Глюкозо фосфат недостаточность

Фосфаты циркония и гафния растворяются в щелочах в присутствии оксикислот (яблочной, винной, молочной), а также многоосновных спиртов (глицерина, глюкозы, пирокатехина). При добавлении к такому раствору соляной кислоты в количестве, недостаточном для нейтрализации щелочи, выпадает осадок гидроокиси, содержащий значительно больше гафния, чем раствор [95. [c.37]

При этом возникающая серин-гистидиновая пара (1-2) способна активно взаимодействовать с субстратом реакции — глюкозо-1-фосфатом, акцептируя фосфорильную группу. Однако одновременный перенос второй фосфорильной группы связан с участием еще одной каталитической группы. Это можно сопоставить с тем фактом, что в качестве обязательного кофактора разбираемой реакции в растворе должен находиться гистидин или цистеин, функции которых, естественно, связаны с ролью недостающей каталитической группы фермент-субстратного комплекса. Недостаточность опытных данных пока не позволяет сделать выбор между возможными вариантами механизмов этой реакции. [c.171]

Недостаточность глюкозо-б-фосфат—дегидрогеназы [c.155]

Если процесс идет в анаэробных условиях или при недостаточном снабжении кислородом, то простейший вариант обмена ПВК заключается в ее восстановлении до молочной кислоты. Донором атомов водорода при этом служит НАДН, образующийся в процессе окисления 3-фосфоглицеринового альдегида при дихотомическом распаде глюкозо-6-фосфата (см. схему 5) и во многих других случаях. Эта реакция ускоряется лактатдегидрогеназой. На этом ферменте впервые детально был разработан вопрос об изозимах [c.350]

Недостаточность глюкозо-б-фосфат—дегидрогеназы - причина лекарственной гемолитической анемии [c.103]

Недостаточность глюкозо-6-фосфат—дегидрогеназы - довольно распространенное заболевание. Оно наследуется как признак, связанный с полом. У гетерозиготных самок имеются две популяции эритроцитов одна характеризуется нормальной ферментативной активностью, другая - недостаточностью глюкозо-6-фосфат—дегидрогеназы. В большинстве остальных тканей этот фермент детерминируется другим геном. Наиболее обычная форма недостаточности глюкозо-6-фосфат—дегидрогеназы (тип А), при которой происходит десятикратное снижение активности фермента в эритроцитах, встречается у 11% американцев негритянского происхождения. Такая высокая частота говорит о том, что при определенных ус- [c.104]

Некоторые белки участвуют в системе регуляции клеточной иди физиологической активности. К ним относятся многие гормоны, такие, как инсулин, регулирующий обмен глюкозы (при недостаточном его содержании в организме развивается сахарный диабет) гормон роста, синтезируемый в гипофизе, и пара-тиреоидный гормон, регулирующий транспорт ионов Са и фосфатов. Другие регуляторные белки, назьшаемые репрессорами, регулируют биосинтез ферментов в бактериальных клетках. [c.140]

Нарушения функционирования нек-рых ферментов П.ц. приводят к развитию тяжелых заболеваний человека. Недостаточность глюкозо-б-фосфат-дегидрогеназы в эритроцитах служит причиной лек. гемолитич. анемии, а снижение активности транскетолазы в результате нарушения ее способности связывать тиамин приводит к развитию нервно-психич. расстройства-синдрома Вернике-Корсакова. [c.465]

Недостаточность фермента иОРглюкоза a-D-галактозо-1 -фосфат-уридилилтрансферазы обусло вливает га лактоземию - наследственное заболевание человека, проявляющееся в раннем детстве. Поскольку превращение галактозы в глюкозу при этом нарушено, галактоза и га-лактозо-1-фосфат, образующиеся при переваривании лактозы, накапливаются в тканях, вызывая повреждения мозга и печени, а также помутнение хрусталика (катаракту). Свободная галактоза обнаруживается в значительных количествах также и в крови. Одна из более легких форм галактоземии вызывается недостаточностью галактокиназы. [c.460]

Для биологической системы чрезмерное производство АТФ ненамного лучше, чем выработка недостаточного количества этого вешества. Имеющиеся данные показывают, что синтез АТФ регулируется таким образом, чтобы его производство не превышало значительно его потребления. Это весьма сложное явление, но одним важным его аспектом является действие АТФ на фосфофруктокиназу — фермент, катализирующий получение фруктозо-1,6-дифосфата из фруктозо-6-фосфата (см. рис. 40.13). АТФ в концентрации, превышающей обычные физиологические значения, сильно ингибирует каталитическую активность фос-фофруктокиназы, в то время как АМФ, образующийся при расходовании АТФ во многих нуждающихся в энергии реакциях, значительно активирует этот фермент. Таким образом, когда концентрация АТФ мала (а АМФ велика), гликолиз и последующая регенерация АТФ повторяется. При повышении концентрации АТФ гликолиз замедляется и глюкоза расходуется по другим путям, в основном на синтез гликогена. [c.405]

Пировииоградная кислота, а-кетопропионовая кислота, СН3СОСООН —конечный продукт гликолитического распада глюкозы. Образуется также при распаде и синтезе некоторых аминокислот. Имеет мол. массу 88,Об. В зависимости от места и условий протекания процесса в организме судьба пировиноградной кислоты различна. В анаэробных условиях при недостаточном снабжении кислородом пировино-градная кислота при участии лактатдегидрогеназы восстанавливается до молочной кислоты. Основным донором электронов при этом служит восстановленный НАД, образовавшийся на одном из этапов гликолиза — окисления глицеринальдегид-3-фосфата. [c.198]

Избыточное образование пуринов и гиперурикемия при болезни Гирке—явление вторичное. Оно обусловлено повышением активности гексозомоно-фосфатного шунта и увеличением образования рибо-зо-5-фосфата, из которого синтезируется ФРПФ. Для больных с недостаточностью глюкозо- [c.31]

Недостаточность глюкозо-6-фосфат— —дегидрогеназы (ОбРВ) (30690) [1079 999 1002 1225 1224 1146] (рис. 4.3). Генетически детерминированные нарушения гексозомонофосфатного пути обусловливают повышенную чувствигельность к некоторым лекарствам. Это наблюдение лежит в основе одного из ключевых прин- [c.22]

Различия между африканским и средиземноморским вариантами. Спустя несколько лет после открытия недостаточности глюкозо-6-фосфат—дегидрогеназы было обнаружено, что африканский и средиземноморский варианты различаются по степени тяжести детерминируемой ими патологии у мужчин. Активность фермента в эритроцитах негров составляет 10-20% от нормы, тогда как у представителей средиземноморской популяции она никогда не бывает выше 5%>. Изучение активности ОбРВ в лейкоцитах показало, что у негров она практически не отличается от нормы, а у жителей Средиземноморья в некоторых случаях существенно снижена. [c.24]

Для выявления различных форм ОбРВ использовали метод электрофореза. Подвижность нормального фермента дикого типа обозначили как В. Среди негров с нормальной активностью ОбРВ у 20% был обнаружен более быстрый компонент его обозначили как А. У негров с недостаточностью глюкозо-б-фосфат—дегидрогеназы этот фермент обладал подвижностью А-типа, а его активность была сильно снижена (фенотип А"). При недостаточ- [c.24]

Углубленный биохимический и молекулярный анализ [1167 1001 1002]. Все исследованные случаи недостаточности по G6PD, для которых проводили анализ родословных, подтверждают сцепление гена, детерминирующего этот признак, с Х-хромосомой. Весьма вероятно поэтому, что мутации, обусловливающие все изученные варианты, действительно принадлежат одному локусу и что по крайней мере для эритроцитов не существует другого локуса, кодирующего глюкозо-6-фосфат—дегидрогеназу. Все известные на сегодняшний день варианты, по-видимому, обусловлены различными мутациями в одном структурном гене. [c.26]

Смысл понятия генетической достаточности можно пояснить на одном примере, известном специалистам по генетике человека. Когда в местных тропических странах щироко распространилась малярия, для популяций стала полезной повышенная устойчивость к этой болезни. Вскоре во всех таких популяциях возникли определенные механизмы генетической адаптации. Однако в разных популяциях конкретные способы адаптации были различными (разд. 6.2.1.6). В Африке происходил отбор HbS и НЬС, а в австрало-азиатской популяции-НЬЕ в некоторых других популяциях повысились частоты талассемий и различных недостаточностей глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы. Адаптивные величины этих мутаций отнюдь не одинаковы НЬЕ, например, обеспечивал защиту от малярии за значительно более низкую цену , чем -талассемия, поскольку у гомозиготных носителей генов НЬЕ патологические симптомы выражены слабее, чем у гомозигот по генам -талассемий (разд. 6.2.1.7). Тем не менее обе адаптации оказались достаточными, так как эти популяции выжили. Очевидно, что возникновение той или иной адаптации зависело от типа мутации, которая имелась в наличии и поэтому могла быть поддержана отбором. [c.24]

При генетическом дефекте глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы и приеме некоторых лекарств, являющихся сильными окислителями, потенциала глутатионовой защиты может оказаться недостаточно. Это приводит к увеличению содержания в клетках активных форм кислорода, вызывающих окисление SH-rpynn молекул гемоглобина. Образование [c.313]

В 40% случаев у больных с одной из форм гликогеноза — болезнью Гирке, при которой отмечается недостаточность глюкозо-6-фосфатазы, сопутствующей патологией является подагра. В гепатоцитах отмечается повышение концентрации рибозо-5-фосфата и ФРДФ. Объясните [c.420]

Недостаточность глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы. Недостаточность глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы передается по Х-связанному типу наследования. Полное отсутствие в лейкоцитах активности глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы сопряжено с клинической картиной, сходной с таковой при хроническом грану-лематозе. Лейкоциты больных, так же как при хроническом гра-нулематозе, неспособны обеспечивать эффективный киллинг микроорганизмов. В отличие от хронического гранулематоза при недостаточности глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы, клинические проявления наступают позже, выявляются признаки гемолитической анемии. Лабораторная диагностика базируется на демонстрации дефицита глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы и диагностических признаках хронического гранулематоза. Лечение и прогноз сходны с таковыми при хроническом гранулематозе. [c.60]

Тем не менее даже в случаях сходства вида нарушений, например при накоплении субстрата, механизмы развгггия различных заболеваний будут различны. В одном случае накапливающийся субстрат (например, высокомолекулярное вещество в случае амавротической идиотии Тей—Сакса) может откладываться в клетках, постепенно приводя их к гибели. В других случаях избыток низкомолекулярного растворимого вещества создает высокую концентрацию в биологических жидкостях организма. Например, при галактоземии (вследствие недостаточности галактозо-1-фосфату-ридилтрансферазы) происходит накопление глюкозо-1-фосфата, токсические концентрации которого повреждают различные ткани, в связи с чем возникают цирроз печени, катаракта, повреждаются почки, нейроны головного мозга. [c.114]

Биохимические методы применяются для диагностики наследственных болезней и гетерозиготных состояний у взрослых (гепатолентикулярная дегенерация, недостаточность а,-антитрипсина, недостаточность глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы и т.д.). Следует отметить, что для диагностики многих болезней биохимические методы заменяются молекулярно-генетическими в связи Jшбo с большей точностью последних, либо с их экономичностью. [c.261]

Фруктоза включается в путь распада глюкозы на стадии триозофосфатов (см. рис. 9.32, а). С наследственной недостаточностью фруктозо-1-фосфатальдола-зы (фермент 2 на схеме) связана врожденная непереносимость фруктозы. В этом случае при наличии в пище фруктозы в тканях накапливается фруктозо-1-фосфат (вследствие блока реакции 2), который ингибирует альдолазу фруктозо-1,6-бис-фосфата — фермент гликолиза и глюконеогенеза. В результате нарушается и распад, и синтез глюкозы. Кроме того, фруктозо-1-фосфат ингибирует фосфорилазу гликогена. Эти причины приводят к появлению гипоглюкоземии после приема пищи, содержащей фруктозу. Болезнь обычно обнаруживается после перехода с грудного кормления на пищу, содержащую сахарозу, и проявляется приступами рвоты и судорог после еды. При устранении фруктозы из рациона дети развиваются нормально. [c.276]

Причина этой лекарственной гемолитической анемии была раскрыта в 1956 г. Первичное нарушение-недостаточность глюко-зо-6-фосфат—дегидрогеназы в эритроцитах. Пентозофосфатный путь-единственный источник NADPH в этих клетках, поэтому при недостаточности глюкозо-б-фосфат—дегидрогеназы образование [c.103]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология