Гидролазы

В присутствии катализаторов сахар в водном растворе гидролизуется на фруктозу и глюкозу. В присутствии ионов водорода энергия активации этой реакции равна 106,94 кДж/проб, а в присутствии энзима сахараза (гидролаза) она снижается до 34,40 кДж/проб. Насколько быстрее протекает при 25 °С гидролиз сахара в присутствии сахаразы в сравнении с гидролизом в присутствии такого же количества НС1 [c.130]

Согласно современной классификации ферменты делятся на шесть классов — оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиа-зы, изомеразы и лигазы (синтетазы) [1]. Практически в любом классе можно обнаружить немалое количество ферментов, катализирующих реакции превращения полимерных субстратов. Исключение, видимо, представляют лишь ферменты первого класса, оксидоредуктазы, где более чем из 500 известных к настоящему времени биокатализаторов можно условно выделить несколько ферментов, которые способны действовать с заметной скоростью [c.6]

Гидролазы (реакции гидролиза) [c.187]

Гидролазы состоят исключительно из белков, они катализируют гидролиз белков, гликозидов, глицеридов (липазы), эфиров (эстеразы) и фосфатов. Ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, содержат простетические группы. [c.713]

Гидролазы — ферменты, катализирующие процессы как катаболизма, так и анаболизма. В первом случае процесс сопровождается присоединением воды, во втором — ее выделением. Гидролазы — однокомпонентные ферменты. [c.117]

АСПАРАГИНАЗА (L-аспарагин—амидогидролаэа), фермент класса гидролаз. Содержится в дрожжах, бактериях, плесенях, солоде, а также в тканях л нвотных. Катализи- рует гидролиз аспарагина с образованием аспарагиновой к-ты и К Нз. Использ. для лечения лейкозов. [c.57]

Ферментация—химическое превращение под каталитическим влиянием энзимов, которые представляют собой азотистые органические вещества, вырабатываемые живыми организмами (бактерии, плесневые грибки и дрожжи). Энзимы имеют коллоидную структуру и их молекулярная масса достигает 300 ООО. Каталитическое действие энзимов очень специфично, сильно зависит от pH и температуры и чувствительно к промотирующему или тормозящему действию многих веществ. Оптимальная температура для большинства энзимов лежит между 18 и 38 С. Энзимы называют по -их функции с прибавлением окончания аза . Катализатор гидролиза имеет название гидролаза, окислительно-восстановительные энзимы называют оксидазами. [c.329]

Белки разрушаются при действии на них некоторых ферментов, причем различные группы ферментов расщепляют полипептидную цепь по разным участкам. Э к) о пептидам являются гидролазами, расщепля-Ю1ЦИМИ пептидную связь внутри полипептидной цепи, жзопептидаш расщепляют ее на конце белковой молекулы, аминопептидазы атакуют аминоконец полипептидной цепи белка, а карбоксипептидазы - карбоксильный конец. [c.273]

ГИДРОЛАЗЫ — ферменты, катализирующие реакции гидролиза сложных органических веществ на более простые, причем в жирах и углеводах Г. вызывают разрыв связи преимущественно между атомами углерода и кислорода, а в белковых веществах — между атомами углерода и азота. [c.73]

ПРИНЦИПЫ ДЕЙСТВИЯ АКТИВНЫХ ЦЕНТРОВ О-ГЛИКОЗИД-ГИДРОЛАЗ [c.22]

Гидролаза эфиров глицерина см. Липаза [c.131]

Гидролазы катализируют разрыв связей с присоединением воды, действуя на [c.240]

В настоящее время известно более 2000 ферментов. Они делятся на классы в зависимости от того, какой тип реакции они катализируют оксидоредуктазы (катализируют окислительно-восстанови-тельные реакции), трансферазы (катализируют перенос химических групп с одного соединения на другое), гидролазы (катализируют реакции гидролиза), лиазы (разрывают различные связи), изо-меразы (осуществляют изомерные превращения), лигазы (катализируют реакции синтеза). Как видно, ферменты отличаются специфичностью и избирательностью. [c.296]

В самой общей форме характер действия металлических ионов на ферментные системы можно разделить на следующие виды 1) образование специфической структуры активного центра 2) образование структуры в системе активный центр-субстрат 3) поляризация групп активного центра и субстрата. Благодаря этому могут осуществляться процессы 1) воздействия на определенные группы субстрата — атаки молекул воды и других у ферментов типа гидролаз и фосфорилаз 2) процессы переноса (электронов и групп атомов) 3) процессы фиксации и переноса без глубоких изменений в переносимой молекуле (перенос кислорода гемоглобином). [c.363]

Известно два типа глюкозил-гидролаз (глюкозидаз). Действие ферментов, принадлежащих к одному типу, приводит к сохранению конфигурации расщепляемой связи, действие других ферментов— к обращению (инверсии) конфигурации расщепляемой глюкозидной связи. Определив, в какой аиомерной форме образуется [c.13]

Ферменты этого широкого класса называются гидролазами. Существуют ферменты с более узким диапазоном действия, например гидролизующие кислородные эфиры ортофосфорной кислоты [c.509]

Ацетилхолин ацетил-гидролаза см. Ацетилхолинэстераза [c.56]

В активный каталитический центр входят группы, которые могут ориентировать молекулы субстрата в определенном положении по отношению к активному центру. Активный центр фермента имеет строго определенную структуру. Он подобен матрице, в которую может войти молекула только определенного строения. Обычно в ферменте на участок цепи с молекулярной массой 30 000—80 ООО приходится один активный центр. В настоящее время известно около тысячи ферментов. Отдельные группы ферментов катализируют окислительно-восстановительные реакции (оксидоредуктазы) реакции с переносом групп (трансферазы) реакции гидролиза (гидролазы) реакции отщепления групп атомов негидролитическим путем с образованием двойной связи или присоединением по двойной связи (лиазы) реакции изомеризации (изомеразы) реакции присоединения двух молекул (синтетазы). Приведенный перечень реакций, катализируемых ферментами, показывает, что при температурах 0—40° С в живом организме синтезируются высокоэффективные катализаторы практически для всех реакций, связанных с жизнедеятельностью организма. [c.632]

АХЭ Ацетилхолин ацетил-гидролаза К. Ф. 3.1.1.7 [c.56]

Классификация ферментов базируется на типичных реакциях, которые они катализируют. В соответствии с этим все ферменты разделяют на следующие шесть классов оксидоредуктазы, трансфе-разы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы. [c.116]

БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ТОКСИНЫ, ядовитые в-ва, выделяемые бактериями в окружающую среду (экзотоксины) илп содержащиеся в микробных клетках (эндотоксины). К экзотоксинам относятся ботулинич, токсин (типов А, В, С, D, Е, F, G), столбнячный, дифтерийный, стафилококковый токсины и др.— белки с мол. м. от 4-10 до неск. млн. обладают антигенными сп-вамн хорошо раств. в воде, ие раств, в СП. и орг. р-ритслях инактивируются щелочами, окислителями, нек-рыми гидролазами, а также при нагревании (наир., при 100 °С — за 20 мин), солнечным светом. Длительно хранятся в высушенном виде. ЛДао ботулинич. [c.65]

Большое практическое значение имеет иммобилизация ферментов группы гидролаз, например превращающих крахмал в растворимые углеводы малой молекулярной массы (в сахара), изомери-зующих глюкозу во фруктозу (глюкозоизомераза) и др. [c.341]

О-Гликозид-гидролазы (КФ 3.2.1), или карбогидразы,— ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление О-гликозидной связи. Эти ферменты заггимают весьма заметное место как в классической и физико-химической эггзимологни, так и в прикладной, энзимологии и биотехнологии. [c.22]

К настоящему времени многие О-гликозид-гидролазы получены в высокоочищенном и в кристаллическом состоянии, для целого ряда карбогидраз получены данные о первичной структуре (всей белковой молекулы или ее фрагментов). Именно среди кар-богидраз был выбран фермент — лизоцим, для которого впервые в энзимологии было расшифровано пространственное строение с помощью рентгеноструктурных методов анализа. Карбогидразы широко используются для изучения структуры многих биологически важных соединений — гликоконьюгатов, компонентов клеточной стенки и т. д. [c.22]

В змеиных ядах содержится большая группа ферментов, главным образом гидролаз (Jimenez-Porras, 970 Д. Н. Сахибов с соавт., 1972, и др.). В табл. 19 приведены ферменты, обнаруженные к настоящему временн в з.меииых ядах с указанием их тривиального на. вания, а также систематического названия и шифра, присвоенному данному энзиму Международной комиссией по ферментам (Диксон, Уэбб, 1966). Подавляющее большинство ферментов является общим для морских змей, эла- [c.81]

О биостойкости материалов можно судить по действию на них ферментов тех микроорганизмов, которые идентифицированы в данных условиях эксплуатации. Коррозию металлов в этом случае называют микробиогенной (или ферментативной). Целесообразно проверять стабильность материалов относительно определенных классов ферментов (дегидрогеназы, оксидазы, гидролазы и др.). Эти испытания можно отнести к ускоренным или экспресс-методам. Так как ферменты действуют на материалы быстрее, чем микроорганизмы, возможно увеличение концентраций ферментов для интенсификации процесса возможно моделирование условий ферментативных реакций и выявления действительного характера процесса (при сравнении с протекающими в реальных условиях) возможна оценка ингибиторного действия биоцидных веществ [7, с. 68]. [c.76]

Химические приложения топологии и теории графов (1987) -- [ c.509 ]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.713 ]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.133 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.161 , c.418 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.658 ]

Технология белковых пластических масс (1935) -- [ c.53 , c.67 ]

Методы биохимии растительных продуктов (1978) -- [ c.0 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.141 ]

Биохимия (2004) -- [ c.66 , c.67 ]

Химия Краткий словарь (2002) -- [ c.78 ]

Органическая химия Том1 (2004) -- [ c.131 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.133 ]

Справочник Химия изд.2 (2000) -- [ c.559 ]

Кинетика и катализ (1963) -- [ c.251 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.3 , c.19 , c.24 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.804 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.230 , c.544 ]

Биотехнология (1988) -- [ c.151 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.413 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.128 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.135 , c.136 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.0 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.190 , c.192 , c.194 ]

Биохимия фенольных соединений (1968) -- [ c.110 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.281 , c.285 , c.286 , c.290 , c.294 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.99 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.340 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.700 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.772 , c.773 , c.775 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.192 , c.237 , c.297 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.321 ]

Физическая химия Издание 2 1967 (1967) -- [ c.435 ]

Биотехнология - принципы и применение (1988) -- [ c.151 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.295 , c.298 ]

Физиология растений Изд.3 (1988) -- [ c.81 , c.365 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.272 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.117 , c.129 , c.138 , c.142 , c.147 , c.230 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.79 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология