Адениннуклеотид

В 1945—1947 гг. Липманом с сотрудниками был открыт коэнзим А (от слова ацетилирование), участвующий в ацетилировании холина в ацетил-холин и в других реакциях ацетилирования, причем было доказано, что этот коэнзим содержит пантотеновую кислоту [12]. Дальнейшее изучение показало, что в состав молекулы коэнзима А входят монофосфорный эфи пантотеновой кислоты, адениннуклеотид и 2-меркаптоэтиламин [13, А Кофермент А также участвует в окислительном распаде жирных кислот и играет большую роль в образовании фосфолипидов [15]. [c.137]

Во внутренней митохондриальной мембране есть две специфические транспортные системы (рис. 17-25), которые делают это возможным. Первая из них, адениннуклеотид-транслоказа, переносит [c.536]

Одну из интересных гипотез, объясняющих механизм образования АТФ в митохондриях в процессе окислительного фосфорилирования, предложил В. С. Скулачев. Есть основания считать, что эта гипотеза может быть плодотворной и при рассмотрении фотофосфорилирования в хлоропластах. В. С. Окулачев обратил внимание на то, что при удалении из митохондрий адениинуклео-тидов нарущается сопряжение и фосфорилирование (при переносе электронов по цитохромам). Добавление АТФ в среду восстанавливало первоначальное сопряжение. Это привело к мысли об особой роли адениннуклеотидов в образовании АТФ. [c.205]

Опыты ставились на гомогенатах в 0,25 М манните или в 0,125 М КС1 из мозга крысы, сердца кролика, печени мыши и из клеток мышиной асцитной карциномы Эрлиха. Из гомогенатов изолировались митохондрии - и надосадочная жидкость — растворимая фракция (РФ). При добавлении митохондрий к РФ в среде для гликолиза наблюдалось увеличение скорости гликолиза как при смешивании элементов одинакового происхождения, так и при смешивании элементов разного происхождения. Методика исследования изложена в предыдущей статье 18]. Особенностью нашей постановки опытов явился такой состав реакционной среды, при котором адениннуклеотиды, неорганический фосфат, магний и все активаторы и стабилизаторы гликолиза добавлялись в избытке, не лимитировали скорости, и, следовательно, возрастание скорости гликолиза не могло зависеть от выделения этих веществ из митохондрий в среду. [c.108]

В молекуле НАД были найдены адениннуклеотид и никотинамид [43]. [c.312]

Гидролиз продукта полимеризации, полученного в первом опыте, дает З -дезоксирибонуклеотиды, которые разделяют с помощью электрофореза на бумаге. Радиоактивный фосфор оказывается связанным с каждым из четырех нуклеотидов в количествах, соответствующих частоте, с которой адениннуклеотид [c.333]

На приводимой схеме (фиг, 93) комплекса [переносчик электронов—нуклеотид — фермент сопряжения] индексами П и Пе обозначены окисленная и восстановленная формы переносчиков электронов (цитохромов). МНз — аминогруппа аденина в адениннуклеотиде, СООН — карбоксильная группа фермента, участвующего в преобразовании энергии. [c.205]

В России изготавливают препараты (дендробациллин, инсек-тин, токсобактерин, энтобактерин-3 и др.) на основе Вас. thuringiensis. Данный вид микроба образует два токсина — р и 6, из которых р-экзотоксин обладает широким спектром действия на насекомых он представляет собой адениннуклеотид, конкурентно ингибирующий ферменты, которые катализируют реакции гидролиза АТФ и пирофосфата. [c.471]

Добавляя митохондрии в различной концентрации, нам удалось воспроизвести оба эффекта действия митохондрий— ускорение ( усиливающее действие ) и торможение гликолиза РФ. Однако в нашей постановке результаты опытов показали, что, помимо адениннуклеотидов и фосфата, митохондрии выделяют еще и другие вещества, которые также обладают усиливающим эффектом. Усиливающее [c.108]

Аденозинтрифосфат — это не что иное, как адениннуклеотид, к которому присоединены еще 2 остатка фосфорной кислоты, так что вся молекула содержит в общей сложности три фосфатные группы. [c.77]

Интактные митохондрии представляют собой осмотически активные пузырьки, отделенные от гиалоплазмы (или среды инкубации при эксперименте in vitro) двумя мембранами. Таким образом, существуют четыре топологически различных пространства внешняя мембрана, межмембранное пространство, внутренняя мембрана и внутреннее пространство — матрикс. Ферменты цикла трикарбоновых кислот сосредоточены в матриксе компоненты дыхательной цепи, транглоказа адениннуклеотидов и АТФ-синтетазный комплекс прочно связаны с внутренней мембраной, в межмембранном пространстве локализована аденилаткиназа, а во внешней мембране — моноаминооксидаза. [c.410]

ADP из цитозоля в митохондрии, причем внутрь поступает по одному ADP в обмен на каждый АТР , выходящий наружу. Адениннуклеотид-транслоказа-это специфический белок, пронизывающий всю толщу внутренней митохондриальной мембраны и связывающий ADP в строго определенном участке наружной поверхности этой мембраны. Перенос ADP внутрь митохондрии в обмен на выходящий наружу АТР совершается благодаря конформацион-ному изменению молекулы аденинну-клеотид-транслоказы. Адениннуклеотид-транслоказная система специфична. Она переносит только АТР и ADP, но не переносит АМР или другие нуклеотиды, например GDP или GTP. [c.536]

Реакция синтеза (или гидролиза) АТФ в митохондриях осушест-вляется при участии трех ферментных систем собственно АТФ-синтетазного комплекса, транслоказы адениннуклеотидов и переносчика неорганического фосфата. Последний катализирует реакцию электро-нейтрального переноса неорганического фосфата в митохондрии и из них. Активность переносчика ингибируется SH-модификаторами, такими как N-этилмалеимид и п-хлормеркурибензоат. Следствием этого является ингибирование SH-реагентами реакций окислительного фосфорилирования и гидролиза АТФ, катализируемых митохондриями. [c.459]

Эта ферментная система, названная фос-фат-транслоказой, специфична в отношении фосфата она также ингибируется некоторыми химическими агентами. В результате совместного действия фос-фат-транслоказы и адениннуклеотид-транслоказы фосфат и ADP получают возможность проникнуть в митохондриальный матрикс, а АТР-выйти из митохондрий в цитозоль, туда, где протекает большая часть клеточных процессов, требующих затраты энергии. [c.537]

Биомасса дрожжей богата коферментом НАД (никотинамид-адениннуклеотид). Препарат НАД, необходимый для работы в биохимических лабораториях, можно получить из экстракта хлебопекарных дрожжей. Экстракцию ведут водой (82—85°С) в присутствии препарата аэросила А-300. Затем фильтрат, о.хлажден-ный до температуры 25—30°С, pH которого 6,0—6,1, пропускают через ионообменные смолы КУ-23 (Н+-форма). НАД элюируют 0,005 н. соляной кислотой. Полученный элюат еще раз пропускают через колонку с АН-231 (С1 -форма) и затем элюируют дистиллированной водой. Для дальнейшей очистки полученный раствор НАД пропускают через колонку с КУ-23 (Н+-форма) и только после элюирования 0,1 н. раствором аммоний-ацетатного буфера (pH 5,8—5,9) получают раствор, содержащий 95—99% пиридиновых коферментов, из которых 62—65% составляет активный кофермент НАД. Выход НАД при такой обработке составляет 50—60%. [c.203]

Наиболее распространенный способ присоединения через С(,-гидра-зидный спейсер, взаимодействующий с альдегидными гр., образующимися в результате периодатного окисления рибозного остатка в нуклеотидах. Имеются также сорбенты со спейсерами различной длины, к которым присоединены адениннуклеотиды через N-6 аминогр. или С-8. В некоторых сорбентах присоединение осуществляется к и -амино-фенольному спейсеру через фосфатную гр. 2 5 -ADP и 3 5 -ADP-группспецифические лигаиды соответственно для NADP- и СоА-зависимых ферментов. [c.451]

Слои эктеола и ДЭАЭ незначительно поглощают УФ-свет, и поэтому при освещении коротковолновым УФ-светом (см. стр. 443) можно еще обнаружить 5 X 10 [1М0ЛЯ адениннуклеотида [73]. Производные аденина, цитозина и урацила появляются в виде темно-синих, производные гуарина — в виде светло-синих флуоресцирующих пятен. [c.449]

MOM является амид никотиновой кислоты—адениннуклеотид (NAD ), окисляющий спирты до альдегидов, а сам при этом восстанавливающийся до NADH [c.355]

Строение никотйнамид адениннуклеотида — акцептора водорода при этом окислительном процессе — рассмотрено в гл. 20, где обсуждается также более подробно механизм действия ферментов. [c.536]

Обнаружен высокоспецифичный ингибитор адениннуклеотид-транслоказы. Таким ингибитором оказался атрактило-зид-токсичный гликозид, образуемый [c.536]

Северин С. Е. Биологическое окисление и окислительное фосфорилирование. В кн. Химические основы процессов жизнедеятельности. Медгиз, 1962. 185. Скулачев В. П. Роль адениннуклеотидов в фосфорилирующем дыхании и физиолр- [c.251]

Наблюдаемая интенсивность митохондриального дыхания зависит не только от природы и концентрации субстрата, подвергающегося окислению, но и от эффективности сопряжения процессов дыхания и фосфорилирования. В интактных митохондриях эти процессы обычно накрепко сцеплены друг с другом (если только количества субстрата и Фд не лимитированы), так что скорость дыхания фактически регулируется величиной отношения [АДФ]/[АТФ.] Когда это отношение достаточно велико ( состояние 3 ), большая часть внутримитохондриального адениннуклеотида находится в форме АДФ и дыхание протекает весьма интенсивно. Напротив, если за счет АДФ накапливается АТФ (т. е. в условиях, когда скорость дефосфорилирования АТФ в процессах, требующих энергии или фосфата, отстает от скорости его образования), дыхание ослабевает ( состояние 4 ). Добавление АТФ может даже ингибировать дыхание вследствие обращения потока электронов Все эти явления составляют то, что принято называть дыхательным контролем. [c.365]

Краткая характеристика препарата. -экзотоксин является продуктом жизнедеятельности Вас. thuringiensis var. inse tus и представляет собой адениннуклеотид. В сельском и лесном хозяйстве применяется кальциевый комплекс -экзотоксина. Препарат — это порошок темно-серого или коричневого цвета, трудно растворимый в воде и нерастворимый в органических растворителях. [c.253]

Каков же механизм регуляторного переключения обмена, как осуществляется повышение скорости аэробного гликолиза и каким образом происходит его торможение Существующие представления о механизме П. Э. не отвечают на поставленные вопросы. В 1941 г. Линен [3] и Джонсон [4] независимо друг от друга выдвинули гипотезу о механизме П. Э. Эту гипотезу затем дополнили Линен [5] и другие авторы [6, 7], и в настоящее время она наиболее популярна, как это видно из дискуссии на симпозиуме по регуляции клеточного метаболизма, происходившем в Кембридже в 1958 г. Гипотеза связывает П. Э. с дыхательным фосфорилированием и с кругооборотом фосфата в клетке. Скорость гликолиза и дыхания лимитируется одним и тем же фактором — концентрацией неорганического фосфата и адениннуклеотидов. Химическое сродство ферментов дыхательного фосфорилирования ставит их при конкуренции за эти вещества в преимущественное положение по сравнению с ферментами гликолиза. В результате этого адениннуклеотиды и неорганический фосфат оказываются сосредоточенными на митохондриях (М), по месту локализации ферментов дыхательного фосфорилирования, и, следовательно, пространственно обособлены от ферментов гликолиза, локализованных в гиалоплазме [6, 7]. [c.107]

Из секрета печеночных митохондрий были изолированы два УФ высокомолекулярный и низкомолекулярный. Разделение удалось произвести путем хроматографии секрета на колонке с се-фадексом-Г50 по принципу фильтрации через гель [24]. Регистрация разделяющихся фракций производилась на спектрофотометре СФ-4 по поглощению света в области 280 и 260 тмк. Высокомолекулярный фактор поглощает свет преимущественно при 280 тмк и вызывает ускорение гликолиза печеночной РФ только в среде, насыщенной коэнзимами. Низкомолекулярный фактор поглощает свет преимущественно при 260 тмк и по ряду свойств, по-видимому, является адениннуклеотидом. Он дает усиливающий эффект только в среде с дефицитом коэнзимов. [c.115]

Высокомолекулярная фракция была сконцентрирована в нативном состоянии с помощью сефадекса приблизительно в 30 раз, и при исследовании ее в ультрацентрифуге ФИВЕ на диаграмме седиментации был обнаружен один пик с константой седиментации ( 20,ж), равной 5,94 5. Таким образом, из секрета печеночных митохондрий выделено два усиливающих фактора, из которых один оказался адениннуклеотидом, а другой — белком. По-видимому, в первую очередь, когда гиалоплазма еще лишена коэнзимов гликолиза, действует аденнннуклеотид. Это действие дает гликолизу первый импульс. Затем, после насыщения ферментов коэнзимами, наступает действие белкового фактора это действие вызывает дальнейший подъем гликолиза. [c.115]

Скулачев В. П. Роль адениннуклеотидов в фосфорилирующем дыхании и физиологические функции окислительных процессов. Усп. биол. химии, т. 6. М., Наука , 1964. [c.350]

Чейндж и др. [111] разработали спектрофотометрический метод определения микроколичеств адениннуклеотида в крови. [c.137]

Группа новых желтых ферментов отличается от старого тем, что во всех них кофермент представляет изоаллоксазинадениндинуклеотид, состоящий из изоаллоксазин-нуклеотида и адениннуклеотида, т. е. имеет следующее строение [c.354]

АМФ играют весьма важную роль в жизнедеятельности организмов, входят в состав сложных биологически важных соединений (адениннуклеотидов, рибонуклеиновых к-т, кофермента А, пиридиннуклеоти-дов, ациладенилатов). В свободном виде А-5 -Р участвует в переносе фосфатных групп в так называемом адениловом цикле (см. Обмен веществ), посредством которого происходит ресинтез аденозинтрифосфорной кислоты из аденозинмонофосфорной кислоты при участии фермента адепилатканазы и процессов фосфорилирования (аэробных или анаэробных). [c.16]

Ко1. Маслянокислое В. также идет по пути спиртового Б. до пировиноградной к-ты или до уксусного альдегида, в ферментативном превращении к-рых в масляную к-ту наряду с уже упоминавшимися ко-ферментами участвуют коэнзим А (Ко А) и флавин-адениннуклеотид (ФАД) и его восстановленная форма (ФАД Н. ). Пировиноградная к-та, уксусный альдегид и уксусная к-та являются промежуточными продуктами и при ацетопоэтиловом, ацетонобутиловом, про-пионовокислом, 2—3-бутиленгликолевом брожениях. [c.234]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология