Фосфат в клетках

Ф-ция Ф. в организме состоит в поддержании концентрации фосфата, необходимого дхш разл. биохим. процессов, и, возможно, для транспорта фосфата в клетку. [c.126]

Глюкоза, вводимая при подкормке, может повышать устойчивую концентрацию глюкозо-6-фосфата в клетке и тем самым изменять скорость одновременно протекающих реакций [c.139]

Общее количество неорганического фосфата в клетках обычно достаточно велико, то сравнению с тем количеством фосфата, который связывается при образовании или освобождается при распаде АТФ, поэтому неорганический фосфат, по-видимому, не играет такой регуляторной роли, как адениновые нуклеотиды. [c.263]

Усиление сократительной активности мышц во время физических нагрузок приводит к заметным сдвигам в системах энергообеспечения, в частности изменяется баланс макроэргических фосфатов в клетке, что сопровождается, как уже отмечалось, усилением процессов синтеза АТФ и восстановлением нарушенного баланса макроэргов. Эти процессы составляют начальное звено срочной адаптации. Вместе с тем нарушенный баланс макроэргических соединений в момент действия физической нагрузки активирует другой, более сложный уровень регуляции. Как видно из рис. 191, промежуточное звено, обозначенное как фактор-регулятор, контролирует активность генетического аппарата и определяет скорость синтеза нуклеиновых кислот и специфических белков в клетке. В роли фактор-регулятора в скелетных мышцах могут выступать свободный креатин, цАМФ, а также некоторые пептиды или стероидные гормоны. Таким путем в процессе долговременной адаптации под влиянием физических нагрузок активируется синтез нуклеиновых кислот и белков, что ведет к росту сократительных структур в мышце, повышению эффективности ее функционирования и более совершенному энергообеспечению. [c.408]

КТ оказывает также значительный эффект на метаболизм фосфата. Он способствует входу фосфата в клетки кости и периостальную жидкость, снижая при этом выход кальция из костей в плазму крови. Этот вход фосфата может сопровождаться и входом кальция, судя по тому, что гипокальциемический эффект КТ зависит от фосфата. Такое действие КТ наряду с его способностью тормозить опосредованную остеокластами резорбцию костей позволяет объяснить эффективность применения данного гормона в борьбе с гиперкальциемией при раке. [c.204]

Некоторые работы по применению ЯМР на Р уже выполнены, но еше больше важных экспериментов предстоит провести. Одним из особенно интересных исследований такого рода является изучение при помоши ЯМР на Р внутриклеточных фосфатов. Такие исследования представляются вполне реальными, так как концентрация некоторых фосфатов в клетке (иапример, АТР) достигает 1 мМ. [c.163]

Чтобы пометить вирус в культуре с помощью Р, необходимо истощить запас фосфата в клетках, инкубируя их в течение ночи в среде, не содержащей фосфатов и сыворотки. В состав среды должны входить гидролизат лактальбумина и глюкоза (конечная концентрация 0,05%). [c.194]

С открытием митохондриальной креатинкиназы креатинфосфат стал рассматриваться не просто как резерв макроэргического фосфата в клетке, а как основной переносчик химической энергии от митохондрий к местам ее утилизации в клетке. Митохондриальная креатинкиназа превращает синтезированный в митохондриях АТФ в креатинфосфат в виде креатинфосфата энергия транспортируется к местам ее утилизации, где и происходит обратная реакция образования АТФ из креатинфосфата и АДФ с помощью цитоплазматических нзофермен-тов. [c.292]

У разных организмов и в разных тканях гексокиназа представлена различными изоформами (разд. 9.23). Хотя все эти изоформы катализируют одну и ту же реакцию (рис. 15-3), они различаются между собой по своим кинетическим свойствам. Гексокиназа мышечных клеток характеризуется, например, низкой величиной Км для глюкозы (около ОД мМ), поэтому она фосфорилирует глюкозу крови (4-5 мМ). с максимальной скоростью. Мышечная гексокиназа резко ингибируется продуктом катализируемой ею реакции-глюкозо-6-фосфатом. Это обстоятельство наряду с некоторыми другими данными позволило сделать вывод, что гексокиназа вьшолняет в мышцах функцию регуляторного фермента. Глюкозо-6-фосфат является при этом одновременно и продуктом реакции, и аллостерическим ингибитором. Когда концентрация глюкозо-6-фосфата в клетке поднимается выше нормального уровня, он временно и обратимо ингибирует гексокиназу, так что скорость его образования приводится в соответствие со скоростью утилизации. [c.447]

Фракция полинуклеотидфосфорилазы в клетках точно не изучена [98]. Возможно, что она осуществляет главным образом распад РНК до нуклеозиддифосфатов, которые являются непосредственными предшественниками дезоксирибонуклеотидов (стр. 179) возможно даже, что она регулирует уровень неорганического фосфата в клетке. Она также может принимать участие в разрушении т-РНК [98—100]. [c.256]

Каков же механизм регуляторного переключения обмена, как осуществляется повышение скорости аэробного гликолиза и каким образом происходит его торможение Существующие представления о механизме П. Э. не отвечают на поставленные вопросы. В 1941 г. Линен [3] и Джонсон [4] независимо друг от друга выдвинули гипотезу о механизме П. Э. Эту гипотезу затем дополнили Линен [5] и другие авторы [6, 7], и в настоящее время она наиболее популярна, как это видно из дискуссии на симпозиуме по регуляции клеточного метаболизма, происходившем в Кембридже в 1958 г. Гипотеза связывает П. Э. с дыхательным фосфорилированием и с кругооборотом фосфата в клетке. Скорость гликолиза и дыхания лимитируется одним и тем же фактором — концентрацией неорганического фосфата и адениннуклеотидов. Химическое сродство ферментов дыхательного фосфорилирования ставит их при конкуренции за эти вещества в преимущественное положение по сравнению с ферментами гликолиза. В результате этого адениннуклеотиды и неорганический фосфат оказываются сосредоточенными на митохондриях (М), по месту локализации ферментов дыхательного фосфорилирования, и, следовательно, пространственно обособлены от ферментов гликолиза, локализованных в гиалоплазме [6, 7]. [c.107]

Основная функция витамина О — регуляция транспорта кальция и фосфатов в клетках слизистой оболочки тонкого кишечника и костной ткани. Этот процесс обеспечивается усилением биосинтеза транспортных белков — переносчиков Са. Предполагают, что витамин О и его биологически активный метабо 1ит 1,25-диоксикальци-ферол вступают в контакт с ядерным репрессором н дерепрессируия гены, ответственные за биосинтез белка-переносчика. [c.152]

Кальцитонин — пептид, состоящий из 32 аминокислот, синтезируется в парафолликулярных ЛГ(С)-клетках щитовидной железы (реже — в клетках паращитовидной железы и тимуса). Секреция каль-цитонина происходит при значительном увеличении уровня кальция в крови. Уровни секреции кальцитонина и паратгормона связаны обратной зависимостью. Органы-мишени кости в регуляции участвуют кишечник и почки. В костях кальцитонин ингибирует остеокласты, снижает высвобождение кальция и фосфата. Увеличивает содержание цАМФ в костной ткани, влияя на клетки, которые не являются мишенью паратгормона. Способствует поступлению фосфата в клетки костей и периостальную жидкость, снижая при этом высвобождение кальция из костей в плазму крбви. Поступление в кости фосфата может сопровождаться и поступлением кальция. Уровень гормона повышается у кормящих и беременных, что защищает организм от потерь кальция. [c.417]

Сведения, касающиеся участия дофамина в регуляции процессов памяти, неоднозначны. По некоторым данным, он, как и норадреналин, может стимулировать выработку условных реакций с о.-рицательным подкреплением. В работах Г.Маттиеса было показано, что дофамин и его агонисты при инъекции в гиппокамп ускоряют выработку условной реакции в лабиринте с болевым подкреплением. Им же было показано, что этот медиатор стимулирует включение лейцина и фукозы в белки гиппокампальных нейронов, а также снижает фосфорилирование белка В-50 и усиливает фосфорилирование фосфоинозитолди-фосфата в клетках гиппокампа. Учитывая сказанное, есть основания считать, что дофамин участвует в регуляции синаптических процессов, связанных с фиксацией следов памяти. [c.401]

Существуют принципиальные различия в снабжении восстановительными эквивалентами окислительно-восста-новительных реакций у животных, обладающих запасами гликогена в клетках печени (сытые животные) и после истощения этих резервов (24—48 ч голодания). В первом случае клетка обладает высоким содержанием глюкозо-6-фосфата [546], и реализация реакций гидроксилирования, требующая генерации НАДФН, сопровождается активацией пентозофосфатного шунта [546, 592]. При истощении запасов гликогена содержание глюкозо-6-фосфата в клетке падает [494—496] и генерация восстановленных эквивалентов. становится преимущественно митохондриальной. Предполагается, что в качестве эндогенных субстратов при этом используются жирные кислоты. В этом случае необходим перенос Н из митохондрий во внемитохондриаль-ное пространство. [c.146]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология