Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Миоглобии

    Основное внимание мы будем уделять тем белкам, структура которых в ативном состоянии была (расшифровала с 1по мощью рентгеноструктурного анализа лизоциму, рибонуклеазе, миоглоби-ну, гемоглобину и инсулину. Некоторое внимание будет уделено трипсину, химотрипсину и их предшественникам, а также цитохрому, для которых структура известна частично или, по крайней мере, определена последовательность аминокислот. В основном исследования выполнялись с помощью протонного магнитного резонанса, но ограниченное применение в специальных исследованиях получил и ЯМР других ядер ( Р, Р, и др.). [c.348]


    Линии в слабом поле —это резонансные сигналы протонов гема и имидазола Гис-93 (Гис-/ 8), сдвинутые вследствие сверхтонкого контактного взаимодействия. Их отнесение было сделано по интенсивностям путем сопоставления со спектрами модифицированных миоглобинов, содержащих гем-группы, в которых места винильных групп протопорфирина IX занимали протоны и этильные группы [59], а также на основании наблюдаемого влияния ксенона и циклопропана на спектр цианоферримиоглобина [61]. Эти молекулы, хотя они инертны, способны связываться миоглоби-ном, присоединяясь к гидрофобной части молекулы с обратной стороны гем-группы, т. е. со стороны Гис- 8. При отнесении сигналов учитывались также пространственные эффекты и влияние токов циклопропапового кольца, которые мы здесь не будем обсуждать. Пики а с интенсивностью, соответствующей трем прото- [c.370]

    Р-складчатых форм, отдельных фрагментов лизоцина и миоглоби-на и т. д. Эти детали читатель может найти в обзоре Рамачандрана и Сасисекхарана [19], носящем энциклопедический характер. [c.113]

    Знания тонких деталей третичной структуры ограничены лишь несколькими примерами (миоглобии, лизо-цим, химотрипсин, рнбонуклеаза, карбоксииеитидаза, панаин, субтилизин, инсулин и др.), для к-рых методами рентгеновской кристаллографии определены структуры с разрешением порядка 0,2 нм (2 А). [c.125]

    Водную вытяжку фильтруют через тройной слой марли.. Остаток мышечной ткани сохраняют для получения солевой, вытяжки, а с фильтратом проделывают биуретовую реакцию, (см., стр. 9), высаливание альбуминов сернокислым аммоли--ем (см. стр. 37) и гваяковую пробу на присутствие миоглоби-, на (см. стр. 52). [c.249]

    Обратимое связывание кислорода гемоглобинами и миоглоби-нами включает реакцию кислорода с пентакоординационным желе-зо(П)порфирииовым комплексом, в котором аксиальным лигандом является имидазол гистидина Р7, с образованием комплекса с шестью лигандами [109, 162, 169]. Кислород, таким образом, занимает вакантное место в координационной сфере железа. Пен-такоординационный комплекс Ре(П) находится в высокоспиновом (ионном) состоянии и имеет четыре неспаренных электрона, тогда как кислородный аддукт является низкоспиновым (ковалентным) и диамагнитным соединением. Поскольку кислород также имеет два неспаренных электрона, то реакция сопровождается одновременным спариванием шести спинов. Это, несомненно, самое большое изменение спинового состояния, которое известно для какой бы то ни было реакции. К другим лигандам, которые могут реагировать таким же способом, относятся СО, имидазол, изоцианиды, СМ и др. (см. [8]). [c.151]


    Приведенные данные показывают, каким образом миоглоби-новая структура влияет на равновесия с участием аксиальных лигандов на двух весьма различных уровнях во-первых, имеется [c.163]

    Последние достижения в исследовании структуры миоглоби-нa отображены на рис. 21. Левый рисунок получен на основании измеренных интенсивностей приблизительно 400 рефлексов, которые соответствуют расстояниям между атомами в 6 А или больше. При помощи этих рефлексов можно рассчитать электронную плотность с разрешением 6 А. Это значит, что соответствующий рисунок в общих чертах указывает, где располагаются области высокой электронной плотности, но таким путем невозможно решить задачу о расположении отдельных атомов. На рис. 21 [c.83]

    При проявлении 0,05 Мтрис-буфером с pH 8,6 они выходят из колонки в виде двух отдельных пиков. Миоглоби-ны не содержат гемоглобина, который элюирует с ДЭАЭ-целлюлозы лишь 0,2 н. Na l в том же буфере. [c.221]

    Наконец, существует еще одно важное биохимическое различие между волокнами этих двух типов, из-за которого их и называют красными и белыми. Красноватый цвет волокон первого типа зависит от необычайно высокого содержания миогло-бина в этих клетках. Миоглобии служит, с одной стороны, временным хранилищем для кислорода и с другой — транспортным средством , облегчающим диффузию Ог из крови к ме- [c.82]

    Гомопротеиды — сложные белки, представители хромопротеидов, простетической группой у которых является железопорфирин. Сюда относятся такие биологически важные белки, как гемоглобин, миоглоби , каталаза, пероксидаза, цитохромы и др. Гиаломукопротеиды — см. Гликопротеиды. [c.18]

    Количество кислорода, используемого во время работы из миоглоби-новых депо красных мышечных волокон, относительно невелико у человека с массой тела более 70 кг оно составляет всего около 500 мл. Однако эти запасы кислорода играют важную роль в поддержании аэробного метаболизма во время интенсивной прерывистой мышечной работы. При этом участие миоглобиновых резервов кислорода может достигать 90 % общего энергетического запроса, что превышает относительную долю участия в энергетике работы фосфагенов и анаэробного гликолиза. Миоглобиновые запасы кислорода быстро восполняются в течение первых минут восстановления после завершения работы. Этот процесс наряду с затратами О2 на ресинтез КрФ составляет основной объем быстрой фракции кислородного долга. [c.368]

    В гл. 1 говорилось, что данные об аминокислотной последовательности становятся более убедительными и информативными, когда мы имеем возможность сравнивать последовательности структурно и функционально родственных молекул. Здесь приводится несколько таких примеров для белков. Наиболее полная информация об аминокислотных последовательностях накоплена для гемоглобинов и родственных им гемсодержащих белков — миоглобинов. Сравнение последовательностей в пределах одного вида с очевидностью указывает на то, что между а- и /З-субъединицами гемоглобинов и миоглоби-ном существует четкое соответствие. По-видимому, у какого-то предкового организма был только один глобиновый ген, который после многократных дупликаций оказался представленным в виде нескольких копий. В результате дивергенции этих новых генов в ходе эволюции и появилось все множество глобинов. Анализируя последовательности либо на глаз , либо более тщательно с помощью компьютера, можно построить генеалогическое древо или, говоря эволюционным языком, филогенетическое древо. Миоглобин в большей степени отличается от а- и /3-цепей гемоглобина, чем эти цепи друг от друга. Следовательно, ген миоглобина, вероятно, должен был обособиться от гена гемоглобина до дивергенции а- и /3-цепей (рис. 2.17). [c.77]

    Экспериментально измеренная степень насыщения миоглоби-на в зависимости от парциального давления кислорода, конечно, описывается уравнением (7.2). Однако результаты аналогичных опытов с гемоглобином укладываются на совсем иную, необычную кривую — сигмоидную, или 8-образную, изображенную на рис. 7.1. Уравнение (7.2) не позволяет объяснить форму этой кривой, [c.167]


Смотреть страницы где упоминается термин Миоглобии: [c.302]    [c.15]    [c.218]    [c.221]    [c.397]    [c.389]    [c.70]    [c.218]    [c.32]    [c.33]    [c.21]    [c.16]    [c.70]    [c.209]   
Биоорганическая химия (1991) -- [ c.365 , c.376 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.136 , c.137 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте