Тирозин, действие излучения

Уменьшение количеств отдельных аминокислот в облученном коллагене изменяется в зависимости от условий облучения, однако, обобщая все имеющиеся данные, можно сделать вывод, что наибольшему разрушению подвергаются фенилаланин, тирозин и гистидин лейцин, изолейцин, валин, серин и треонин почти совершенно не разрушаются под действием излучения. Эти результаты, полученные при облучении коллагена, отличаются от эффектов, наблюдаемых при облучении кератинов и других белков, богатых цистином. В фенилаланиновых, тирозиновых и гистидиновых остатках могут образовываться положительно заряженные центры или участки, обладающие недостатком электронов, которые могут создаваться при непосредственном взаимодействии с частицами высоких энергий или в результате реакций с электрофильными частицами, образующимися в среде под действием излучения. Как указывалось ранее, пептидный карбонил может внутримолекулярно взаимодействовать с этими положительно заряженными центрами, расположенными в боковых цепях, образуя неустойчивые циклические промежуточные продукты, которые затем распадаются, образуя продукты деструкции. Этим предположением может быть объяснено разрушение под действием излучения аминокислотных остатков фенилаланина, тирозина и гистидина. Но лейцин, изолейцин и валин имеют такое строение, которое пространственно затрудняет атаку образованных ими пептидных связей, и этим, в частности, может быть объяснена их устойчивость к действию реакционноспособных осколков, образующихся в среде под действием излучения. [c.436]

В 1968 г. появилось сообщение о том, что под действием излучения торможения радиоактивного стронция О-тирозин разрушается быстрее, чем -тирозин. Однако подтверждений этого не последовало. [c.404]

В полипептидной цепи эта группа, как предполагалось в модели Лаки и Коулсона, отцает четыре электрона для образования общей я-орбитали. Согласно этой модели белок является полупроводником, причем л-электронные орбитали располагаются перпендикулярно оси полипептидной цепи. Позже Эванс и Герей, рассматривая пептидную группу как элементарную ячейку, пришли к выводу о наличии в молекуле белка трех энергетических зон, из которых одна свободна. Более точные расчеты показали, что ширина запрещенной зоны в белках довольно велика и равна 5 эВ. Бриллюэн предложил модель, в которой зоны проводимости белка получаются за счет перекрытия ст-связей. В этой модели ширина запрещенных зон еще больше (8—10 эВ). Проблема полупроводи-мости белковых систем пока ждет решения. Эксперимент показывает, что энергия фотовозбуждения отдельных групп, связанных с белковой цепью, может мигрировать на значительные расстояния и вызывать флуоресценцию других групп. Комплекс миоглобина с оксидом углерода (II) отщепляет СО при действии излучения, которое не поглощается гемином (т. е. группой, непосредственно связанной с СО), но поглощается триптофаном и тирозином — аминокислотами, остатки которых входят в состав белка миоглобина. Здесь энергия мигрирует от белка к геминовой группе. Эти важные свойства белков показывают, что белки в некоторых случаях способны передавать энергию возбуждения, т. е., в общем случае, сигналы . В ходе эволюции функции передачи сигналов в форме серии дискретных импульсов, частота которых зависит от силы раздражения, перешли к более совершенной системе — нейронам нервной сети. [c.348]

Помимо вышеуказанных реагентов, следует упомянуть диизо-пропилфторфосфат [56], также модифицирующий тирозин. Разрушение тирозина, а также триптофана и гистидина идет под действием УФ-излучения. Для распознавания состояния остатков тирозина и триптофана используются также небольшие спектральные смещения (см. разд. 9.6.1). Данные по модификации остатков тирозина в белках приведены в табл. 1. [c.355]

Stenstrom W., Radiol., 13, 437—440 (1929), Действие рентгеновского излучения на некоторые химические соединения (а) тирозин и цистин, (б) холестерин, (в) ацетилен и пропан. [c.389]

Белки денатурируют при облучении ультрафиолетовым светом, а также большими дозами рентгеновых и у-лучей. Действие ультрафиолетового света особенно выражено при длинах волн от 260 до 310 ммк, причем основное поглощение обусловлено кольцами тирозина и триптофана. Показано, что при длительном воздействии ультрафиолетовых лучей происходит разрыв пептидных связей, смежных с ароматическими кольцами. При действии ионизирующего излучения могут также возникать разрывы между а-углеродными атомами и боковыми цепями аминокислот. Кроме того, возможны вторичные процессы, вызванные образованием различных свободных радикалов типа ОгН, Н2О2, ОН и т.д. Последние являются сильными окислителями, воздействующими на тиоловые группы и разрывающими дисульфидные связи. [c.187]

СКЛОННЫ считать результаты этих опытов не заслуживающими внимания. Но надо помнить, что на заре развития жизни даже незначительные отклонения могли давать реальное преимущество в борьбе за существование и что наблюдаемое нами теперь совершенство достигнуто за 3 млрд. лет в результате взаимодействия процессов мутирования и естественного отбора. Что касается избирательного синтеза, то было показано, что из перенасыщенных рацемических растворов могут спонтанно выпадать Ь- или О-энан-тиоморфы [18]. Что же касается избирательного распада, то Э. Коттон еще в 1896 году обнаружил, что оптические изомеры имеют различные коэффициенты поглощения для лево- и правополяризованного по кругу света (упомянутый уже эффект Коттона) и что по крайней мере в теории рацемическая смесь диссимметрических молекул при облучении таким светом должна преимущественно терять один из сортов молекул, приобретая оптическую активность. Однако экспериментальное подтверждение этого было получено только в 1929 году [58] — вот как велики методические трудности в этой области Другой возможный путь появления оптической активности исследовал Гараи [13], который в 1961 году начал изучение возможного действия р-излучения в комплексе с левополяризованным по кругу тормозным у-излучением, возникающим при торможении р-частиц (электронов). Лишь через семь лет Гараи получил положительные результаты он обнаружил, что в этих условиях В-тирозин разрушается быстрее Ь-тирозина. Конечно, дополнительные эксперименты в этой области не повредили бы . [c.289]

Кислороднезависимых фотосенсибилизированных реакций известно сравнительно мало. В качестве примера можно привести фотолиз цистина в макромолекулах белков при действии УФ- излучения с длинами волн более 280 нм. Фотосенсибилизаторами в этом случае служат ароматические аминокислоты триптофан и тирозин. К кислороднезависимым фотосенсибилизирован-ным процессам относят и фотоприсоединение псораленов к пиримидиновым основаниям ДНК, [c.134]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология