Нейраминидаза субстраты

Характерная их черта - полифункциональность они могут вести себя как кетозы, а-кетокислоты, аминосахара и дезоксисахара. Природным субстратом для нейраминидаз являются сложные углеводсодержащие биополимеры, или олигосахариды. [c.350]

Кроме природных субстратов для изучения нейраминидазы используются и искусственные синтетические субстраты, например, 2-фенил-К-ацетил-а-нейраминовая кислота. [c.351]

Нужно отметить, что теоретически возможно проверить на гомогенность любой препарат по его реакционной способности в качестве субстрата для фермента или да ке по отношению к химическим реагентам, но при этом существенно знать, что используемый реагент удаляет или изменяет строго определенную часть или части молекулы. Более того, это изменение должно легко обнаруживаться, а реагент и продукт расщепления (если он образуется) должны легко выделяться из реакционной смеси. Такие условия выполняются не часто, и обычно эту возможность пе удается реализовать. Но действие нейраминидазы на гликонротеины является примером того, когда это возможно. Обработанный ферментом гликопротеин можно проверять на гетерогенность любым способом, но электрофоретическое исследование является, вероятно, наиболее строгой проверкой. Еще одним интересным и уникальным случаем оценки гомогенности субстрата путем его обработки ферментом служит взаимодействие фибриногена с тромбином. [c.45]

ГТХ представляет собой очень большую нитевидную молекулу с молекулярным весом около 7 -10 . Молекула ГТХ, вероятно, построена из ряда глобулярных гликопротеиновых субъединиц с молекулярным весом около 28 ООО. Она представляет собой компактную жестко связанную молекулу, устойчивую к влиянию внешней среды, нагреванию, изменению pH и ионной силы, к действию неводных растворителей и протеолитических ферментов. Весьма возможно, что молекулы ГТХ составляют значительную часть наружного гликопротеинового слоя клеточных мембран и определяют их свойства. Показано изменение свойств ГТХ при различных заболеваниях, включая кистозный фиброз и болезни почек. Хорошо известно, что ГТХ угнетает реакцию гемагглютинации под влиянием вируса гриппа и даже является ингибитором действия вирусов при эпидемическом паротите и гриппе свиньи. Его способность тормозить гемагглютинацию под действием вирусов связана с тем, что он сам является субстратом для нейраминидазы. Однако действие нейраминидазы на ГТХ выражено слабее, чем ее действие на многие другие субстраты. [c.164]

Об очистке нейраминидазы, выделенной из вируса гриппа, см. . Природным субстратом нейраминидаз являются сложные углеводсодержащие биополимеры или олигосахариды при действии этих ферментов отщепляются концевые остатки N-ацетил-, N-гликолил- или Ы,0-диаЦетил-нейраминовой кислот, присоединенные а-гликозидной связью. Простые гликозиды нейраминовой кислоты устойчивы к действию фермента. [c.402]

При действии нейраминидазы на субстрат образуется сиаловая кислота (нейраминовая кислота). Замещенные производные нейрами-новой кислоты получили групповое название сиаловых кислот, а основное незамещенное соединение получило название нейраминовой кислоты. [c.350]

Каковы же возможные механизмы действия нейраминидазы на биологические системы Ферментативное десиалирование таких субстратов, где сиаловые кислоты занимают терминальное положение в полимере, приводит к изменению их свойств, сопровождается нарушением основных функций. Нейраминидаза, воздействуя на эритроциты, отщепляет от поверхностно расположенных гликопротеинов от 20 до 60% сиаловых кислот, меняется при этом скорость миграция эритроцитов. При действии нейраминидазы тканей и тканевых культур нарушается межклеточное взаимодействие. [c.352]

Ферменты, расщепляющие гликозидные связи, носят название гликозндаз или глико-гядролаз. Конкретные ферменты называют в зависимости от субстрата. Так, известны различные глюкозидазы, расщепляющие а- (амилазы) или р- (целлюлазы) глюкозидные связи, галактозидазы, нейраминидазы, гиалуронидазы и т. д Сравнительно недавно получены ферменты, гидролизующие связи углевод — аминокислота в гликопротеинах. [c.79]

Вероятно, изучение диссоциации ГТХ под действием мочевины [14], рассмотренное выше, необходимо проводить параллельно с измерением отношения осей по вязкости. Такой подход позволил прийти к важному выводу о том, что угнетающее действие на гемагглютинацию, вызываемое вирусами, оказывают в равной степени основные молекулы ГТХ, половина и четверть молекулы (ГТХ 2 , ГТХ 2" и ГТХ 2" ). Более мелкие фрагменты не оказывают угнетающего действия на гемагглютинацию. Другими словами, существует определенный минимальный размер субъединиц ГТХ, необходимый для эффекта угнетения гемагглютинации под действием вирусов. Мягкая обработка, приводящая к диссоциации молекул ГТХ, не затрагивает углеводную часть молекулы и не оказывает влияния на активность той ее части, которая является субстратом для нейраминидазы. Действительно, все фрагменты ГТХ, обладающие ингибирующей активностью, дают положительную реакцию Шиффа (йодная кислота реактив Шиффа). Влияние размера молекулы гликопротеипа па его ингибирующие свойства было ранее подчеркнуто Готтшалком [32]. В дальнейшем этот вопрос специально изучали Фазекас де Санта Грос и Готтшалк [33]. [c.157]

Бейтеман и сотр. [46] рассчитали по данным Тамма и Хорсфалла, что константа скорости ферментативной реакции элюирования вируса Ли с ГТХ равна приблизительно 12 мин . Это небольшая скорость ферментативной реакции вообш е, и, в частности, она мала по сравнению со скоростью действия нейраминидазы на другие низкомолекулярные субстраты. Этот факт объясним, если принять предложенную выше схему строения ГТХ. [c.162]

Таким образом, эффекты ультрамалых доз отнюдь не являются парадоксальными в кооперативных системах. В традиционной фармакологии эти закономерности описываются функцией насыщения доза—отклик . Однако биохимическая интерпретация такой зависимости в области ультрамалых концентраций требует определенной осторожности, так как концентрация рецепторов, взаимодействующих с лигандом, не учитывается в уравнении, приведенном на с. 130. Традиционно предполагается, что концентрация рецепторов значительно меньше концентрации специфических лигандов и соответственно реакцию можно описать уравнением первого порядка. В тех системах, где концентрация или активность лигандов может быть измерена независимым биохимическим и одновременно биологическим методами, линейной корреляции между ними, как правило, не наблюдается. В частности, при сравнении активности нейраминидазы по гидролизу олигомерного субстрата с ее активностью по гидролизу рецепторов эритроцитов между ними наблюдается нелинейная зависимость. В этом случае, как и в реакции гемагглютинации эритроцитов вирусами гриппа и при многих других биологических взаимодействиях, измеряемых на определенном отрезке времени, титр реакции (отклик) связан с аналитической концентрацией реагента логарифмическим законом (Шатаева и др., 1978), Это свидетельствует о том, что реакции, возбуждаемые реагентом при воздействии на клетку, могут иметь не кооперативный, а каскадный (цепной) характер. [c.133]

Сиалилтрансферазы и нейраминидазы находятся на поверхности синаптических мембран там же, где и субстраты, и являются внутренними компонентами синаптической области. В синаптосомальных мембранах содержится около половины ганглиозидов, нейраминидаз и сиалилтрансфераз. Иначе говоря, эти мембраны содержат в 5-6 раз больше ганглиозидов и в 6,5 раз больше нейраминидаз, чем другие плазматические мембраны мозга. [c.134]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология