Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Метионин содержание в белках

    Для птиц незаменимой аминокислотой является глицин. У жвачных животных биосинтез всех НАК производится микроорганизмами кишечного тракта, при зтом необходимы в достаточном количестве соединения азота (аммонийные соли, мочевина). Для человека обеспечение организма НАК — важнейшая задача питания. Высокую биологическую ценность имеют лишь немногие животные белки, такие, как белок куриного яйца или белок материнского молока. Они содержат НАК не только в достаточном количестве, но и в необходимом для человека соотношении. Низкая ценность многочисленных растительных белков связана с небольшим содержанием в них отдельных незаменимых аминокислот (главным образом лизина и метионина). Важными компонентами смешанного корма являются рыбная и соевая мука. В белке соевой муки и в белке кормовых дрожжей мало метионина, в кукурузе — лизина и триптофана. Дефицит может компенсироваться добавлением недостающей аминокислоты илн подходящей комбинацией других белков. [c.19]


    Нежвачные животные имеют менее сложный пищеварительный тракт, чем жвачные, более требовательны к количественному содержанию белков в корме и их качественному составу, т. е. наличию определенных аминокислот. Интерес к синтетическому метионину повсеместно признан. Желательно также использование других очищенных аминокислот. Уже говорилось о дополнении зерна пшеницы лизином. Можно предусматривать, когда это возможно, добавление к белковым кормовым культурам или кукурузе триптофана промышленного изготовления. [c.28]

    Белок одноклеточных организмов (БОО) — термин, принятый для обозначения белковых продуктов, синтезируемых монокультурой микробных клеток и использующихся в качестве пищевых добавок или корма для скота. Вопрос об использовании микробной биомассы в качестве источника белка рассматривается вполне серьезно. Это связано не только с дефицитом продовольствия в общемировом масштабе, но и с тем, что содержание белка в большинстве микроорганизмов весьма велико на его долю приходится примерно 60—80% сухой массы клетки. Кроме того, благодаря высокому содержанию метионина, лизина, витаминов и важных минералов БОО обладает более высокой пищевой ценностью, чем некоторые виды пищи растительного и животного происхождения. Но широкое применение БОО сдерживается по ряду причин. [c.301]

    Сера — элемент, значение которого в питании определяется в первую очередь тем, что он входит в состав белков в виде серосодержащих аминокислот (метионина и цистина), а также в состав некоторых гормонов и витаминов. Содержание серы обычно пропорционально содержанию белков в пищевых продуктах, поэтому ее больше в животных продуктах, чем в растительных. Потребность человека в сере (около 1 г в день) удовлетворяется обычным суточным рационом. [c.69]

    Среди описанных методов химического расщепления наибольшее применение при исследоаании первичной структуры белков находит деградация бромцианом по остаткам метионина. Относительно широко используется расщепление по остаткам триптофана и по связи Asn—Gly. Значительно реже применяют частичный кислотный гидролиз по саязи Asp—Pro и расщепление по остаткам цистеина и тирозина. При расщеплении белков по остаткам метионина, триптофана и цистеина обычно образуются крупные пептидные фрагменты, содержащие в среднем 40 — 80 аминокислотных остаткоа, что связано с низким содержанием этих аминокислот а белках. Более крупные пептиды могут быть получены при расщеплении связей Asn—Gly и Asp—Pro. [c.52]

    Питательные свойства БРП обусловлены большим содержанием белков, которые находятся в них в наиболее концентрированном виде. Аминокислотный состав белков самых распространенных БРП, таких, как белковые продукты сои и конских бобов (два важнейших, если не единственных источника растительного белка, используемых во Франции в промышленном масштабе), делает их высокоценными продуктами питания. Ранее уже говорилось о том, что эти БРП, впрочем, как и большинство белков животного происхождения, характеризуются некоторым дефицитом метионина. Однако, как показали многочисленные исследования, проведенные в разных странах, если технология приготовления БРП подобрана правильно, замена части белков мяса этими БРП дает смесь белков, близкую по своей питательной ценности к натуральному мясу. [c.633]


    Биохимические свойства повышенное содержание белка и отдельных аминокислот (триптофана, лизина, метионина) в семенах. [c.173]

    С целью профилактики воздействия Т. и его соединений необходимо проводить предварительные при поступлении на работу и периодические медицинские осмотры согласно приказу М3 СССР № 700. В качестве дополнения целесообразно проводить ежемесячный контроль содержания Т. в моче. Рекомендуется лечебно-профилактическое питание с повышенным содержанием калия в диете, увеличением в пище содержания белков, метионина, холина, цистина, кальция, магния, железа и поливитаминов. [c.247]

    Значительное совпадение в содержании цистина и метионина в белках мышц животных, рыб и ракообразных представл.чет интерес как для исследователей в области сравнительной биохимии, так и для исследователей в области питания. [c.247]

    Белки довольно резко различаются по аминокислотному составу, в том числе и по содержанию незаменимых аминокислот. Некоторые белки содержат все незаменимые аминокислоты в количестве, достаточном для организма человека и животных. Такие белки называются биологически полноценными. К ним относятся белки куриного яйца, молока, ряда органов животных. Однако многие белки, чаще всего растительного происхождения, не содержат или содержат в недостаточном количестве одну или несколько незаменимых аминокислот. Например, в белках зерновых злаков содержится недостаточное количество лизина и триптофана, в белках семян бобовых культур недостаточно метионина, в белках клубней картофеля мало валина и т. д. Эти белки называют неполноценными. Нетрудно рассчитать, что если в каком-либо белке одна из незаменимых аминокислот содержится в количестве в 2 раза меньшем, чем необходимо для удовлетворения потребностей [c.392]

    В настоящее время в Лавера, под Марселем, получают ежедневно около 1 т белкового концентрата дрожжей. Весь мировой дефицит белка, измеряемый 15 млн. т, по расчету французов, был бы покрыт при использовании этим путем всего 1% мировой добычи парафинистой нефти. Из 1 т парафиновых углеводородов при этом получается от 800 кг ж р,о I т дрожжей с 40—50%-ным содержанием белка. Единственным недостатком такого белка является малое содержание в нем метионина. [c.502]

    Наиболее важными показателями качества семян зернобобовых культур является содержание белка и незаменимых аминокислот. В процессе химического мутагенеза были выделены семьи чины посевной с повышенным содержанием белка [2] и незаменимых аминокислот — метионина и триптофана. [c.180]

    При расщеплении белка в организме сера цистина и метионина превращается в сульфаты. Эту серу называют окисленной серой она выделяется с мочой в виде неорганических сульфатов или в виде органических соединений — сложных эфиров серной кислоты. Незначительное количество серы выделяется в неокис-ленном виде, ее называют нейтральной серой. Большая часть нейтральной серы приходится на цистин. При выделении с мочой ненормально больших количеств цистина развивается заболевание — цистинурия. Увеличение в пище содержания белка приводит к повышению выделения окисленной серы, но на выделение нейтральной серы это влияет незначительно. [c.384]

    Повышенное содержание лизина, метионина и триптофана делает белки из листьев перспективным дополнением к муке из зерновых и зернобобовых для кормления животных. В настоящее время используются только препараты зеленых белков, в основном из-за наличия в них ксантофиллов и (3-каротина [28, 33]. [c.259]

    Шроты из шелушеных соевых семян с содержанием азотистых веществ до 50 % служат отличным дополнением зерновых рационов для растущей птицы. Коэффициент эффективности белков у этих шротов равен почти 80 % такого же показателя у казеина и может быть повышен добавлением в рационы синтезированного метионина. [c.580]

    Вопросу анализа аминокислот методом хроматографии на бумаге посвящено большое число работ советских и иностранных авторов. Однако почти все они связаны с разделением аминокислот белков и других биологических препаратов [61. Наша попытка применить их для анализа мелассы не дала положительных результатов, что можно объяснить мешающим действием остальных компонентов мелассы, ио отношению к которым содержание отдельных аминокислот составляет лишь 0,1—3 вес. %. Описанный в литературе метод 17, 81, состоящий в сорбции аминокислот на катионите с последующей их элюцией и идентификацией на бумаге неудобен, так как требует сложной специальной аппаратуры и чрезмерно длителен. Первой частью нашего исследования было хроматографическое разделение искусственной смеси из десяти аминокислот, приблизительно имитирующей аминокислотный состав мелассы [1, 81. Смесь включала лизин, аргинин, серии, глицин, аспарагиновую и глютаминовую кислоты, а-аланин, валин, метионин и лейцин. Растворы аминокислот готовили в 15%-ном этиловом спирте с концентрацией 0,5—1 у аминокислоты в 1 мкл. [c.212]

    Коэффициент эффективности белка (КЭБ) изолятов нередко меньше, чем у соответствующих концентратов. Это можно объяснить уменьшением содержания незаменимых аминокислот, которое наблюдается во всех таблицах аминокислотного состава, приводившихся выше, несмотря на расхождение результатов у разных авторов. Приведенные в литературе коэффициенты для казеина составляют соответственно 19, 70, 78 и 88 для изолятов из люпина, сои, подсолнечника и рапса. Добавление метионина (в люпине, сое) или лизина (в подсолнечник) значительно повышает эти коэффициенты. [c.589]


    При анализе данных табл. 1.4 виден ряд закономерностей. На долю дикарбоновых аминокислот и их амидов в большинстве белков приходится до 25-27% всех аминокислот. Эти же аминокислоты вместе с лейцином и лизином составляют около 50% всех аминокислот. В то же время на долю таких аминокислот, как цистеин, метионин, триптофан, гистидин, приходится не более 1,5-3,5%. В протаминах и гистонах отмечено высокое содержание основных аминокислот аргинина и лизина, соответственно 26,4 и 85,2% (см. Химия простых белков ). [c.40]

    Метионин — незаменимая аминокислота, необходимая для поддержания азотистого равновесия организма. Вместе с цис-тином содержит основную массу серы белков. Участвует в биосинтезе холина. адреналина, креатина и других биологически важных соединений активизирует действие витамина В12, гормонов, фолиевой и аскорбиновой кислот, ферментов. Обезвреживает различные токсические продукты. При атеросклерозе приводит к снижению содержания холестерина в крови и повышению содержания фосфолипидов. Применяется в средствах для питания кожи, а также против перхоти и выпадения волос [c.80]

    Применение. Витамин 8,2 применяют при лечении злокачественной анемии, цирроза печени, при нервных и психических расстройствах. Он широко используется в кормопроизводстве. В настоящее время большинство комбикормов для свиней и птиц обогащают витамином В а, особенно благоприятное действие на животных оказывает сочетание витамина с малыми дозами антибиотиков, в частности, биомицина. Витамин В]з воздействует на кроветворную функцию и на обмен белков, принимает участие в регуляции оптимального содержания в организме животного метионина, валина, треонина, лейцина, изолейцина. [c.46]

    Как видно из приведенных данных, в белках нефтяного происхождения лизина больще, чем в белках растительного происхождения, а содержание цистина и метионина невелико. По-видимому, добавление 10—20% белков нефтяного происхождения к растительным позволит повысить питательную ценность последних. В пщенице, например, не хватает таких аминокислот, как лизин, а в животных протеинах не хватает цистина и метионина. Взаимодополняющая смесь белков различного происхождения, по мнению авторов, позволит получить полноценное питание для животных с составом, характерным для животной и растительной пищи. [c.222]

    Содержание белков в клетках хлореллы и сценедесмус составляет 45—55 % в расчете на сухую массу, а в клетках спирулины достигает 60—65 %. Белки водорослей хорошо сбалансированы по содержанию незаменимых аминокислот, недостаточно содержится лишь метионина. Наряду с высоким содержанием белковых веществ в клетках водорослей довольно много синтезируется полиненасыщенных жирных кислот (являющихся, как и некоторые аминокислоты, незаменимыми) и провитамина А — каротина (до 150 мг%). Каротина в биомассе водорослей в 7—9 раз больше, чем в травяной муке из люцерны, отличающейся наиболее высоким содержанием этого провитамина среди кормовых трав. Содержание нуклеиновых кислот в одноклеточных водорослях значительно ниже (4—6 %), чем у бактерий, однако несколько выше по сравнению с растительными источниками белка (1—2%). [c.269]

    Если содержание белков в растительном корме ниже нормы, то во избежание перерасхода кормов и повышения себестоимости животноводческой продукции количество белка в корме компенсируют введением белковьк добавок в виде препаратов незаменимых аминокислот либо белковой массы с более высоким содержанием ряда аминокислот по сравнению с эталоном. Незаменимые аминокислоты наиболее сбалансированы в белках семян сои. Относительно высокую биологическую цеьшость имеют также белки зерна риса и гороха. В белках зерна пшеницы и ячменя очень мало лизина, метионина и изолейцина, а в белках кукурузы еще и триптофана. Для балансирования кормов (в которых основной компонент — зерно злаковых культур) по белку и незаменимым аминокислотам применяют концентрированные белковые добавки — комбикорма. Для их приготовления используют мясокостную и рыбную муку, отходы мясной и молочной промышленности, жмыхи масличных растений, отруби, шроты зернобобовых культур. [c.9]

    Содержание белков в клетках lorella и S enedesmus составляет около 55 % (в расчете на сухую массу), а в клетках Spirulina — 65 %. Белки водорослей хорошо сбалансированы по содержанию незаменимых аминокислот, за исключением метионина. В клетках водорослей, кроме того, синтезируется довольно много полинена-сыщенных жирных кислот и -каротина (до 150 мг %). [c.14]

    Д. Горожчнкина, Содержание метионина в белках некоторых пищевых прс дуктов. Диссертация Инст. пит. Акад. мед. наук (1946) [c.412]

    ТЫ — аминокислоты, которые не синтезируются в организме. Содержание их в пищевых продуктах необходимо для роста, развития и поддержания нормального физиологического состояния человека, животных и некоторых микроорганизмов. Аминокислоты, которые могут синтезироваться в организме, называются заменимыми аминокислотами. Основным источником аминокислот являются белки, которые расщепляются в н елу-дочно-кишечном тракте до аминокислот. Белки, в состав которых входят все Н. а., называются полноценными белки, которые не содержат хотя бы одну из незаменимых аминокислот, являются неполноценными. Н. а. богаты животные белки — молоко, мясо. Н. а. для человека и всех животных являются восемь аминокислот лизин, треонин, триптофан, метионин, фенилаланин, лейцин, валии, изолейцин. Для роста молодых крыс, кроме того, необходим еще аргинин для роста цыплят необходимо до 15 аминокислот. Г1ри отсутствии в организме (пище) отдельных Н. а. могут развиваться некоторые заболевания, например, при отсутствии триптофана развивается катаракта. [c.171]

    По данным французского исследователя Шампанья клеточное вещество микроорганизмов, получающихся при биологической депарафинизации, представляет собой белково-витаминные концентраты. Исследования этих белков показали, что они содержат те же самые аминокислоты и примерно в тех же соотношениях, какие имеются в животных белках. Исключение составляет аминокислота метионин, содержание которой в дрожжах не превышает 30% от нормы. Однако синтез метионина из пропилена хорошо освоен, и его можно добавлять к питательной биомассе. Расчеты показы- вают, что скорость производства белков с помощью бактерий из парафиновых углеводородов нефти в 2500 раз больше, чем в животноводстве. [c.280]

    Хотя идентификация пиков продуктов окисления метионина для некоторых объектов может представлять сложную проблему, суммирование их с неизмененным метионином, по-видимому, дает достаточно точные значения для первоначального содержания метионина в белке. Другим подходо.м является полное окисление метионина в какое-либо единственное соединение в специально подобранных условиях реакции. Бидмид и Лей [1091 описали условия окисления надмуравьиной кислотой, которые, по мнению авторов, дают количественный выход метионипсульфона. Последний можно отделить в виде пика, следующего сразу за серином. Колонку длиной 150 см элюируют 0,2 н. цитратным буфером с pH 3,1 при 30° до начала вымывания аспарагиновой кислоты. Затем колонку быстро охлан дают до 20° и поддерживают эту температуру при получении следующих 40 фракций. [c.149]

    Низкое содержание серусодержащих аминокислот в белках оединительной ткани общеизвестно. Хотя в желатине и мало метионина, тем не менее ее нельзя отлести к числу белков, лишенных этой существенно необходимой аминокислоты, как это часто полагают. тому же не следует забывать, что состав желатины зависит от источника и метода ее приготовления. [c.219]

    Многочисленные исследования посвящены также изучению интенсивности метаболизма белков нервной ткани в состоянии возбуждения животного организма, вызванного различными экзогенными и эндогенным факторами. Палладии, Велш, Рихтер, Лайт и другие исследователи показали, что при возбуждении, вызванном электрическим раздражением, наблюдается повышение интенсивности включения меченых аминокислот (><С-глутамата, 8-метионина и др.) в белки головного мозга. Однако очень сильное электрическое раздражение, приводящее к судорогам, вызывает замедление обновляемости белков. В дальнейше.м было установлено, что при возбуждении ЦНС слабым пли умеренным электрическим раздражением биохимические изменения могут наблюдаться, помогут и отсутствовать. Если же электрически раздражать непосредственно ганглии,то в цитоплазме последних всегда будет иметь место повышение содержания белков. [c.181]

    Определение качественного и количественного аминокислотного состава белков и пептидов проводят после их гидролиза кислотой или щелочью. Оба вида гидролиза разрушают некоторые аминокислоты. При щелочном гидролизе частично разрушаются цистеин, серии, треонин и происходит частичная рацемизация некоторых аминокислот. При гидролизе соляной кислотой (5,7 н., 105—110° С), которая обычно используется при кислотном гидролизе пептидных связей, практически полностью разрушается триптофан. В связи с этим содержание триптофана в пробах обычно определяют после щелочного гидролиза или спектрофотометрическим методом Кроме того, наблюдаются значительные потери оксиаминокислот (серина, треонина, тирозина), се-русодержащих аминокислот (цистеина, метионина) и частично пролива. При этом степень разрушения аминокислот зависит от чистоты и концентрации НС1, используемой для гидролиза, а также длительности и температуры гидролиза. Следует отметить, что примеси альдегидов при кислотном гидролизе приводят к значительной потере тирозина, а также цистеина, гистидина, глутаминовой кислоты и лизина, а примеси углеводов в больших концентрациях — к разрушению аргинина. [c.123]

    В качестве источников углерода дрожжевые клетки могут использовать и низшие спирты — метанол и этанол, получаемые в биотехнологии из природного газа или растительных отходов. Дрожжевая масса, полученная после культивирования дрожжей на спиртах, содержит больше белков (56 — 62 % от сухой массы) и меньше вредных примесей, чем кормовые дрожжи, выращенные на парафинах нефти, такие, как производные бензола, /)-аминокисло-ты, аномальные липиды, токсины и канцерогенные вещества. Кроме того, кормовые дрожжи имеют повышенное содержание нуклеиновых кислот — 3 — 6% от сухой массы, которые в этой концентрации вредно воздействуют на организм животных. В результате их гидролиза образуется много пуриновых оснований, превращающихся затем в мочевую кислоту и ее соли, которые могут быть причиной мочекаменной болезни, остеохондроза и других заболеваний. Тем не менее кормовые дрожжи хорошо усваиваются и перевариваются в организме животных, а по содержанию таких аминокислот, как лизин, треонин, валин и лейцин, значительно превышают многие растительные белки. Вместе с тем белки дрожжей частично не сбалансированы по метионину, в них мало цистеина и селенцистеина. Оптимальная норма добавления дрожжевой массы в корм сельскохозяйственных животных обычно составляет не более 5 —10 % от сухого вещества. [c.11]

    В табл. 1-3 принелено содержание НАК и некоторых нажных природных белках. Бросается и глаза высокое содержание лизина и дрожжах, культинируемых на нефтепродуктах, бедных, однако, метионином. [c.19]

    Состояние белкового обмена целостного организма зависит не только от количества принимаемого с пищей белка, но и от качественного состава его. В опытах на животных было показано, что получение одинакового количества разных пищевьгх белков сопровождается в ряде случаев развитием отрицательного азотистого баланса. Так, скармливание равного количества казеина и желатина крысам приводило к положительному азотистому балансу в первом случае и к отрицательному—во втором . Имел значение различный аминокислотный состав белков, что послужило основанием для предположения о существовании в природе якобы неполноценных белков. Оказалось, что из 20 аминокислот в желатине почти отсутствуют (или содержатся в малых количествах) валин, тирозин, метионин и цистеин кроме того, желатин характеризуется другим, отличным от казеина процентным содержанием отдельных аминокислот. Этим можно объяснить тот факт, что замена в питании крыс казеина на желатин приводит к развитию отрицательного азотистого баланса. Приведенные данные свидетельствуют о том, что различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи. По-видимому, справедливо положение, что, чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ (например, белки шерсти, волос, перьев и др.), несмотря на их близкий аминокислотный состав к белкам тела человека, почти не используются в качестве пищевого белка, поскольку они не гидролизуются протеиназами кишечника человека и большинства животных. [c.413]

    Разработан новый подход, с помошью которого можно будет обеспечивать крупный рогатый скот белком, обогашенным незаменимыми аминокислотами. Простое добавление белков в корм - дорогостоящий и не особенно эффективный способ, поскольку белки и аминокислоты разрушаются бактериями рубца еще до того, как животное успеет их использовать. Кроме того, основное количество белка они получают не с кормом его поставляют присутствующие в рубце микроорганизмы. Рацион животных можно обогатить, если направленно модифицировать эти бактерии. Для этого сначала был синтезирован белок с высоким содержанием остатков метионина, треонина, лизина и лейцина. Он состоял из 100 аминокислот, 57 из которых были незаменимыми, и имел стабильную а-спираль-ную конфигурацию. Затем с помощью 14 частично перекрывающихся олигонуклеотидов синтезировали его ген и сшили его с геном бел- [c.302]

    Таким образом, для чисто химических или физико-химических исследований основным требованием является точность для широкого обзора в области пищевых белков самое первое, что нужно, это — получить возможно больше материала по присутствию и содержанию незаменимых аминокпслот. В нашей практике часто встречалось, что пищевой белок является хорошим источником больщинства незаменимых аминокислот, которые легко определить (именно цистин, метионин, аргинин, гистидин, лизин, тирозин и триптофан), и все же неполноценен в отношении других аминокислот, для выявления которых нет простых и точных способов определения. Если в таких случаях руководствоваться только анализами первой группы аЛтинокислот, то можно было бы впасть в серьезную ошибку при биологической оценке данного белка. Поэтому только полный анализ аминокислот, имеющих значение для питания, может дать правильную и полноценную картину исследуемых продуктов, даже если определение отдельных аминокислот будет произведено не абсолютными, а скорее сравнительными методами. [c.9]

    Мука земл.чного ореха. Из анализов арахина следует, что из всех изученных до настоящего времени белков (за исключением желатины и шерсти) белки муки земляного ореха отличаются наиболее низким содержанием метионина. [c.232]

    Волос и шерсть. Одной из давно установленных особенностей кератинов является высокое содержание в них серы и цистина. Интересно, что, в отличие от большого числа определений цистина в эукератинах, метионин в этой группе белков был определен только в нескольких случаях. В волосах человека метионин не определялся совсем. Однако найденная в волосах нецистино-вая сера заставляет предположить, что этот белок содержит некоторое количество метионина. [c.239]


Смотреть страницы где упоминается термин Метионин содержание в белках: [c.152]    [c.572]    [c.240]    [c.179]    [c.288]    [c.391]    [c.142]    [c.467]    [c.13]    [c.408]    [c.48]    [c.38]   
Биохимия аминокислот (1961) -- [ c.26 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Белки содержание

Метионин



© 2025 chem21.info Реклама на сайте