остатков эволюция

Gly увеличивает подвижность основной цепи. Это уникальная аминокислота, которая лишена боковой цепи и поэтому не проявляет асимметрии при Сд-атоме. Отсутствие боковой цепи позволяет остаткам Gly принимать необычные двугранные углы (рис. 2.3, л), что приводит к изгибам основной цепи. Кроме того, остатки Gly могут способствовать образованию плотной упаковки цепи белковой молекулы. Вероятно, по этим причинам остаток Gly практически не замещался в процессе эволюции. [c.20]

Вернемся, однако, к начальным стадиям эволюции [388]. На начальных этапах эволюции вовсе не требуется строгого однозначного соответствия нуклеотидов и аминокислот. Конфигурации белковых макромолекул грубо определяются не строго однозначной аминокислотной последовательностью, а лишь порядком чередования в полипептидной цепи полярных и неполярных аминокислотных радикалов. Исходя из этого, все аминокислоты можно разделить на два класса — полярные и неполярные. Может быть, полярные аминокислоты следует в свою очередь разделить на отрицательно и положительно заряженные в водных растворах — тогда будет три класса. Таким образом, в начале эволюции было бы достаточно, чтобы одни нуклеотидные радикалы в полинуклеотидной цепи непосредственно кодировали связывание полярных аминокислот, а другие — неполярных. Здесь следует отметить работу М. В. Волькенштейна [55], обнаружившего корреляцию между нуклеотидным составом кодирующих триплетов (кодонов) и полярностью кодируемых ими аминокислот. Волькенштейн обратил внимание на то, что во всех случаях, когда второй нуклеотид в кодоне — аденин, кодируемый аминокислотный остаток полярен, во всех случаях, когда второй нуклеотид — уридин, аминокислотный остаток неполярен. Я думаю, что мы имеем здесь дело с корреляцией, обусловленной физико-химическими особенностями непосредственного взаимодействия аминокислот и нуклеотидов, действовавшей в древнейшие времена, когда современный перевод нуклеотидного языка в аминокислотный еще не сформировался. Сам Волькенштейн рассматривает эту корреляцию как приспособление, повышающее помехоустойчивость кода если в результате мутации изменится кодон, то велика вероятность того, что вместо одной, например, неполярной аминокислоты в кодируемом белке появится другая, но также неполярная. Конфигурация макромолекулы от этого изменится не очень сильно, и мутант не погибнет. Мне же кажется, что в ходе эволюции такая корреляция могла возник- [c.53]

Молекула П. (мол. масса ок. 23 тыс.) представляет собой одну полипептидную цепь, построенную из 199 аминокислотных остатков и имеющую три дисульфидные связи. Установлена первичная структура П. человека и нескольких видов животных. Видовые различия в хим. строении П. немногочисленны. N-Концевое положение в полипептидной цепи П. у человека и ряда животных (напр., свинья, кит) занимает остаток лейцина, у др. животных (напр., овца, крупный рогатый скот)-остаток треонина. С-Концевым аминокислотным остатком в молекуле П. независимо от видовой принадлежности является остаток цистеина. Молекула П. обладает довольно устойчивой третичной структурой ок. 50% полипептидной цепи находится в виде а-спирали, По хим. строению, физ.-хим. и биол. св-вам П, сходен с гормоном роста (со.штотропином) и плацентарным. гак-тогеном. Считается, что эти трн регуляторных белка произошли в процессе эволюции в результате дупликации гена [c.99]

Остаток тирозина НС-2, расположенный на втором месте со стороны С-конца, является одним из немногочисленных инвариантных остатков в молекуле гемоглобина. Положение его сохранилось в процессе эволюции в гемоглобинах и миоглобинах всех изученных видов. В де-зоксигемоглобине тирозин НС-2 лежит как бы в кармане , образуемом Н- и F-спиралями, и связан водородной связью с карбонильной группой полипептидной цепи у остатка FG-5 (рис. 4-17 и 4-19). Перутц и его сотрудники обнаружили, что при оксигенации этот тирозин выходит из кармана, солевые мостики на концах молекул разрываются и субъединицы смещаются, образуя новую систему связей, характерную для оксигемоглобина. Оксигенация двух гемов (Перутц считает, что ими являются гемы а-цепей) приводит к кооперативному конформационному изменению всех четырех субъединиц [71, 72]. [c.307]

В этой главе мы познакомились с каноническими аминокислотами, основными строительными блоками белка, которые являются частью основной схемы организации всех организмов. Исходя из аминокислот, можно объяснить некоторые аспекты этой универсальной схемы. Однако потребуется еще много времени, чтобы понять, почему была развита именно эта схема. Каждый аминокислотный остаток обладает уникальными свойствами и выполня- т вполне определенную роль в данном месте белковой молекулы. Несмотря на это в ходе белковой эволюции происходили и происходят некоторые замены. Анализ частоты замен позволяет выявить аналогию среди аминокислот и подразделить все аминокислотные остатки на четыре основные группы. [c.25]

Выделенный на катализаторе кокс в общем случае имеет состав в области от СНо,4 ДО СН1,о. В работе [9.4] впервые отмечена важность этого факта. Результаты [9,4] и других исследователей показали, что пары воды, образующиеся при окислении водорода, получаются в реакции раньше, чем оксиды углерода при окислении самого углерода. Поскольку пары воды образуются также в результате протекания экзотермического процесса, пренебрежение этим процессом, протекающим на начальных стадиях, и вкладом его в общую эволюцию тепла может вызвать образование максимума температуры, соответствующего более поздним моментам времени при работе по обычным моделям, в особенности при низких температурах. В работе [9.4] предложен следующий механизм. Так как реакция окисления водорода в коксе быстрая, то водород в первую очередь реагирует на внутренней поверхности каталитической частицы, оставляя остаток углерода (без водорода) во внешних слоях. Этот остаток реагирует с кислородом с меньшей скоростью. Автор работы [9.4] столкнулся с трудностями при попытке описать с помощью модели свои экспериментальные результаты. Эта трудность была преодолена в работе [9.10], в которой авторы предположили, что углерод реагирует в зоне между поверхностью частицы и четкой границей реакционной зоны, в которой реагирует водород. Это предположе- [c.225]

Первоначальный источник водорода, присоединяемого к НАДФ, у разны.х фотосинтезирующих организмов различен. Во всех случаях молекула-донор расщепляется на водород и окисленный остаток. Водород восстанавливает НАДФ, а окисленный ко.мпоиент обычно высвобождается в окружающую среду. У прокариотов, способных к фотосинтезу ( бактериальный фотосинтез), донорами водорода могут быть разные молекулы, но это никогда не бывает вода. Только в фотосинтезе зеленых растений для получения водорода используется расщепление воды. Отход этой реакции — молекулярный кислород — выделяется в окружающую среду. В биологической эволюции ни один случай загрязнения среды не имел столь далеко идущих последствий благодаря своему высокому сродству к электронам кислород явился незаменимым субстратом для совершенно новой формы обмена веществ — дыхания. Дыхательный обмен привел к высокому уровню. метаболической эффективности, чго в свою очередь открыло путь для эволюции организмов с неизмеримо более высоким уровнем интенсивиости физиологических процессов. [c.40]

В живых системах в процессе эволюции произошел отбор присоединяющихся группировок, обеспечивающих возможность протекания реакций анаболитического типа. В качестве такой группы функционирует фосфорильный остаток РО3Н2 [15]. [c.413]

Итак, замечательная особенность западной цивилизации, если смотреть на нее в самых общих чертах, заключается в том, что, несмо я на то, что остаток многих этих верований все еще разделяет множест о людей, большая часть современных ученых не придерживается каког -либо из них. Напротив, у них совершенно другой набор идей, лежащ в основе их взгляда на жизнь, истинная природа вещества и света, а та же законов, которым они следуют размер и общий характер Вселенно. подлинная сущность эволюции и значение естественного отбора, хи ческая основа жизни и, в частности, природа генетического материа и многие другие Некоторые из этих теории носят имена научных пр роков , с которыми они ассоциируются, например, Ньютона, Дарвина [c.134]

Интересно отметить определенное сходство щстеиновых протеиназ ряда вирусов и сериновых протеиназ [656,815,816]. Вероятно, оба эти семейства ферментов произошли от общего предшественника, обладавшего протеолитической активностью, причем каталитически активный остаток щстеина в ходе эволюции трансформировался в остаток серина (ср. 112101). [c.69]

Основная функция всех гемоглобинов одинакова, поэтому их можно рассматривать как изобелки. Следовательно, удвоение генов и последующие независимые мутации копий — это один из механизмов образования изобелков, в том числе изоферментов. Дальнейшее накопление мутаций в родственных генах ведет к еще большей дивергенции (расхождению) свойств соответствующих белков. Например, семейство родственных белков составляет группа протеолитических ферментов, включающая трипсин, химотрипсин, эластазу, тромбин, плазмин их называют сериновыми протеазами, поскольку они содержат в активном центре остаток серина, непосредственно участвующий в катализе. Механизм действия этих ферментов сходен, однако они различаются по субстратной специфичности и роли, которую выполняют в организме, поэтому название изоферменты к ним уже вряд ли применимо. Существуют и другие семейства протеаз аспартатные, цистеиновые и металлопротеиназы (содержат в активном центре аспарагиновую кислоту, или цистеин, или ион цинка соответственно). Все семейства вместе образуют суперсемейство протеаз. Продолжающееся накопление мутаций в конечном счете приводит к тому, что гены, возникшие в результате удвоения их общего предшественника, утрачивают признаки родства, а кодируемые ими белки имеют совершенно различные первичную структуру и функцию. Этот путь и ведет к увеличению количества и разнообразия генов при филогенезе. Удвоение генов и их дивергенция путем независимых мутаций составляют механизм дихотомической эволюции генов и соответствующих белков. [c.163]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология