Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Митохондрии растений

Таблица 18 Окисление кислот цикла Кребса митохондриями растений Таблица 18 <a href="/info/567506">Окисление кислот цикла</a> <a href="/info/1349272">Кребса митохондриями</a> растений

    Дыхательная цепь митохондрий растений изучена гораздо хуже, чем дыхательная цепь животных митохондрий. Известно, однако, что [c.69]

Таблица 4.1 Компоненты электронтранспортной цепи митохондрий растений и их стандартные окислительно-восстановительные потенциалы (Е о) Таблица 4.1 Компоненты <a href="/info/1413555">электронтранспортной цепи митохондрий</a> растений и их <a href="/info/10097">стандартные окислительно-восстановительные</a> потенциалы (Е о)
    Ядра, митохондрии и хлоропласты растений, как сообщалось, также синтезируют белок. Ядра, тщательно выделенные из гороха, включают в белок меченый лейцин в присутствии других белковых аминокислот и АТФ. Синтез белка в митохондриях растений показан не очень убедительно, так как не было исключено загрязнение данной фракции рибосомами. Препараты хлоропластов, как обнаружено, также катализируют включение аминокислот в белок. [c.482]

    В митохондриях растений до сих пор не было осуществлено выделение отдельных компонентов фосфорилирования в дыхательной цепи. [c.254]

    Окисление пировиноградной кислоты митохондриями растений многократно подтверждено, но попытки выделить растворимые препараты фермента оказались безуспешными. [c.193]

    X. Дыхательная цепь в митохондриях растений........................69 [c.619]

    И Цыбакова высказали предположение, что этот новый тип фосфорилирования сопряжен с переходом водорода от НАД-Нг к кислороду через реакции дыхательной цепи. Последующие работы подтвердили это предположение и показали, что при переходе каждой пары водородных атомов или электронов через реакции дыхательной цепи может происходить максимум три фосфорилирования. Прямое доказательство того, что фосфорилирование происходит не только на уровне субстратов, но и на уровне переносчиков водорода, было получено в 1951 г., когда Ленинджер показал, что при окислении НАД-Нг кислородом в митохондриях печени крысы отношение Р/0 близко к трем. Фосфорилирование в дыхательной цепи у растений впервые показали Миллер, Боннер, Аксельрод и Бандурский [22], которые использовали митохондрии, выделенные из проростков маша, и кислоты цикла Кребса в качестве субстратов. Эти авторы получили более низкое отношение Р/0 по сравнению с найденным для митохондрий животного происхождения. Поэтому возникло предположение, что митохондрии растений не эффективны как фосфорилирующие системы. Более поздние исследования показали, что митохондрии растений окисляют промежуточные продукты цикла Кребса, причем отношение Р/0 сравнимо с отношением, полученным для митохондрий животных. [c.243]


    Данные, полученные с тканями и митохондриями растений, позволяют предполагать, что схема Р-окисления у растений такая [c.308]

    На тонких срезах изолированных растительных митохондрий видно, что по структуре они очень похожи на митохондрии животных с той разницей, что в последних кристы образуют параллельные ряды, чего в растительных митохондриях не наблюдается. Кроме того, в митохондриях растений, в отличие от митохондрий животных, кристы часто соединяются друг с другом, образуя замкнутые петли. На фото 8 представлены ультратонкие срезы митохондрий, позволяющие рассмотреть их внутреннюю структуру. Мембраны растительных митохондрий были изучены Парсонсом и др. [77]. На внешней мембране совершенно отчетливо обнаруживаются углубления диаметром 25—30 А, неравномерно распределенные по ее поверхности (фото 9). На внутренней мембране видны мельчайшие субъединицы, похожие по виду на булавочные головки (фото 10) такие субъединицы ранее были обнаружены в митохондриях животных [34, 70]. В 1965 г. Парсонс и др. [77] показали на митохондриях тыквы, что эти субъединицы внутренних мембран имеют диаметр 90— 110 А нри толщине стебелька 35—40 А и длине 45 А (фото И). Функциональная роль этих субъединиц неизвестна. [c.57]

    Цитохромоксидаза обнаружена ферментативным путем и оптическими методами во всех исследованных до сих пор растительных митохондриях. Оксидаза из митохондрий растений отличается по своему спектру поглощения от фермента животных смещением полос в сторону более коротких волн. [c.63]

    Размеры рибосом, выделенных из различных органелл, варьируют. Митохондриальные рибосомы низших эукариот, таких, как грибы, имеют несколько большие размеры, чем рибосомы Е. соИ. В митохондриях растений рибосомы лишь ненамного меньше, чем в окружающей цитоплазме. Однако в митохондриях млекопитающих и амфибий их размеры еще меньше и составляют 60S. Эти рибосомы характеризуются более низким содержанием РНК (25-31%). Рибосомы хлоропластов приблизительно такого же размера, как и рибосомы бактерий, хотя с более высоким содержанием РНК. [c.104]

    Регуляцию дыхания можно лучше всего показать на митохондриях животных (фиг. 66, А). Никакого поглощения кислорода не происходит, когда митохондрии инкубируют в присутствии субстрата (глутаминовой кислоты), фосфата и кислорода. Быстрое поглощение кислорода начинается только после добавления АДФ и продолжается до тех пор, пока концентрация АДФ не уменьшится до низкого уровня в результате фосфорилирования в дыхательной цепи. Эту последовательность явлений можно повторить, снова добавляя АДФ. В митохондриях растений (фиг. 66, Б) заметное поглощение кислорода происходит и в отсутствие АДФ. Это показывает, что использованные в данной работе митохондрии растений не имели таких прочно сопряженных систем, как препараты митохондрий из животных тканей. Добавление АДФ к митохондриям растений вызывает значительное усиление поглощения кислорода. Затем интенсивность поглощения кислорода постепенно уменьшается по мере того, как добавленный АДФ фосфорилируется в АТФ. Дальнейшие прибавки АДФ приводят к повторению всей последователь- [c.244]

    X. ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕНЬ В МИТОХОНДРИЯХ РАСТЕНИЙ [c.69]

    В растительных митохондриях обнаруживается зависящее от энергии восстановление НАД сукцинатом, по здесь в отличие от митохондрий животных для этого используется только энергия АТФ. В митохондриях растений в присутствии олигомицина сукцинат восстанавливает лишь незначительную часть всего пиридиннуклеотида [8], что не согласуется с характером аналогичного процесса в митохондриях животных. В митохондриях животных наблюдаются большие изменения скорости поглощения кислорода и окислительно-восстановительных уровней переносчиков при добавке двухвалентных катионов [14, 24]. В то же время в случае митохондрий корня свеклы и митохондрий маша добавление двухвалентных катионов сопровождается лишь небольшим ускорением дыхания (Боннер мл. и Робертсон, неопубликованные данные), а сдвиг окислительно-восстановительного состояния переносчиков при этом незначителен. [c.72]

    Андреева И. Н. О состоянии митохондрий растений в связи с репарационными процессами после перенесения высоких температур // Физиология засухоустойчивости растений. М. Наука, 1971. С, 70—85. [c.247]

    Неоднократно было обнаружено, что феназинметасульфат служит наиболее эффективным акцептором водорода для флавопротеид-ных дегидрогеназ. Сукцинатдегидрогеназа тесно связана с митохондриальными мембранами, но она была переведена в растворимое состояние и получена в чистом виде из митохондрий сердца быка. Очищенные препараты содержали двухвалентное железо и 1 моль флавина на 1 моль белка. По-видимому, флавин связан с белком ковалентными связями. Сравнительно недавно из митохондрий растений были получены препараты растворимой сукцииатдегидро-геназы [14]. [c.191]

    Исходя из термодинамических соображений, можно предположить, что восстановление глутаминовой кислоты в ее полуальдегид скорее всего не является одноступенчатой реакцией, а требует какого-то активирования карбоксильной группы (ср. с превращением аспарагиновой кислоты в ее полуальдегид). Полуальдегид глутаминовой кислоты претерпевает спонтанную циклизацию до установления динамического равновесия с пирролин-5-карбо-новой кислотой. Восстановление пирролин-5-карбоновой кислоты в пролин наблюдалось у бактерий, грибов и животных. Окисление пролина осуществляют митохондрии растений, но механизм этого процесса не известен. [c.408]


    Почти полная идентичность генетического кода у всех организмов служит убедительным доводом в пользу того, что все клетки произошли от общего предшественника. Как же в этом случае объяснить некоторые отличия генетического кода митохондрий Приблизиться к пониманию этого помогли недавно полученные данные о различии генетического кода в митохондриях разных организмов. Папример, триплет UGA, служащий в универсальном коде стоп-кодоном, в митохондриях млекопитающих, грибов и простейших кодирует триптофан, но в митохондриях растений используется как стоп-кодон. Аналогичным образом триплет AGG, обычно кодирующий аргинин, в митохондриях млекопитающих обозначает сигнал "stop", а у дрозофилы кодирует серин (табл. 7-4). Подобные отклонения указывают на то, что в генетическом коде митохондрий могут происходить случайные перемены. Вероятно, возможность появления и закрепления в потомстве случайных изменений в значении кодона связана с необычайно малым числом белков, кодируемых митохондриальным геномом в большом геноме подобные изменения привели бы к нарушению функции многих белков и, как следствие, к гибели клетки. [c.491]

    Суммарные водорастворимые белки мицелия Р. ostreatus разобщают процессы окислительного фосфорилирования митохондрий растений в экспериментах in vitro. Белки из охлажденного мицелия Р. ostreatus обладают большей разобщающей активностью, чем из неохлажденного мицелия. [c.52]

Рис. 27 Изменение относительной скорости дыхания в состоянии 4 (А) и величины ДК (Б) митохондрий растений во время низкотемпературного стресса (1 час). Температура озимая рожь (1) - -2 С, озимая пшеница (2), горох (5), подсолнечник (6) - -1 С, кукуруза (3)у тыква (4) - О С. Субстрат 10 мМ малат + 10 мМ глутамат. За 100% приняты дыхательные параметры митохондрий, изолированных из нестрессироеанных растений. М+т, п=5. Рис. 27 <a href="/info/26478">Изменение относительной</a> <a href="/info/135467">скорости дыхания</a> в состоянии 4 (А) и величины ДК (Б) митохондрий растений во время <a href="/info/1911612">низкотемпературного стресса</a> (1 час). Температура <a href="/info/924533">озимая рожь</a> (1) - -2 С, <a href="/info/745476">озимая пшеница</a> (2), горох (5), подсолнечник (6) - -1 С, кукуруза (3)у тыква (4) - О С. Субстрат 10 мМ малат + 10 мМ глутамат. За 100% приняты дыхательные параметры митохондрий, изолированных из нестрессироеанных растений. М+т, п=5.
    Среди механизмов загциты растений от низкотемпературного стресса выделяется один механизм, связанный с термогенезом в митохондриях, который, как считалось раньгие, присущ только животным организмам. Однако в митохондриях растений были также обнаружены системы, способные диссипировать энергию с образованием тепла. [c.104]

    Третьей системой, вызывающей при своем функционировании разобщение оьсисления и фосфорилирования в митохондриях растений, является стрессовый белок БХШ 310. Молекулярная масса этого нативного белка составляет 310 ьсДа. Показано, что этот белок состоит из двух типов субъединиц с молекулярными массами 56 и 66 ьсДа (Колесниченко и др., [c.116]

    Дыхательная цепь митохондрий растений и животных имеет сходную организацию, основные отличия касаются цианид (СК )-резистентного пути переноса электронов и строения НАДН-дегидрогеназного сегмента дыхательной цепи. Растительные митохондрии способны оьсислять как эндогенный, так и экзогенный НАДН (Dou e, 1985). Все переносчики электронов в митохондриях сгруппированы в четыре комплекса. [c.135]

    Комплекс III (убихинон-цитохром с-оксидоредуктаза) переносит электроны от восстановленного убихинона к цитохрому с. Его структурная организация в митохондриях растений изучена пока слабо. Известно, что в его состав входят цитохромы bseo и bsee, цитохром i и железо-серный белок Риске. Этот комплекс чувствителен к антимицину А (Шугаев, 1991). [c.135]


Библиография для Митохондрии растений: [c.247]    [c.125]    [c.125]   
Смотреть страницы где упоминается термин Митохондрии растений: [c.249]    [c.308]    [c.476]    [c.58]    [c.462]    [c.57]    [c.30]    [c.79]    [c.419]    [c.49]    [c.173]    [c.5]    [c.6]    [c.126]    [c.136]    [c.140]    [c.142]   
Биоэнергетика Введение в хемиосмотическую теорию (1985) -- [ c.126 ]




ПОИСК







© 2024 chem21.info Реклама на сайте