Колоколообразные зависимост

В ряде случаев колоколообразная зависимость эффективных кинетических параметров от pH имеет острый максимум (без плато) (рис. 107). Это означает (см. уравнение 6.183), что численные значения констант диссоциации ионогенных групп, контролирующих ферментативную реакцию Кл и К в на схеме 6.177), близки, так что раздельное определение этих констант каким-либо из перечисленных графических методов не представляется возможным. В этом случае для определения значений констант диссоциации (а также истинных, не зависящих от pH значений кинетических или равновесных параметров ферментативной реакции) анализ экспериментальных данных следует проводить следующим методом (на примере выражения 6.183) [c.263]

Ферментативные реакции характеризуются также наличием колоколообразной зависимости скорости реакции от температуры в достаточно широком температурном интервале (что приводит к температурному оптимуму реакции). Эта особенность влияния температуры на кинетику ферментативных реакций объясняется наложением двух эффектов — возрастанием скорости реакции при увеличении температуры и ускорением тепловой денатурации белковой молекулы, приводящей к инактивации фермента при высоких температурах. Ясно, что при достаточно корректной постановке эксперимента оба эти явления можно изучать раздельно (см., например, 9 этой главы). [c.266]

Эффективная константа скорости циклизации псевдопервого порядка имеет колоколообразную зависимость от pH (табл. 18). Используя данные таблицы, найти значения констант К, К2 и к. [c.50]

Рис. 20.2. Колоколообразная зависимость константы скорости реакции от pH раствора

Возможен перенос иона как ординарным переносчиком, так и коллективом переносчиков (схема коллективного транспорта). Другая модель — модель эстафетного переносчика — предполагает, что переносчики неподвижны и образуют цепи, расположенные поперек мембраны, а катионы пересекают мембрану вдоль этих цепей, перескакивая от одного переносчика Т к другому. Обе модели приводят к колоколообразной зависимости проводимости мембран на постоянном токе от концентрации ионов. Однако при малом содержании С+ в растворе и больших концентрациях Т" в мембране проводимость ее по переменному току высокой частоты мала для эстафетного механизма и значительна при механизме подвижных переносчиков. [c.141]

Ур-ние Маркуса предсказывает квадратичную (колоколообразную) зависимость своб. энергаи активации Ф.э. от энергаи Гиббса [c.174]

Простейшим подходом является определение зависимости кон станты скорости данной реакции от pH. Скорости всех фермента тивных реакций зависят от pH среды и для большинства харак терны колоколообразные зависимости с четко выраженным оптимумом pH (рис. 24.1.9). Факт, что определенная ионная форма фермента должна быть наиболее активной, не является удивительным, и так как белок содержит множество ионизуемых групп, естественно, что активность должна падать при более высоких или более низких значениях pH. Тем не менее активность в общем определяется состоя- [c.477]

Используя уравнение скорости реакции [уравнение (13)], можно показать, почему скорость такого типа реакции возрастает при понижении pH, но достигает некоторого предела при pH, более низких, чем р/Са кислоты, сопряженной с азотистым основанием. При низких величинах pH амин протонируется. В результате за счет уменьшения концентрации свободного азотистого основания понижается концентрация промежуточного продукта присоединения. Однако, с другой стороны, дегидратация катализируется кислотами. Поэтому эффекты, возникающие при уменьшении pH, должны взаимно компенсировать друг друга, и наблюдаемая скорость не должна в таком случае зависеть от величины pH, как и следует из уравнения (13). Такой характер изменения скорости реакции наблюдается в довольно широком диапазоне значений pH при образовании фенилгидразона из галактозы [6]. Часто, однако, дальнейшее понижение pH приводит к уменьшению скорости реакции, в результате чего наблюдается хорошо известная колоколообразная зависимость скорости реакции от pH (см. рис. 1) [5, 12,49, 83, 98, 138, 144, 185]. Такое понижение скорости нельзя объяснить уравнением (13), поэтому оно должно быть видоизменено. Далее, добавляя новые члены к уравнению (13), можно было бы объяснить увеличение скорости реакции сверх предсказываемого первоначальным уравнением. Однако объяснить понижение скорости ниже предсказываемой можно лишь в том случае, если предположить, что происходят изменения в стадии, определяющей скорость реакции. Колоколообразные кривые зависимости скорости реакции от pH наблюдаются в тех условиях, когда общий кислотный катализ не оказывает заметного влияния на наблюдаемую скорость реакции и когда в значения констант скоростей реакций внесены поправки на общий кислотный катализ. Следовательно, уменьшение скорости реакций при понижении pH должно указывать на то, что лимитирующей становится другая стадия [98]. Для подобных процессов это вполне закономерно. Действительно, уменьшение pH приводит к постепенному увеличению скорости дегидратации, а также к понижению скорости присоединения по карбонильной группе свободного азотистого основания, поскольку последнее при этом становится протонированным. [c.349]

Таким образом, в области низких значений pH суммарная скорость определяется кривой 2, а в области высоких значений pH — кривой /, что и приводит к появлению колоколообразной зависимости скорости образования оксима от pH (кривая 3). [c.417]

Выражение лля [уравнение (16.58)] содержит отношение двух функций, каждая из которых представляет собой колоколообразную зависимость. Поэтому зависимость от pH не может иметь вил простой перевернутой колоколообразной кривой (подобной изображенной на рис. 16.5). Действительно, при и ье 5 зависит от pH, лаже если Кд является рН-зависимым параметром. Поэтому, чтобы наблюдалась зависимость от pH, один или оба рК промежуточной формы фермента должны отличаться от соответствующих значений лля свободного фермента. Такое изменение величин рК может вызываться связыванием субстрата. [c.56]

Рис. 6.2. Колоколообразные зависимости относительной концентрации однократно ионизированной формы фермента от pH, построенные исходя иэ уравнения (6.6) для рКх = 6,0 и значений рХг в интервале от 5,0 до 10,0. Числа у кривых означают разность (рК —РК1), которой и определяется форма кривой.

Рис. 3.15. Колоколообразная зависимость величины биологического ответа (А) от концентрации добавленного лиганда (I).

Кривая (А) — колоколообразная зависимость реакции гидролиза этилового эфира Л -бензоиларгинина. катализируемой папаииом построена по параметру Кривая (В) — ожидаемая рН-зависимость гидролиза этого сложного эфира. Ясно виден контраст между ферментативным н специфическим кислотно-основным катализом. Масштаб в условных единицах, одиако ферментативная реакция, естественно, протекает на много порядков быстрее. [c.477]

Исследование ДОВ лактатдегидрогеназы (ЛДГ) показало колоколообразную зависимость констант в формулах Друде и Моффитта (см. стр. 304, 305) от pH. На рис. 6.24 изображены [c.398]

Интересно, что Оландер [138] в 1927 г. пытался объяснить наличие колоколообразной зависимости скорости образования оксимов от pH изменением в стадии, определяющей скорость реакции. Он предположил, что [c.352]

Однако теория Стэферсона не объясняла колоколообразных зависимостей биологического ответа клеток от концентрации добавленного лиганда, а также различий в действии антагонистов и агонистов. Поэтому для объяснения разницы в механизмах действия агонистов и антагонистов в 1961 г. У. Патон и в 1967 г. А. Карлин предлагают теории, которые в настоящее время принято называть скоростной и аллостерической. [c.355]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология