноглобулины человека подразделя- [c.206]

Таблица 3-11. Классификация иммуноглобулинов человека (lg) [253]

Таблица 2.4. Свойства иммуноглобулинов человека

Предпринимаются попытки ввести зародышам мышей гены иммуноглобулинов человека с целью создания трансгенных мышей, которые в ответ на иммунизацию конкретным антигеном смогут вырабатывать иммуноглобулины человека. Чтобы получить от трансгенных животных клетки, секретирующие специфические моно- [c.215]

ЧТО при электрофорезе на крахмальном геле в мочевине при pH 3,5 цепи Б всех трех иммуноглобулинов имеют одинаковую подвижность, а подвижность цепей А отличается [18, 41]. Следовательно, по-видимому, цепь Б является общей для всех трех иммуноглобулинов, а цепи А различны. Исследование аминокислотного состава показало, что цепи Б ИгГ здорового человека и цепи Б ИгМ очень сходны или идентичны, в то время как соответствующие цени А различны [42]. Результаты анализа углеводного состава иммуноглобулинов различных типов и их отдельных цепей, которые приводятся ниже, также согласуются с предположением о том, что цепь Б является общей для всех трех иммуноглобулинов человека, в то время как цепи А различаются. Однако и ИгА, и ИгМ дают одинаковый выход цепей А и Б [c.107]

Результаты анализа углеводного состава иммуноглобулинов человека и различных видов животных приведены в табл. 4. Различия в результатах, полученных, например, для ИгМ человека в нескольких лабораториях, можно объяснить либо тем, что изучаемый препарат был загрязнен другим [c.108]

Таблица 16.5. Различные классы иммуноглобулинов человека, возникающих в ходе иммунного ответа

Существуют два основных типа легких цепей— каппа (к) и лямбда (X), различающихся структурой в области l (табл. 55.1). Индивидуальная молекула иммуноглобулина содержит либо две к-, либо две Х-цепи, но никогда не содержит одновременно и к-, и Х.-цепи. В состав иммуноглобулинов человека чаще входят к-цепи. [c.321]

Различия в размерах Н-цепей, аминокислотной последовательности их константных частей, содержании углеводов, положении и количестве 5 — 5-связей и тенденции к полимеризации позволяют выделить 5 классов иммуноглобулинов человека IgM, 1бА, 1 Е, 1 0. На основании различий в химическом строении Н-цепей в пределах класса можно выделить подклассы иммуноглобулинов 4 для 1 0, 2 для 1 А и 2 для IgM. [c.100]

Метод является усложненным вариантом обычного двухцентрового или сэндвич -анализа, в котором образование комплекса детектируется не непосредственно введением в него меченного ферментом антитела, а с помощью содержащих ферментативную метку антивидовых антител. В качестве антивидовых (или вторичных) используют антитела, специфичные к глобулинам тех видов животных или птиц, которых иммунизировали антигеном для получения антисыворотки. Примером наиболее распространенных антивидовых конъюгатов являются меченные ферментом антитела кролика против иммуноглобулинов человека, меченые антитела козы (осла, барана и т. д.) против иммуноглобулинов кролика и т. д. [c.89]

Получение моноклональных антител с более низкой антигенностью по отношению к человеку может быть осуществлено с помощью генноинженерных методов. Моноклональные антитела, созданные с помощью этого подхода ( химерные ), включают активный центр из иммуноглобулина мыши, а остальную часть молекулы, F -фрагмент, — из иммуноглобулина человека. [c.167]

В основу метода положена наиболее распространенная схема определения антител, включающая адсорбцию вируса гриппа в лунках-полистирольных планшетов, последовательную инкубацию иммобилизованного вируса с исследуемой сывороткой крови (или другим препаратом, содержащим антитела) и с меченными пероксидазой антителами против иммуноглобулинов человека и определение активности фермента в образовавшемся специфическом комплексе на носителе, [c.267]

На рис. 14 представлены принципиальные схемы строения различных классов н подклассов иммуноглобулинов человека. Иммуноглобулины других [c.55]

Антитела, обладающие способностью специфически соединяться с эпитопом антигена, — это белки, входящие в состав иммуноглобулинов. Все иммуноглобулины имеют одинаковую основную структуру (см., например, рис. 4.1 А)-, две тяжелые цепи (называемые Н от английского слова heavy), идентичные и связанные дисульфидными мостиками, и две легкие цепи (обозначаемые L от английского слова light), идентичные и связанные с тяжелыми цепями дисульфидными мостиками. У человека имеется пять классов иммуноглобулинов, которые различаются типом тяжелых цепей — а, л, 7, б и г. Легкие цепи каждого из этих классов иммуноглобулинов относятся к типу у. или X. Характеристики пяти групп иммуноглобулинов человека представлены на рисунке 4.1 Б. Иммуноглобулины G (IgG) являются наиболее распространенным типом, на долю которого приходится около /4 общего количества иммуноглобулинов в свою очередь их можно разделить на 4 подгруппы, различающиеся в основном числом дисульфидных мостиков, связывающих между собой тяжелые цепи. Именно эти иммуноглобулины наиболее часто используются при иммунохимических методах анализа. [c.91]

На протяжении последних десятилетий в связи с повышением разрешающей способности рентгеноструктурного метода была расшифрована третичная структура более 1000 белков, в том числе гемоглобина, пепсина, химотрипсина, рибонуклеазы, лизоцима, трипсина п его ингибитора, ряда фрагментов иммуноглобулинов человека, цптохрома С, карбоаигидразы человека, аспартатампиотраисферазы, инсулина п др. Примеры трехмерной структуры некоторых из них представлены на рис. 1.21. [c.65]

Иммуноглобулины. Иммуноглобулины, или антитела, также относятся к классу гликопротеинов, выполняют защитную функцию, обезвреж1[вая поступающие в организм чужеродные вещества —антигены любой химической природы. Синтезируются иммуноглобулины плазматическими клетками, образовавшимися из лимфоцитов. Учение об иммунитете оформилось в самостоятельную науку—иммунологию, изучающую структуру и функц1П1 антител вообще и иммуноглобулинов в частности. Мы представим современные сведения о некоторых физико-химических свойствах и структуре иммуноглобулинов человека (табл. 2.4). Различают 5 классов иммуноглобулинов 1 0, 1 М, 1 А, 1 0 и 1 Е. Детально изучены структура и функция IgG. [c.93]

Иммуноглобулины. Все 5 классов иммуноглобулинов человека содержат углеводы, причем IgG, IgM и IgE несут только М-глико-зидные цепи, а IgA и IgD также и О-гликозидные. N-Гликозид-связанные олигосахариды расположены в F -областн тяжелых цепей (см. с. 215). В таблице 20 приведены некоторые структуры углеводных цепей разных клвссов иммуноглобулинов, определенные для миеломных белков в начале 70-х годов С Корнфельдом с сотрудниками. Как уже упоминалось выше, олигосахаридные цепи IgM и IgG обеспечивают рецепцию комплексов антиген — антитело соответственно макрофагами и клетками печени. [c.503]

Для проведения ИФА используют растворимые антигены токсоплазм и антитела к иммуноглобулинам человека, меченные пе-роксидазой или фосфатазой. [c.359]

Анти-К11о(В)-иммуноглобулин человека приобрел важное значение в профилактике гемолитической болезни у новорожденных. [c.595]

Иммуноглобулин человека Бычий сывороточный альбумин Сидерофилин человека [c.458]

Условные сокращения НС — гемоцианин из Helix pomatia IG — неспецифический v-иммуноглобулин человека AD — алкогольдегидрогеназа дрожжей НЬ — карбоксигемогло-бин взрослого человека СА — карбангидраза В из эритроцитов человека LY — лизоцим белка куриного яйца. Числа, стоящие рядом с символами, представляют собой значения молекулярных масс. Скорость релаксации чистого растворителя указана горизонтальной штриховой линией. [c.165]

В настоящее время данные, касающиеся связи между структурой двух минорных иммуноглобулинов ИгА и ИгМ и ИгГ, основываются главным образом на их антигенных свойствах. Большая часть работ в этом направлении проводилась на иммуноглобулинах человека. Уже давно известно, что все три типа имеют общие антигенные детерминанты и, кроме того, каждый из них имеет свои, отличные от других антигенные детерминанты [37, 38]. На этом основании считали, что их структура в какой-то мере идентична. Это предположение было позднее подтверждено исследованием аллотипиче-ских антигенных детерминант иммуноглобулина человека. Аллотипические детерминанты контролируются двумя независимыми локусами Gm и Inv. Фактор Gm найден только для ИгГ, а фактор Inv — для ИгГ, ИгМ и ИгА [39, 40]. Основываясь на общепринятой теории, можно было бы считать, что в иммуноглобулинах человека существует но меньшей мере две различные полипептидные цепи, одна из которых общая для всех трех типов. Было показано, что папаиновый гидролизат фрагментов S содержит фактор Inv, а гидролизат F содержит фактор Gm [39, 40]. На этом основании было принято, что локусы Inv могут находиться на цепи Б (L-цепь Эдельмана), а Gm — на цепи А (Н-цепь Эдельмана [36]). Для доказательства этого предположения Лоулер и Коэн [17] получили цепи А и Б, используя особые условия мягкого восстановления и диссоциации уксусной кислотой, при которых цепи сохраняли свои антигенные свойства. Также было показано. [c.106]

Нолан и Смит [65] выделили гликопептиды из гидролизата денатурированного нагреванием ИгГ кролика. При этом они использовали те же методы, которые применяли при изучении иммуноглобулинов человека и быка. Данные анализа трех основных из полученных ими гликопептидов приведены в табл. 9. Показано, что эти три гликопептида имеют в известной мере совпа-/дающую аминокислотную последовательность и связаны с углеводной частью через остаток аспарагиновой кислоты. Предполагаемая последовательность аминокислот в них такова 01и-01иКН2-01иКН2-РЬе-Азр-углевод. Сравнение углеводного состава этих гликопентидов с составом всей молекулы (табл. 10) показывает, что они содержат вдвое меньше гексоз и гексо- [c.112]

IrpOP Интерферон р фиброблаетов человека Интерферон аА лейкоцитов человека Поверхностный антиген вируса гепатита В Е-цепь иммуноглобулина человека 20 10 100 ИУ 500 10- 10 (18% белка) [c.103]

Оценка гуморального иммунитета (В-системы) проводится путем определения количества В-лимфоцитов в крови реакцией иммунофлюоресценции с антисывороткой против иммуноглобулинов человека или путем выявления на В-лимфоцитах рецепторов для комплемента — с помощью теста розеткообразования лимфоцитов с эритроцитами, несущими на себе комплекс антиэритроцитарные антитела-1-комплемент (ЕАС-розет-ки). Функциональная активность В-лимфоцитов оценивается косвенно по уровням сывороточных иммуноглобулинов (Ig) различных классов A,G, М. [c.105]

Методом электрофореза с подвижной границей при использовании, как правило, буферных растворов с pH 8,4—8,6 белки плазмы можно разделить на 5 или 6 фракций альбумин и несколько групп глобулинов, обозначаемых какаг,а2-, Р и -гло-булины. С помощью данного метода на ранних этапах его развития были установлены многие важные свойства белков плазмы. Результаты этих исследований были суммированы в ряде обзоров [560, 1149, 1462]. Электрофорез с подвижной границей применялся также для проверки чистоты белков, получаемых в препаративных количествах для клинических целей. И до сих пор этот метод используется для тестирования выделенных из плазмы белковых фракций (следует сказать, что для контроля качества необходимы также и другие методы, такие, как ультрацентрифугирование или иммунохимический анализ). Так, например, согласно существующим стандартам (Комитет экспертов по биологической стандартизации при Всемирной организации здравоохранения, 1967), препараты иммуноглобулинов человека должны содержать не менее 90% глобулинов с электрофоретической подвижностью, не превышающей —2,8-10 см /В [c.328]

Конкурентный иммуноанализ применен для количественного определения хорионического гонадотропина человека в сыворотке крови и моче и лютеинизирующего гормона в моче. Описан сэнд-вич -метод для определения антител к иммуноглобулину человека. В качестве твердой фазы использовали 96-луночные микропланшеты из поливинилхлорида, регистрация результатов реакции осуществлялась автоматически. [c.140]

НОВ на всей их протяженности (К. Е. Мо51оу е а ., 1984). Вс внеклеточных доменах этого рецептора 28 /о остатков гомологичны остаткам вариабельных доменов легкой / цепи моноклонального иммуноглобулина человека S W, использованного в качестве эталонного. Наибольшая степень гомологии найдена для первого с Ы-конца домена пoли-Ig/ , где она составляет 36%. Именно в пределах этого домена находятся участки, гомологичные вариабельным доменам иммуноглобулинов по консервативным участкам аминокислотной последовательности (рис. 17). [c.63]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология