Дупликация

Если замены аминокислот, вставки н делеции представляются сравнительно небольшими структурными модификациями в ходе эволюции, то процесс слияния генов вызывает очень существенные изменения он приводит либо к объединению друг с другом разных полипептидных цепей, либо к дупликации данной цепи. [c.227]

По крайней мере в случае фага Ми активность транспозазы ограничивается образованием структуры, показанной на рис. 77, дальнейшие события могут происходить без ее участия. Действительно, эта структура не что иное, как две направленные навстречу друг другу репликативные вилки. Репликация за счет клеточного репликативного аппарата приведет к удвоению мобильного элемента и, если транспозон и ДНК-мишень находились на разных кольцевых молекулах ДНК, к образованию коинтеграта (рис. 77). Следствием сдвига в 5 п. и.. между двумя разрывами ДНК-мишени является дупликация этого участка после репликации. В случае образования коинтеграта одна копия дуплицированного участка граничит с одной копией транспозона, а вторая — со второй. В том случае, если произошло перемещение транспозона с репликона на репликон, дупликация фланкирует с двух сторон новую копию транспозона (см. ниже). [c.117]

Вырезание Ас-подобных элементов у растений может быть неточным — элемент оставляет отпечаток своего присутствия внутри гена, образуя, например, дупликацию или вставку нескольких нуклеотидов в районе внедрения. В результате могут из.меняться свойства белка или характер экспрессии гена, если элемент соответственно побывал в экзоне или в регуляторном районе гена. [c.232]

Наблюдаемые небольшие различия в pH между этими полипептидами могут обусловливаться дезамидированием остатков аспарагина и глутамина или точковыми мутациями в генной последовательности. Различия в молекулярной массе можно объяснить причинами, рассмотренными выше (делеции, дупликации, инсерции и пр.). [c.58]

ДНК должна не только сохранять информацию, но и использовать ее. Эти функции обеспечиваются следующими ее свойствами а) молекулы ДНК обладают способностью к дупликации, т. е. могут обеспечить возможность синтеза других молекул ДНК, идентичных исходным б) молекулы ДНК могут направлять совершенно точным и определенным образом синтез белков, специфичных для данного вида. [c.1064]

Обычно дифференциация белков начинается с дупликации соответствующего гена. Начиная с этого момента пути различных аминокислотных последовательностей расходятся в соответствии с различием функций. Классическим примером [522] дифференциации белков служит наличие нескольких цепей глобинов, например миоглобина и а-, (3-, У и С-цепи гемоглобина человека. [c.212]

До сих пор рассматривались вопросы слияния различных генов. Однако во многих случаях наблюдается слияние идентичных генов, что указывает на то, что перед слиянием генов происходит их дупликация. ё [c.229]

Молекула П. (мол. масса ок. 23 тыс.) представляет собой одну полипептидную цепь, построенную из 199 аминокислотных остатков и имеющую три дисульфидные связи. Установлена первичная структура П. человека и нескольких видов животных. Видовые различия в хим. строении П. немногочисленны. N-Концевое положение в полипептидной цепи П. у человека и ряда животных (напр., свинья, кит) занимает остаток лейцина, у др. животных (напр., овца, крупный рогатый скот)-остаток треонина. С-Концевым аминокислотным остатком в молекуле П. независимо от видовой принадлежности является остаток цистеина. Молекула П. обладает довольно устойчивой третичной структурой ок. 50% полипептидной цепи находится в виде а-спирали, По хим. строению, физ.-хим. и биол. св-вам П, сходен с гормоном роста (со.штотропином) и плацентарным. гак-тогеном. Считается, что эти трн регуляторных белка произошли в процессе эволюции в результате дупликации гена [c.99]

Этот метод можно также применять и к сравнениям в пределах одной цепи для поиска повторений, которые могут указывать на дупликацию гена. Такие повторения могут проявляться в виде линий высокой значимости, параллельных диагонали. [c.237]

Рекомбинационные процессы играют также ведущую роль в эволюции строения гено.мов в цело.м. Дело в том, что перестройки генетического материала часто можно объяснить реко.убинацией. между гомологичными последовательностями, оказавшимися в негомологичном положении (роль таких последовательностей могут выполнять, напри.мер, мобильные генетические эле.менты см. гл. V). На рис. 81 (с.ч. с. 126) показан один важный частный случай ошибочной реко.мбинации — неравный кроссинговер. В результате этого процесса генетический материал одной из гомологичных хро.мосом делетн-рует, но в другой хромосоме возникает дупликация. Считается, что такие дупликации играют важную роль в возникновении родственных, но различных генов, поскольку присутствие в геноме лишних копий какого-либо гена позволяет и.м сравнительно свободно из.че-няться, что, в принципе, может привести к возникновению новых функций белка — продукта гена. По всей вероятности, это один из путей возникновения. мультигенных семейств, характерных для геномов высших эукариот и кодирующих белки со сходными, но различными функциями. [c.109]

Рис. 81. Ме. санизм образования дупликаций за счет гомологичной рекомбинации по мобильным элементам — подвижным участкам гомологии (неравный кроссинговер)

В ходе работы программы реализуются мутации и дупликации последовательностей в соответствии со схемами И, Н, I и иаводятся многократные имитационные эксперименты в соответствии со схемой 1. [c.57]

Для оценки частоты выщепления м воспользуемся такой особенностью ПП, как наличие коротких фланкирующих прямих повторов, возникающих в момент встраивания ПП в геном в результате дупликации фрагмента генома в месте встраивания. Предполагается, что 1 ) фланкирующие повтор функционально ненагружены и эволюционируют со скоростью фиксации нейтральных мутаций V=5-10 замен на позицию за год 2)повторные и обратные мутации маловероятны и ими можно пренебречь. [c.67]

Во-вторых, разработан комплекс методов для исследования таких типов мутаций, как делеции, дупликации 1181. Одновременно с этим ведется разработка более полной версии банка данных, включаодеЯ, помимо нуклеотидных замен, большие массивы информации по делециям, дупликациям, рекомбинациям и т.д. [c.105]

Необходимо отметить, что симметричные и прямые комплементарные повторы не могут возникать с помощьв блочных перетасовок фрагментов ДНК (дупликаций или инверсий), и видимо возникают конвергентным путем. [c.236]

Изменение расположения генов в хромосомах (т.наз. хромосомные М.) происходит в результате дупликации (повторения) гена, инверсии (переворота одного или неск. генов на 180°), транслокации, илн транспозиции (переносе участка хромосомы, соизмеримого по длине с геном, в новое положение в той же или в даугой хромосоме), а также делеций-выпадения участка генетич. материала (от неск, нуклеотидных пар до фрагментов, содержащих неск. генов частный случай дефишенси-нехватка генов на конце хромо сомы). При траислокации ряда генов наблюдается т. наэ эффект положения ген а-изменение проявления ак тивности гена при перемещении его в др. участок хромосомы. Этим объясняется, напр., появление полосковидных глаз у дрозофилы. [c.154]

При незаконной Р. г. в обмен вступают короткие специфич. нуклеотидные последовательности одной или обеих спиралей ДНК, участвующих в этом процессе. Таким образом такая Р. г. изменяет распределение нуклеотидных последовательностей в геноме-соединяются участки ДНК, к-рые до этого не располагались в непрерывной носледовагельности рядом друг с другом. Подобный обмен гетерологич. участками ДНК приводит к возникновению вставок, делеций, дупликаций и транслокаций генетич. материала (см. Мутации). [c.230]

Примером результата эволюции, идущей через дупликацию генов, служат белки крови, переносящие кислород. Предполагается, что около миллиарда лет тому назад ген белка-предшественника (глобина) дуплицировался. Далее в результате эволюции один из парных генов превратился в ген, кодирующий гемоглобин, а второй — в ген мышечного миоглобина. Затем ген гемоглобина вновь дуплицировался, что привело к существованию в настоящее время а- и р-цепей этого белка (гл. 4, разд. Г.8). Последние представляют собой родственные, но отчетливо различающиеся белковые субъединицы кодирующие их гены расположены даже в разных хромосомах. [c.38]

Определение аминокислотной последовательности иммуноглобулинов привело к неожиданныхМ результатахМ. Одни участки молекул разных антител имеют сильно различающиеся последовательности (вариабельные участки), тогда как последовательность других участков у них почти не меняется (константные участки). Молекулу антитела можно в соответствии с этими данными разделить на участки, или домены. Вариабельные участки, у Ы-концов легких и тяжелых цепей, принято обозначать соответственно Уь и Ун, а константные участки — Сь и Сн- При исследовании Сн-участков было обнаружено, что приблизительно через 110 остатков большая часть аминокислотной последовательности повторяется. Константный участок тяжелой цепи молекулы IgG состоит из трех таких доменов (Сн1, Сн2 и СнЗ), аминокислотная последовательность которых весьма сходна. В молекуле IgM имеется еще и четвертый Сн-домен. Эти данные позволяют предполагать, что в процессе эволюционного развития иммуноглобулинов происходила последовательная дупликация короткого гена, кодирующего синтез последовательности приблизительно из 110 аминокислот. [c.383]

Используя технику клонирования ДНК [599] и анализа нуклеотидных последовательностей [600], Наканнши и сотр. foOl] установили нуклеотидную последовательность мРНК-предшественника. Нумерация аминокислотной последовательности положительная справа от N-концевой аминокислоты АКТГ, в левую сторону отсчет идет со знаком минус. Белок-предшественник содержит 8 пар основных аминокислот и одну двойную пару -Lys-Lys-Arg-Arg. В этих местах происходит ферментативное расщепление белка с образованием различных пептидов. /3-Липотропин образует С-концевую область и, вероятно, отщепляется непосредственно от предшественника. Общая схема ферментативного расщепления и вид фрагментации к настоящему времени еще не установлены. В отличие от известных последовательностей /3-липотропинов свиньи и овцы /3-липотропин теленка содержит между 35 и 36 аминокислотными остатками два дополнительных (-Ala-Glu-) этим объясняются различные длины цепей липотропинов (см. схему). Анализ на ЭВМ аминокислотной последовательности отрицательной части предшественника дал интересный результат между позициями —55 и —44 найдена аминокислотная последовательность -Tyr-Val-Met-Gly-His-Phe-Arg-Trp-Asn-Arg-Phe-Gly-, имеющая большое сходство с а- н /3-МСГ. Так как в области аминокислотной последовательности предшественника от —111 до —105 присутствует еще один участок, имеющий структурное сходство с МСГ-пептидами, предполагается существование серии дупликаций гена, аналогично имеющей место в случае иммуноглобулинов. О [c.242]

Известно, например, что соотнощение легумина и вицилина регулируется генетически, но пока неясно, обусловлено ли это специфическим регуляторным геном (или генами) или различием в степени дупликации структурных генов, кодирующих эти группы белков. Однако щироко признано существование удвоенных [c.60]

Глобулярные белки состоят из одного или большего числа структурных доменов. Глобулярным белком принято называть продукт свертывания одиночной полипептидной цепи. В связи с этим глобулярные белки обычно состоят из одного или большего числа структурных доменов. В некоторых случаях (5ег-протеазы, иммуноглобулины, роданеза и др.) домены настолько подобны, что можно предположить дупликацию гена. Каждый домен может быть отнесен к одному из пяти классов, приведенных в табл. 5.2. [c.116]

Обычно активные центры ферментов включают части всех структурных доменов глобулярного белка. Активные центры всех известных мультидоменных белков (табл. 5.2) расположены между доменами (рис. 4.1). Эти домены определяются не только как глобулярные области, разделенные полостью активного центра, но имеют и другое характерное для доменов свойство — они связаны между собой только одной пептидной цепью (табл. 5.2). Субстраты и кофакторы обычно присоединяются к разным доменам. В случае NAD связывающий кофактор домен всегда имеет ту же самую с довольно развитой открытой поверхностью топологию н NAD присоединяется в эквивалентных положениях (рис. 5.17, б), что является результатом эволюции [254, 255]. Кроме того, этот домен обнаружен на N-конце трех дегидрогеназ и одной киназы [230— 233, 235], а также на С-концевой половине четвертой дегидрогеназы [234] и в средней части фосфорилазы [236], что указывает на возможность дупликации соответствующего гена и его переноса в другое место генома. Все эти факты, включение в активный центр частей различных доменов, наличие кофакторепецифичных доменов и возможность переноса домена дают основание предположить, что ферменты конструируются с использованием модульной системы кофактор и субстратспецифичные домены, необходимые для обеспечения заданной функции, отбираются и объединяются в одной цепи глобулярного белка [124, 256]. [c.117]

Повторяемость структуры в белке может также вызываться неодинаковым перекрестным соединением генов (кроссинговером). Мультипликация генов с последующим их слиянием приводит к генным продуктам с двумя или более идентичными субструктурами [587]. Однако, как показывает нижеследующий пример, к такому же результату могут привести и другие процессы. Случай частичной структурной дупликации обнаружен в редкой аа-цепи гаптоглобина человека [145, 588]. Поскольку аминокислотные последовательности обеих частей идентичны, а также идентичны с большим участком обычной агцепи, эта структурная дупликация должна была произойти совсем недавно. Скорее всего она вызвана хромосомной аберрацией (неэквивалентным кроссинговером) в предшествующей популяции (человека). Если бы это событие произошло намного раньше, так что гомология последовательностей оказалась бы стертой аминокислотными заменами, вставками и делециями, различить дупликацию и последующее слияние генов, с одной стороны, и хромосомную аберрацию — с другой, было бы невозможным. Поэтому все очень давно возникшие случаи структурных повторений обычно относят к дупликациям генов , не пытаясь провести различия между разными механизмами. [c.230]

Изобилие структурных повторений свидетельствует о том, что новые формы укладки цепей были редкими, но очень важными нововведениями. Дупликация аминокислотной последовательности и укладки цепи обнаружены в ферредоксине (разд. 5.3). В парвальбумине повторение последовательности наблюдается в основном для остатков, находящихся в центре связывания Са однако общее повторение укладки цепи явно проявляется в третичной структуре [59, 590]. Простое повторение типа свертывания цепи без какой-либо гомологии в аминокислотной последовательности встречается в роданезе (рис. 5.17, а), а также в трипсиноподобных белках, где эти участки имеют вид двух цилиндров (рис. 5.17, г). Все эти примеры показывают, что новый тип свертывания цепи возникал чрезвычайно редко, а новая укладка цепи повторялась и затем сохранялась в каждой копии. [c.231]

Дупликация генов была постулирована для ЫАП-связывающих доменов четырех дегидрогеназ [91], в которых повторяется тип свертывания по Россману (рис. 5.12, б). Правда,эволюционная значимость этого обстоятельства (разд. 9.6) невелика, поскольку такое свертывание является энергетически предпочтительным элементом сверхвторичной структуры (разд. 5.2). Аналогичные случаи малой эволюционной значимости представляют структурные повторения внутри каждого из цилиндров сериновых протеаз (рис. 5.17, г), а также структурные повторения в триозофосфатизомеразе (рис. 5.17, д). [c.231]

Молекулярная биология. Структура и биосинтез нуклеиновых кислот (1990) -- [ c.225 , c.227 ]

Молекулярная биология (1990) -- [ c.225 , c.227 ]

Цитология растений Изд.4 (1987) -- [ c.143 ]

Эволюция без отбора Автоэволюция формы и функции (1981) -- [ c.256 ]

Эволюция без отбора (1981) -- [ c.256 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология