Структура 5S- и HS-субъединиц

Установление первичной структуры субъединиц молекулы гемоглобина стимулировало исследования по расшифровке структуры так называемых аномальных гемоглобинов. В крови человека в общей сложности открыто около 150 различных типов мутантных гемоглобинов. Появляются мутантные формы гемоглобинов в крови вследствие мутации генов. Обычно мутации делят на 3 класса в соответствии с топографией измененного участка молекулы. Если замена аминокислоты происходит на поверхности молекулы гемоглобина, то это мутация первого класса подобные мутации обычно не сопровождаются развитием тяжелой патологии, и болезнь протекает бессимптомно исключение составляет серповидно-клеточная анемия. При замене аминокислоты вблизи гема нарушается связывание [c.81]

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА белка, размещение в пространстве субъединиц, образованных из отд. полипептидных цепей совокупность контактов между субъединицам (без учета их геометрии), включающих гидрофобные контакты, водородные связи (нередко образующие систему, близкую к Р-структуре) и электростатич. взаимодействия. Прочность этих контактов различна иногда для их диссоциации достаточно изменения pH среды или ионной силы р-ра, одпако часто требуется полное разрушение третичной структуры субъединиц. Ч. с. характерна не для всех белков. В ее образовании чаще всего участвуют 2 или 4 субъединитц) , иногда — до 12 (понятие <Ч. с. пе распространяемся на надмолекулярные образования — мультиферментннле комплексы и протяженные структуры, напр, оболочки (liaron). [c.688]

Все микротрубочки построены из тубулинов — димеров, состоящих из близких по структуре субъединиц (а, р) с мол. весом 60 ООО в состав микротрубочек входит также в незначительном количестве белок с большим мол. весом . Сами микротрубочки представляют собой, вероятно, группы параллельно расположенных нитей из соединенных друг с другом (конец в конец) молекул тубулина. Каждая димерная молекула тубулина связывает две молекулы ОТР, причем одну из них прочнее. В этом отношении тубулин напоминает актин, субъединицы которого имеют приблизительно такие же размеры. Однако аминокислотные последовательности этих белков существенно различаются. [c.278]

Вторичные и третичные структуры субъединиц, слабо изучены, но представляется, что степень их спирализации в растворе невелика, а их конформация менее компактна, чем у глиадинов. Кроме того, субъединицы с высокой молекулярной массой могут быть достаточно гибкими вследствие высокого содержания в них глицина. Они состоят из последовательности складчатых слабо-оформившихся структур и коротких спиральных последовательностей [52]. [c.213]

IV— 17 000. V— 12 500, остальных субъединиц от 5 000 до 10 000. Первичная структура субъединиц [c.617]

На основании сходства аминокислотных последовательностей и пространственной структуры субъединиц гемоглобина и мио глобина предполагают, что они произошли из одного общего глобина, [c.262]

Изложенные факты ясно показывают, что незначительные изменения третичной структуры субъединиц, состоящие из ограниченного числа взаимосвязанных изменений положения отдельных групп, служат для связывания воедино равновесий, затрагивающих совершенно различные участки молекулы, в частности процессы [c.176]

Как мы уже отмечали, рибосома состоит из целого ряда различных субъединиц, содержащих в своем составе РНК и белок. Структура субъединиц рибосом гороха была изучена Бей- [c.24]

Необходимыми низкомолекулярными компонентами всех рибосом являются ионы двухвалентных металлов, и в первую очередь ионы Mg +. Кроме в рибосомах присутствуют ионы Са другие катионы (Мп , Со + и т. д.) обнаружены в незначительных количествах. Содержание Mg " составляет в среднем 2500—3000 атомов на рибосому, т. е. почти вся РНК в рибосоме присутствует в виде магниевой соли. При уменьшении содержания Mg + до определенного уровня происходит сначала диссоциация рибосомы на субъединицы, а при концентрации ниже 1000 атомов на рибосому нарушается структура субъединиц. Ионы Mg +, принимающие участие в объединении субъединиц рибосомы, связаны лабильно и легко обмениваются с ионами Mg + среды. Напротив, ионы Mg +, ответственные за поддержание компактной целостной структуры субъединиц, прочно связаны и медленно обмениваются с ионами Mg " среды Важными компонентами рибосом являются также диамины и полиамины (1,3-диаминопропан, путресцин, кадаверин, спермидин, спермин и др.). Диамины и полиамины, по-видимому, выполняют существенную роль в нейтрализации фосфатных групп РНК и поддержании структуры рибосомы. Показано, что вариации молекулярного веса рибосом (2,8— 5)-10 обусловлены разным содержанием в них белкового компонента. Абсолютное содержание РНК во всех рибосомах является постоянным и соответствует суммарному весу 1,7-10 . [c.460]

Большой интерес, прежде всего при поиске антивирусных лекарственных препаратов, представляет знание процесса димеризации HIV-1 протеиназы. Особого внимания здесь заслуживает вопрос о том, происходит ли ассоциация молекул без изменении их пространственного строения, или этот процесс сопровождается конформационной адаптацией партнеров. Если изменении имеют место, то открывается возможность воспрепятствовать образованию активного комплекса путем такого целенаправленного воздействия на молекулы фермента, которое сделало бы невозможным конформационные перестройки, необходимые для их объединения. Быть может, такое направление развития антивирусной терапии окажется наиболее перспективным в силу исключительности механизма образования активных форм ретровирусных протеиназ по сравнению с аспартатными протеиназами из других источников. Однако непосредственно наблюдать трехмерную структуру отдельной молекулы HIV-1 протеиназы, чтобы сопоставить ее со структурой субъединицы в димерном комплексе, не представляется возможным, поскольку фермент кристаллизуется лишь в форме димера. Поэтому для решения [c.89]

Трехмерная структура с разрешением 20 A не позволяет установить взаимное расположение а- и (3-субъединиц в протомере. В таком случае для изучения субъединичной топографии может быть применен подход, состоящий в раздельном изучении пространственной структуры субъединиц и их сопоставлении со структурой молекулы фермента. С этой целью была выделена р-субъединица Na+, К" -АТРазы и получены двухмерные кристаллы белка. Аналогично случаю полного фермента используемый препарат представляет собой мембранные фрагменты, содержащие р-субъединицу в качестве единственного белка. Медленное охлаждение суспензии таких мембран до 4° в присутствии ионов Mg + или приводит к формированию двухмерных кристаллов (рис. 1.53). [c.198]

Необходимость рассмотрения области контактов субъединиц обусловлена в первую очередь тем, что в ней находятся те фрагменты структуры субъединиц, которые определяют их взаимное расположение. Кроме того, в области контактов могут проходить возможные линии связи [44], обеспечивающие взаимодействия между функциональными центрами субъединиц, а также располагаться выделенная степень свободы , необходимая для кон формационной релаксации надмолекулярной структуры [2]. [c.37]

Аминокислоты. Все белки представляют собой полимеры, состоящие из длинных цепей субъединиц, соединенных вместе в линейную структуру. Субъединицы — это 20 разных аминокислот, [c.19]

В принципе чрезвычайно интересно разобраться в механизме влияния изменений окружающих условий на вторичную, третичную и четвертичную структуру. Преимущественная чувствительность к определенной переменной часто дает ключ к пониманию того, какой тип нековалентных взаимодействий отвечает за преимущественное поддержание одной определенной структуры. Более специальный случай внешних возмущений — это связь между конформационными изменениями на разных структурных уровнях. Например, вызывают ли изменения в четвертичной структуре, такие, как удаление одной субъединицы, изменения в третичной структуре какой-либо другой субъединицы И наоборот, как влияет изменение третичной структуры субъединицы на характер и стабильность той четвертичной структуры, в которую она входит [c.28]

О2 в мышцах). Присоединение к молекуле Г. сопровождается значит, конформационными перестройками пространств. структуры субъединиц и тетрамера в целом. [c.516]

Фермент состоит из 4 субъединиц с мол. массами ок. 70, 30, 14 и 12 тыс. и содержит в качестве окислит.-восстановит. групп флавинадениндинуклеотид (ковалентно связанный с самой тяжелой субъединицей) и 3 Fe-S-кластера (ассоциированных с субъединицей с мол, м. 30 тыс.). Одна из малых субъединиц С. высших организмов и фумаратредук-тазы микроорганизмов содержит гем. Активный центр, связывающий сукцинат, локализован на самой тяжелой субъединице, а центр, связывающий убихинон,-в субъеди-нш(е с мол, м, 12 тыс, В специфич, связывании сукцината участвуют остатки аргинина, гистидина и цистеина. С. проявляет оптим. каталитич. активность при pH 7,5-8. Установлены первичные структуры субъединиц с мол. м. 70 и 30 тыс. [c.451]

ТИПОВ ТЕОРИИ см. Органическая химия. ТИРЕОТРбПНЫЙ ГОРМОН (ТТГ, тиреотропин), гликопротеин, молекула к-рого состоит из 2 различных по структуре субъединиц аир, нековалентно связанных друг с другом (мол. м. гормона ок. 30 тыс.). Обе субъединицы характеризуются выраженной межвидовой гомологией структуры. Так, пд)вичная структура а-субъединицы человека и крушого рогатого скота идентичны на 70%, рч убъедини-цы-на 90%. [c.589]

Наиб, изучена Т. из митохондрий сердца крушюго рогатого скота. Фермент состоит из одной субъедишщы с мол. м. 120 тыс. В р-ре ПАВ и в мембране образует функционально активный димер. Первичная структура субъединицы частично установлена. Высокоспсцнфичные ингибиторы не найдены. Механизм р-щш, по-видимому, состоит в прямом переносе гидрид-иона, т.к. фермент не содержит окислит.-восстановит. коферментов. [c.618]

Ясно, что эти молекулы могут состыковаться , образуя изологический димер, только при условии, если они не упрутся носами друг в друга (рис. 4-12, А). Однако, несмотря на очевидные стерические препятствия, изологический димер может образоваться и в этом случае, если одна из субъединиц немного изменит свою конформацию (рис. 4-12, Б). В такой структуре субъединицы будут не эквивалентными, а квазиэквивалентньши. [c.291]

Каким образом присоединение О2 к гемовому железу вызывает конформационное изменение гемоглобина Как указано в гл. 10 (разд. Б.4), при связывании с кислородом атом железа в геме, по-видимому, смещается в плоскости гемогруппы приблизительно на 0,06 нм [73]. Это смещение передается через гистидин F-8, и спираль F смещается в сторону гема в результате происходит изменение третичной структуры, приводящее к ослаблению водородных связей в области а1р2-контактов и солевых мостиков между субъединицами. Несмотря на тщательные рентгеноструктурные исследования, детали механизма, инициирующего конформационные изменения при присоединении О2, остаются неясными. Необходимо иметь в виду, что разрешение, которое удается получить при рентгеноструктурном исследовании кристаллов белков, позволяет установить локализацию легких атомов с достаточной точностью, в результате чего механизм передачи кооперативных эффектов не поддается непосредственному изучению и его приходится выяснять, исходя из изменений третичной структуры субъединиц при атшеплении лиганда от Р(т. е. окси-)- или при присоединении его [c.307]

Лактатдегидрогеназа. Лактатдегидрогеназа (LDFI) представляет собой тетрамер, образующий пять изоферментов, которые различаются по структуре субъединиц и электрофоретической подвижности. В клетках млекопитающих LDH локализована только в цитоплазме и при повреждении клеток (заболеваниях печени и сердца) легко из нее высвобождается. Общая активность LDH в сыворотке имеет важное клиническое значение при диагностике различных заболеваний, таких, как острый инфаркт миокарда, застойные болезни сердца, злокачественное малокровие и гепатит. Нормальные содержания LDH в сыворотке крови взрослых мужчин и женщин находятся в пределах 63-155 и 62-131 ед. активности/л соответственно. [c.276]

Совсем недавно получены новые результаты, подтверждающие эти гипотезы. Филд и др. [78] действительно подтвердили существование глютенинов двух типов не агрегированной дисульфидными мостиками формы, состоящей исключительно из субъединиц с молекулярной массой меньше 50 000 Да, и формы, агрегированной при участии межмолекулярных дисульфидных мостиков, образованной из субъединиц с молекулярной массой более 100 000 Да и с малой долей участия субъединиц с массой 30 000—45 000 Да. Кроме того, как свидетельствует изучение состава и структуры субъединицы с массой 144 000 Да [79, 81], она склонна формировать конкатенации со свойствами, на которые указывали Гринвуд и Эварт [86]. [c.218]

В живой природе имеются ферменты, молекулы которых состоят из двух и более субъединиц, обладающих одинаковой или разной первичной, вторичной или третичной структурой. Субъединицы нередко называют протомерами, а объединенную олигомерную молекулу—мультимером (рис. 4.5 см. главу 1). [c.127]

Безусловно, конкретные пути транспорта и комплектования тех или иных компонентов мембран требуют детального изучения. У митохондрий, например, часть мембранных структур (субъединиц белков и т. п.) синтезируется внутри митохондриального матрикса н затем переносится к внутренней мембране, в то время как другая часть синтезируется в шероховатом эндоплазматическом ретикулуме, вие митохондрии, и транспортируется к ней через всю цитоплазму. Б настоящее время биосинтез ряда мембранных систем изучен достаточно хорошо (Г. Шатц и др.). [c.589]

Были проведены также исследования дезоксигемоглобина лошади и человека при разрешении около ЗА. Результаты показывают, что структура субъединиц весьма похожа на структуру субъединиц оксигемоглобина лошади, но расстояние между субъединицами в оксиформе отличается на 7 А от соответствующих значений в дезоксиформе, хотя общая форма субъединиц и молекулы в целом почти не меняется. [c.241]

В этот период времени, 1913—1914хг., Дарвин работал вместе с Мозли в Манчестере у Резерфорда, изучая интенсивности рассеянных лучей. Проверяя соответствие экспериментальной интенсивности той величине, которая была определена им теоретически, он установил, что первая примерно в 10 раз сильнее. Тогда он выдвинул совершенно новую идею, согласно которой несовершенный кристалл состоит из слегка дезориентированных, но обладаюш,их внутренней совершенной структурой субъединиц, или блоков, т. о., согласно современной терминологии, обладает мозаичной структурой (термин, введенный позже Эвальдом). [c.7]

После расщепления дисульфидных связей белок либо распадается на составляющие его цепи (подобно инсулину), либо разворачивается, образуя одну длинную цепь (подобно рибонуклеазе). Как известно, не все белки содержат цистин однако имеются и другие возможности сшивки цепей, например при помощи фосфо-эфирных связей. Кроме того, следует иметь в виду, что трехмерная структура белка, несомненно, приводит к взаимодействию боковых цепей аминокислот друг с другом или с какими-либо участками пептидной цепи. Важную роль в образовании уникальной структуры белка, обеспечивающей его биологическую функцию, играют прочно связанные с ним вещества небелковой природы, такие, как металлы, пигменты и сахара. Молекула гемоглобина человека состоит из четырех пептидных цепей (двух а- и двух -цепей), соединенных с четырьмя геминовыми группами, которые и являются переносчиками кислорода. Структуры обеих цепей гемоглобина (по Брауницеру и др. 1 ]) и миоглобина [2, 3] приведены на фиг. 50. Интересно, что, согласно недавно опубликованной структуре субъединицы белка вируса табачной мозаики [4], в цепи из 158 аминокислотных остатков отсутствуют поперечные связи (фиг. 51). [c.113]

Четвертичная структура белков — способ укладки в пространстве нескольких полипептидных цепей, обладающих первичной, вторичной и третичной структурами, с формированием единого макромоле-кулярного образования для выполнения определенной функции. Четвертичной структурой обладают белки с молекулярной массой более 50 ООО Да. Для обозначения используют следующие термины протомер — отдельная полипептвдная цепь в третичной структуре субъединица — протомер или объединение нескольких протомеров, способных выполнять часть функции белка олигомер (мультимер) — сочетание протомеров или субъединиц в четвертичной структуре белка, несущих полную функциональную активность белка. Протомеры связаны в мультимерном белке слабыми связями (водородные, элек- [c.37]

Белки-ферменты с четвертичной структурой могут катализировать одну и ту же реакцию, но несколько отличаться по строению (т.е. первичной структуре) субъединиц. Если это закреплено генетически — речь идет об изоферментах. Например, фермент лактатдегид-рогеназа состоит из 4 субъединиц двух типов Н и М и существует 5 вариантов, т.е. изоферментов. [c.63]

Трехмерные структуры субъединиц димера, не ассоциированного с лигандом, идентичны и имеют вид, схематически представленный на рис. 1.8. Каждая из них состоит из четырех а-спиралей, образующих цилиндр диаметром около 20 А и длиной более 70 A. Дисульфидсвя-занный димер принадлежит к группе симметрии Сгу При взаимодействии с лигандом и комплексообразовании симметрия нарушается. Центр связывания аспартата с рецептором находится вблизи вершины димера между контактными поверхностями субъединиц на высоте более 60 A от предполагаемой поверхности внешнего фосфолипидного слоя мембраны. В соответствии со своей симметрией димер, образованный из внеклеточных доменов двух рецепторов, имеет два лигандсвя-зывающих гидрофильных кармана. Один из них, наиболее четко проявляющийся на картах электронной плотности, показан на рис. 1.9. Он включает остаток Arg-64 и фрагмент 149-154 одной субъединицы и остатки Arg-69, Arg-71 - другой, а также молекулу кристаллизационной [c.62]

Рентгеноструктурный анализ комплекса Fo затруднен, так как этот белок в отличие от бактериородопсина не образует кристаллических структур in vivo. Считается, что Ь-субъединица пересекает мембрану один раз, с —два раза, а а образует шесть а-спи-ральных столбов , пронизывающих мембрану. Эта схема основана в основном на анализе чередования гидрофобных и гидрофильных последовательностей в первичной структуре субъединиц и нуждается в экспериментальном доказательстве. [c.130]

Механизм транспорта протона через мембрану Ро-фактором в настоящее время неясен. С помощью направленных мутаций удалось изменить структуру субъединицы Ро Е. соИ. Оказалось, что дефект в любой из субъединиц приводит к потере способности транспортировать ионы через мембрану. На основе исследования кинетики переноса ионов фактором Ро через мембрану Я. Кагава сделал заключение, что Ро-фактор не просто канал для протонов, а место, где происходит их связывание. Предполагается, что в активном центре переноса расположен остаток дикарбоновой аминокислоты с-субъединицы. Для Е. соИ это Asp-61. Замена его на какую-либо другую аминокислоту полностью блокирует транспорт Н+ и синтез АТФ за счет Д лН+. [c.131]

I — расположение пептидных групп II — ориентация водородных связей во вторичний TpyKiype белков III — третичная структура Субъединицы гемоглобина IV — схематическое изображение четвертичной структуры гемоглобина. [c.67]

Г. Бейхок сравнил ряд свойств гемсодержащих субъединиц гемоглобина и соответствующих глобиновых полипептидных цепей. Характер ассоциации субъединиц оказался существенно различным. Ниже приведены некоторые равновесные состояния субъединиц гемоглобина. Индекс Л относится к гемсодержашим цепям, индекс о — к цепям без гема. Общая картина достаточно сложна. Например, наличие гема способствует ассоциации /3-субъединиц и ингибирует ассоциацию а-субъединиц. Более того, очевидно, что гем может влиять иа образование четвертичной структуры, даже если он и не участвует непосредственно в этом процессе в качестве компонента, входящего в состав реакционноспособной области субъединиц. Его действие, по-видимому, сводится в основном к тому, что он изменяет вторичную и третичную структуры субъединиц. [c.62]

При изучении структуры субъединиц термолабильной глута-мил-тРНК — синтетазы были обнаружены изменения, которые происходят в ней под действием температуры (Mal olm, 1969а). В результате инкубации при 30°С в течение 20 мин фермент не- [c.99]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология