Раздел IX I Белки сложные и простые

Белки разделяют на две главные группы протеины, или простые белки, не содержащие небелковых групп, и протеиды, или сложные белки, содержащие, помимо собственно белка, еще и небелковую (простетическую) группу. [c.8]

Биологические катализаторы, являющиеся продуктами деятельности живых организмов и ускоряющие биохимические процессы, называются ферментами. Принято разделять ферменты на простые и сложные, или однокомпонентные и двухкомпонентные. Простые ферменты состоят только из белка, сложные — из белка и небелковой части, которую называют кофер-. ментом. [c.111]

Классификация белков. Белки разделяются на протеины (простые белки), в состав которых входят только остатки аминокислот, и сложные белки, или протеиды. Последние дают при гидролизе аминокислоты и какие-либо другие вещества, например, ( фор-ную кислоту, глюкозу, гетероциклические соединения и т. д. [c.335]

В настоящее время все белки разделяют на две большие группы протеины, или простые белки, построенные только из остатков аминокислот, и протеиды, или сложные белки, состоящие из простого белка и прочно связанного с ним какого-либо другого соединения небелковой природы. [c.220]

Белки разделяются па. протеины (простые белки), в состав которых входят только остатки аминокислот и протеиды (сложные белки). Последние дают прн гидролизе аминокислоты и какие-либо [c.506]

Согласно принятой классификации протеины разделяются прежде-всего на простые и сложные. К простым белкам относятся те, которые при гидролизе дают только аминокислоты или их производные.. Сложные белки при разложении помимо этого дают какое-либо небелковое вещество. [c.9]

Практически все белковые макромолекулы даже в водных растворах вращаются медленно. Поэтому и в связи с тем, что теория формы спектра ЭПР в области медленных вращений радикалов получила развитие лишь в последние годы, для исследования белков в подавляющем большинстве работ использовались нитроксильные радикалы-метки, частично вращающиеся относительно самой молекулы белка. Относительное вращение радикала, с одной стороны, приводит к быстрому результирующему вращению радикалов, что позволяет характеризовать исследуемую систему с помощью времен корреляции этого быстрого результирующего вращения. С другой стороны, вращение радикала относительно белка приводит к усложнению модели вращения и к возникновению дополнительных переменных, определяющих расположение радикала относительно белка и интенсивность его относительного вращения. Как отмечалось в разделе II.7, форма спектра ЭПР подобной сложной системы в ряде простейших случаев в принципе поддается корректному анализу. Однако практически независимо [c.183]

Весь обширный класс белковых веществ принято прежде всего разделять на две большие группы простые белки, или протеины, и сложные белки, или протеиды. [c.49]

Дальнейшие сведения о химической структуре белково молекулы были, получены именно путем изучения продуктов более или менее глубокого расщепления белков. На основании изучения этих продуктов оказалось возможным сделать ряд предположений как о составе, так и о строении самих белков. В частности, выяснилось, что белки можно разделить на простые и сложные в зависимости от их состава (стр. 48). [c.24]

Все белки разделяются на два больших класса простые белки, или протеины, и сложные белки, или протеиды. [c.710]

Из-за флуктуации зарядов белок может существовать при одном и том же значении pH в различных ионных формах. Поэто-му, измеряя подвижность, мы находим значение, усредненное за промежуток времени, значительно превосходящий время жизни каждой из ионных форм белка. Вблизи изоэлектрической точки зависимость подвижности и от pH часто является линейной, т. е. описывается прямой. Наклоны таких прямых для разных белков, как правило, различны. При том значении pH, где кривые, построенные для двух белков, пересекаются, разделить эти белки с помощью электрофореза невозможно. В изоэлектрической точке = 0. Величина pH, при которой и = 0, зависит от состава буфера, в котором проводится эксперимент. Обычно буфер, содержащий простые однозарядные ионы, меньше сдвигает изе электрическую точку, чем буфер с ионами более сложного строения. [c.218]

О содержании спиральных форм можно судить также по величинам Кс и [аЬ, но эти параметры больше, чем Ьо, зависят от таких внешних факторов, как температура и характер растворителя. Кроме того, параметр К,, можно использовать с этой целью только при низком содержании спиральных форм (менее 40%), поскольку при большом их содержании характер дисперсии становится сложным. В этих случаях простое уравнение Друде (1.2) неприменимо, и, следовательно, неясно, что подразумевать под Хс. В начале этого раздела было уже указано, что при переходе от денатурированного белка к нативному наблюдается уменьшение отрицательного вращения, которое можно объяснить тем, что отрицательное вращение, обусловленное Ь-амино-кислотами, накладывается на положительное вращение, обусловленное образованием правой а-спирали. [c.291]

По первому принципу все белки разделяются на растворимые — глобулярные и нерастворимые — фибриллярные белки. К глобулярным относятся внутриклеточные белки, к фибриллярным — белки внешних покровов (шерсти, волос и др.). Далее белки разделяются на протеины (простые белки), в состав которых входят только остатки аминокислот, и сложные белки, или-яротеыды. -Шследние дают при гидролизе аминокислоты и какие-либо другие вацества, например фосфорную кислоту, глюкозу, гетероциклические соединения и т. д. [c.296]

Раздел IX БЕЛКИ ПРОСТЫЕ И СЛОЖНЫЕ [c.144]

Простые глико- и липопротеиды плазмы крови были разделены больше чем на двадцать пять фракций. Эти белки участвуют в образовании тканей, построении и переносе ферментов, гормонов, антител и продуктов обмена веществ. Основную часть белков крови составляют альбумины, довольно много также глобулинов и фибриногена. Альбумины образуют комплексы с веществами самых различных типов — с кислотами, сложными эфирами, сульфамидными препаратами — и разносят эти вещества по всем клеткам тела. а-Глобулины и Р-глобулины дают комплексы с нерастворимыми в воде веществами — холестерином, жирными кислотами, фосфолипидами и каротиноидами. у-Глобулины содержат антитела, которые защищают организм от инфекций. Фибриноген принимает участие в процессе свертывания крови. [c.360]

Для всех живых организмов многие закономерности химического состава, строения и превращения веществ являются общими. Тем не менее у растений, животных и человека наблюдаются различия в химических процессах, обеспечивающих их жизнедеятельность. Так, растения синтезируют сложные органические вещества из простых неорганических веществ, таких как вода, углекислый газ, минеральные вещества, и аккумулируют солнечную энергию в процессе фотосинтеза. Животные и человек нуждаются в поступлении сложных органических соединений — углеводов, жиров, белков, которые необходимы для построения и энергообеспечения организма. Поэтому в зависимости от объекта исследования выделяют следующие разделы биохимии биохимия животных и человека, биохимия растений, биохимия микроорганизмов и вирусов. [c.10]

Общие принципы организации типичных спиральных и изометрических вирусов были изложены в двух предыдущих разделах. Некоторые физические и химические свойства простых РНК- и ДНК-содержащих вирусов суммированы в табл. 7—9. Те же самые принципы лежат и в основе организации более сложно устроенных вирусов, отличающихся лишь большим числом белковых оболочек, построенных из капсомеров (термин нуклеокапсид теряет свое значение в этом случае), или же наличием наружной оболочки или отростка и других органелл. Структурное и в особенности важное биологическое значение этой возрастающей сложности рассматривается в следующих разделах. В первую очередь мы рассмотрим вирусы, содержащие белки более чем одного типа, затем перейдем к вирусам, имеющим более одной молекулы нуклеиновой кислоты затем — к вирусам, состоящим из частиц более чем одного типа, к частицам с наружными оболочками и различными органеллами затем к вирусам, не имеющим совсем никакой частицы и, наконец, к образованиям, совсем уже не являющимся вирусами. [c.153]

Все нуклеопротеиды можно разделить по меньшей мере на два типа. К первому типу относятся нуклеопротеиды, в которых нуклеиновая кислота связана солевой связью с простыми белками основного характера и низкого молекулярного веса. Такими белками могут быть протамины (сальмин, клупеин, сту-рин), встречающиеся в сперме рыб. К этому же типу относятся нуклеопротеиды, в которых нуклеиновая кислота связана с основными белками более высокого молекулярного веса — гистолами. Примером могут служить нуклеопротеиды, встречающиеся в тканях зобной и поджелудочной желез. Ко второму типу мы относим более сложные структуры — вирусы растений (например, вирус табачной мозаики) и бактериофаги. Содержание нуклеиновых кислот в вирусах колеблется от 5 до 50%. Природа связи между белками и нуклеиновыми кислотами в вирусных нуклеопротеидах изучена слабее, чем в нуклеопро-теидах первого типа. Известно, что в вирусном нуклеопротеиде связи между белком и нуклеиновыми кислотами более лабильны и что для белков вирусов характерно высокое содержание основных аминокислот. Даже сравнительно простые вирусы имеют весьма сложное строение. Еще более сложное строение у таких вирз сов, как вирусы гриппа и пситтакоза. Последние могут даже быть отнесены к микроорганизмам. Подробное строение вирусов этой группы здесь не рассматривается. [c.246]

БЕЛКИ. Сложные высокомолекулярные органические соединения,-построенные из аминокислот. Молекулярный вес их колеблется от нескольких десятков тысяч до нескольких миллионов. В их состав входят углерод — 50—55, кислород — 19—24, водород — 6—7, азот —15—19 и сера — 0,2—2,8%. Из всех веществ, входящих в состав живых организмов, Б. являются наиболее сложными по своему строению и наиболее важными в биологическом отношении. Составляют основу всех живых структур. Организм человека и животных в среднем содержит на сухое вещество 45, травянистые растения — 9—16, семена злаков — 10—20, оемена бобовых — 25—35, древесные породы — 1—2, бактерии 50—93% Б. Обладают свойством денатурации (свертывания) при действии кислот, при нагревании. Разделяются на простые Б. (протеины), состоящие только из аминокислот, и сложные Б. (протеиды), в состав которых входят и другие соединения. См. также Протеины. [c.37]

Простые и сложные ферменты. Разделяют ферменты на простые и сложные. Простые ферменты состоят только из белка. Это многие ферменты пищеварительного тракта — амилаза, пепсин, трипсин. Сложные ферменты состоят из белковой части, которая называется апоферментом, и небелковой, которая называется кофактором. Молекулу сложного фермента часто называют холоферментом. Кофакторы, которые слабо связаны с белковой частью фермента, называются коферментами (коэнзима-ми). Кофермент может легко переходить от одного фермента к другому. Кофакторы, прочно связанные с белковой частью фермента, называются простетической группой. Кофакторами могут быть различные органические вещества и их комплексы, а также минеральные вещества. Многие из них термостабильны, но могут окисляться атмосферным кислородом. В организме человека ряд кофакторов не синтезируется, а поступает с продуктами питания. Их строение и участие в биологических процессах рассмотрено далее. [c.91]

С помощью Л. X, удается выделять и разделять соед., склонные к координации с ионами металлов, в присут. больших кол-в минер, солей и некоординирующихся в-в. Напр, с использованием иминодиацетатной смолы с ионами Си из морской воды выделяют своб. аминокислоты На катионитах с ионами Ре разделяют фенолы, с ионами Лg -сахара. На карбоксильных катионитах с N1 разделяют амины, азотсодержащие гетероциклы, алкалоиды. На силикагеле с нанесенным слоем силиката Си в водно-орг. среде в присут. ННз проводят быстрый анализ смесей аминокислот и пептидов, причем элюируемые из колонки комплексы легко детектируются спектрофотометрически. На высокопроницаемых декстрановых сорбентах с иминодиацетатными группами, удерживающими ионы N1 или Си- , селективно выделяются из сложных смесей индивидуальные белки и ферменты, содержащие иа пов-сти своих глобул остатки гистидина, лизина или цистеина. Силикагели с фиксированными на пов-сти инертными т/)ис-этилендиа.миновыми комплексами Со используют для т. наз. внешнесферной Л. х. смесей нуклеотид-фосфатов. Методом газовой Л. х. с помощью фаз, содержащих соли Ag , разделяют олефины, ароматич. соед., простые эфиры. Тонкослойная Л. х. на носителях, пропитанных солями Ag , применяется для анализа стероидов и липидов. [c.590]

Анализ известных белковых структур дает ценные сведения для понимания.механизма свертывания и стабильности белков. В структурах этих белков обнаруживаются шесть уровеней организации. На первом уровне находится аминокислотная последовательность, которая целиком определяет окончательную структуру белка. В структурах белков можно выделить несколько типов упорядоченности формы основной цепи. Это так называемые вторичные структуры, которые составляют второй уровень. Две из таких регулярных структур (а-спираль и 3-складчатый лист) были предсказаны на основе ковалентного строения основной цепи как наиболее простые. Следующие два уровня, сверхвторичные структуры и структурные домены, гораздо более сложны и пока не предсказуемы. На этих уровнях также проявляются вполне определенные закономерности, например такие, как корреляция между близкими по цепи остатками. Эти закономерности не выражаются в каких-либо определенных структурах, а носят весьма общий характер. На двух самых высоких уровнях организации, занимаемых глобулярными белками и агрегатами, сейчас уже делаются попытки некоторых структурных предсказаний. Возможность таких предсказаний основана на том, что нижние структуры, домены для глобулярных белков и глобулярные белки для агрегатов предполагаются внутренне стабильными (в некоторых случаях это подтверждено экспериментом). Характер агрегатов можно предсказать с помощью анализа контактной поверхности глобулярных белков. Это же относится и к предсказаниям строения глобулярных белков по их доменам. Кроме того, свойства поверхности, как это следует из изучения поверхностей раздела белок — белок, имеют важное значение для белкового узнавания. В главе обсуждены некоторые законо- [c.127]

Все нуклеотиды имеют асимметрические атомы и поэтому оптически активны. Однако в настоящее время интерес к ДОВ нуклеиновых кислот вызван попытками проникнуть в их вторичную структуру [107—114), аналогично тому как изучались полипептиды и белки (см. раздел Г). Известно, что в видимой области спектра ДНК и РНК имеют простую дисперсию оптического вращения друдевского типа [110, 111, 114). Фреско [ПО], однако, сообщил о сложной дисперсии ДНК, но он проводил измерения в ультрафиолетовой области спектра ниже 360 мц. По-видимому, целесообразно с помощью доступных в настоящее время приборов высокого класса вновь исследовать ДОВ этих природных полимеров. В табл. 17 приведены недавно опубликованные (требующие в будущем уточнения) параметры ДОВ нуклеиновых кислот и некоторых синтетических полипептидов. В отличие от ДОВ синтетических полипептидов ДОВ полинуклеотидов обрабатывали только с помощью уравнения Друде и никакими другими уравнениями не пользовались в этой области нет также ни одной удовлетворительно развитой теории. Оптическое вращение этих [c.118]

После проведения гидролиза белка полученную смесь аминокислот необходимо разделить и количественно проанализировать. Метод газо-жидкостной хроматографии привлекает своей быстротой и чувствительностью, в особенности метод хромато-масс-спек-трометрии [10]. Разумеется, необходимо перевести свободные аминокислоты в более летучие для ГЖХ производные и в этом состоит трудность. Большинство известных методов включает две реакции образование сложного эфира по карбоксильной группе и ацилирование аминогруппы. Крайне важно, чтобы обе реакции протекали практически нацело, а образовавшиеся производные можно быЛ о бы разделить. Несколько сотен опубликованных за последние 25 лет работ свидетельствуют о трудностях, которые при этом возникают. Карбоксильную группу обычно переводят в сложноэфирную, используя простые радикалы от метила до пентила, в то время как для защиты амино- или иминогруппы популярны iV-трифтораце-тильная и JV-гептафтормасляная группы, так как они позволяют проводить ГЖХ-анализ с высокой чувствительностью при использовании детектора электронного захвата. Трудности связаны с ацилированием гуанидиновой группировки аргинина и термолабильностью производных цистеина из-за реакций -элиминации. Обсуждаемая техника и соответствующая литература коротко изложены в обзоре [11]. [c.260]

Хорошим примером дискретной системы, которую можно выделить и которая содержит тесно ассоциированные друг с другом белки и нуклеиновые кислоты, является вирус. Вирус простейшего типа состоит из РНК или ДНК, одно- либо двухцепочечной, окруженной белковой оболочкой, состоящей из идентичных или различных субъединиц, организованных в симметричную структуру. В более сложных типах вирусов имеется также внешний слой, состоящий из липидов и гликопротеинов. Между нуклеиновой кислотой и белком (белками) оболочки существует тесная взаимосвязь, генетическая информация для биосинтеза этого белка закодирована в нуклеиновой кислоте, и в то же время белок предохраняет нуклеиновую кислоту от действия нуклеаз клетки-хозяина. Еще более тесная физическая связь имеет место между белковыми субъединицами. Такая связь была продемонстрирована в результате разрушения вируса табачной мозаики, за которым следовала спонтанная самосборка белка в отсутствие нуклеиновой кислоты. Пустая оболочка, или капсида, была, однако, менее стабильна, чем содержавшие нуклеиновую кислоту реконструированные вирусные частицы. Этот результат указывает, что взаимодействия белок-ну-клеиновая кислота играют важную, хотя, вероятно, не столь значительную роль, по сравнению с белок-белковыми взаимодействиями. Вирусы, таким образом, как бы образуют смысловой мостик между предыдущим разделом и рассматриваемым ниже взаимодействием гистонов с нуклеиновыми кислотами. [c.567]

Кислые мукогюлисахариды в соединительной ткани связаны с белка- ми (см. стр. 602), поэтому для их выделения, как правило, проводят предварительное разрушение белков протеолитическими ферментами или расщепление углевод-белковых связей щелочами, после чего полисахариды экстрагируют растворами солей . Белки, также переходящие при этом в раствор, удаляют с помощью денатурирования. Смеси мукополисахаридов можно разделить на компоненты фракционированным осаждением спиртом в виде солей с различными катионами , но лучшие результаты дает фракционированное осаждение цетавлоном или ионообменная хроматография . Особенности химического поведения мукополисахаридов сделали чрезвычайно сложной задачу установления их строения. Даже идентификация моносахаридов после полного кислотного гидролиза (обычно одна из самых простых операций) является в мукополисахаридах трудной проблемой. Наличие в одной молекуле уроновых кислот и аминосахаров приводит к тому, что полисахариды гидролизуются лишь в жестких условиях, при которых освобождающиеся уроновые кислоты подвергаются интенсивному разрушению. Поэтому в последнее время работу по установлению строения этих веществ проводят на модифицированных полисахаридах, в которых сульфатные группы удалены, а все карбоксильные группы уроновых кислот восстановлены в первичноспиртовые. Ряд других классических методов установления строения полисахаридов применим к мукополисахаридам с трудом это относится к перйодат ному окислению, вызывающему разрушение остатков уроновых кислот вследствие сверхокисления, к метилированию, в применении которого успехи достигнуты сравнительно недавно. Основными методами, позволившими выяснить строение мукополисахаридов, послужили методы частичного гидролиза и частичного ферментативного расщепления. [c.541]

Белки разделяют на две большие группы простые белки — протеины и сложные — протеиды. Простые белки не содержат небелковых групп, они в основном состоят из аминокислот. Сложные белки содержат, кроме собственно белка, еще и небелковую (простетическую) группу. К простым белкам относятся альбумины, глобулины, прола-мины, глютелины, протамины, гистоны и протеиноды. Больше всего альбуминов — в зеленых частях растений. Глобулины являются самой распространенной группой природных тел. В растениях глобулины встречаются в основном как отложения в семенах. Глобулины в отличие от альбуминов нерастворимы в воде. В семенах пшеницы и ржи из проламинов содержится глиадин, в семенах ячменя — гордеин. В семенах злаковых и в зеленых частях растений наряду с другими белками есть глютелины. Глиадин и глютенин составляют белки клейковины. [c.35]

Сейчас все ферменты по составу разделяются на две группы 1) простые ферменты, представляющие собой кристаллические белки 2) сложные ферменты, имеющие в своем составе активную или простетическую группировку небелковой природы (ко-фермент) и белковый носитель (апофермент). Простетическими группами ферментов могут быть витамины, нуклеотиды и т. д. Часто ферменты прочно связаны с микробной клеткой (например, многие окислительно-восстановительные ферменты) и выделяются наружу лишь после ее разрушения. Такие ферменты Называются эндоферментами. Ферменты, которые легко выделяются из клетки в окружающую среду (например, гидролазы), называются экзоферментами. [c.83]

Белки разделяются на две большие группы протеины, или простые белки, молекула которых состоит из одних аминокислот, н протеиды, или сложные белки, распадающиеся при гидролизе на аминокислоты и небелковую часть различной природы. Протеины, в свою очередь, делятся (по растворимости) на альбумины, глобулины, гистоны, протамины и склеропротеины. В зависимости от характера небелковой части среди протеидов различают нуклео-протеиды, содержащие, кроме аминокислот, нуклеиновые кислоты промопротеиды, в состав которых входят красящие вещества, гликопротеиды, содержащие различные производные углеводов, фосфопротеиды, характеризующиеся наличием остатка фосфорной кислоты, непосредственно связанной с белком, а не через нуклеиновые кислоты, как это имеет место у нуклеопротеидов, и липо-протеиды, содержащие липиды. [c.59]

Высокомолекулярные соединения, содержащие функциональные группы (гидроксил, карбоксил, аминогруппу и др.), могут вступать в химические реакции так же, как п низкомолекулярные. Известны II достаточно хорошо изучены различные реакции гидроксильных групп целлюлозы и крахмала на основе этих реакций по.т1учены сложные эфиры (нитроцеллюлоза, ацетилцеллюлоза, нитрокрахмал) н простые эфиры (метил- и этилцеллк )-лоза, метилкрахмал и т. п.). Так называемое дубление казеина и превращение его в галалит заключается во взаимодействии аминогрупп белка казеина с формалином. Химические реакции функциональных групп в природных высокомолекулярных соединениях довольно широко изучены теоретически и практически и поэтому превратились в самостоятельные разделы химии высокомолекулярных соединений, как, иапример, химия целлюлозы химия крахмала , химия белков и т. п. [c.159]

Белки разделяются на две большие группы протеины, или простые белки, молекулы которых состоят из одних аминокислот, и протеиды, или сложные белки, распадаюшиеся при гидролизе на аминокислоты и небелковую часть различной природы. В зависимости от аминокислотного состава и некоторых других свойств протеины в свою очередь делятся на альбумины, глобулины, гистоны, протамины и склеропротеины. В зависимости от характера небелковой части протеиды разделяются на н у к л е о п р о те и д ы, содержащие кроме белка так называемые нуклеиновые кислоты хромопротеиды, в состав которых входят красящие вещества глюкопротеиды, содержащие различные производные углеводов фосфопротеиды, характеризующиеся наличием фосфорной кислоты, непосредственно связанной с молекулой белка, а не через нуклеиновые кислоты, как у нуклеопротеидов, и липопротепды, содержащие жиры. [c.51]

Уже к 1820 г. было установлено, что белки гидролизуются, и Бра-конно выделил из гидролизата простейшую а-аминокислоту — а-ами-ноуксусную (за свой сладкий вкус и происхождение из желатина, т. е. из белкового клея костей, она была названа гликоколом, а позднее — глицином). Далее из гидролизатов белков были выделены и другие аминокислоты, и вплоть до середины XX века продолжалось открытие более экзотических аминокислот. В 90-х годах прошлого века Э. Фишер разработал свой метод исследования аминокислотного состава гидролизатов белков. Метод Фишера состоит в том, что смесь аминокислот, полученную в результате гидролиза с помощью концентрированной соляной кислоты, превращают этерификацией посредством этанола и НС1 в сложные эфиры аминокислот, освобождают их от солеобразно связанной НС1 путем добавления щелочи и разделяют эфиры фракционной перегонкой в вакууме. Такой препаративный метод, несмотря на то что он далек от совершенства (потеря от /з ДО /г всей массы аминокислот), был большим шагом вперед. Вскоре было выяснено, что в состав подавляющего большинства исследованных белков входят -а-аминокислоты из числа помещенных в табл. 88, и лишь редкие белки содержат какие-либо аминокислоты сверх этих. В таблице выделены жирным шрифтом незаменимые в пище человека и животных аминокислоты, потребление которых должно составлять в сумме 21—31 г в сутки. Остальные аминокислоты организм способен синтезировать сам, если ему доставляется с пищей источник азота (например, в виде глутаминовой кислоты). Эти аминокислоты требуются в количестве [c.654]

Дальнейшая судьба кетокислоты зависит от типа той аминокислоты, из которой она образовалась. Вообще говоря, катаболизм каждой аминокислоты требует особого изучения. Так, например, глицин представляет собой простейшую аминокислоту, однако в обмене веществ он может участвовать в образовании муравьиной и уксусной кислот, этаноламина, серина, аспарагиновой кислоты, жирных кислот, рибозы, пуриновых и пиримидиновых оснований и протопорфирина. Таким образом, глицин может играть важную роль в обмене углеводов, жиров, белка, нуклеиновых кислот и гемоглобина, что является прекрасной иллюстрацией взаимоотношений, существующих в организме между разными типами обмена. Другие аминокислоты также претерпевают сложные метаболические превращения, описание которых выходит за пределы данной книги. Обычно аминокислоты разделяют на гликогенные и ке-тогенные, подчеркивая тем самым их способность образовывать глюкозу и гликоген, т. е. участвовать в углеводном обмене, или же вступать в реакции обмена липидов и образовывать кетоновые тела. [c.381]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология