Макроструктура глобулярною белка

Формирование и поддержание (стабилизация) характерной макроструктуры частиц белка со специфическим пространственным расположением цепей осуществляется за счет взаимодействий соответствующих участков цепей и образования между ними поперечных связей. В молекулах глобулярных белков существуют внутримолекулярные связи следующих четырех типов [c.34]

Макроструктура глобулярного белка. [c.178]

Главными же силами, стабилизирующими нативную макроструктуру (глобулярных белков), как это сейчас общепризнано, следует считать гидрофобные взаимодействия, т. е. стремление гидрофобных боковых цепей углеводородной природы к слипанию в водной среде. Именно эти силы обусловливают сворачивание полипептидной цепи в компактную глобулу. В ней подавляющее больщинство неполярных групп расположено внутри, а большинство полярных — снаружи. Тем не менее, из множества возможных компактных структур могут образоваться лишь те, у которых, кроме того, будут максимально насыщены (образованы) внутримолекулярные водородные связи между СО и НН-группами основной цепи и максимально насыщены солевые и водородные связи между боковыми группами. Нативная пространственная структура, таким образом, представляет собой своеобразный компромисс между этими требованиями и именно этим обусловлено то, что из казалось бы многих возможных макроструктур могут образоваться лишь немногие. Все элементы пространственной структуры белковой молекулы находятся в тесной взаимосвязи. [c.162]

Поверхность фибриллярных и глобулярных белков имеет большое количество гидрофильных групп, создающих вокруг этих макроструктур почти сплошную водную оболочку. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующих полипептидные цепи, обращены, видимо, преимущественно внутрь структуры. Тем не менее неко- [c.203]

Сам термин денатурация (т. е. изменение, нарушение натурального, нативного состояния) следует считать устаревшим. Он имеет слишком неопределенный характер, отражает неодинаковые, разнотипные изменения в белках и его целесообразнее заменять определением конкретных химических или физикохимических превращений, которые происходят в белковой молекуле. Принято считать, что денатурация представляет собой изменение макроструктуры белка — внутримолекулярную перегруппировку, переукладку структурных звеньев белковой частицы, связанную с изменением определенных свойств исходного нативного белка. По определению Козмана, денатурация — процесс (или последовательность процессов), изменяющий пространственное расположение полипептидной цепи внутри молекулы белка от такого, которое характерно для нативного белка до более беспорядочного. Процесс этот совершается таким образом, что нативная структура разрушается, вероятно, сразу во всей молекуле или в большей ее части. Считают, что денатурационное превращение большинства глобулярных белков происходит, если не скачкообразно (по принципу все или ничего ), то во всяком случае проходя через небольшое число стадий. [c.159]

Представляет огромный интерес вопрос о природе тех сил, которые стабилизируют нативную конформацию белков. Выяснить его прямым исследованием структуры глобулярных протеинов очень трудно. Основные сведения здесь дают опыты по разрушению ее, т. е. по денатурации под влиянием различных факторов и в разнообразных условиях. И это вполне естественно, ибо для понимания природы сил, стабилизирующих нативную макроструктуру, необходимо знать, как эту структуру можно разрушить. [c.161]

Сетка состоит из некаучуковых гидрофильных веществ — белков, жирных кислот, сахаров и т. д., что обусловливает ту гигроскопичность, которая свойственна натуральному каучуку. Отсутствие прозрачности, а также характерная окраска, которой обладают такие сорта каучука, как светлый креп, также объясняются наличием глобулярной структуры натурального каучука. Аналогичной макроструктурой обладают синтетические каучуки эмульсионной полимеризации. У каучуков жидкофазной и газофазной полимеризации ( блочной полимеризации) подобной структуры нет. [c.151]

Макроструктура глобулярного белка. Полагают, что а-спирали вторичных структур белка соединяются бок о бок , одна рядом с другой — субъединица белка здесь представляет собой пласт полипептидных спиралей, а не кабель или пучок. Пласты наслаиваются один на другой, соединяясь в основном водородными связями, и образуют сферическую макроструктуру (ее часто называют глобулой или макроглобулой). Так, по Пальмеру, яичный альбумин состоит из 4 пластов субъединиц, в каждом из которых находится по 96 аминокислотных отстатков, расположенных в 8 полипептидных цепочках по 12 аминокислот (рис. 83). [c.231]

Поверхность фибриллярных и глобулярных белков имеет большое количество гидрофильных групп, создающих вокруг этих макроструктур почти сплошную водную оболочку. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующих полипептидные цепи, обращены, видимо, преимущественно внутрь структуры. Тем не менее некоторые количества воды связаны (иммобилизованы) и внутри их 1) диполи воды могут вклиниваться в водородные связи, не нарушая их прочности 2) гидрофильные группы содержатся и во внутренних отделах макроструктур белков, где связывают определенное количество воды 3) некоторое количество воды замкнуто внутри белковых молекул в своеобразных сотах , образованных гидратированными полипептидными цепочками. Благодаря этому различают интрамицеллярную воду, находящуюся внутри белковых глобул, и интермицеллярную воду, находящуюся в свободном состоянии между ними. Для устойчивости коллоидных частиц имеет значение только вода, создающая внешнюю водную оболочку, препятствующую столкновению и объединению частиц. [c.180]

В большинстве регуляторных систем растений и животных катализ осуществляется глобулярными белками, которые носят название ферментов. Высокая химическая специфичность ферментов связана отчасти с уникальной макроструктурой этих полимеров. Сложность общей структуры белков можно оценить на примере фермента рибоиуклеазы (рис. 25-12). В то время как вторичная структура белков определяется только водородными связями, многочисленные изгибы полипептидной цепи, придающие глобулярным белкам третичную структуру, зависят не только от пептидных связей и водородных связей между амидными группами, но и от других типов связей, а именно а) дисульфидных связей в цистине б) ионных связей, в которых участвуют дополнительные аминогруппы или карбоксильные группы в) водородных связей и г) гидрофобных взаимодействий (рис. 25-13). [c.410]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология