Факторы, влияющие на шаг спирали

Какие факторы влияют на переходы спираль — клубок [c.301]

На рис. У-22 представлены зависимости к. п. д. ступени от количества подаваемой на орошение воды для трех исследованных скоростей (частот) вращения (800, 1400, 2000 об/мин). Характерно, что с возрастанием скорости вращения зависимость к. п. д. от количества подаваемого орошения выражена слабее. На характер полученных графиков влияет не только зависимость от Ь, но и фактор, связанный с условиями образования на поверхности металлических лент равномерной жидкостной пленки. Визуальными наблюдениями установлено, что при малых скоростях вращения поверхность начальных витков спиралей не полностью смочена. С увеличением скорости вращения ротора растекание пленки по поверхности спиралей улучшается. [c.196]

На устойчивость двойной спирали в растворе влияют многочисленные факторы. Образование упорядоченных структур является экзотермическим процессом, и поэтому спирали стремятся расплавиться при повышении температуры растворов ДНК. Из числа сил, стабилизующих нативную форму, водородные связи и диполь-дипольные взаимодействия между пуриновыми и пиримидиновыми остатками, упакованными в двойную спираль [344], должны приводить к выделению тепла. В то же время следует ожидать, что гидрофобное взаимодействие будет эндотермическим. Значение гидрофобного взаимодействия иллюстрируется тенденцией водных растворов ДНК к денатурации при добавлении органических растворителей с большими неполярными остатками [345]. Как и следовало ожидать, высокая плотность заряда, обусловленная ионизованными фосфатными остатками, расположенными вдоль цепи ДНК, обусловливает неустойчивость спиральной конформации. В результате этого добавление умеренных количеств электролитов должно стабилизовать нативную форму ДНК, что и было обнаружено при добавлении таких солей, как галогениды щелочных или щелочноземельных металлов [346, 347]. Если определить температуру плавления (Г ) как температуру, при которой изменения в спектре, характеризующие денатурацию, происходят на 50%, то Т- , по-видимому, будет иметь примерно линейную зависимость от логарифма концентрации катионов щелочных металлов. В типичном случае повышается от 36 до 82° при увеличении концентрации ионов натрия с 0,0003 до 0,1 н. Увеличение концентрации соли приводит также к сужению интервала температур, в котором происходит переход спираль — клубок. В отношении стабилизации спиральной конформации особенно эффективны некоторые двухвалентные иопы, образующие специфические комплексы с фосфатными группами основной цепи ДНК (например, Mg +). Нуклеиновая кислота как бы образует стехиометрические комплексы с этими катионами, причем Тт таких комплексов высока даже при очень слабой ионной силе. При всех условиях переход спираль — клубок происходит в удивительно узком температурном интервале, причем 90% изменений, как правило, происходит в интервале менее 10°. [c.127]

Как правило, кристаллизация существенно не влияет на конформацию белка, тем более что в белковых кристаллах могут осуществляться многие ферментативные реакции. В глобулярных белках присутствуют полярные неполярные группы в боковых цепях. Общая топография белковой глобулы определяется тем, что на ее поверхности в основном расположены полярные группы, связанные с водой электростатическими и водородными связями, а неполярные группы находятся внутри глобулы и образуют ее гидрофобное ядро (см. 4 этой главы). Внутримолекулярные водородные связи между пептидными группами основной цепи являются важнейшим фактором, стабилизирующим глобулу. Гидрофобные группы образуют целые гидрофобные области на поверхности основных сегментов вторичной структуры а-спиралей и -структур. Тем самым длина каждого структурного сегмента определяется размером гидрофобной поверхности или числом гидрофобных групп, включенных в его состав. [c.207]

ЛИ, которую играют в поддержании структуры те или иные связи, различают несколько структурных уровней. Первичная структура белка определяется числом и последовательностью ковалентно связанных аминокислот. Полипептидная цепь благодаря водородным связям, образующимся между кислородными атомами карбонильных групп и азотными атомами амидных групп, приобретает вторичную структуру она может образовать спиральную конфигурацию (а-спираль) или конфигурацию так называемого складчатого слоя. Третичной структурой называют определенное пространственное расположение пептидной цепи, обусловленное взаимодействием между различными ее боковыми группами. В поддержании третичной структуры участвуют другие водородные связи, ионные связи и неполярные (гидрофобные) взаимодействия. Поперечные связи, соединяюище различные участки полипептидной цепи, могут быть и ковалентными таковы, например, дисульфидные связи, образующиеся при окислении SH-rpynn. И наконец, благодаря взаимодействиям нескольких полипептидных цепей могут возникать надмолекулярные агрегаты. Такое строение (при котором белок состоит из определенного числа полипептидных цепей, или субъединиц) называют четвертичной структурой. При физиологических условиях белок находится в водной фазе. Поэтому между белками и диполями воды тоже имеет место взаимодействие. Полярные группы гидратированы. Факторы, вызывающие изменение заряда белков (концентрации ионов Н, Са , Mg , К и др.), неизбежно влияют также на степень гидратации, а тем самым и на степень набухания белков. [c.43]

Сложность этой проблемы иллюстрируется данными о том, как происходит сворачивание белка в живой клетке. Именно здесь видно, что реализации рассмотренных выше физических закономерностей сворачивания происходит способом, отличным от такового in vitro. В самом деле, в клетке микроокружение полипептидной цепи включает рибосомальные структуры, ферменты, белки шапероны и другие факторы, отсутствующие в растворе. Векторный характер синтеза пептида от N- к С-концу приводит к тому, что сворачивание начинается уже на рибосоме в процессе трансляции немедленно вслед за появлением последовательности аминокислот. Связь С-конца с рибосомой обеспечивает возможность формирования а-спиралей и влияет на скорость образования третичной структуры (Spirin А., 1986). Формирование нативной структуры белка в клетке происходит намного быстрее, чем ренатурация белков в растворе. Все это приводит к выводу о том, что сворачивание последовательности в живой клетке происходит не из состояния стохастического клубка, как при ренатурации в растворе, а осуществляется еще на рибосоме без выхода цепочки в окружающую рибосому среду, т. е. котрансляционным способом. [c.253]