Третичная структура глобулярных белков

Третичная структура глобулярных белков [c.381]

В связи с этим представляются перспективными подходи, учитывающие процесс самоорганизации белка структуры, образующиеся на ранних стадиях сворачивания, предполагаются достаточно консервативными, а более сложная структура формируется из них, как из готовых, блоков. В настоящей серии работ рассмотрена разработанная нами компьютерная система для исследования закономерностей строения и расчета вторичной и третичной структур глобулярных белков, реализующая этот подход. [c.111]

Силы, стабилизирующие третичную структуру глобулярных белков [c.197]

Хотя нативная третичная структура каждого глобулярного белка отвечает минимуму свободной энергии и потому является самой устойчивой конформацией, какую только может принять данная полипептидная цепь, третичную структуру глобулярных белков не следует считать абсолютно жесткой и неподвижной. Многие глобулярные белки в норме претерпевают конформационные изменения при выполнении ими биологических функций. Например, молекула гемоглобина, о котором мы будем говорить дальще, изменяет свою конформацию при связывании кислорода и возвращается к исходной конформа- [c.198]

Данные о гидродинамических свойствах белков в растворе и оценка размеров элементарной ячейки, полученная с помощью рентгеноструктурного анализа кристаллических белков, свидетельствуют о компактности и жесткости белковой молекулы. Эти свойства белка нельзя объяснить одной лишь вторичной спиральной структурой, даже если принять во внимание наличие дисульфидных связей и остатков пролина. Легкость, с которой эта компактность может быть нарушена, свидетельствует вместе с тем о том, что структура стабилизирована не ковалентными связями. Стабилизация плотно свернутой третичной структуры глобулярных белков достигается за счет взаимодействия боковых цепей аминокислотных остатков, обладающих указанными выше химическими свойствами. Силы взаимодействия каждая в отдельности не велики ионное взаимодействие, водородные связи, гидрофобное взаимодействие и вандерваальсовы силы. Но поскольку число этих слабых связей очень велико и все они действуют одновременно по всей свернутой структуре белка, она обладает достаточной устойчивостью при обычной температуре. Оценить относительное значение связей различного типа в поддержании третичной структуры очень трудно и на этот счет еще нет единого мнения. [c.26]

СКИЙ СМЫСЛ различия между антителами с разной специфичностью точно не установлен. Согласно теории, предложенной Полингом [1010], все антитела имеют полипептидные цепи, содержащие одинаковые последовательности аминокислот, причем их специфичность обусловливается целиком варьированием третичной структуры белка. Это интуитивное объяснение было поразительным, поскольку оно было предложено в то время, когда сведений о конформациях макромолекул было очень мало. Тем не менее в настоящее время теория Полинга кажется менее убедительной вследствие накопленных доказательств о том, что специфичная третичная структура глобулярных белков обусловливается последовательностью аминокислот в молекулярной цепи (гл. III, раздел В-5). Эта концепция [c.341]

Итак, современные представления связывают образование вторичной и третичной структуры глобулярных белков с той информацией, которую несет первичная структура белковых цепей в момент биосинтеза белка в клетке Доказательством суш,ествования предпочтительных трехмерных структур является также то, что синтетические полипептиды и белки проявляют биологическую активность (например, АКТГ, инсулин, рибонуклеаза). Но, принимая это положение за основу, нельзя забывать, что в физиологических условиях в процессе выполнения биологических функций могут происходить динамичные обратимые сдвиги в конформации глобулярных белков. Эти сдвиги могут явиться, например, результатом так называемых аллостерических взаимодействий в молекулах ферментов (см. главу Ферменты ). Такая способность к обратимой изменчивости тесно связана с регуляцией активности ферментов, с регуляцией процессов жизнедеятельности на клеточном уровне. [c.157]

Третичная структура глобулярных белков имеет вид компактных клубочков, напоминающих по форме эллипсоид вращения (лат. globulus шарик). В глобулярных белках преобладают внутримолекулярные водородные связи шсло межмолекулярных связей невелико- Все или почти все полярные группы глобулярных белков расположены на поверхности молекул, гидрофобные остатки находятся внутри свёрнутой цепи. Сольватация молекул водой энергетически вьп одна из-за доступности полярных групп и немногочисленности межмолекулярных водородных связей, что и обеспечивает высокую растворимость глобулярных белков. В организме глобулярные белки выполняют роль регуляторов и стабилизаторов процесса жизнедеятельности к ним относятся ферменты, гормоны, глобулины, альбумины, тканевые белки и т.д. [c.71]

Третичная структура глобулярных белков. По форме пространственной укладки молекулы нативные белки, т. е. белки, выполняющие запрограммированные природой биологические функции, делят на фибриллярные и глобулярные. [c.66]

Попытки предсказания третичной структуры глобулярных белков [c.595]

Идея предсказания третичной структуры глобулярных белков, исходя из аминокислотной последовательности, давно привлекала внимание исследователей. Ранние попытки в этой области носили в основном случайный характер, и только в последнее время появились работы, в которых разрабатываются подходы к решению упомянутой проблемы. Некоторые ученые, однако, продолжают придерживаться мнения, что подготовительный этап здесь еще не завершен и для выполнения серь- [c.595]

Третичная структура глобулярных белков образуется путем дополнительного складывания пептидной цепи, содержащей а-спирали, (3-структуры и участки без периодической структуры. Это происходит прежде всего в результате взаимодействий между боковыми группами аминокислот. [c.30]

Третичная структура глобулярных белков представляет собой топологически сложную укладку а-сииральпых областей, соединенных аморфными областями полипептидной цепи. Точное знание третичной структуры может быть достигнуто только с помощью рентгеноструктурного анализа, о чем будет рассказано ниже. Измерение гидродинамических характеристик белка — характеристической вязкости [т]], константы седиментации 8 и константы диффузии О — дает полуколичественное суждение об изменениях третичной структуры, когда эти изменения резко выражены. [c.88]

Помимо нолиэлектролитов с гибкими цепными полиионами, которые могут иметь широкий набор конформаций, рассмотрению подлежат заряженные макромолекулы, принимающие специфические конформации, обсужденные в гл. III. Белки имеют разнообразное множество ионогенных групп в боковых цепях аминокислотных остатков, а именно карбоксильные группы глутаминовой и аспарагиновой кислот, имидазольпые группы гистидина, аминогруппы лизина, фенольные группы тирозина, тиольные группы цистеипа и гуанидиновые остатки аргинина. Поэтому в зависимости от состояния ионизации они могут обладать суммарным положительным или отрицательным зарядом. Третичная структура глобулярных белков обычно достаточно устойчива для того, чтобы допустить значительное увеличение суммарного заряда до начала денатурации. Другим полиэлектролитом со специфической конформацией является нативная форма дезоксирибонуклеиновой кислоты. Мы видели, что она существует в растворе в виде двойной спирали, которая ведет себя почти так же, как и жесткая стержневидная частица. В нейтральном растворе вследствие ионизации функциональной группы фосфорной кислоты частица имеет один отрицательный заряд, приходящийся на нуклеотидный остаток. В кислой или щелочной среде в установлении ионизационного равновесия принимают участие пуриновые и пирамидиновые остатки, что, как будет показано ниже, влияет на устойчивость нативной формы ДНК. [c.268]