Аминоксидаза

Основной механизм разложения в организме млекопитающего индолилалкиламинов эндогенного и экзогенного происхождения состоит в дезаминации с помощью моно-аминоксидазы (МАО). Токсичность и фармакологическое действие метаболитов выражены значительно меньше, чем у исходного вещества. Собственно трансаминация проходит в митохондриях с потреблением кислорода, которое может вызвать умеренную гипоксию. Как пример общей [c.57]

Аминоксидазы, содержащие и Си +, и флавиновые коферменты, по своему действию сходны с оксидазами аминокислот (табл. 8-4). Одна из этих аминоксидаз превращает е-ами-ногруппы боковых цепей лизина в альдегидные группы в коллагене и эластине (гл. И, разд. Д,3). Другим медьсодержащим ферментом является уратоксидаза, вызывающая декарбоксилирование своего субстрата (рис. 14-33). [c.447]

Широко использовавшееся прежде разложение одного из энантиомеров до а-кетокислоты с помощью аминоксидаз схема (31) ограничивается лишь аналитическими масштабами. [c.245]

Животные и растительные хинопротеины входят в состав оксидаз и декарбоксилаз (аминоксидаз, диамин оксидаз, монооксигеназ, диокси-геназ). Имеются данные о возможности наличия 2 коферментов пиридоксальфосфата и PQQ —в составе ряда декарбоксилаз аминокислот (глу-таматдекарбоксилазы и ДОФА-декарбоксилазы). [c.244]

Первая (1), анаэробная, стадия характеризуется образованием альдегида, аммиака и восстановленного фермента. Последний в аэробной фазе окисляется молекулярным кислородом. Образовавшаяся перекись водорода далее распадается на воду и кислород. Моноаминоксидаза (МАО), ФАД-содержащий фермент, преимущественно локализуется в митохондриях, играет исключительно важную роль в организме, регулируя скорость биосинтеза и распада биогенных аминов. Некоторые ингибиторы моно-аминоксидазы (иираниазид, гармин, иаргилин) используются ири лечении гипертонической болезни, депрессивных состояний, шизофрении и др. [c.446]

Если определение содержания субстрата параллельно с определением активности фермента произвести по тем или иным причинам не удается, можно рекомендовать оценку полученных изменений активности фермента методом нагрузочных проб . Смысл приема состоит в том, чтобы создать в организме определенный избыток субстрата. При этом если уменьшение активности фермента несущественно, то в условиях избытка субстрата организм не будет поврежден и, наоборот, при значимом уменьшении активности фермента избыток введенного извне субстрата вызывает отчетливые изменения жизнедеятельности или даже гибель организма. В качестве примера можно привести опыт, выполненный М. А. Ахматовой с этилендиамином. Этот яд в дозе 300 мг/кг у белых крыс вызывал некоторое изменение активности мо-ноаминоксидазы печени. Следовало оценить значимость указанного изменения. Вопрос был решен с использованием нагрузочной пробы . Отравленным этилендиамином белым крысам был дважды введен внутрибрюшинно субстрат моно-аминоксидазы — серотонин в дозе 30 мг/кг (табл. 23). [c.240]

Если к раствору аланина добавить вытяжку из высушенной почечной ткани, содержашую 1-аминоксидазу, и смесь выдержать в течение /2—1 часа при 37—40°, то в жидкости появляется свободный аммиак, который может быть обнаружен реактивом Несслера. [c.194]

Дезаминирование аминокислоты аланина под влиянием а-аминоксидазы [c.195]

В животных тканях имеется весьма активная аминоксидаза, которая быстро устраняет амины путем окисления их в альдегиды [c.337]

Образование аммиака может происходить и при других реакциях обмена, помимо дезампиирования аминокислот. В частности, аммиак образуется ири гидролитическохМ дезаминировании гуанина, адениловой кислоты, цитидина и других пуриновых и пиримидиновых производных, а также при окислении аминов аминоксидазами (стр. 192). Образование аммиака прсщс- [c.172]

Исследования Целлера [168] и Блажко [169, 170] привели к обнаружению двух типов аминоксидаз, а именно моноамин-оксидаз и диаминоксидаз. Природа коферментов, необходимых для действия этих ферментов, до сих пор окончательно не установлена. Получены указания на то, что пиридоксальфосфат является коферментом диаминоксидазы [701]. [c.192]

К истинным металлоферментам относятся карбоксипептидаза А (2п) нитратредуктазы растений, грибов, бактерий (Ре, Мо), аминоксидаза крови (Си), Ь-глутаматдегидрогеназа (2п), карбоангидраза животных и растений (2п) и др. К металлоферментным комплексам, влияние металла у которых не всегда связано с прямым взаимодействием его с активным центром, относят очень многие ферменты, в частности, многие пептидазы, некоторые дегидрогеназы, фосфатазы, аргиназу, енолазу и др. Следует подчеркнуть, что разделение на истинные металлоферменты и металлоферментные комплексы является в значительной степени условным. [c.70]

Для аминоксидазы получены следующие кинетические графики (Л] обозначает концентрацию амина, являющегося субстратом) [c.260]

Соединения с тремя углеродными атомами в боковой цепи (например эфедрин, норгомоэфедрин и т. д.) при оральном применении оказывают на кровообращение значительно более сильное действие, чем их гомологи с двумя углеродными атомами в боковой цепи. Это явление, по крайней мере отчасти, может быть объяснено тем, что в живом организме соединения с аминогруппой у первичного углеродного атома подвергаются более легкому и быстрому воздействию аминоксидазы [80]. [c.392]

Физостигмин подавляет действие холинэстеразы на ацетилхолин. Фермент, под действием которого расщепляется адреналин, неизвестен. Можно считать установленным, что алкалоид эфедрин угнетает некоторые ферменты, необходимые для расщепления норадреналина (аминоксидазу). [c.386]

В связи с выяснением природы действия тирозиназы мне прищла мысль использовать для определения эстеразы принцип, лежащий в основе действия тирозиназы. Как мне удалось доказать, тирозиназа является смесью аминоксидазы и обычной фенолазы. Последняя не окисляет тирозина как такового, а только после его расщепления аминооксидазой, согласно реакции Штрекера, на параоксифенилацетальдегид, аммиак и углекислоту. Так как фенолаза и пероксидаза с перекисью водорода не действуют на фенольные эфиры, то казалось возможным обнаружить малейшее расщепление фенольных эфиров посредством этой окислительной системы. Опыты полностью подтвердили это предположение. Оказалось, что углекислый гваякол прекрасно подходит не только для обнаруживания, но и для количественного определения минимальных количеств ферментов, расщепляющих эфиры. [c.487]

Кроме цитохромов существует много других железосодержащих ок-сидоредуктаз (каталазы, пероксидазы, ферредоксины, гидроксилазы), а также оксидоредуктазы, содержащие медь (фенолазы, церулоплазмины, аминоксидазы и др.). Наконец, в ряде окислительно-восстановительных процессов роль переносчика водорода играют липоевая кислота, глу-татион и производные /г-бензохинона и 1,4-нафтохинона — убихиноны и токоферилхиноны. [c.708]

Относительно механизма антибиотического действия цитринина известно пока очень мало 747,804-80э Выяснено, что антибиотик снижает активность карбоксилазы, D-аминоксидазы и сукциндегидразы, но активирует цитохромоксидазу. При низких концентрациях он (как и антибиотики-хиноны) повышает, а при высоких — понижает активность уреазы. Высказано предположение, что подавление им Staphylo o us aureus связано с угнетением абсорбции кислорода этим микроорганизмом. [c.525]

К сожалению, нельзя предложить какой-либо схемы разложения диаллиламинной части молекулы рандокса, однако представляется разумным предположить, что аминоксидаза окисляет амин с образованием двух молекул акролеина, который, как нестойкое соединение, быстро подвергается дальнейшему окислению. [c.173]

Адреналин. Поступая в кровь, гормон в очень малых количествах (0,0001—0,00001 мг на кг веса) вызывает сильную реакцию организма усиливается сердечная деятельность, резко сокращаются периферические кровеносные сосуды, повышается кровяное давление, расширяются сосуды сердечной мышцы. Однако действие адреналина на сосуды кратковременно, так как он быстро теряет активность под влиянием фермента аминоксидазы, содержащегося в крови. [c.62]

Митохондрии Аминоксидаза (содержащая фла-вин) [c.87]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология