Инсулин видовые различия

Упомянутыми примерами не исчерпываются достигнутые в настоящее время успехи в расшифровке строения белков. Особое внимание уделяется изучению белков, обладающих функциями катализаторов химических процессов в живых организмах, а именно — ферментов и гормонов. При сопоставлении полученных результатов обнаружились два чрезвычайно интересных факта. Прежде всего оказалось, что хотя у разных представителей животного мира строение определенного гормона очень сходно, — все же существуют четкие видовые различия. Так, например, инсулин, выделенный из организма кита и свиньи совершенно тождественен, в то время как инсулин лошади отличается тем, что из 51 аминокислоты одна (серин) заменена на другую (глицин). Эти наблюдения дают право говорить, что биологи вскоре будут устанавливать видовые различия не по строению скелета, либо отдельных органов, а по химическому строению белков, характерных для организма. [c.427]

Зависимость активности от строения первичной цепи при этом хотя и сохраняется, но становится более слабой . Практически в ходе эволюции оптимальные комбинации были отобраны, но видовые различия между белками в ряде случаев сохранились. Так, в инсулинах различного происхождения сочетание ала —сер — вал (инсулин быка) иногда замещается сочетанием ала — гли-вал (овца) или тре — сер — Или (кит). Заметны различия в кортикотропинах быка, свиньи и овцы, есть отличия в белках цитохрома с и т. д. [17]. [c.109]

Сальмин является единственным представителем группы протаминов, аминокислотный состав которого установлен удовлетворительно. Данные анализа этого протамина (приводятся следующими авторами Тристрамом [71] —для сальмина из кеты, Блоком и Боллинг [72] — для сальмина лосося из реки Колумбия, а также Великом и Аденфрендом [73]. Последние авторы подтвердили, что сальмин построен из одной цепи, оканчивающейся иминогруппой пролина. Результаты их анализа несколько отличаются от результатов анализов предыдущих исследователей, но эти различия вполне могут быть объяснены видовой специфичностью. Велик и Аденфренд [73] подтвердили наблюдения Блока и Боллинг [72] о содержании в сальмине изолейцина (применявшийся Тристрамом [71] метод не позволял различать изомеры лейцина). Если сальмин и обладает видовой специфичностью, то так же, как у инсулина, она проявляется в различной последовательности аминокислотных остатков в цепи при одинаковых концевых аминогруппах (инсулин быка, свиньи к овцы). [c.230]

При сопоставлении полученных результатов обнаружилось два чрезвычайно интересных факта. Прежде всего оказалось, что, хотя у разных представителей животного мира строение определенного гормона очень сходно, все же существуют четкие видовые различия. Так, например, инсулин, выделенный из организма кита и свиньи, совершенно тождествен, в то время как инсулин лошади отличается тем, что одна из 51 аминокислоты (серин) заменена на другую — глицин. Эти наблюдения дают право говорить, что био-логия с помощью химии приближается к возможности устанавливать видовые различия не по строению скелета, органов, а по химическому строению характерных для организма белков. [c.343]

Вв( рху — строение инсулина внизу — видовые различия инсулина (цифры показывают номер звена в цени А). [c.30]

Небольшое число белковых гормонов, проанализированных до настоящего времени, повидимому, совсем не имеет общих свойств (табл. 8). Из того факта, что инсулины, вырабатываемые в организме быка, свиньи и овцы, по своему составу отличаются только незначительно, еще не следует, что между остальными гормонами нет заметных видовых различий. Кроме того, сравнение затрудняется отсутствием уверенности в том, что во всех случаях в качестве активного агента выступает вся молекула белка. [c.231]

Современными исследованиями структурной химии белка, основанными на определении N- и С-концевых групп (т. е несущих аминогруппу или карбоксил) отдельных фрагментов белка, установлен порядок распределения аминокислот в некоторых полипептидах. Выяснено, что молекула гормона инсулина состоит из двух полипептидных цепей цепи А — из 21 аминокислотного остатка и цепи В — из 30 остатков. Внутри цепи аминокислоты чередуются в определенном порядке. Цепи А и В в молекуле инсулина соединены между со бой двумя дисульфидными мостиками. Порядок чередования аминокислот установлен для ряда гормонов Б)ри этом обнаружились видовые различия между гормонами различных животных. [c.19]

ПРОИНСУЛИН, белок — предшественник инсулина. Молекула включает 81—86 аминокислотных остатков (в зависимости от вида животного) мол. м. 9000. На N-конце молекулы располагается В-цепь инсулина, на С-конце — А-цепь. Цепи инсулина соединены т.н. С-пептидом, построенным из 27—33 аминокислотных остатков. Общая схема строения молекулы НзМ—В-цепь—Арг—Арг—С-пеп-тид—Лиз—Лиз—А-цепь—СООН (буквенные обозначения см. в ст. а-Аминокислоты). Видовые различия в П. наиб, выражены на участке С-пептида. П. обеспечивает правильное замыкание дисульфидных связей при образовании двухцепочечной структуры инсулипа. Превращ. П.- в инсулин в 0-клетках островков поджелудочной железы осуществляется специфическими ферментами, при этом от П. отделяется С-пептид. [c.480]

Обнаружены, например, видовые отличия инсулинов у разных животных. В цепи А инсулинов быка, барана, лошади, свиньи и кита имеется различие в аминокислотных остатках на участке 6—10 (см. ниже). С другой стороны, меланотропный гормон и адренокортикотропный гормон (АКТГ), выполняющие совершенно разные функции, имеют участкл с одинаковой последовательностью аминокислотных остатков (см. схему на стр. 525). [c.528]

В гл. 1П указывалось, что первичная структура некоторых полипептид-ных гормонов (в частности, вазопрессина и меланоцитстимулирующего гормона) у разных биологических видов не вполне одинакова. Такая же видовая специфичность наблюдается и у белков. Сэнгер и его сотрудники, работая с препаратами инсулина, выделенными от разных видов млекопитающих, во всех случаях обнаружили те или иные вариации либо в А-цепи (на участке, ограниченном дисульфидным мостиком), либо в В-цепи (на ее карбоксильном конце). В препаратах цитохрома с, выделенных от разных видов, также были обнаружены индивидуальные различия, определяющиеся природой аминокислот в ключевом пептидном сегменте. Помимо этих вариаций, обусловленных видовой специфичностью, встречаются также и различия в белках одного и того же вида, возникшие в результате мутаций. Большинство сведений о влиянии мутаций на структуру белка почерпнуто нами из прекрасных работ Ингрэма. Ингрэм и его сотрудники показали, что нормальный гемоглобин взрослого человека и гемоглобин больных таким наследственным заболеванием, как серповидноклеточная анемия, отличаются только тем, что в определенном положении р-цепи остаток глутаминовой кислоты в аномальном гемоглобине заменен валином. (Напомним, что молекула гемоглобина состоит из двух пар идентичных цепей а- и Р-цепей в гемоглобине взрослого человека или а- и у-цепей в гемоглобине плода.) [c.96]

Химическая индивидуальность, или видовая специфичность, белков легко выявляется серологическим путем. Если животному, например кролику, ввести в кровь чужеродный ему белок (антиген), то в организме вырабатываются специфические антитела, являющиеся белками глобулино-ной природы и находящиеся, главным образом, в у-глобулиновой фракции белков сыворотки крови. Антигены и антитела взаимодействуют друг с другом с образованием осадков (преципитата), что можно наблюдать при добавлении к сыворотке крови животного, которому ввели в кровяное русло чужеродный белок ( иммунизированного животного), того же белка (антигена). Образование осадка носит название реакции преципитации . Эта реакция весьма тонкая и позволяет выявить свойства белков, неуловимые при их хими ческом изучении. Так, например, тщательное химическое изучение гемоглобина крови лошади, овцы и собаки не выявляет каких-либо особенностей в их химической структуре. Между тем при введении этих гемоглобинов в кровь кролика образуются специфические для каждого из них антитела. Известны, однако, некоторые белки, почти не вызывающие образования антител. Гормоны белковой природы (инсулин, некоторые гормоны гипофиза и др.), изолированные из желез внутренней секреции крупного рогатого скота, при введении их в кровь человека (а также животных) практически не вызывают образования антител. Надо полагать, что химические различия в структуре белков-гормонов животных и белков-гормонов человека настолько малы, что они не всегда выявляются серологически. Это обстоятельство имеет большое практическое значение, так как оно позволяет широко применять в медицинской практике белки-гормоны без опасения вызвать при повторном введении их в организм человека реакцию преципитации. [c.38]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология