Глобулины с константой седиментации

Препаративные ультрацентрифуги предназначены для выделения из растворов отдельных фракций. Конечно, эти фракции могут быть однородны только по одному показателю — по скорости седиментации, а по другим свойствам могут значительно отличаться. Например, гамма-глобулины человека (один из видов белков крови, широко известный в медицине как лечебное средство) при центрифугировании обычно разделяется на две фракции с константами седиментации 75 и 19S. Белки, образующие эти фракции, заметно различаются между собой и по ряду других свойств (иммунологическим свойствам, электрофоретической подвижности и т. п.). [c.148]

Глобулины большинства семян бобовых состоят преимущественно из двух фракций с константами седиментации (осаждения) около lis и 7S. Помимо этих главных белков, нередко обнаруживаются и минорные фракции.Так, в семенах сои, кроме [c.150]

Указанные две белковые фракции имеют константу седиментации Зм . (11 12) 5 (глобулин) и (1,7 2) 5 (альбумин) [6, 58]. Они одновременно извлекаются раствором хлористого натрия (5—10%) при щелочном pH из муки, получаемой из обезжиренных семян. [c.151]

Глобулины с константой седиментации 115 [c.156]

Глобулины с константой седиментации 75 [c.162]

Глобулины с константой седиментации 7S гороха и конских бобов довольно близки к 75-глобулинам сои. Они, с одной стороны, имеют очень сходный аминокислотный состав (см. табл. 6А.З) [c.163]

При анализе 128-глобулинов подсолнечника и рапса наблюдается явление, сходное с теми, которые выявлены у глобулинов бобовых культур. В среде с малой ионной силой макромолекула обратимо диссоциирует на мономерные формы с константой седиментации 7S (молекулярная масса 150 000 Да). При кислых pH (ниже 3) или щелочных (выше 9) либо в присутствии 6М мочевины происходит диссоциация необратимого характера с образованием соединений (23) S (молекулярная масса 50 000 Да) [100]. Эти мономеры сами состоят из соединенных полипептидных цепей с молекулярной массой от 13 000 до 28 000 Да, с одной стороны, и от 30 ООО до 40 ООО Да — с другой [1, 109] и характеризуются разными р1 (изоэлектрическими точками). У рапса Маккензи [75] путем препаративного электрофокусирования в среде с восстановителем дисульфидных связей и 6М мочевиной изолировал фракции с р1 в пределах 4,5—9. [c.166]

Явления ассоциации и диссоциации уже долгое время изучаются на глобулинах сои [22, 85, 119, 120]. Все эти работы обобщены в сводной схеме, предложенной Вольфом [121] (рис. 6.3) для 1 lS-глицинина. Этот белок, находящийся в агрегированной форме при pH 7,6, когда ионная сила понижена до 0,1, под действием более высоких ионных сил диссоциирует на 11 S-форму. Вместе с тем, создавая достаточно разные условия (pH, диссоциирующие агенты, детергенты), вызывают диссоциацию нативной двумерной формы белка 11S на промежуточные формы 7S, которые, в свою очередь, диссоциируют на субъединицы. Эта диссоциация необратима при крайних значениях pH или в присутствии агентов, вызывающих диссоциацию (мочевина, детергенты), но остается обратимой, если условия среды мягкие (pH 7,6 — ионная сила 0,001). В целом диссоциация идет в сторону нарастания, обнаружены промежуточные формы с константами седиментации 4S или 5S. Эти белковые агрегаты [c.164]

Анализируя 75-глобулины, Кошима [63] отметил видоизменения четвертичной структуры в зависимости от свойств среды. При значениях pH, близких к нейтральным, когда ионная сила составляет около 0,1, 78-глобулин сои имеет тенденцию к обратимому агрегированию. В этих условиях получают димер с константой седиментации 9S. Как указывают Тан и Шибасаки [113], эта двумерная форма обнаруживается при низкой ионной силе в диапазоне значений pH 4,8—11,0. Эти авторы наблюдали взаимопревращения форм 7S и 9S в диапазоне ионной силы 0,2—0,5. При кислых pH и низкой ионной силе конглицинин диссоциирует на субъединицы 5S и 2S. Диссоциация не происходит, когда ионная сила равна или превышает 0,1. [c.166]

Их аминокислотный состав характеризуется более высоким содержанием метионина и триптофана, чем фракция глобулина [7, 48[. У сои различают два класса альбуминов с константами седиментации приблизительно 25 или 75. К первому классу относятся ингибиторы трипсинов Боумана и Кунитца и цитохром С, а ко второму (75) — аллантоиназа, р-амилаза, гемагглютинины и липоксигеназы [25[. [c.167]

Глобулины растений также гетерогенны и состоят из двух фракций с константами седиментации 11S и 7S. Одним из представителей llS-глобулиновявляется глицинии. Этот белок, выделенный из сои, имеет молекулярную массу порядка 300—400 kDa и характеризуется повышенным содержанием аргинина, аспарагина и глютамина. Он состоит из 12 субъединиц, каждая из которых содержит 6 различных полипептидных цепей. [c.48]

ПРОПЕРДИН — биологически активная фракция плазмы крови животных и человека, способная разрушать нек-рые виды бактерий и вирусов открыт Л. Пиллемером в 1954. Содержание П. в крови составляет 0,02— 0,03% от общего количества белков сыворотки. Мол. вес П. ок. 1 млн., константа седиментации 24— 30 единиц Сведберга, изоэлектрич. точка очищенного П. при pH 5,5 электрофоретич. подвижность близка к подвижности Y-глобулинов, а при иму-поэлектрофорезе в агаре — к подвижности -глобу- [c.177]

Даниэльссон [25] показал, что основная масса запасных белков в развивающихся и созревающих семядолях гороха (фиг. 202 и 203) состоит из двух глобулинов — вицилина и легу-мина. Эти два запасных белка не только различаются по растворимости, константам седиментации и аминокислотному составу, но и откладываются также с неодинаковой скоростью в период развития. Какое значение может иметь для растения наличие двух запасных глобулинов, не ясно. То, что оба эти белка играют запасную роль, подтверждается их исчезновением во время прорастания. Ферментативная активность у этих запасных глобулинов не обнаружена. Предполагают, что ббльшую часть альбуминовой фракции составляют ферменты, не связанные с частицами. На эту фракцию приходится небольшая часть общего азота гороха, и в процессе развития и прорастания семян эта фракция незначительно изменяется. [c.472]

Кристаллический столбнячный токсин получен путем осаждения метиловым спиртом при слегка кислой реакции, низкой ионной силе и температуре от —8° до —5° [4]. Этот токсин является очень лабильным глобулином с изоэлектрической точкой, лежащей при pH 5,1, и константой седиментации (s), равной 4,5. При длительном хранении он инактивируется даже при температуре 0° [5], превращаясь в нетоксичное, димерное, легко флокку- [c.355]

Физические и химические свойства белков, Р-ры Б. обладают рядом свойств, характерных для лиофильных коллоидных р-ров. Частицы Б. не проходят через полупроницаемые мембраны, что используется для их очистки от низко-молекулярных соединений диализом. Наличие на поверхности частиц Б. многочисленных полярных групп обусловливает их значительную гидратацию. Так, количество гидратационной воды, связанной с альбуминами и глобулинами, составляет 0,2—0,6 г на 1 г сухого веса Б. В определенных условиях Б. образуют гели (студни). Во многих случаях Б. удается получить в кристаллич. виде. Б. в р-рах седимен-тируют в ультрацентрифугах при ускорении порядка 200 000 константы седиментации (s) Б. находятся в пределах от l-10 i до lOO-lO i сек. Коэфф. диффузии Б. О,МО —10-10 см /сек средний удельный объем 0,75 см г. Эти физико-химич, характеристики используются для определения мол. веса Б., а также степени асимметрии их молекул е/а, где в и а — продольная и поперечная полуоси гидродинамически эквивалентного эллипсоида, приближенно принимаемого за форму молекулы Б. Мол. вес Б. — от 5000 до нескольких миллионов, в/а — от 1 до 200. Для определения мол. весов и размеров молекул Б. широко применяется метод светорассеяния. Мол. веса могут быт1> определены также методом осмометрии, методом исследования монослоев на поверхности жидкой среды. Размеры молекул Б. определяются методом двойного лучепреломления в потоке, измерением коэфф. вращательной диффузии. Макромолекулы некоторых Б. наблюдались в электронном микроскопе. Для изучения структуры Б. широко применяется метод рентгеноструктурного анализа и электронографии. [c.193]

Глобулин семян табака. Известна была только константа седиментации 12,7X10 (Филпот, неопубликованные данные). Это совпадает с данными для других глобулинов семян с молекулярным весом около 300,ООО. [c.349]

Измерения с помощью ультрацентрифуги, произведенные Гейдельбергом, Педерсеном и Тизелжусом, послужили доказательством того, что антитела являются видоизмененными сывороточными белками. С тщательно очищенными препаратами были получены константы седиментации, подобные константам, определенным для сывороточного глобулина кроме того, иммунная активность оказалась связанной с тем веществом, константа седиментации которого измерялась. В сочетании с электрофоретическими измерениями оказалось возможным разделить глобулины с одинаковым молекулярным весом, но с различными электрохимическими свойствами. Оказалось, что фракция -глобулина, выделенная из сыворотки кролика, несет функции антител [84]. Пневмококковые антитела человека также связаны с фракцией -глобулина и по форме молекул значительно отличаются от сферической формы [85]. Зайберт, Педерсен и Тизелиус [86] показали, что полисахариды и белковые фракции, выделенные из различных фильтратов туберкулезных бацилл, имеют одинаковые константы седиментации (около 1,7 10" ). Они по существу однородны и имеют молекулярный вес около 9000. Для белков туберкулезных штаммов быка и человека было найдено, что молекулярные веса равны соответственно 10 000 и 32 000. [c.547]

Антитела, циркулирующие в крови, представляют собой весьма гетерогенную популяцию белков типа глобулинов, которые могут отличаться друг от друга по физическим, химическим и серологическим свойствам. Различают три основных класса иммуноглобулинов IgG (или yG) с константой седиментации ( 20, w) 7S, обычно устойчивый к действию меркаптоэтанола IgM (или М) с константой седиментации 19S, чувствительный к дех ствиго мер-каш оэтанола, и IgA (или 7А), у которого константа седиментации варьирует от 7 до 19S. [c.360]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология