Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Аргинин орнитин

Фиг. 12. Сводная схема превращений аргинина, орнитина и цитруллина. Фиг. 12. Сводная <a href="/info/1529024">схема превращений</a> аргинина, <a href="/info/29429">орнитина</a> и цитруллина.

    Данные о специфичности транспорта аминокислот через биомембраны клеток были получены при анализе наследственных дефектов всасывания аминокислот в кишечнике и почках. Классическим примером является цистинурия, при которой резко повышено содержание в моче цистина, аргинина, орнитина и лизина. Это повышение обусловлено наследственным нарушением механизма почечной реабсорбции. Цистин относительно нерастворим в воде, поэтому он легко выпадает в осадок в мочеточнике или мочевом пузыре, в результате чего образуются цистиновые камни и нежелательные последствия (закупорка мочевыводящего тракта, развитие инфекции и др.). Аналогичное нарушение всасывания аминокислот, в частности триптофана, наблюдается при болезни Хартнупа. Доказано всасывание небольших пептидов. Так, в опытах in vitro и in vivo свободный глицин всасывался значительно медленнее, чем дипептид глицилглицин или даже трипептид, образованный из трех остатков глицина. Тем не менее во всех этих случаях после введения олигопептидов с пищей в портальной крови обнаруживали свободные аминокислоты это свидетельствует о том, что олигопептиды подвергаются гидролизу после всасывания. В отдельных случаях отмечают всасывание больших пептидов. Например, некоторые растительные токсины, в частности абрин и рицин, а также токсины ботулизма, холеры и дифтерии всасываются непосредственно в кровь. Дифтерийный токсин (мол. масса 63000), наиболее изученный из токсинов, состоит из двух функциональных полипептидов связывающегося со специфическим рецептором на поверхности чувствительной клетки и другого — проникающего внутрь клетки и оказывающего эффект, который чаще всего сводится к торможению внутриклеточного синтеза белка. Транспорт этих двух полипептидов или целого токсина через двойной липидный слой биомембран до настоящего времени считается уникальным и загадочным процессом. [c.426]

Рис. 32.4. Метаболизм аргинина, орнитина и пролина. Сплошными стрелками показаны реакции, протекающие в тканях млекопитающих. Синтез путресцина и спермина происходит у млекопитающих и у бактерий. Аргининфосфат находится в мышцах беспозвоночных, 1дс он функционирует как фосфаген подобно креатинфосфату в тканях млекопитающих. Рис. 32.4. <a href="/info/1349794">Метаболизм аргинина</a>, <a href="/info/29429">орнитина</a> и пролина. Сплошными стрелками показаны реакции, протекающие в тканях млекопитающих. Синтез <a href="/info/55019">путресцина</a> и спермина происходит у млекопитающих и у бактерий. <a href="/info/210758">Аргининфосфат</a> находится в <a href="/info/879282">мышцах беспозвоночных</a>, 1дс он функционирует как <a href="/info/105019">фосфаген</a> подобно <a href="/info/100640">креатинфосфату</a> в тканях млекопитающих.

    Естественно, что диаминокарбоновые кислоты (аргинин, орнитин, лизин) будут иметь основную, а аминодикарбоновые кислоты (глутаминовая кислота) кислую реакцию. [c.268]

    Аргинин, орнитин и цитруллин тесно связаны между собой в обмене в виде так называемого орнитинового цикла, в результате которого синтезируется мочевина. Исходным и конечным продуктом этого цикла является орнитин. Мочевина в этом цикле синтезируется из углекислоты и аммиака, но ее образование происходит в результате ряда довольно сложных ферментативных реакций. [c.260]

    По данным ряда исследователей, содержание у-аминомасляной кислоты и уровень активности ферментов ее обмена тесно связаны с функциональным состоянием центральной нервной системы. Две другие аминокислоты (диаминомонокарбоновые) — орнитин и цитруллин — обнаружены в тканях растений и животных. Обе они принимают участие в цикле образования мочевины и в своих превращениях тесно связаны с аргинином (орнитин -f СО2 + ЫНз- цитруллин + ЫНз- аргинин -> мочеви-вина + орнитин)  [c.53]

    Большинство природных белков содержит значительные количества (25—30%) дикарбоновых аминокислот (глютаминовой и аспарагиновой) и, следовательно, относятся к кислым белкам. Существует и относительно небольшая группа основных белков с преобладанием свободных групп —ЫНз за счет повышенного (до 80%) содержания диаминовых аминокислот (лизина, аргинина, орнитина, цитруллина). Изоэлектрическая точка кислых белков лежит в слабокислой среде, основных — в слабощелочной среде. В табл. 39 приводятся изоэлектрические точки некоторых белков. [c.188]

    Аргинин Орнитин (приблизительно 80%) [c.345]

    АРГИНИН, ОРНИТИН И ЦИТРУЛЛИН (фиг. 12) [c.338]

    Аргинин Орнитин Мочевина [c.403]

    Оказалось, что катионообменная окись алюминия задерживает аргинин, орнитин, лизин гистидин вымывается из колонки после длительного промывания. Анионообменная окись алюминия адсорбирует цистин, аспарагиновую и глютаминовую кислоты. [c.119]

    Аргинин Орнитин -1- Мочевина (д) [c.342]

    Большинство природных белков содержит значительные количества (25—30%) дикарбоновых аминокислот (глутаминовой и аспарагиновой) и, следовательно, относятся к кислым белкам. Существует и относительно небольшая группа основных белков с преобладанием свободных групп —NH2 за счет повышенного (до 80%) содержания диампновых аминокислот (лизина, аргинина, орнитина, цитруллина). Изоэлектрическая точка кислых белкон [c.216]

    После введения глутамина и других аминокислот в организм млекопитающих большая часть введенного азота выводится в виде мочевины. В ранних исследованиях Кребса и Гензелейта было показано, что образование мочевины тесно связано с циклическими превращениями аргинина, орнитина и цитруллина (стр. 338) из этих исследований вытекало, что для превращения орнитина в цитруллин и цитруллина в аргинин необходим аммиак (или донатор аммиака). В настоящее время известно, что непосредственным источником одного из атомов азота амидиновой группы аргинина служит аминогруппа аспарагиновой кислоты. Источником атома азота, необходимого для превращения орнитина в цитруллин, служит карбамилфосфат, [c.175]

    При подкислении вследствие нейтрализации карбоксильной группы аминокислота превращается в катион. В щелочной среде нейтрализуется аммонийная группа, и аминокислота становится анионом. Биполярное строение аминокислот подтверждается исследованием их инфракрасных спектров. Карбоксильная группа в инфракрасных спектрах имеет характерную полосу поглощения при 1650 см , а аминогруппа — при 3320—3380 см . В свободных аминокислотах эти полосы отсутствуют. Естественно, что диаминокарбоновые кислоты (аргинин, орнитин, лизин) будут иметь основную, а аминодикарбоновые кислоты (глутаминовая кислота) — кислую реакцию. [c.272]

    Помимо вышеперечисленных аминокислот в фармакологии широкое применение в последнее время получили аргинин, орнитин, аспарагиновая кислота, лизин, триптофан, фенилаланин, тирозин, цистеин и некоторые их производные. [c.365]

    Цистин был открыт при исследовании камней, отложенных в мочеточниках, около 150 лет тому назад, когда о наличии его в белках еще не было известно. Цистин не является единственной аминокислотой, содержащейся в моче при цистинурии. Установлено, что наряду с ней в моче есть такие аминокислоты как лизин, аргинин, орнитин, а также амины — кадаверин и путресцин. Содержание аргинина и особенно лизина в моче больных с цистинурией часто бывает выше, чем содержание цистина. Отсюда можно заключить, что при цистинурии из организма выделяются с мочой различные аминокислоты, в том числе и цистин. Выделение аминокислот с мочой носит название аминоацидурии. Аминоацидурия может быть вызвана экспериментальным путем, например аноксемией (недостаток кислорода в крови) и асфиксией (удушение). [c.387]


    Существуют специфические ферменты для лизина, тирозина, аргинина, орнитина, глутаминовой кислоты и т.д. [c.809]

    N-Ацетил- — Орнитин — Цитруллин — Аргинино- — Аргинин орнитин сукцинат [c.50]

    Пути синтеза и распада аминокислот бывают часто, но не всегда различными. В ряде случаев противопоставление синтеза и катаболизма носит произвольный характер, например при рассмотрении обмена аргинина, орнитина и цитруллина или глицина и серина. В нижеследующих разделах этой главы при рассмотрении обмена каждой аминокислоты реакции синтеза и катаболизма обсуждаются вместе. Такой порядок изложения представляет некоторые удобства, однако совершенно очевидно, что многие реакции обмена служат связующими звеньями между аминокислотами, обмену которых посвящены отдельные разделы. [c.307]

    Орнитин И аргинин. Орнитин, а.,8-диаминовалериановая кислота как таковая не является составной частью белков она входит в состав последних только как аргинин — Ь-гуанидино-а.-аминовалериановая кислота. Однако нри гидролизе белков химическими методами выделяется орнитин, образующийся из аргинина [c.403]

    При цистинурии имеется специфическое нарушение почечной реабсорбции цистина, а также орнитина, аргинина и лизина [66—71]. При этом заболевании у больных обычно не наблюдается других нарушений, кроме образования цнстиновых камней. Заслуживает внимания, что цистин, одна из первых аминокислот, изолированных из природных объектов, был выделен Волластоном 72] в 1810 г. из мочевого камня. Дент и сотрудники [69—71] пришли к выводу, что единственная аномалия при цистинурии состоит в нарушении функций почечных канальцев. Любопытно, что при этом заболевании выделяются также аргинин, орнитин и лизин Дент и сотрудники [71] предполагают, что в реабсорбции указанных аминокислот участвует общий механизм. [c.468]

    В 1932 г. Кребс и Хензелейт показали, что синтез мочевины может происходить в переживающих срезах печени. При прибавлении к срезам печени, инкубируемым в аэробных условиях, аммонийной соли можно наблюдать синтез мочевины. В опытах с заменой аммонийной соли различными аминокислотами было установлено, что только добавление аргинина приводит в срезах печени к усиленному образованию мочевины. Этот факт объясняли тем, что аргинин в срезах печени подвергается действию аргиназы с отщеплением мочевины и орнитина. Далее, однако, оказалось, что и прибавление малых количеств орнитина, цитруллина и аргинина, при наличии аммонийной соли, приводит к усиленному образованию мочевины. Из результатов этих опытов вытекало, что аргинин, орнитин и цитрул шн катализируют процесс синтеза мочевины, а не являются материалами для ее образования. Отсюда возникла новая теория образования мочевины, извест ная как теория образования мочевины по циклу Кребса. Важно подчеркнуть, что образование мочевины по циклу Кребса в срезах печени происходит в присутствии кислорода и веществ, подвергающихся окислению, например, молочной кислоты. При этих условиях наличия уже самых малых доз орнитина оказывается достаточным для превращения значительного количества аммонийной соли в мочевину. [c.414]

    Как видно из табл. 5, колонка с неполярной НЖФ обеспечивала большую селективность при разделении аминокислот сложной структуры. На ней удалось разделить все исследовавшиеся аминокислоты, кроме аргинина, орнитина и цитруллина. [c.46]

    Это уравнение не отличается от уравнения реакций образования мочевины по теории Шмидеберга — Ненцкого. Значение цикла Кребса заключается в том, что он частично выявляет механизмы образования мочевины и веществ (аргинин, орнитин и цитруллин), участвующих в этом процессе. [c.415]


Смотреть страницы где упоминается термин Аргинин орнитин: [c.441]    [c.549]    [c.382]    [c.143]    [c.722]    [c.199]    [c.477]    [c.339]    [c.359]    [c.468]    [c.50]    [c.196]    [c.446]    [c.25]    [c.123]    [c.345]    [c.118]    [c.28]    [c.313]    [c.343]   
Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.359 , c.360 , c.361 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Аргинин

Орнитин



© 2025 chem21.info Реклама на сайте