Цистин в гемоглобине

У некоторых групп животных имеются свойственные только им соединения — специфические ферменты, дыхательные пигменты, переносчики электронов и др. Даже гемоглобин у разных млекопитающих имеет свою специфику (меняются форма кристаллов, изоэлектрическая точка, соотношение метионина и цистина и др.). Отмечена направленная эволюция ряда биохимических систем, которая совершается с одинаковой последовательностью в разных филогенетических ветвях. Виды и роды по ряду биохимических параметров различаются между собой. [c.189]

После расщепления дисульфидных связей белок либо распадается на составляющие его цепи (подобно инсулину), либо разворачивается, образуя одну длинную цепь (подобно рибонуклеазе). Как известно, не все белки содержат цистин однако имеются и другие возможности сшивки цепей, например при помощи фосфо-эфирных связей. Кроме того, следует иметь в виду, что трехмерная структура белка, несомненно, приводит к взаимодействию боковых цепей аминокислот друг с другом или с какими-либо участками пептидной цепи. Важную роль в образовании уникальной структуры белка, обеспечивающей его биологическую функцию, играют прочно связанные с ним вещества небелковой природы, такие, как металлы, пигменты и сахара. Молекула гемоглобина человека состоит из четырех пептидных цепей (двух а- и двух -цепей), соединенных с четырьмя геминовыми группами, которые и являются переносчиками кислорода. Структуры обеих цепей гемоглобина (по Брауницеру и др. 1 ]) и миоглобина [2, 3] приведены на фиг. 50. Интересно, что, согласно недавно опубликованной структуре субъединицы белка вируса табачной мозаики [4], в цепи из 158 аминокислотных остатков отсутствуют поперечные связи (фиг. 51). [c.113]

Некоторые из белковых веществ имеют простое строение, так как они при расщеплении дают почти исключительно какую-нибудь одну аминокислоту. К таким белкам относится сальмин и клупеин, вещества, которые были получены Косселем из тестикул лосося и сельди, они дают 89 /о аргинина. Гистоны также содержат много аргинина, именно около 27 /о- Однако и преобладающем большинстве случаев белковые вещества при расщеплении превращаются в целый ряд аминокислот, причем относительные количества этих кислот различны для разных видов белка. Лейцин почти всегда количественно преобладает, напр., в гемоглобине, кератине и эластине только в фиброине и в клее его находится меньше в них встречается зато в большом количестве гликокол. Из двухосновных аминокислот большей частью в незначительных количествах встречается аспарагин в казеине довольно много глютамина. Тирозин представляет главный продукт распада фиброина наряду с аланином и гликоколом, Цистин важная составная часть кератина он может быть получен в количестве 8 /д из коровьей шерсти. Следующая таблица дает общий обзор продуктов распада белковых веществ цифры означают проценты [c.332]

Далее важно убедиться, что и в бактериальной клетке белковые цепи растут постепенно, начиная с одного конца, как это обнаружили Швит и Динцес для синтеза гемоглобина в ретикулоцитах. Здесь начало положено опытом Гольдштейна, который давал короткий импульс радиоактивного лейцина культуре ауксотрофа Е. соИ, лимитированного по аминокислоте. После импульса из клеток добывался валовый белок, и последний расщеплялся карбоксинептпдазой — ферментом, отщепляющим аминокислоты с карбоксильного конца (С-конца) полипептидной цепи. Расщепление карбоксипептидазой всегда идет с конца путем отщепления звена за звеном, но процесс останавливается, когда дело доходит до цистина, пролина или некоторых других аминокислот. Если измерить процент отщепившегося от белка радиоактивного лейцина как функцию времени импульса, то оказывается, что карбоксипептидаза легко и полно освобождает лейцин С из белков только, если время импульса достаточно [c.460]

Результаты определения аминокислотного состава большинства белков указывают на наличие такого количества цистина, которого вполне достаточно для образования дисульфидных мостиков между известным числом открытых полипептидных цепей. Однако гемоглобин лошади, имеющий шесть N-кoнцeвыx валииовых остатков [160, 245], не содержит [c.175]

Гемоглобины и глобины. Абсолютное содержание серы, цистина и метионина в глобинах и гемоглобинах различных животных, а также их относительные количества сильно отличаются друг от друга. Эти относительно большие различия в содержании цистина и метионина в глобинах представляют контраст с относительно малыми колебаниями в содержании аргинина, гисти. дина, лизина, триптофана, тирозина и фенилаланина. [c.227]

Гемоглобин лошади, не содержащий цистина, представляет особый интерес, так как методом измерения поверхностного натяжения удалось показать [129], что его молекулярный вес равен 12 000. Гидродинамические методы определения дают молекулярный вес около 68 ООО, который при работе с растворами мочевины снижается примерно вдвое [345]. Если [c.176]

Рис. 69. Влияние неорганических солей на растворимость а—цистин б—гемоглобин. [c.284]

Глобин принадлежит к группе гистонов, так как оп растворяется в разбавленных кислотах (изоэлектрическая точка 7,5). Примерно одну пятую часть молекулы белка составляют основные аминокислоты, среди которых преобладает лизин. В большинстве гистонов преобладает аргинин. Аминокислотный состав гемоглобина лошади приведен в табл. 42 (стр. 643). Содсфжание серы (цистина) в глобинах колеблется—в гемоглобине лошади — 0,39 %> в гемоглобине кошки —0,62%, в гемоглобине курицы — 0,86%. Гемоглобин здорового взрослого человека так же, как и гемоглобин лошади, не содержит изолейцина фетальный гемоглобин (НЬР) содержит примерно восемь остатков этой аминокислоты. Гемоглобин 8, который находится в крови больных серповидной анемией (болезнь, характеризующаяся массовым распадом эритроцитов), является следствием врожденного нарушения нормального метаболизма. Гемоглобин 5 значительно менее растворим, чем гемоглобин А, его изоэлектрическая точка лежит заметно выше (на [c.657]

Эти разнообразные алкилирующие агенты применялись главным образом для метилирования фибриллярных белков (шерсть, фиброин шелка и желатина) [75—77], при изучении структуры этих белков и при поисках их ценных производных. Серьезному исследованию был подвергнут также инсулин [78]. Чарльз и Скотт [79], обрабатывая инсулин йодистым метилом, добились почти полного инактивирования этого кристаллического гормона. Обработка разбавленной щелочью при 0° привела к восстановлению 30% его активности. Хотя сами ваторы и не считают, что инактивирование инсулина обусловлено этерификацией, другие исследователи впоследствии отмечали, что условия реакции были благоприятными для этерификации, и указывали на лабильность образовавшейся эфирной связи в щелочной среде [18, 19] (см. ниже). Иенсен и его сотрудники [80] сообщили об уменьшении содержания цистина в инсулине после обработки последнего диазометаном и йодистым метилом, а также об уменьшении содержания аминного азота при опытах с диазометаном. Оба эти реагента инактивируют инсулин обратимо. Возможно, что одновременно происходят как этерификация, так и метилирование. Помимо этих исследований, Гауровитцом [81] было произведено исчерпывающее метилирование гемоглобина и яичного альбумина диметилсульфатом, а Херриотт [18] сообщил, что при введении 15 метоксильных групп в молекулу пепсина последний инактивируется. [c.296]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология