Лактатдегидрогеназа превращений

Из растений выделены три разных фермента, способных катализировать окисление 3-фосфоглицеринового альдегида. Фермент, участвующий в превращениях по пути ЭМП, специфичен по отношению к НАД, требует наличия фосфата и сходен с хорошо изученным ферментом из дрожжей и мышц. При положении равновесия в окисленном состоянии находится лишь сравнительно небольшая часть альдегида. Окисление значительно усиливается, если данная реакция сопряжена с другой реакцией, при которой происходит окисление НАД-Нз. Большую роль здесь играет алкогольдегидрогеназа или лактатдегидрогеназа, причем имеет место следующая окислительно-восстановительная сопряженная реакция. [c.124]

Оба пути превращения глюкозы используют одни и те же реакции, начиная от глюкозо-6-фосфата и кончая пируватом. Единственное различие между ними связано с конечной судьбой пирувата и, следовательно, также с тем, каким путем происходит регенерация НАД" " из восстановленного НАД (см. ниже, пункт 3). Сказанное относится и ко всем прочим метаболическим цепям реакций, в которых остаток гексозы вначале превращается в две молекулы пирувата. При гликолизе в мышцах пируват и восстановленный НАД непосредственно взаимодействуют друг с другом в присутствии лактатдегидрогеназы, следствием чего является образование лактата и регенерация НАД+ (табл. 33, реакция 13). При спиртовом брожении пируват сначала декарбоксилируется до ацетальдегида (табл. 33, реакция 14), а затем последний восстанавливается восстановленным НАД с образованием спирта. [c.278]

Лактатдегидрогеназа — фермент, катализирующий окислительно-восстановительные превращения лактата в пируват и обратно. Лактоза — дисахарид, при гидролизе образуются глюкоза и галактоза. Наибольшее количество содержится в молоке (молочный сахар). [c.491]

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) принадлежит к наиболее интенсивно изучаемым белкам, так как она является ключевым ферментом, функционирующим на развилке путей аэробного и анаэробного превращения углеводов в тканях. [c.173]

Рис. 21-2. Ингибирование активности изоферментов лактатдегидрогеназы человека при действии козьей анти-сыворотки против М4 обезьяны. Активность фермента определяли по превращению лактата в пируват (темные кружки) и пирувата в лак-гат (светлые кружки).

Физиологическая роль глюконеогенеза из лактата существенно иная. Молочная кислота не является конечным продуктом обмена, но ее образование — это тупиковый путь метаболизма единственный способ использования молочной кислоты связан с ее превращением вновь в пируват при участии той же лактатдегидрогеназы [c.266]

Наиболее изученным олигомерным ферментом является лактатдегидрогеназа (она катализирует обратимое превращение пировиноградной кислоты в молочную), содержащая два типа полипептидных цепей Н—сердечный тип (от англ. heart—сердце) и М—мышечный тип (от англ. mus le—мышца) — и состоящая из 4 субъединиц. Этот фермент благодаря различным сочетаниям субъединиц может существовать в 5 формах. Такие ферменты получили название изоферментов, или, в соответствии с новой классификацией, множественных форм ферментов (см. главу 4). [c.71]

Лактатдегидрогеназа, катализирующая превращение пирувата в лактат, стереоспецифична. У разных видов она содержится в виде определенных оптических изомеров в зависимости от этого бактерии продуцируют О- или -форму молочной-кислоты. Те из них, которые образуют смесь О- и /-форм, содержат или две формы фермента, различающиеся стереоспецифичностью, или лактатрацемазу. Некоторые признаки, характерные для эубактерий, осуществляющих гомоферментативное молочнокислое брожение, представлены в табл. 15. [c.216]

Другой олигомерный белок, структуру которого также удалось определить-это фермент лактатдегидрогеназа из скелетной мьппцы, катализирующий последнюю стадию метаболического превращения глюкозы в лактат. Лактатдегидрогеназа имеет молекулярную массу 140000 и содержит четыре полипептидные цепи. По третичной структуре эти цепи очень [c.204]

Изоферментами называются формы фермента, различающиеся между собой первичной структурой белка и каталитической активностью. Наличие изоферментов характерно для лактатдегидрогеназы, креатинкиназы, гексокиназы и других тканевых ферментов. Так, лактатдегидрогеназа, которая катализирует обратимую реакцию превращения лактата (молочной кислоты) в пировиноградную кислоту, содержится в организме человека в виде пяти изоферментов, условно обозначаемых как М , Н , МдН, MjHj, МН3. Все пять изоформ имеют одинаковую молекулярную массу (около 134 ООО), но разную каталитическую активность. Для них характерна тканевая специфичность. В скелетных мышцах преобладает тип (mus le — мышца), в сердечной мышце — тип Н (heart — сердце), в других тканях найдена комбинация этих типов. При изменении функционального состояния организма, условий среды, возраста возможно перераспределение отдельных изоформ фермента между отдельными тканями, что свидетельствует об изменении процессов обмена веществ или появлении новых изоформ. Изменение спектра изоформ или появление новых форм ферментов может использоваться при диагностике заболеваний или характеристике функционального состояния организма, в том числе при адаптации организма к физическим нагрузкам, так как при систематических тренировках могут появиться новые формы ферментов. [c.94]

Название фермента, как правило, состоит из двух частей. Первая часть является названием субстрата, превращения которого катализируется данным ферментом. Вторая часть названия, имеющая окончание -аза , указывает природу реакции. Например, фермент, отщепляющий от лактата (молочная кислота) атомы водорода, называется лактатдегидрогеназа фермент, катализирующий изомеризацию глюкозо-6-фосфата в фруктозо-6-фосфат, имеет название глюкозофосфатизомера-за, а фермент, участвующий в синтезе гликогена, - гликогенсинтетаза. [c.36]

Еще одним функхщональным фактором, влияющим на лактатную работоспособность, является наличие в белых мышечных клетках изофермента лактатдегидрогеназы мышечного типа (М-лактатдегид-рогеназа), который предпочтительнее катализирует превращение пировиноградной кислоты в молочную, а не наоборот. Этот факт является одной из причин высокой лактатной работоспособности скелетных мышц с большим содержанием фазических волокон. [c.196]

Для осуществления процесса биосинтеза глутаминовой кислоты с высоким выходом используют мутанты с нарушенной ферментативной системой превращения а-кетоглутаровой кислоты в янтарную. При этом, если культура обладает недостаточностью по биосинтезу аланиндегидрогеназы и лактатдегидрогеназы, то выход глутаминовой кислоты будет увеличиваться за счет отсутствия расхода углеводов среды на биосинтез аланина и молочной кислоты. [c.42]

В митохондриях имеется фермент пируваткарбоксилаза, который при участии АТР, биотина (витамина группы В) и СО, превращает пируват в оксалоацетат. Функция биотина заключается в присоединении СО, (из бикарбоната) к ферменту, далее СОг переносится на пируват (см. ниже). Во внемитохондриальной среде клетки имеется второй фермент— фосфоенолпируваткарбоксикиназа, который катализирует превращение оксалоацетата в фосфоенолпируват. Для этой реакции требуется высокоэнергетический фосфат в форме GTP или ITP в результате реакции освобождается СО,. Таким образом, с помощью этих двух ферментов и лактатдегидрогеназы лактат может превращаться в фосфоенолпируват. [c.196]

Единственным способом исследовать пути превращения введенных соединений у человека является определение содержания этих соединений и их метаболитов в крови, моче, фекалиях, желчи, выдыхаемом воздухе, поте и слюне. О поражении органа судят по изменению содержания в сыворотке крови таких ферментов, как аспартат—аминотрансфераза и лактатдегидрогеназа. После введения соединений лабораторных животных умерщвляют, а затем исследуют изолированные органы. [c.27]

Winer, S hwert [92] на основании данных зависимости от pH скорости окисления лактата пришли.к выводу о том, что в активном центре лактатдегидрогеназы функционирует группа с рК 7,0. Вероятно, это имидазольная группа гистидина, которая протонируется при превращении пирувата в лактат и депротонируется йри обратной реакции. [c.37]

Реакции, в ходе которых не образуются окрашенные или флуоресцирующие соединения, могут быть сопряжены с другими ферментативными реакциями, позволяющими получать такие соединения. Многие из этих реакций идут с образованием или расходованием NADH. Образование пирувата можно связать с превращением NADH в NAD с помощью лактатдегидрогеназы [c.195]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология