Миозин первичная

Уже упоминавшийся актин является другой сложной белковой системой. Сам актин имеет молекулярную массу 42 000 и состоит из 374 аминокислот с известной первичной структурой. Подобно миозину, в актине содержится УУт-метилгистидин, однако в другой, непохожей последовательности (28). [c.578]

Хотя все они, по-видимому, исиользуют для создания механической силы актин и миозин, в клетках разного тина эти белки несколько различаются но своей первичной структуре, по-разному организованы во внутреннем иространстве клетки и ассоциированы с разными наборами белков, регулирующих сокращение. [c.190]

В механизме мышечного сокращения важное значение имеют еще два белка-тропомиозин и тропонин. Молекула первого (мол. м. 67 тыс.) полностью построена из а-спиралей и состоит из идентичных по первичной структуре фрагментов, содержащих по 42 аминокислотных остатка. В бессолевой среде тропомиозин полимеризуется, образуя вязкую структуру, обладающую двойным лучепреломлением. При взаимод. с F-актином молек) ла тропомиозина укладывается в бороздки, образованные двойной спиралью актина. Молекула тропонина представляет собой комплекс, состоящий из трех белков,-тропонина Т (мол. м. 37 тыс.), тропонина I (мол. м. 25 тыс.) и тропонина С (мол. м. 20 тыс.). Тропонин I-ингибитор актомиозиновой Mg-АТФазы, тропонин С способен к связыванию ионов Са , тропонин I связывается с актином, тропонин Т с тропо-миозином. [c.93]

При каталитическом действии ионов водорода энергия активации реакции составляет 21,2 ккал моль, энтропия активации — 17,4 энтр. ед. Реакция, катализируемая ОН"-ионами, характеризуется энергией активации 29 ккал моль и энтропией +395нтр. ед. Ферментативный гидролиз аденозинтрифосфата под действием миозина был изучен при различных условиях (pH, солевая среда и т. д.). При этом было установлено, что для суммарной реакции энергия активации составляет от 10 до 25 ккал моль (в зависимости от условий). Для значения Е 12,4 ккал моль, найденного в работе Лейдлера и соавторов [1], вычисленная величина А5 составляет—8 знтр.ед. Исследование температурной зависимости образования первичного комплекса фермента с аденозинтрифосфатом — процесса, определяющего каталитический эффект,— показало, что при этом энергия активации равна 21,2 ккал моль, а энтропия активации составляет - -44 энтр. ед. Таким образом, даже при наличии высокого энергетического барьера скорость реакции существенно возрастает за счет благоприятного энтропийного фактора. [c.28]

Несмотря на значительную разницу в размерах, все белки ПФ цитоплазмы кодируются генами одного мультигенного семейства. У всех этих белков в первичной структуре полипептида есть гомологичный срединный участок примерно из 310 аминокислот, образующий протяженную а-спираль с тремя короткими не-а-спиральпыми вставками (рис. 11-74). Кроме того, большие отрезки этой срединной области имеют последовательность, характерную для полипептидов, способных к образованию спирали из двух спиралей (см. разд. 11.1.6). Подобно тропомиозипу или хвосту мышечного миозина, эта двухцепочечная спираль представляет собой димер из двух одинаковых полипептидов ПФ. Эти две цепи в гомодимере ПФ уложены параллельно друг другу, причем к срединному стержневидному домену примыкают на обоих концах глобулярные домены. При сборке ПФ стержневидные домены взаимодействуют друг с другом и формируют однородную сердцевину филамента, а глобулярные, величина которых сильно варьирует у разных белков ПФ, выступают с поверхности филамента наружу. Одна из моделей сборки ПФ из димерных субъединиц показана на рис. 11-75. [c.316]

Однако основную функцию вторичного мессенджера ион кальция выполняет, взаимодействуя не с липидным б1гслоем мембран, а с белками, в том числе мембранными. Список Са-связывающих белков растет с каждым годом. Анализ аминокислотной последовательности нескольких Са-связывающих белков (тропонина С, кальмодулина, киназы легких цепей миозина, парвальбумина и витамин D-зависимого кальцийсвязыва-ющего белка) выявил высокую степень гомологии их первичной структуры. [c.19]

Одновременную инкубацию обоих конкурентов (меченого и немеченного миозина) с первичными антителами использовали Кларк и соавторы для отбора моноклональных гибридбм — продуцентов антител против миозина. Роль иммунной сыворотки в этих опытах каждый раз играли среды культивирования различных гибридом, полученных в результате слияния клеток селезенки крыс и мышей, иммунизированных миозином, и клеток миеломной линии P3-X63-Ag8. Инкубацию проводили в боратном буфере (pH 8,4), содержащем 40 мМ пирофосфата натрия, по 1% Тритона Х-100 и дезоксихолата, а также 2% нормальной сыворотки крысы или мыши. Эту сыворотку вводили опять-таки ради создания эквивалентного соотношения концентраций при последующем добавлении вторичных антител в составе анти сыворотки козы против иммуноглобулинов крысы или мыши Использовав для конкуренции миозин гомологичного и гетеро логичного происхождения, авторы выясняли степень специфич ности антител, синтезируемых гибридомами [ lark et al., 1980] [c.282]

Конкретные сведения о сократительных белках, вьщелепных из тех или иных источников, отличаются различной степенью полноты и достоверности, а в. ряде случаев противоречивы. Наиболее изучены миозин и актин мьппц. Миозин представляет собой волокнистый белок с молекулярной массой 500000 Да, а актин—глобулярный белок с молекулярной массой от 46000 до 58 ООО Да (рис. 44). Первичная структура фрагмента цепи миозина протяженностью до 200 аминокислотных остатков, что составляет примерно десятую часть его полипептидной цепи, выяснена. У 1алось расшифровать также первичную структуру актина из мышц кролика—белка, состоящего из 374 аминокислотных остатков. Актин обладает сильно выраженной способностью к агрегации, протекающей с образованием надмолекулярных структур в виде суперспирализованных длинных двойных нитей. [c.91]

Висцеральная гладкая мускулатура беспозвоночных построена из ГМК. В эволюции, как считает А.А.Заварзин (1985), она произошла из эпителиально-мышечных клеток или оседлых слеток первичных паренхим предков многоклеточных животных. Висцеральная мускулатура беспозвоночных представлена клетками двух типов. У одного типа хорошо выражены плотные тела (аналоги линий 2), к которым прикрепляются тонкие филаменты. У клеток другого типа плотные тела не выражены. Последний тип плохо изучен. У миоцитов I типа миозиновые нити свободно лежат в цитоплазме, а актиновые закреплены. На поперечных срезах миоцитов не видно расположенных по окружности тонких нитей вокруг толстых миозиновые нити, по-видимому, могут взаимодействовать с разным числом актиновых филаментов. Часть толстых нитей имеет пармиозиновый стержень, на который наслаивается миозин. Оформленные миофибриллы и саркомеры у них отсутствуют. На боковых поверхностях ГМК встречаются трубкообразные впячивания (аналоги Т-системы), а также пиноцитозные пузырьки. Ядро находится в центре клетки. При сокращении поверхность клеток становится неровной, с выпуклостями вследствие сокрашения филаментов, закрепленных плотными телами наискось. В этих клетках есть десмосомы и щелевые контакты. Клетки объединяются в пучки. Таким образом, висцеральная мускулатура беспозвоночных имеет много общего с таковой позвоночных и демонстрирует параллельное развитие этой ткани в эволюции, но существуют и определенные отличия, в основном приспособительного характера. [c.135]

В первую очередь это две петли, ограниченные остатками 204—216 и 627—646. Первая петля располагается вблизи АТР-связывающего центра, а вторая — вблизи актинсвязывающего центра. Первичные структуры этих петель сильно различаются в молекулах миозина из разных источникоа Молекулярно-биологические эксперименты показали, что при замене петель одного типа миозина на петли другого типа изменякугся АТРазная активность миозина и скорость перемещения актина относительно миозина. Эти экспериментальные данные хорошо согласуются с описанной ранее гипотетической моделью генерации движения отдельной головкой миозина. [c.188]

Белки, прикрепляющиеся вдоль нятя актина. Это довольно разнообразная группа белков. Бероятно, наиболее распространенным представителем этой группы является тропомиозин. Это димер, состоящий из одинаковых или очень похожих друг на друга мономеров с мол. массой 30 000—40 ООО. Первичная структура тропомиозина имеет много общего с первичной структурой хвостовой части миозина. Действительно, оба мономера тропомиозина формируют почти идеальную а-спираль. В первичной структуре тропомиозина можно выявить гептад-ные повторы аминокислотных остатков (см. анализ структуры миозина). Мономеры тропомиозина закручиваются относительно друг друга и формируют стабильную суперспираль (со1-1е(1-соЛ). К- и С-концевые части молекулы тропомиозина не спирализованы и способны вступать в липкие контакты с соседними димерами тропомиозина по типу голова к хвосту , образуя длинные линейные тяжи тропомиозина. Благодаря своеобразной периодичности в первичной структуре на поверхности суперспирали тропомиозина формируется 7 а- и 7 Ь-участ-ков связывания с акгином. Молекулы тропомиозина уложены в две канавки спирали актина на всем ее протяжении (рис. 116). В зависимости от положения в этой канавке молекула тропомиозина контактирует с семью мономерами актина посредством своих а- или Ь-контактов. Перемещение тропомиозина в канавке актина играет важную роль в регуляции взаимодействия миозина с акгином. [c.206]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология