Ферментативных систем нарушения

Горизонты энзимологии. В литературе появляются работы, в которых делаются попытки прогнозирования дальнейшего развития энзимологии на ближайшее десятилетие. Перечислим основные направления исследований энзимологии будущего. Во-первых, это исследования более тонких деталей молекулярного механизма и принципов действия ферментов в соответствии с законами югассической органической химии и квантовой механики, а также разработка на этой основе теории ферментативного катализа. Во-вторых, это изучение ферментов на более высоких уровнях (надмолекулярном и клеточном) структурной организации живых систем, причем не столько отдельных ферментов, сколько ферментных комплексов в сложных системах. В-третьих, исследование механизмов регуляции активности и синтеза ферментов и вклада химической модификации в действие ферментов. В-четвертых, будут развиваться исследования в области создания искусственных низкомолекулярных ферментов —синзимов (синтетические аналоги ферментов), наделенных аналогично нативным ферментам высокой специфичностью действия и каталитической активностью, но лишенных побочных антигенных свойств. В-пятых, исследования в области инженерной энзимологии (белковая инженерия), создание гибридных катализаторов, сочетающих свойства ферментов, антител и рецепторов, а также создание биотехнологических реакторов с участием индивидуальных ферментов или полиферментных комплексов, обеспечивающих получение и производство наиболее ценных материалов и средств для народного хозяйства и медицины. Наконец, исследования в области медицинской энзимологии, основной целью которых является выяснение молекулярных основ наследственных и соматических болезней человека, в основе развития которых лежат дефекты синтеза ферментов или нарушения регуляции активности ферментов. [c.117]

Впервые связь между генами и ферментами была обнаружена уже через несколько лет после повторного открытия менделизма и открытия брожения в бесклеточной системе. Исследуя родословные семей, Арчибальд Гаррод пришел в 1902 г. к выводу, что алкаптонурия, артритическая болезнь человека, которая сопровождается выделением мочи цвета красного вина, является наследственной. Он пришел также к заключению, что это заболевание обусловлено нарушением азотистого обмена, в результате которого вместо обычно содержащейся в моче мочевины выделяется какое-то вещество темного цвета. В 1908 г. Гаррод высказал предположение, что больные алкаптонурией являются гомозиготами по рецессивному гену и что именно по вине этого гена у них не происходит какой-то ферментативной метаболической реакции. Неспособность осуществлять эту реакцию приводит в свою очередь к накоплению и выделению субстрата, который в норме разрушился бы в результате этой реакции. Случаи наследуемой неспособности осуществлять контролируемые генами ферментативные реакции Гаррод назвал врожденными ошибками метаболизма . Однако идеи Гаррода, как и идеи Менделя, по-видимому, [c.113]

Можно, следовательно, полагать, что избыточное накопление в растительных клетках электролитов, и особенно таких ионов, как Na+ или С1 , должно приводить к постепенно усиливающимся изменениям в структуре и оводненности белков, а также активности ферментов, т. е. в конечном счете к нарушению обмена веществ. Кесслер и др. [379] сообщают также, что засоление сильно подавляет накопление РНК и ДНК, особенно если растение испытывает это воздействие впервые. Влияние на РНК и ДНК проявляется по-разному, так как снижение количества РНК следует, очевидно, приписать усилению активности цитоплазматической РНК-азы, а уменьшение количества ДНК — нарушению синтеза. Эти данные показывают, что при возрастании засоленности не все ферментные системы инактивируются. Ниман [511] также полагает, что ферментативная активность может иногда и увеличиваться он, в частности, обращает внимание на тот факт, что у большого числа видов растений при увеличении уровня засоленности усиливается дыхание. [c.324]

В ряде случаев вследствие блокирования действия какого-либо фермента имеет место резкое отставание умственного развития. Вопрос о том, чем обусловлено это торможение психической деятельности токсическим действием ненормально высоких концентраций аминокислот или их метаболитов на мозг, нарушением нормального соотношения аминокислот и, следовательно, биосинтеза белка либо вторичными нарушениями энергетического и других видов обмена—окончательно не решен. Таким образом, идентификация химической реакции или ферментативной системы, нарушение функции которой является первопричиной развития тяжелого наследственного заболевания, в наши дни не только представляет большой теоретический интерес, но в ряде случаев играет решающую роль в диагностике и терапии этих болезней. Всегда следует учитывать, что при блокировании нормального пути обмена какой-либо аминокислоты промежуточные метаболиты, следующие за местом блокирования, становятся незаменимыми при данном заболевании. [c.468]

Но для того чтобы процесс шел, необходимо получить мутант с нарушенной ферментативной системой превращения а-кетоглутаровой кислоты в янтарную кислоту. [c.408]

Дефицит гиббереллинов может определять карликовость растений. Причины карликовости в этом случае, как правило, обусловлены нарушением работы ферментативной системы биосинтеза этих фитогормонов. [c.339]

По современным представлениям ртуть и, особенно, ртутноорганические соединения относятся к ферментным яДам, которые, попадая в кровь и ткани даже в ничтожных количествах, проявляют там свое отравляющее действие. Токсичность ферментных ядов обусловлена их взаимодействием с тиоловыми сульфгидрильными группами (SH) клеточных протеинов. В результате такого взаимодействия нарушается активность основных ферментов, для нормального функционирования которых необходимо наличие свободных сульфгидрильных групп. Пары ртути, попадая в кровь, циркулируют вначале в организме в виде атомной ртути, но затем ртуть подвергается ферментативному окислению и вступает в соединения с молекулами белка, взаимодействуя прежде всего с сульфгидрильными группами этих молекул. Если концентрация ионов ртути в организме оказывается сравнительно большой, то ртуть вступает также в реакцию с аминными и карбоксильными группами белков ткани. Это приводит к образованию относительно прочных металлопротеидов, представляющих собою комплексные соединения ртути с белковыми молекулами. Ионы ртути поражают в первую очередь многочисленные ферменты, и прежде всего тиоловые энзимы, играющие в живом организме основную роль в обмене веществ, вследствие чего нарушаются многие функции, особенно центральной нервной системы. Поэтому при ртутной интоксикации нарушения нервной системы [c.250]

Полученные нами материалы о нарушении ферментативного синтеза глюкозамина в условиях измененного кислородного режима свидетельствуют о невозможности использования аммиака мозга для образования глюкозамина. Как мы указывали выше, кислород под давлением приводит к появлению в ткани мозга огромных количеств свободного аммиака. Изменение кислородного режима, к которому организмы приспособились на протяжении всей эры с определенным составом атмосферы, разобщает внутренние механизмы многоступенчатой системы метаболизма аммиака, одними из которых являются синтез и распад глюкозамина. [c.149]

Процесс старения сводится, вероятно, к нарушениям равновесия протекающих в организме ферментативных реакций, вызываемым неправильностями в гормональной системе управления. Поэтому существует обоснованное мнение, что хотя бы часть этих отклонений может быть скорректирована введением химических средств. [c.349]

Митохондрии — сложные клеточные органеллы, в которых протекает более ста различных ферментативных процессов. Они выделены из многих животных и растительных тканей. В каждой клетке содержится от нескольких десятков до нескольких сотен митохондрий. Изолированные из клеток без нарушений структуры и помещенные в соответствующую среду митохондрии могут нормально функционировать и служить моделью живой системы. [c.368]

Один из важнейших биохимических механизмов, лежащих в основе деятельности нервной системы, — это химический процесс, связанный с биосинтезом, выделением и распадом ацетил-холина. Скорость ферментативного гидролиза последнего играет ключевую роль в функционировании нервной системы. Изменения в кинетике ферментативного разрушения ацетилхолина приводят к серьезным нарушениям функций этой системы. Одна из областей фармакологии разрабатывает способы лечения заболеваний нервной системы путем применения лекарственных средств, влияющих на кинетические параметры гидролиза ацетилхолина холинэстеразами. [c.50]

Причиной нарушения переваривания углеводов могут быть дефект ферментов, участвующих в гидролизе углеводов в кишечнике нарушение системы транспорта моносахаридов через мембраны клеток кишечника. И в том и в другом случае возникает осмотическая диарея. Кроме того, результатом ферментативного расщепления углеводов микроорганизмами кишечника являются образование газов, а также спазмы и боли в кишечнике. [c.375]

Таким образом, при наследственных заболеваниях первичные нарушения обмена отдельных аминокислот чаще всего связаны с синтезом дефектных ферментных белков или их полным отсутствием (ферментопатии, или энзимо-патии). Идентификация химической реакции или ферментативной системы, нарушение функции которой является первопричиной развития тяжелого наследственного заболевания, представляет не только большой теоретический интерес, но и играет решающую роль в диагностике и терапии этих болезней. [c.410]

Далее ацетальдегид окисляется в печени до ацетил-КоА с участием альдегидоксидазы. В утилизации этанола участвуют три ферментативных системы алкогольдегидрогеназа (80%), МЭОС — мик-росомальная этанолокисляющая система (15%) и каталаза. Алкоголь всасывается в желудке (20%) и кишечнике (80%). После однократного приема алкоголь детектируется в крови через 5 мин, а его содержание достигает максимума через 1,5-2 ч. Всасывание замедляется при одновременном потреблении жирной пищи. Алкоголь вызывает психическую и физическую зависимость, связанные с его нейро-тропным действием. Физическая зависимость определяется развитием толерантности к алкоголю и нарушениями метаболизма. Этанол вмешивается в метаболизм на уровне общего пути катаболизма. [c.163]

Для осуществления процесса биосинтеза глутаминовой кислоты с высоким выходом используют мутанты с нарушенной ферментативной системой превращения а-кетоглутаровой кислоты в янтарную. При этом, если культура обладает недостаточностью по биосинтезу аланиндегидрогеназы и лактатдегидрогеназы, то выход глутаминовой кислоты будет увеличиваться за счет отсутствия расхода углеводов среды на биосинтез аланина и молочной кислоты. [c.42]

Каковы же возможные механизмы действия нейраминидазы на биологические системы Ферментативное десиалирование таких субстратов, где сиаловые кислоты занимают терминальное положение в полимере, приводит к изменению их свойств, сопровождается нарушением основных функций. Нейраминидаза, воздействуя на эритроциты, отщепляет от поверхностно расположенных гликопротеинов от 20 до 60% сиаловых кислот, меняется при этом скорость миграция эритроцитов. При действии нейраминидазы тканей и тканевых культур нарушается межклеточное взаимодействие. [c.352]

Токсическое действие. С. в составе комплекса серасодержащих газов вызывает, главным образом, хронические отравления в условиях промыишенного комплекса. Элементарная С. также может вызывать хронические интоксикации при длрггельной ингаляции в производственных условиях. Повреждающий эффект С. при хроническом воздействии ее объясняется общетоксическим действием — нарушением ряда обменных процессов и течения окислительно-восстановительных ферментативных реакций, блокированием групп — SH, расстройствами со стороны нервной системы, желудочно-кишечного тракта, бронхолегочной системы, раздражением кроветворных органов. [c.492]

Токсическое действие. Оказывает многостороннее общетоксическое действие, вызывает острые и хронические отравления. Нарушает деятельность ряда важных ферментативных систем. Вызывает расстройства сердечно-сосудистой системы, легочносердечную недостаточность, капилляротоксикоз, нарушает деятельность почек. Общетоксическое действие 802 связано также с нарушением иммунного статуса организма и понижением сопротивляемости инфекции. [c.493]

Б. с четвертичной структурой привлекают внимание потому, что именно наличие четвертичной структуры обусловливает ряд важных свойств Б., необходимых для выполнения важных биологич. функций. Так, четвертичная структура определяет функции опорных (структурных) белков, напр, коллагена, ферментативную функцию ряда ферментов, иммунные свойства антител (у-глобулинов) и т. д. При нарушении четвертичной структуры утрачиваются соответствующие свойства этих Б. Еще большее общебиологич. значение имеет участие Б. с четвертичной структурой в регуляторных системах живых организмов. Особого внимания в этом отношении заслуживает аллостерич. регуляция. [c.123]

Витамин К (рис. 26-23) дают новорожденным, а также больным до и после операций на печени или желчном пузыре с целью поддержания нормального уровня протромбина в крови. Недостаточность витамина К, как уже говорилось ранее (разд. 10.17), приводит к нарушениям ферментативного карбоксилирова-ния определенных остатков глутаминовой кислоты в протромбине и других белках, участвующих в работе свертывающей системы крови. Очень большие дозы витамина К токсичны. [c.838]

Лечебная роль такого процесса репарации не ограничивается уда-лениел4 индуцированных ультрафиолетом димеров тимина, а распространяется также на исправление большого разнообразия других потенциально летальных нарушений генома клетки. Так, например, ряд гибельных измеиепий, вызванных действием на бактериальную ДНК рентгеновских лучей (вызывающих разрывы полинуклеотидных цепей) или иприта (вызывающего химические сшивки соседних пуриновых оснований), может быть обнаружен и исправлен репарирующей системой, иссекаю-шей поврежденный участок и затем заполняющей брешь. Показано было также, что репарационным исправлениям подвержены и структурные нарушения, обусловленные наличием не подходящих друг к другу некомплементарных пар оснований в рекомбинационных или мутационных гетерозиготах-гетеродуплексах (фиг. 160). Иссекая из гюлинуклеотидной цепи одно из двух оснований, образующих неправильную пару (с точки зрения правил спаривания Уотсона — Крика), и замещая его правильным нуклеотидом при репарационной репликации, направляемой неиссечеи-ной цепью, которая при этом имеет функцию репарационной матрицы, процесс иссечения и заполнения может привести к превращению гетерозиготы в гомозиготу. Следует, однако, заметить, что вероятность исправления любого такого структурного нарушения подвержена значительным вариациям. Во-первых, эффективность ферментативной ДНК-репарирую-щей системы зависит от генетической конституции организма. Одни организмы обладают очень мощными репарирующими системами и, следовательно, очень устойчивы к воздействиям, ведущим к повреждениям их ДНК, у других репарирующие системы малоэффективны или вовсе отсутствуют. Такие организмы обречены на гибель от малейшей травмы ДНК. Во-вторых, даже у организмов с эффективной репарирующей системой вероятность исправления поврежденной ДНК сильно зависит от физиологических условий в период репарации, в частности от температуры и состава питательной среды. [c.377]

Неодинаковое действие гербицидов на двудольные и однодольные растения объясняется биологическими и анатомо-морфологическими различиями растений, специфическими особенностями их ферментативных систем. По характеру действия на растения препараты 2,4-Д и 2М-4Х сходны между собой. Попадая на чувствительные растения, они проникают в их ткани, передвигаются по сосудистой системе растений и вызывают резкое нарушение процессов обмена веществ. В результате лроис- [c.112]

Известно, что яды могут проявлять как общее, так и специфически направленные действия например, на ферментные системы (ферментативные яды), на форменные элементы крови (гемолитические яды), на центральную и периферическую нервную систему животных (нейтротроппые, паралитические яды) и др. При этом действие любого вещества на живую клетку (и на живой организм в целом) подчиняется закону фазовых реакций [1], т. е. малые концентрации действуют в направлении усиления функции (стимуляция), более высокие — в направлении угнетения (торможение, ингибирование), еще более высокие — приводят к смерти. Соответственно весь процесс токсического воздействия расчленяется на четыре фазы безразличие, стимуляция (возбуждение), угнетение (депрессия), смерть [2]. Изменения в состоянии живого организма, которые указывают на то или иное нарушение, могут быть морфологическими и функциональными. Изменения первого типа выявляют визуальными наблюдениями, биометрическими измерениями, гистологическими и цитологическими исследованиями второго типа — физиологическими, биологическими и биохимическими методами. [c.28]

Н.И. Волков, В.Д. Моногаров, В.Н. Платонов и др.), убедительно показал, что утомление следует рассматривать как следствие выхода из строя какого-либо компонента в сложной системе органов и функций либо как нарушение взаимосвязи между ними. Ведущим звеном в развитии утомления может стать любой орган и его функция, если проявится несоответствие между уровнем физической нагрузки и имеющимися функциональными резервами. Поэтому первопричиной снижения работоспособности могут быть исчерпание энергетических резервов, тканевая гипоксия, снижение ферментативной активности под влиянием "рабочего метаболизма тканей, нарушение целостности функциональных структур из-за недостаточности их пластического обеспечения, изменение гомеостаза, нарушение нервной и гормональной регуляции и др. [c.357]

Специальные модельные эксперименты показали, что в случае гидрофобного окружения фитольного хвоста хлорофилла он оказывается изолированным от гидролитического действия хлорофиллазы. Исследования нативных систем позволили установить, что ферментативному гидролизу хлорофилла должно предшествовать нарушение организации структурных компонентов комплекса (Е. Г. Судьина). Установлено также, что молекулы хлорофиллазы в нативных системах неоднородно связаны со структурными компонентами комплекса и для их экстрагирования требуются различные концентрации солей и детергентов (адсорбционно-активные вещества), часть фермента десорбировать не удается. [c.175]

Для функционирования бесклеточных белоксинтезирующих систем необходимо обеспечивать в них определенные ионные условия. Наиболее существенным фактором в этом случае является концентрация ионов Mg2+. Достаточно изменения оптимальной концентрации Mg2+ в системе на 1-2 мМ, чтобы в ней перестали синтезироваться полипептиды, обладающие ферментативной активностью. При этом влияние ионов Mg2+ на суммарное включение аминокислот в синтезируемые полипептидные цепи проявляется в меньшей степени, что, по-видимому, объясняется нарушением точности включения аминокислот в белки при неоптимальных концентрациях ионов Mg2+. В системах in vitro ионы Mg2+ могут быть заменены на ионы Са + и даже Мп2+, а также частично замещены полиаминами спермидином или спермином, которые благоприятно влияют на трансляцию и образование нативных белков. [c.188]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология