Диссоциация аминокислот пептидов

Электролитическая диссоциация и ионообменная сорбция нейтральных пептидов и аминокислот [c.242]

При разделении аминокислот и пептидов обычно пользуются трехкомпонентными системами к насыщенному водой органическому растворителю добавляют кислоты, основания, некоторые спирты, кетоны и др. Это приводит, во-первых, к повышению растворимости воды в подвижной фазе (увеличению гидрофильности системы), во-вторых, к изменению диссоциации кислых и основных групп разделяемых соединений. Вследствие этого кислоты замедляют движение оснований, а основания — кислот. [c.126]

Одна из трудноразрешимых проблем, с которой встречались исследователи при описании системы коммуникации, основанной на использовании гормонов, представлена на рис. 43.2. Во внеклеточной жидкости гормоны присутствуют в очень низкой концентрации—обычно в пределах 10" —10" моль/л. Это намного ниже содержания других, структурно сходных соединений (стеролов, аминокислот, пептидов, белков) и иных веществ, которые находятся в крови в концентрации 10" —10" моль/л. Следовательно, клетки-мишени должны отличать данный гормон не только от других гормонов, присутствующих в малых количествах, но и от прочих соединений, присутствующих в 10 —10 -кратном количестве. Столь высокую степень избирательности обеспечивают особые принадлежащие клетке молекулы узнавания, называемые рецепторами. Биологический эффект гормонов начинается с их связывания со специфическими рецепторами, а завершается, как правило, диссоциацией гормона и рецептора (в соответствии с тем принципом, что надежная система контроля должна обладать средством прерывания действия агента). [c.150]

Ценную информацию о кислотно-основных свойствах белков можно получить при помощи кривых титрования. Способность различных групп к диссоциации или присоединению протонов не зависит от того, присутствуют ли эти группы в составе аминокислоты, пептида или белка. Во многих случаях даже константы диссоциации ионизируемых групп мало зависят от влияния других участков молекулы. Таким образом, зная аминокислотный состав белков, можно на основании значений р/С для ионизируемых групп предсказать поведение белков при элект- [c.213]

Одновременно была установлена важная роль имидазольного остатка в ферментативных реакциях подобного типа. При помощи модельных систем было доказано, что /г-нитрофенилацетат можно гидролизовать также производными имидазола, например пептидами, в которых имеется гистидиновый остаток, или полимерами этой аминокислоты. Кривая диссоциации имидазоль-ной группы в зависимости от изменений pH вполне соответствует кривой изменений активности фермента в зависимости от pH среды. Этот факт, естественно, свидетельствует о важной роли имидазольных радикалов в реакции. [c.83]

Далее, известно [39], что степень диссоциации карбоксильных групп аминокислот и пептидов уменьшается прп замене воды ацетоном. Как видно из табл. 2, в соответствии с этим увеличивается сорбируемость аминокислот катионитом в солевой форме при переходе к ацетоновым растворам. [c.34]

Алифатические боковые цепи приведенных в таблице аминокислот, повидимому, не оказывают большого влияния на диссоциацию как карбоксильных, так и аминных групп. Кроме того, из таблицы следует, что у пептидов величина рК] на 0,8 единицы pH выше, а величина рКг на 1,4—1,7 единицы pH ниже, чем у соответствующих аминокислот. Это означает, что кислотность [c.75]

Однако, по всей вероятности, формальдегид значительно изменяет константы ионизации, благодаря чему аминокислоту становится возможным титровать сильной щелочью. Диссоциация пептидов и, в более общем случае, всех тех молекул, в которых аминогруппа удалена от группы СООН, изменяется еще резче (рК а аланина 9,68-> 6,95 аланилглицина 7,75-> 5,52 глицил-глицина 8,13-> 4,27). [c.124]

Аминокислоты, пептиды и другие амфотерные соединения диссоциированной форме в водных растворах находятся исключительно в виде амфотерных ионов. Заряд этих ионов может меняться в зависимости от pH среды. Соответствующие соотнощения приведены в табл. 5.2. В виде цвиттер-ионов, т. е. ионов с зарядами обоих знаков, аминокислоты существуют только в нейтральной среде. В кислой среде подавляется диссоциация карбоксильной группы и аминокислота ведет себя как катион, а в щелочной среде исключается протонированне с образованием аммониевой группы и цвиттер-ион превращается в анион. Степень диссоциации определяется константами диссоциации р/С] и зависимость этих величин от pH выражается уравнениями Хендерсона-Хассельбальха. Величина р/С — эта pH, при котором соответствующая группа диссоциирована на 50%. Изоэлектрическая точка р/ представляет собой среднее арифметическое констант диссоциации. Если рассматривать процесс как чисто ионный обмен, то степень связывания аминокислоты с катионитом в кислой среде определяется величиной р/Сь степень связывания аминокислот на анионитах в щелочной среде определяется соответствующими величинами р/Сг-Эта теоретическая зависимость нарушается другими сорбционными процессами, обусловленными взаимодействием боковых цепей аминокислот или пептидов с матрицей ионита. Аналогичная зависимость наблюдается при диссоциации и сорбции компонентов нуклеиновых кислот. Более подробно диссоциация сорбция амфотерных ионов на ионитах обсуждаются в работе [122]. [c.241]

Лишь немногие из обычных аминокислот обладают константой диссоциации р/С в интервале 5,8—7,0. Поэтому уже давно предполагалось, что имидазольное кольцо в гистидине обусловливает нуклеофильное воздействие на субстрат [38]. Величина р/С свободного имидазола равна 6,9 [39] для имидазола, содержащегося в гистидине или в его пептидах, она изменяется в пределах от 5,6 до 7,1 [40]. Хорошо известно, что имидазол образует нестойкие ацильные производные, которые претерпевают спонтанный гидролиз в результате присутствия резонирующего трехчленного звена —N— = N— [41]. Кроме того, имидазол и его производные катализируют гидролиз некоторых эфиров, особенно эфиров, полученных из фенолов [42]. Аналогичным образом поведение имидазола по отношению к тиоэфи-рам точно соответствует специфическим свойствам холинэстераз (см. IV, 4). Так, эфиры тиолов расщепляются [43], тогда как эфиры тионов остаются устойчивыми [21] к воздействию фермента. [c.301]

Для реакции гидратированного электрона с аминокислотами и пептидами была получена корреляция между константами скоростей и константами диссоциации амидной группы (рис. 6). Это подтверждает важную роль боковых цепей в реакционной способности аминокислот [132]. [c.140]

В свете вышеизложенного следует пересмотреть значение линейных корреляций величин свободной энергии между константами скорости реакции гидратированных электронов с различными аминокислотами и пептидами и константами диссоциации аминогрупп [132] (рис. 6)]. Хорошая линейная корреляция на рис. 6 рассматривалась как свидетельство в пользу того, что атака гидратированным электроном происходит по протонированной аминогруппе. Однако такой тип атаки, вероятно, характерен для аминокислот только в том случае, когда движущей силой реакции является перенос протона [уравнение (111)]. Показано, что линейная корреляция рис. 6 также совместима и с механизмом, включающим первоначальную атаку гидратированным электроном по двойной связи карбоксильной группы [уравнение (123)] с последующей диссоциацией [уравнение (124)] или гидролизом [уравнение (125)], поскольку группа R вызывает поляризацию двойной связи карбонила, которая [c.184]

Если входящие в состав пептида аминокислоты содержат по одной амипной и карбоксильной группе, молекула пептида имеет ионизируемые группы только на своих концах. В цепях природных пептидов, белков, часто встречаются аминокислоты, исходно обладающие более чем двумя ионизируемыми группами. К таким аминокислотам относятся гистидин (см. выше), глутаминовая и аспарагиновая кислоты (более одной карбоксильной группы), лизин (две аминогруппы), аргинин (гуанидиновая группа) и т. д. Высокомолекулярные соединения, содержащие много ионных (или способных к ионизации) групп, называются полиэлектролитами. Наряду с другими соединениями к полиэлектролитам относятся нуклеиновые кислоты. В нейтральном растворе каждая субъединица нуклеиновой кислоты несет отрицательный заряд, обусловленный диссоциацией фосфатной группы (рис. 20). В кислых растворах в ионизационное равновесие нуклеиновых кислот значительный вклад вносят пуриновые и пиримидиновые основания. В табл. 6 приведены также примеры некоторых синтетических полиэлектролитов [24]. [c.65]

Формольное титрование. Формольное титрование является способом определения амино- и иминогрупп в аминокислотах и пептидах, основанным на большом сдвиге кажущейся константы диссоциации основных групп при их соединении с формальдегидом. Эта реакция интенсивно изучалась Гаррисом, Леви и др. [533, 541, 542, 543—546, 547—550]. Для большей точности рекомендовано применение стеклянного электрода. Датгн с сотрудниками [551, 552] показали, что для чистых аминокислот достижима точность +0,1%. Все растворы должны быть возможно более крепкими до прибавле п1я формальдегида должен быть pH 6, а конечная точка должна бьт. около pH 9. Концентрация формальдегида в конце титро- [c.106]

Как уже указывалось, диссоциация цвиттерионов, в частности пептидов, протекает как сложный многоступенчатый процесс, который характеризуется несколькими константами ионизации. Изменение заряда одной ионогенной группы не только влияет на ее взаимодействие с неорганическими противоионами (На+, К , Са " ), на поляризуемость и суммарный дипольный момент пептида, но и изменяет, как указывалось выше, ориентацию молекул окружающей воды и смещает баланс между гидратной и клатратной гидратацией всей молекулы. Таким образом, диапазон биологической активности дипептидов расширяется за счет более высокой чувствительности к изменению ионной силы и кислотности окружающей среды их активность в организме проявляется при меньших молярных концентрациях, но с большей селективностью по сравнению с отдельными аминокислотами. [c.30]

Указанное свойство лидерных пептидов должно приводить к замедлению их сборки при дефиците соответствующей аминокислоты. Пред1К)лагается, что в этом случае торможение движения рибосомы по растущей цепи мРНК предотвращает образование такой вторичной структуры мРИК, которая способствовала бы диссоциации РНКП от матрицы ДНК- [c.36]