Константа седиментации белков

У таких видов, как рапс, альбуминовая фракция часто очень велика. В частности, имеется белок с константой седиментации 1,75, на который приходится около 40—50 % азотсодержащих веществ семени [79. Этот белок имеет молекулярную массу от [c.167]

Вирус табачной мозаики (ВТМ). Из всех вирусов наиболее хорошо изучен растительный вирус табачной мозаики. Тем не менее сведения, которыми мы располагаем в настояш,ее время, вероятно, еще далеко не достаточны для полного описания его строения. Физические исследования показали, что ВТМ представляет собой тонкий стержень длиной 3000 А и диаметром 150 А. Вес такой частицы равен 39- 10 . Из этого числа 5% приходится на РНК, константа седиментации которой равна 27S, а молекулярный вес 2,0 10 . Если бы цепь РНК вируса полностью вытянуть, она была бы в 10 раз длиннее вирусной частицы. Остальные 95% вируса приходятся на белок, который состоит из 2130 идентичных субъединиц. В состав каждой субъединицы, имеющей молекулярный вес 17 420, входит 158 аминокислот. Белок вируса табачной мозаики является третьим белком после инсулина и рибонуклеазы, для которого полностью установлена последовательность аминокислот. Каждая белковая субъединица представляет собой единую полипептидную цепь, на N-конце которой находится ацетилированный серии. Это один из редких случаев особой модификации N-конца полипептидной цепи. Различные штаммы этого вируса отличаются по аминокислотному составу белка. У всех исследованных штаммов белковая часть содержит только один остаток цистеина. В некоторых штаммах отсутствуют метионин и гистидин. [c.359]

Это соотношение подсказывает простой способ определения константы седиментации исследуемых молекул путем сопоставления их с маркером — веществом такой же природы (белок, ДНК или РНК), но с известным значением Sjo.w. Оба эти вещества надо, предварительно смешав, разделить зонально-скоростным центрифугированием в изокинетическом градиенте плотности, а затем по соотношению расстояний, пройденных их зонами от мениска, рассчитать искомую величину S2o,w = S2o, m(///m). Буквой м обозначен маркерный препарат. Для цилиндрической части пробирки отношение расстояний от мениска можно заменить отношением соответствующих им объемов. Опорожнять пробирку в этом случае удобнее, начиная с мениска (см. ниже). Объемы нередко заменяют числом капель. При этом следует проявлять осторожность, так как объем падающей в коллектор капли зависит от поверхностного натяжения и плотности жидкости, а они неодинаковы на разных участках градиента плотности. [c.205]

В первом случае измеряют скорость перемещения в ячейке ультрацентрифуги границы растворитель—белок, относя ее к величине развиваемого центробежного ускорения,. т. е. находят константу седиментации 5=у/о) г, где V—скорость перемещения границы растворитель—белок, см/с, ю г—центробежное ускорение, см/с . Размерность 5 выражают в секундах. Величина константы седиментации, равная 10 с, принята за единицу и названа сведбергом (8, или Св). Вводя значение экспериментально найденной константы седиментации в формулу, рассчитывают молекулярную массу белка [c.36]

Явления ассоциации и диссоциации уже долгое время изучаются на глобулинах сои [22, 85, 119, 120]. Все эти работы обобщены в сводной схеме, предложенной Вольфом [121] (рис. 6.3) для 1 lS-глицинина. Этот белок, находящийся в агрегированной форме при pH 7,6, когда ионная сила понижена до 0,1, под действием более высоких ионных сил диссоциирует на 11 S-форму. Вместе с тем, создавая достаточно разные условия (pH, диссоциирующие агенты, детергенты), вызывают диссоциацию нативной двумерной формы белка 11S на промежуточные формы 7S, которые, в свою очередь, диссоциируют на субъединицы. Эта диссоциация необратима при крайних значениях pH или в присутствии агентов, вызывающих диссоциацию (мочевина, детергенты), но остается обратимой, если условия среды мягкие (pH 7,6 — ионная сила 0,001). В целом диссоциация идет в сторону нарастания, обнаружены промежуточные формы с константами седиментации 4S или 5S. Эти белковые агрегаты [c.164]

Рибосомы — комплексы белков и нуклеиновых кислот. Хорошо известным примером комплексов белков с нуклеиновы ми кислотами является рибосома, катализирующая образование полипептидных цепей [714, 715]. Рибосома содержит несколько молекул РНК и различные белковые молекулы. Она состоит из двух субъединиц неодинаковой величины, между которыми заключена рибосомальная РНК- В Е. oli более крупная субъединица содержит две молекулы РНК (названные 23S и 5S в соответствии с их константами седиментации) и 34 молекулы белков, названные от L1 до L34 . Более мелкая субъединица содержит РНК 16S и 21 белок (от S1 до S21 ). [c.270]

Глобулины растений также гетерогенны и состоят из двух фракций с константами седиментации 11S и 7S. Одним из представителей llS-глобулиновявляется глицинии. Этот белок, выделенный из сои, имеет молекулярную массу порядка 300—400 kDa и характеризуется повышенным содержанием аргинина, аспарагина и глютамина. Он состоит из 12 субъединиц, каждая из которых содержит 6 различных полипептидных цепей. [c.48]

Фактор III - также белок - носитель основного вида биологической активности токсина В. anthra is. Точный размер молекулы летального фактора не установлен, с константой седиментации 2S, величина молекулы летального фактора имеет тот же порядок, что у протективного антигена, но природа белков различна. [c.368]

РНК отличается гораздо более низкой мол. массой, поскольку транскрипция с ДНК идет по относительно небольшим областям. Большую часть клеточной РНК (по массе) составляет РНК рибосом — специальных телец, в к-рых синтезируется белок. В рибосомы входят три типа РНК. В бактериях рибосомная РНК (рРНК) имеет константы седиментации 5, 16 и 23 единицы Сведберга, что соответствует мол. массам 35 ООО, 550 ООО, 1 100 ООО. В высших организмах соответственно рибосомы содержат РНК с мол. массами 40 ООО, 700 ООО, 1 700 ООО. [c.193]

ТРОПОМИОЗИН — белок, входящий в состав фибрилл мышц растворим в разб. водных р-рах солей с низкой noHHoii силой с увеличением ионной силы (до 5—7) выпадает в осадок. Т. имеет константу седиментации 2,6 единиц Сведберга, константу диффузии ) = 2,4-10 см /сек, мол. в. 55000, характеристич. вязкость 0,0523 л/г, электрофоретич. подвижность [c.146]

ФИБРИНОГЕН — глобулярный белок, содержащийся в плазме крови в концентрации ок. 0,25%. Ф. нерастворим в воде и хорошо растворяется в солевых р-рах. Растворы Ф. вя.зки и характеризуются двойным лучепреломлением в потоке мол. вес бычьего Ф. 330 ООО, константа седиментации 7,9 5. По данным электронной мпкроскоппп, молекулы Ф. представляют [c.212]

Оба белка — миозин и актин — были изучены раздельно. Что касается актина, то это — глобулярный белок с константой седиментации 5=48 и молекулярным весом 70 ООО. Актин легко образует двойные молекулы и в таком виде, вероятно, входит в актомиозиновый комплекс. Он содержит, по всем данным, простетическую группу нуклеотидной природы, по-видимому, адениловую кислоту. Актин полимеризуется сам по себе в нити в присутствии 0,6М КС1 и 5-10 М Mg lj. По-видимому, эта полимеризация относится целиком к четвертичной структуре белка, т. е. происходит без развертывания глобул за счет их соединения в длинные цепочки локальными связями. [c.194]

Недавно удалось выяснить условия, при которых происходит агрегация вирусных белков и РНК с образованием вирусоподобных частиц еще для одного, несколько меньшего, класса вирусов — РНК-содержащих фагов группы f2. Частицы, полученные из оболочечного белка фага MS2 и его РНК, в соответствующих условиях имели на электронных микрофотографиях такой же вид, как и частицы исходного фага, однако константа седиментации таких частиц составляла 69S вместо 81S и, кроме того, они не обладали инфекционностью [491]. Очень похожие результаты были получены в опытах с фагом fr [211]. Свойства этих неинфекционных частиц напоминали свойства фагов некоторых генетически дефектных штаммов (атЬег-мутанты), у которых отсутствовал фактор созревания — гистидинсодержащий белок, получивший название белка А. Фаги дикого типа этой группы содержат по одной молекуле белка А (см. гл. VHI, разд. В). [c.223]

Белки яичного белка фракционируют осаждением этанолом (различные концентрации), изменением ионной силы (/), изменением величины рИ и температуры методом, аналогичным методу Кона для белков плазмы [16]. Конечную надосадочную жидкость (pH 4,6, температура —15°, I = 0,04, фракция, полученная при 0,11 М насыщении этанолом), содержащую овомукоид, концентрируют, диализуют и сушат вымораживанием. Полученный белок авторы не анализировали, и впоследствии было показано, что он содержит примесь гликопротеина (13,6% гексоз, 13,8% гексозамина и 3% сиаловой кислоты), который но обладает ингибирующей активностью по отношению к трипсину [17]. Этот гликопротеин был выделен методом хроматографии на геле фосфата кальция он оказался сходен с овомукоидом по изоэлектрической точке, константе седиментации и растворимости и, вероятно, мог присутствовать в препаратах овомукоида, по.лучепных другими методами. [c.25]

Смотреть страницы где упоминается термин Константа седиментации белков: [c.162] [c.45] [c.45] [c.54] [c.110] [c.48] [c.195] [c.369] [c.390] [c.483] [c.56] [c.87] [c.120] [c.211] [c.457] [c.112] [c.387] [c.249] [c.154] [c.35] [c.395] [c.74] [c.154]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология