Ксантин альдегид

По этому типу построены ферментные системы (аэробные дегидрогеназы или оксидазы), катализирующие окисление ксантина, альдегидов и некоторых других веществ без участия Kol или КоП. [c.234]

Окислительные превращения пуринов. Реакцию окисления пуринов (а также птеринов и многих альдегидов) катализирует ксантиноксидаза, содержащая ФАД — две молекулы — и молибден — два атома на моль фермента. Этим ферментом, например, ксантин окисляется в мочевую кислоту [4431 — конечный продукт пуринового обмена [c.564]

Все изученные к настоящему времени субстраты ксантиноксидазы индуцируют появление быстрого сигнала, который представляет собой сложную суперпозицию по крайней мере четырех индивидуальных спектров ЭПР. Интенсивность быстрого сигнала коррелирует с активностью фермента, как это следует из сопоставления активности, спектров ЭПР и оптического поглощения [51], и, следовательно, этот сигнал обусловлен активным ферментом. Восстановление ксантиноксидазы дитионитом, формальдегидом или салициловым альдегидом приводит к появлению идентичных быстрых сигналов, состоящих из двух компонент, указывающих на наличие двух неэквивалентных молибден (У)содержащих центров. Поскольку маловероятно, чтобы дитионит или продукт его окисления связывался с ферментом, было высказано предположение, что эти сигналы обусловлены незакомплексованным активным ферментом и что если фермент содержит два независимых каталитических центра, то химическое окружение атома молибдена в этих центрах неодинаково. В присутствии ксантина в качестве субстрата появляются два сигнала, соответствующие восстановленному активному ферменту при [c.278]

КРОТОНОВЫЙ АЛЬДЕГИД - КСАНТИН [c.436]

Молекулярная масса ксантиноксидазы (КОКС) 250 ООО. Это молибденсодержащий фермент млекопитающих. Он может катализировать окисление ксантина и других пуринов, а также альдегидов. В ходе ферментативной реакции молиб-ден(У1) переходит в молибден(У), а потом в молибден(1У). В общем виде это будет так [c.267]

Установлено, что фиксация происходит и в том случае, когда два белка происходят не только из одного и того же организма, но и из разных организмов. По-видимому, природа создала только один основной механизм фиксации азота, и возможны лишь некоторые вариации на этой основе. Интересно, что нитратредуктаза (NOj - -- N02 ) из Neurospora rassa тоже состоит из двух белков, один из которых содержит молибден, причем этот молибденсодержащий белок можно заменить на другие молибденовые белки (обычно после обработки кислотой), входящие в состав совершенно отличных ферментов, включая ксантин-, альдегид- и сульфитоксидазы, или MoFe-белок нитрогеназы из двух разных бактерий [156]. Пока не появлялись сообщения о реконструкции нитрогеназы из обычного Fe-белка и свободного Мо-белка. В работе [156] было отмечено, что, возможно, существуют молибденсодержащие субъединицы, которые выступают в качестве кофактора и являются общими для всех молибденсодержащих ферментов животных,растений и микроорганизмов. Эти субъединицы, вероятно, не только функционируют как переносчики электронов, но и связывают между собой субъединицы фермента. Если это предположение справедливо, то весьма вероятно, что основную электрон-транспортную реакцию в нитрогеназах осуществляет Мо-белок, тогда как другой белок модифицирует реакцию, приспосабливая ее к определенному субстрату. Таким [c.232]

По этой же схеме синтезированы 3,4,3, 4 -бисдегидро-р-каротин [138], 4,4 -дегидро-р-каротин [140], 7,7 -дигидро-Р-каротин [140], зеаксантин [143, 144], физалиен [143], изозеа-ксантин [139] и кантаксантин [332]. табл. 20 приведены различные С19-альдегиды [137, 143, 144] и полученные из них каротиноиды. [c.197]

Ксантин-8-альдегиды проявляют типичные свойства ароматических альдегидов [84] они окисляйтся 10 кислот, образуют семикарбазоны, альдо-ксимы, конденсируются с малоновой кислотой, претерпевают бензоиновую конденсацию. Головчинская [85] показала, что кофеин-8-альдегид взаимодействует обычным образом с иодметилатом а-пиколина, в результате чего образуется соответствующий стирильный аналог. Такая же реакция проведена с теобромин-8-альдегидом [86]. Получены также другие производные пуриновых альдегидов [87]. [c.271]

Синтез 1-оксидов обычно проводят путем окисления соответствующих пуринов пероксидикислотами или трансформацией легкодоступных этим путем соединений такого типа, например аде-нин-1-оксида. Используется также циклизация производных имидазола, подобных (105) [91]. Канцерогенные 3-оксиды и их Л/-алкилпроизводные [92] широко изучены Брауном и сотр. [7,93]. Действие трифторнеруксусной кислоты на гуанин приводит к 3-оксиду, который при кислотном гидролизе превращается в ксантин-З-оксид. Канцерогенные 7-оксиды [84] обычно получают циклизацией нитропиримидинов при действии альдегидов [95] или анилов, либо просто окислительной циклизацией 4-алкиламино-урацилов, как при образовании соединения (106) схема (23) [96]. 9-Оксиды получены циклизацией производных имидазола, например соединения (107) [97]. [c.613]

Гипоксантин - - ФАДН Ксантин + ФАДН-Нз Ксантин-ЬФАДН->М )чевая кислота- -ФАДН-На Альдегиды + ФАДН- Кислоты -Ь ФАДН-Нз [c.808]

Надо, однако, заметить, что имеются примеры, когда один и тот же фермент действует на различные соединения или разного типа связи. Так, например, ксантинокси-даза, согласно имеющимся данным, катализирует окисление таких различных в химическом отношении субстратов, как альдегиды и оксипурины (ксантин) первые при этом окисляются в соответствуюш,ие карбоновые кислоты, вторые дают мочевую кислоту (Б. И. Збарский, Д. М. Михлин). Трипсин также может расш,еплять не только пептидные, но и эфирные связи. [c.118]

Ксантиноксидаза — фермент, катализирующий это окисление. Уровень мочевой кислоты в крови имеет тенденцию повышаться, при некоторых нарушениях в клетках и освобождении из них нуклео-протеидов, например, при лейкемии и в ряде случаев при воспалении легких. Ксантиноксидаза катализирует также окисление альдегидов в карбоновые кислоты. Как и при окислении пуринов, этот процесс можно формально представить как гидроксилирование, в котором гидроксил отщепляется от молекулы растворителя. Хотя ксантиноксидаза широко распространена в организме млекопитающих (наилучшими источниками для ее получения служат молоко и печень крупного рогатого скота), биологическое значение этого фермента остается неясным. Поскольку адьдегиды в организме млекопитающих не встречаются в сколько-нибудь заметных количествах и поскольку окисление пурина молекулярным кислородом относится к числу самых быстрых реакций, катализируемых ксантиноксидазой, предполагается, что основная биологическая функция ( )ермента состоит в окислении пуринов и альдегидов. Однако отсутствие ксантиноксидазной активности, по-видимому, не приводит к серьезным патологическим нарушениям, по крайней мере у человека. Описан случай полного отсутствия ксантиноксидазной активности у больного, который страдал только камнями, образованными ксантином, в мочевом пузыре [29]. [c.273]

Рис. 38. Спектры ЭПР Мо(У) восстановленной ксантиноксидазы. а —сочень быстрый сигнал (в ранних источниках обозначался также как сигнал -(5 фермент, обогащенный Мо и восстановленный ксантином, при pH 10 в течение 10 мс) б —сочень быстрый сигнал (нативный фермент условия восстановления, как в случае а) в — быстрый сигнал (в ранних источниках обозначался также как сигнал оср нативный фермент, восстановленный дитионитом, при рн 8,2 в течение 1 с) г—смед-ленный сигнал (фермент, восстановленный дитионитом, при pH 8.2 в течение 30 мин или неактивный фермент) а — подавленный сигнал (фермент диализовали против аэрированного 1 М метанола, содержащего салициловый альдегид, в течениеиескольких дней при 5 С).

КСАНТИНОКСИДАЗА (альдегидоксидаза, фермент Шардингера) — фермент, катализирующий окисление гипоксантина в ксантин, и ксантина в мочевую кислоту молекулярным кислородом относится к группе оксидаз. Наряду с гиноксаптином и ксантином окисляет нек-рые другие пуриновые основания, птерины, а также многие алифатич. и ароматпч. альдегиды. При окислении указанных субстратов К. может переносить электроеы в водород не только на О., но и на. [c.437]

В предыдущих сообщениях было показано, что изолированный фермент Шардингера (пергидридаза, альдегидраза, ксантиноксидаза), который обусловливает окислительно-восстановитольные реакции с альдегидами, гипоксантином и ксантином за счет молекулы воды, не в состоянии переносить молекулярный кислород на указанные субстраты, т. е. играть роль непосредственной оксидазы. С другой стороны, Виланду не удалось окислить фенолы посредством изолированной фенолоксидазы при замене кислорода другими акцепторами водорода (метиленовая синь, динитробензол и т. д.). Ферментативный окислительно-восстановительный процесс за счет молекулы воды и ферментативное окисление за счет молекулы кислорода представляют собою, следовательно, два совершенно независимых процесса, обусловленных различными фермен тами. В противоречии с этим выводом, в литературе приводятся данные о существовании сукцино-дегидразы, которая вызывает дегидрирование янтарной кислоты как посредством метиленовой сини, так и посредством молекулярного кислорода. Предметом настоящего сообщения и является выяснение этого противоречия. [c.531]

Этот тип дыхания осуществляется при участии специфических дегидрогеназ (оксидаз), катализирующих окисление альдегидов, ксантина и некоторы х других веществ без участия НАД и НАДФ. [c.366]

Фермент участвует в окислении различных альдегидов, а также ксантина и гипоксантина до мочевой кислоты, перенося электроны непосредственно на кислород без участия никотинамидадениннуклеотидов. С участием пиридиннуклеотидов, как полагают, происходит окисление этим ферментом цитохрома с. Здесь ксантиноксидаза функционирует как анаэробная дегидрогеназа. [c.124]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология