Белки в митохондриях

Рис. 8-27. Сигнальный пептид для импорта белков в митохондрии. Цитохромоксидаза - это большой, состоящий из многих белков комплекс, расположенный во внутренней митохондриальной мембране, где он функционирует как терминальный фермент в цепи переноса электронов. А.

Рис. 8-29. Импорт белков в митохондрии. N-концевой сигнальный пептид белка-предшественника распознается рецептором, который, как полагают, расположен во внешней мембране. Белок переносится через обе митохондриальные мембраны в спепиальных точках контакта. Для начала этого процесса необходим электрохимический градиент по сторонам внутренней мембраны. В матриксе сигнальный пептид отрезается

Ядра, митохондрии и хлоропласты растений, как сообщалось, также синтезируют белок. Ядра, тщательно выделенные из гороха, включают в белок меченый лейцин в присутствии других белковых аминокислот и АТФ. Синтез белка в митохондриях растений показан не очень убедительно, так как не было исключено загрязнение данной фракции рибосомами. Препараты хлоропластов, как обнаружено, также катализируют включение аминокислот в белок. [c.482]

Перенос белков в митохондрии и хлоропласты требует затраты энергии [59] [c.498]

Эти белки были открыты как остаточные железосодержащие белки в митохондриях, не обнаруживающие характерных для гема оптических спектров. На самом деле интенсивность спектров поглощения этих белков столь мала, что до 1053 г. о них ничего не было известно [438]. [c.419]

Все формы направленного движения и транспорта нуждаются в энергии. В большинстве случаев эта энергия используется в форме АТР. Однако для переноса белков в митохондрии требуется еще наличие электрохимического градиента на внутренней митохондриальной мембране. Этот градиент образуется в процессе транспорта электронов по мере того, как протоны откачиваются из матрикса в межмембранное пространство (см. разд. 7.1.7). Внешняя митохондриальная мембрана свободно проницаема для ионов, поэтому на ней не поддерживается никакой градиент. Электрохимический градиент на внутренней мембране используется как аккумулятор энергии для осуществления большей части синтеза АТР в клетке. Кроме того, энергия градиента расходуется для переноса внутрь митохондрии белков, несущих положительно заряженные митохондриальные сигнальные пептиды. Если добавить ионо-форы, сбрасывающие митохондриальный мембранный потенциал (см. разд. 7.2.10), этот перенос блокируется. Каким образом электрохимический градиент способствует переносу белков Ответ на этот вопрос пока не получен. [c.30]

Рис. >-60. Обобщенная схема синтеза белка в митохондриях и хлоропластах. Толстыми стрелками указаны места воздействия ингибиторов белкового синтеза, специфичных либо для митохондрий, либо для цитозоля. Подробности в тексте.

В настоящее время количественная радиоавтография все чаще используется для оценки электронно-микроскопических препаратов. Хорошие результаты были получены, например, в работах по синтезу белка в митохондриях и по распределению ацетилхолинэстеразы в моторных концевых пластинках. [c.288]

Вы поражены Подтверждается то, что было хорошо видно на электронных фотомикрографиях импорт белков в митохондрии происходит во время трансляции. Как можно соотнести эти результаты с преобладающей точкой зрения, что импорт митохондриальных белков осуществляется после того, как синтез закончен и они отделены от рибосом [c.108]

Метаболизм белков в митохондриях нейронов [c.171]

Процессинг цитохрома С показан на рис. 46, случай 6. Такой сложный механизм становится понятным, если предположить, что энергозависимый импорт белков в митохондрии происходит через те места внутренней мембраны, где она сливается с внешней мембраной. В подобном случае любой белок, транспортирующийся в митохондрии энергозависимым образом, прежде всего попадает в матрикс. Поэтому предшественнику приходится дважды пересекать внутреннюю мембрану, чтобы достичь межмембранного пространства. [c.165]

Изучение энергообеспечения импорта белков в митохондрии показало, что энергия необходима лишь на стадии транслокации лидера. Остальная (т. е. ббльшая) часть белка-предшественника проходит через мембрану без затраты энергии. Протеолитическое расщепление предшественника также не зависит от энергии. [c.166]

Транспорт белков в митохондрии и хлоропласты [c.107]

Определите с помощью спирально-круговой проекции, какой из трех пептидов, изображенных на рис. 8-6, Б, может образовать амфипатическую спираль, способную служить сигналом дли импорта белка в митохондрии. [c.108]

Подавляющее большинство генов растений локализованы в ядерной ДНК, однако хлоро-пласты и митохондрии тоже содержат гены, кодирующие ряд важных и уникальных функций. При этом не все белки, присутствующие в этих органеллах, закодированы в их ДНК. Некоторые из них кодируются ядерной ДНК, синтезируются в цитоплазме, а затем с помошью специального механизма импортируются в соответствующую органеллу. Есть два способа введения специфического чужеродного белка в митохондрии или хлоропласты. Один способ — это слияние гена, кодирующего чужеродный белок, и последовательности сигнального пептида, направляющего белки в органеллы. Такая конструкция может быть [c.383]

Место синтеза белка можно установить in vivo по его чувствительности к воздействию веществ, преимущественно ингибирующих синтез белка в цитоплазме или органелле. Обычно синтез белка в митохондриях и хлоропластах чувствителен к антибиотикам, ингибирующим синтез белка в бактериях, например к эритромицину и хлорамфениколу. Эти антибиотики не влияют на синтез белка в цитоплазме, который, однако, обладает чувствительностью к циклогексимиду на синтез белка в органелле циклогексимид не влияет. Происхождение белков органелл может быть установлено in vitro при исследовании продуктов, синтезируемых в препаратах изолированных органелл. [c.284]

Участие двух генетических систем в образовании митохондрий и хлоропластов довольно точно согласовано (разд. 7.5.12). Однако эта согласованность не абсолютна, и изолированные органеллы продолжают некоторое время синтезировать в пробирке ДНК, РНК и белки, что позволяет установить, какие белки кодируются ДНК самой органеллы, а какие ядерной ДНК Другой подход состоит в изучении действия специфических ингибиторов на интактную клетку. Например, циклогексимид ингибирует белковый синтез в нитозоле. но не влияет на синтез белка в митохондриях и хлоропластах. Некоторые другие антибиотики, такие как хлорамфеникол, тетрациклин и эритромицин, наоборот, подавляют синтез белка в энергетических органеллах, но не оказывают заметного влияния на его синтез в цитозоле (рис. 7-64). Подобные ингибиторы широко используются для изучения функций митохондрий и хлоропластов. [c.486]

Выше шла речь о гом, что перенос белков в митохондрии, хлоропласти и пероксисомы происходит после трансляции (посттрансляционно), когда белок синтезирован и поступил в цитозоль, между тем перенос через мембрану ЭР протекает одновременно с трансляцией (котрансляционно). Именно поэтому рибосомы связываются с мембраной ЭР, а не с цитоплазматической поверхностью других органелл. В течение многих лет считалось, что рибосомы шероховатого ЭР могут использовать энергию, освобождающуюся при синтезе белка, для протаскивания растущих полипептидных цепей сквозь мембрану ЭР. Однако последние исследования in vitro показали, что предшественники некоторых белков могут поступать в ЭР уже после того, как их синтез закончен. Этот перенос требует гидролиза АТР, но не продолжения синтеза белка (рис. 8-44). Считается, что, как и при переносе в митохондрии, гидролиз АТР необходим для разворачивания белка при прохождении его через мембрану. Об этом свидетельствуют как генетические, так и биохимические эксперименты на дрожжах. [c.46]

Данные по механизмам синтеза белка в митохондриях, полученные за последние примерно два десятилетия, еще более убедительно свидетельствуют в пользу эндосимбиотиче-ской гипотезы [176, 1055, 1620, 1643, 1851, 1999]. Оказалось, что механизмы транскрипции информации с ДНК на РНК и трансляции с РНК на, белок сильно напоминают соответствующие механизмы у бактерий. По крайней мере в животных клетках митохондриальная ДНК, так же как и бактериальная, имеет двухцепочечную кольцевую форму. Рибосомы имеют тот же вес, что и бактериальные рибосомы, а синтез белка подавляется теми же веществами, которые подавляют синтез белка у бактерий однако соединения, подавляющие управляемый ядром синтез белка в эукариотических клетках, не влияют на митохондриальный синтез белка. [c.186]

Рафф и Малер считают также, что сходство систем синтеза белка в митохондриях и прокариотах было преувеличено. Эту проблему мы не можем здесь обсуждать. В конце концов авторы приходят к такой схеме [c.198]

В интактных клетках функции этих генетических систем в процессе построения органеллы тесно координированы с помошью пока еше малопонятных механизмов обратной связи. К счастью для исследователя, эта координация не абсолютна изолированные органеллы продолжают некоторое время синтезировать специфичные для них ДНК, РНК и белки. Это позволило выяснить, какие именно гены содержатся в ДНК органеллы и какие белки синтезируются на ее рибосомах. Можно также вводить в интактные клетки специфические ингибиторы. Например, антибиотик циклогексимид ингибирует белковый синтез в цитоплазме, но не влияет на синтез белка в митохондриях и хлоропластах. Некоторые другие антибиотики, такие как хлорам-феникол, тетрациклин и эритромицин, наоборот, подавляют синтез белка в энергетических органеллах, но не оказывают заметного влияния на его цитоплазматический синтез. На рис. 9-60 показано избирательное действие ряда подобных ингибиторов. [c.54]

Хотя биогенез органелл контролируется главным образом ядерными генами, сами органеллы тоже, судя по некоторым данным, оказывают какое-то регулирующее влияние по принципу обратной связи во всяком случае так обстоит дело с митохондриями. Если блокировать синтез белка в митохондриях интактных клеток, то в цитоплазме начинают в избытке образовьгааться фер- [c.66]

Отмечено, что катионные антибиотики тетрациклины, которые специфически блокируют синтез белка в митохондриях, сильно тормозят рост опухолей, вызванных канцерогенами, а также развитие трансплантабельной гипернефромы. Эти и ряд других наблюдений указывают, что митохондрии могут быть мишенью при химиотерапии рака. [c.244]

Б. По каким двум признакам кодоны терминации синтеза белк в митохондриях необычны (Кодоны терминации отмечены ш рис. 7-22 звездочками.) [c.96]

Изучая импорт белков в митохондрии, вы обрабатывали клетки дрожжей циклогексимидом, блокирующим движение рибосомы по мРНК. При исследовании этих клеток с помощью электронного микроскопа вы с удивлением обнаруживаете, что цитозольные рибосомы прикреплены к внешней поверхности митохондрий. В отсутствие циклогексимида прикрепленных рибосом никогда не наблюдалось. Чтобы выяснить причину этого явления, вы препаративно выделяете митохондрии из клеток, обработанных цикло- [c.107]

Основная особенность сигнальных пептидов, используемых дли импорта белков в митохондрии,- это их организация в виде амфи-патической спирали. Спираль является амфипатической, если одна сторона ее гидрофильная, а другая-гидрофобная. Вопрос о том, может ли данная последовательность аминокислот образовать амфипатическую спираль, решается путем расположения аминокислот вокруг так называемой спирально-круговой проекции (рис. 8-6, А). На рисунке изображено положение аминокислот вокруг а-спирали (вид сверху). Если на такой схеме гидрофобные аминокислоты чередуются с гидрофильными, то спираль не является амфипатической если же гидрофобные аминокислоты расположены с одной стороны, а гидрофильные аминокислоты -с противоположной, то спираль амфипатическая. [c.108]

К. В транскриптах РНК, кодирующих белки в митохондриях трипаносом, один или более урациловых нуклеотидов могут либо добавляться, либо исключаться из определенных областей транскрипта, что меняет смысл информации. [c.179]

Обычно трансляция происходит гораздо быстрее, чем импорт в митохондрии, так что синтезированные белки полностью отделяются от рибосомы, прежде чем начинают взаимодействовать с мембраной митохондрии. Когда белковый синтез блокирован циклогексимидом, скорость трансляции становится ниже скорости импорта. Поскольку сигнальный пептид для импорта белка в митохондрию расположен на его N-конце, то некоторые из частично синтезированных митохондриальных белков, все еще прикрепленные к рибосомам, могут в этих условиях взаимодействовать с митохондриальной мембраной. В результате начавшийся импорт даже одного такого белка приводит к прикреплению рибосомы и связанной с ней мРНК (а также других рибосом, транслирующих ту же молекулу мРНК) к митохондриальной мембране. [c.368]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология