Лактатдегидрогеназа функции

Предпринималось немало попыток с целью найти надлежащее объяснение функции и рол1 изоформ лактатдегидрогеназы в различных тканях, особенно в ткани сердца, скелетных мьцццах и печени. Тем не менее в этом вопросе и сейчас еще много противоречий и споров. Роль изоформ лактатдегидрогеназы и двух генов, ответственных за их синтез, остается неясной. Был обнаружен любопытный факт у одного из обследуемых, 64-летнего мужчины, полностью отсутствовала (вследствие генетического дефекта) лактатдегидрогеназа сердечного типа при этом у него не отмечалось ни нарушений сердечной деятельности, ни каких-либо нарушений метаболизма. Это навадит на мысль, что, быть может, не все клеточные ферменты или не все белки действительно необходимы возможно, среди них есть и рудиментарные, которые теперь уже не используются. [c.455]

При отравлении стимулируется гликогенолиз и угнетается гликогенез, что обусловливает гипергликемию. Содержание Л. в печеночной ткани значительно снижается, угнетается активность альдолазы, активируется лактатдегидрогеназа, уменьшается концентрация пировиноградной кислоты, увеличивается уровень молочной кислоты. Содержание холестерина и р-липо-протеидов увеличивается изменяется баланс электролитов в крови, внутренних органах и структурах ЦНС в крови увеличивается концентрация пиридиннуклеотидов, содержание их в печени уменьшается, что связано с повреждающим действием иона Л. на никотинамидные ферменты в тканях нарушаются функции сердца и почек. [c.27]

ЛИЧНЫХ его тканях и органах обнаружено пять изоферментов лактатдегидрогеназы — ЛД1, ЛДз, ЛДз, ЛД4 и ЛДй, — которые выполняют идентичную функцию (окисление молочной кислоты в пировиноградную) [c.197]

В растительном и животном мире часто встречаются родственные белки, выполняющие одинаковые функции. Например, фермент лактатдегидрогеназа обнаружен у большинства прокариотических и эукариотических организмов однако в каждом случае он специфичен для данного вида организмов и несколько отличается [c.100]

Вполне разумно предположить, что ЫАО+-зависимые дегидрогеназы — класс ферментов, связанных с одним и тем же кофактором и обладающих одной и той же функцией — составляют группу структурно родственных ферментов. По-видимому, так оно и есть, однако структурное родство проявляется не столь четко, как в случае сериновых протеаз. При наложении молекул лактатдегидрогеназы акулы и растворимой малатдегидрогеназы свиньи (первых двух ферментов класса ЫА0+-зависимых дегидрогеназ, которые удалось получить в кристаллическом виде) наблюдается почти полное их совмещение исключение составляют первые 20 остатков лактатдегидрогеназы. Вполне естественно было предположить, что эти ферменты произошли от общей дегидрогеназы-предшественника. Установление структуры алкогольдегидрогеназы из печени лошади и глицеральдегид-З-фосфат—дегидрогеназы омара, которая оказалась существенно иной, усложнило картину, хотя и обнаружилось, что каждый из четырех ферментов состоит из двух доменов и один из них одинаков у всех четырех белков. Это участок, на котором происходит связывание ЫАО+ (рис. 1.13). [c.33]

Десять цитозольных ферментов, превраш,аюш,их глюкозу в пируват, совместно с лактатдегидрогеназой способны обеспечить синтез АТФ в отсутствие кислорода, в анаэробных условиях. При этом акцептором водорода служит пировиноградная кислота, которая превращается в молочную кислоту, выполняющую функцию накопителя, резервуара восстановительных эквивалентов, т. е. водорода (рис. 9.14). В анаэробном процессе, не нуждающемся в митохондриальной дыхательной цепи, АТФ образуется за счет двух реакций субстратного фосфорилирования. В этих реакциях в расчете на 1 моль глюкозы образуется 4 моль АТФ после вычитания 2 моль АТФ, потребляемых на начальных стадиях, получаем чистый выход АТФ при гликолизе — 2 моль АТФ на 1 моль глюкозы. Суммарный результат гликолиза выражается следующим уравнением [c.258]

Даже до того, как стала известна структура кристаллической лактатдегидрогеназы, отсутствие рН-зависимости связывания кофермента в интервале pH от 5 до 10 наряду с наблюдавшейся инактивацией фермента бутандионом позволило предположить, что пирофосфатная группа NAD+ связывается с гуанидиниевой группой бокового радикала аргинина [75]. Рентгеноструктурные исследования показывают, что эту функцию осуществляет Arg-101 (рис. 8-12). Несколько неожиданным оказалось то, что аминогруппа аденина не образует водородной связи с белком. Аденин скорее всего заключен в гидрофобной щели, а его аминогруппа контактирует с растворителем. [c.245]

Эти три олигомерных белка-три фермента-имеют с гемоглобином одно общее свойство. Все они участвуют в биологической регуляции того или иного типа, и в этом состоит неотъемлемая часть их функции. Г ексокиназа, лактатдегидрогеназа и глутаминсинтетаза из Е. o/i-представители особого класса ферментов, носящих название регуляторных ферментов. Как мы увидим в следующей главе, они не только катализируют специфические реакции, но и помогают регулировать скорость того метаболического пути, в котором принимают участие как катализаторы. Гемоглобин тоже играет [c.204]

Группой, определяющей функцию обоих коферментов, является амид никотиновой кислоты. Один водород переносится с субстрата вместе с парой электронов (в виде гидрид-иона) на пиридиновое кольцо, второй переходит в раствор. Этот перенос стереоспецифичен одни ферменты (алкого ль дегидроген аза, лактатдегидрогеназа) переносят водород на одну сторону пиридинового кольца, а другие (глицеральдегидфоС [c.221]

Из рис. 25 очевидно, что непосредственная роль ос-глицеро-фосфатдегидрогеназной реакции состоит в регенерации НАД для триозофосфатдегидрогеназы. В других, менее активных мышцах насекомых и в тканях позвоночных эту функцию выполняет лактатдегидрогеназа у моллюсков при анаэробиозе, как мы видели, ту же роль играет цитоплазматическая малат-дегидрогеназа. Таким образом, сам по себе этот процесс повторного окисления НАД-Н, казалось бы, не дает насекомому никакого особого преимущества. Решающее энергетическое преимущество станет очевидным, когда мы рассмотрим дальнейшую судьбу а-глицерофосфата. [c.86]

Специализированные функции, которые выполняют другие изоформы лактатдегидрогеназы, пока не выяснены. Изофермент 4 из семенников, обладающий широкой специфичностью, может присутствовать и в цитоплазме, и в матриксе митохондрий возможно, он играет роль переносчика восстановительных эквивалентов челночного типа между этими компартментами 1[452]. [c.112]

К. Анфинсен обнаружил существование двух доменов у стафилококковой нуклеазы [225]. Они обладают повышенной стабильностью, проявляющейся в большей денатурационной устойчивости. Доменная структура КАО(никотинамидадениндинуклеотид)-зависимых дегидрогеназ, как и у иммуноглобулинов, связывается со слиянием генов. У лактатдегидрогеназы, малатдегидрогеназы, алкогольдегидрогеназы и глицеральдегид-З-фосфатдегндрогеназы один из структурных доменов везде выполняет одну функцию, являясь NAD-связьгеающим центром. В связи с этим он отличается в ряду перечисленных ферментов большим постоянством в своем химическом и пространственном строении [226]. В два домена складываются также полипептидные цепи фосфоглицераткиназы и гексакиназы [227—229]. [c.308]

Тщательное параллельное изучение кинетических аспектов конформационных изменений и ферментативной активности при денатурации шести белков (фумаразы, энолазы, альдолазы, глицеральфос-фатдегидрогеназы, лактатдегидрогеназы и малатдегидрогеназы) было предпринято в 1971 г. Дж. Тейпелем и Д. Кошландом [51]. Для каждого объекта исследовано влияние на кинетику свертывания фермента и восстановление его биологической функции наличия в растворе соответствующего субстрата или кофактора (S), изменения ионной силы молекулы и концентрации. Заключения о конформационных изменениях делались по данным кривых дисперсии оптического вращения ферментов, показывающих характерный для них отрицательный эффект Коттона при 232—234 нм, и спектров флуоресценции в области 300— 400 нм. [c.354]

На кафедре биофизики и биотехнологии Воронежского государственного университета в течение длительного времени проводятся систематические исследования по изучению влияния УФ-ра-диации на структуру и функции молекул одно- и двухкомпонентных белков (гемоглобина человека и некоторых животных, сывороточного альбух лина, каталазы, пероксидазы, цитохрома с, лактатдегидрогеназы, белков системы комплемента) и их комплексов, иммобилизованных ферментов и биомембран в условиях различного микроокружения, в широком диапазоне pH и температур, в присутствии модифицирующих агентов (серотонина, НА1)(Н), аскорбиновой кислоты, третичного бута1 ола, маннита, а-токоферола и др.). Определены величины г вантовых выходов, констант скоростей, энергии активации и термодинамических параметров реакции фотомодификации белковых молекул. [c.141]

В качестве простейшего случая структурного подобия можно взять две (или большее число) молекулы белка с довольно сходными структурами и близкими функциями. Однако особый интерес представляет сравнение таких белков, которые явно сходны либо только в структурном, либо только в функциональном отношении. Сравнение целого ряда белков, связывающих нуклеотиды, дает замечательный пример этого. Два упомянутых выше домена, связывающие NAD в лактатдегидрогеназе, были обнаружены также в растворимой малатдегидрогеназе, в глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназе и в алькогольде-гидрогеназе печени. На рис. 2.39 приведено схематическое изображение вторичной структуры этих областей. В перечисленных выше четырех белках не отмечается какой-либо значительной гомологии в первичных структурах. Более того, положения динуклеотид-связывающих доменов в первичной структуре совершенно различны. В трех белках этот домен располагается в области первых 150 остатков с N-конца, тогда как в алкогольдеги- [c.119]

В митохондриях имеется фермент пируваткарбоксилаза, который при участии АТР, биотина (витамина группы В) и СО, превращает пируват в оксалоацетат. Функция биотина заключается в присоединении СО, (из бикарбоната) к ферменту, далее СОг переносится на пируват (см. ниже). Во внемитохондриальной среде клетки имеется второй фермент— фосфоенолпируваткарбоксикиназа, который катализирует превращение оксалоацетата в фосфоенолпируват. Для этой реакции требуется высокоэнергетический фосфат в форме GTP или ITP в результате реакции освобождается СО,. Таким образом, с помощью этих двух ферментов и лактатдегидрогеназы лактат может превращаться в фосфоенолпируват. [c.196]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология