Аланин в кератинах

По аминокислотному составу фиброин довольно значительно отличается от кератина. Основными аминокислотами, входящими в состав фиброина, являются глицин, аланин, серии и тирозин. [c.19]

Как и следовало ожидать, волокна, содержащие 90% глицина и аланина, относительно мало растяжимы, поскольку степень их кристалличности очень велика. С другой стороны, по мере увеличения концентрации аминокислотных остатков с большими боковыми радикалами волокна становятся более растяжимыми, что хорошо согласуется с заметным увеличением аморфной фазы. Механические свойства, дополненные изложенными выше сведениями о распределении последовательностей аминокислотных остатков, определенно свидетельствуют в пользу того, что фиброин шелка может рассматриваться как блок-сополимер. Другие фибриллярные белки, в частности относящиеся к классу кератина или коллагена, также могут быть отнесены к этой категории сополимеров. [c.116]

Р-Поли-/-аланин [1211 также построен из складчатых слоев. Полинг и Кори 11599] предположили, что его структура является промежуточной между а- и -кератином, в которой каждый слой образует двойной ряд а-спиралей. Эта модель еще не проверена на опыте, но параметры, вычисленные на ее основе, имеют приемлемые значения. [c.271]

Все эти данные, даже имея некоторую неопределенность, важны тем, что показывают ценность измерений дихроизма, но в то же время и трудность их количественной обработки в ряде случаев. Эти измерения позволили строго доказать наличие в синтетических полипептидах вытянутой (Р) конфигурации [871, которая и предполагалась по аналогии со структурой Р-кератина, установленной Астбери, а также была показана первоначально рентгенографически [881. В случае ориентированных образцов, приготовленных в определенных условиях, получается спектр, в котором полосы валентных колебаний ЫН и СО оказываются поляризованы перпендикулярно, как в найлоне, что показывает и аналогичную найлону ориентацию пептидных групп. Показана возможность получения ориентированных пленок а- или Р-формы одного и того же полипептида, что иллюстрируется, например, рис. 13, представляющим спектры в поляризованном излучении поли-Ь-аланина (К = СНд). Ни один из этих спектров не соответствует 100%-ному содержанию какой-либо одной из форм, о чем говорит резкая карбонильная полоса, которая (как это показано измерениями спектров многих различных полипептидов) у Р-формы имеет частоту примерно на 25 см ниже, чем у свернутой конфигурации [80, 891. Из рисунка видно, что дихроизм каждой из показанных сильных пептидных полос в этих двух спектрах противоположен. [c.317]

К группе структурных белков относится и очень простой по составу белок фиброин шелка (он состоит всего из четырех видов аминокислот глицина, аланина, тирозина и серина). Почти 60% шелка-сырца представляет собой фиброин. Строение этого белка сходно со строением кератина, хотя в некоторых деталях структуры этих белков отличаются друг от друга. [c.61]

Существенной разницей между протеином шелка и шерсти, сказывающейся на их свойствах, является отсутствие серы в фиброине и более однородный и менее сложный, чем в кератине, характер боковых цепей. Полипептидные цепи в шелке полностью вытянуты, в противоположность изогнутым цепям а-кератина. По вязкости фиброина в растворе тиоцианата лития найдено, что молекулярный вес его равен 10 ООО—20 ООО его можно сравнить с весом синтетических полиамидов, но он много меньше, чем вес кератина. Основными аминокислотами, составляющими фиброин, являются глицин, аланин, тирозин и серин, которые находятся в следующих соотношениях около 43,8 26,4 13,2 и 13,6%. Рентгеноструктурные [c.306]

Фиброином называют нерастворимый белок шелка, составляющий примерно /з шелковой нити. Остальную часть шелковой нити составляет так называемый серицин — белок, характеризующийся растворимостью в горячей воде [25]. Аминокислотный состав фиброина очень прост [26] и резко отличен от аминокислотного состава кератина (см. табл. 1). Основная масса фиброина образована четырьмя аминокислотами глицином, аланином, се-рином и тирозином. Содержание тирозина в фиброине настолько высоко, что фиброин используется в качестве исходного материала для выделения этой аминокислоты. При частичном гидролизе фиброина концентрированной соляной кислотой при 37° получается главным образом аланилглицин, но не глицилглицин [27]. [c.209]

Фиброин шелка имеет пространственную структуру, сходную с 3-кератином, но дисульфидные связи между соседними антипараллельными цепями отсутствуют. Этот белок богат глицином, серином и аланином. [c.88]

Существуют две формы кератина — аир. Важной особенностью а-кератина является высокое содержание цистеина, что представляет особый интерес для иммобилизации ферментов, содержащих свободные ЗН-группы. р-Кератины, в частности фиброин (белок шелка и паутины), не содержат остатков цистеина, но в них очень высокое содержание глицина и аланина, что необходимо для образования вытянутой зигзагообразной конформации полипептидной цепи. Для р-конформации характерны меж-цепочечные водородные связи, в образовании которых участвуют все пептидные группы р-кератина, что придает значительную устойчивость р-структуре. Молекулярные отличия влияют на механические свойства. Так, нити р-кератина обладают мягкостью, гибкостью и нерастворимостью, однако уступают по прочности а-кератину. Выбор той или иной формы кератина для иммобилизации определяется конкретной задачей, стоящей перед исследователем. [c.18]

Э. Абдерхальден) глицил-L-аланин, глицил-Ъ-тирозин и L-аланил-глицин из фиброина шелка глицил-L-лейцин и Ь-аланил-Ь-лейцин из эластина, а также Ь-пролил-Ъ-фенилаланин из глиадина. Из последнего белка был выделен также тетрапептид, дающий при гидролизе гликоколь, L-аланин и L-тирозин. Из кератина гусиных перьев был выделен тетрапептид, состояпщй из гликоколя, пролина и оксипролина. [c.411]

Частично это обусловлено тем, что в каждом из этих белков преобладают разные типы аминокислот. а-Кератины особенно богаты аминокислотами, содержащими гидрофобные, нерастворимые в воде К-группы. К таким аминокислотам относятся фенилаланин, изо-лейцин, валин, метионин и аланин. Кроме того, мы видели, что в полипептидных цепях а-кератинов К-группы аминокислотных остатков расположены с наружной стороны обвитых одна вокруг другой спиралей. В результате на поверхности фибрилл а-кератина оказывается большое число гидрофобньк К-групп, занимающих фиксированное положение и обращенных в сторону водной фазы. Именно этим и объясняется нерастворимость а-кератина. Хотя в глобулярных белках тоже может содержаться много гидрофобных К-групп, полипептидные цепи этих белков свернуты таким образом, что гидрофобные К-группы оказываются спрятанными внутри глобулы, где они не соприкасаются с водой, а на наружной поверхности распола- [c.173]

КЕРАТИНЫ — белки группы склеропротеинов. К. составляют основную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и т. п. К. нерастворимы в воде, разбавленных к-тах и щелочах, этиловом спирте, эфире, ацетоне. По данным рентгеноструктурного анализа, полипептидные цепи К. существуют в двух формах вытянутой ( -форма) и складчатой (а-форма). В К. имеется много дисульфидных связей, обусл()вливающих нерастворимость этих белков, К. растворяются при нагревании с водой при 150—200 , Сульфиды щелочных металлов, тиогликолевая к-та, цианиды восстанавливают дисульфидные связи К. При этом получаются более растворимые вещества, называемые к е р а т е и н а м и. Химич, состав продуктов гидролиза К. шерсти (в процентах, ориентировочно) аланин 4,1 глицин 6,5 валин 4,6 лейцин 11,3 пролин 9,5 фенилаланин 3,6 тирозин 4,6 триптофан 1,8 серии 10 треонин 6,4 цистин/2 11,9 метионин 0,7 аргинин 10,4 гистидин 1,1 лизин 2,7 аспарагиновая к-та 7,2 глутаминовая к-та 14,1 амидный азот 1,2, К- очищают обработкой измельченных роговых тканей органич, растворителями, водой, затем пепсином и трипсином. [c.272]

Фиброин шелка, состоящий из остатков глицина, аланина и небольшого количества остатков серина, существует в виде ан-типараллельных Р-структур, скрепленных между собой водородными связями [86, 87, V. 4, р. 397] из с.меси параллельных и анти-параллельных -структур состоит Р-кератин [88]. Некоторые виды шелка и кератина содержат кросс-р-форму [89], для которой долгое время оставалась непонятной геометрия в складках, и лишь работа 190] прояснила ситуацию. [c.383]

Принимается, что связи а-углерода ориентированы приблизительно как в тетраэдре угол С—С—N принимается равным 112°, аналогично найденному в глицине и аланине. При полном растяжении цепь лелсит в одной плоскости, причем кислородные атомы карбонильных групп и водородные атомы амидных групп лежат в той же плоскости. Расстояние по цепи, занимаемое одним аминокислотным остатком, равно 3,63 А- Это расстояние несколько больше, чем расстояния 3,4—3,5 А, полученные из рентгенограмм для кератина волоса [3] и фиброина [c.316]

Некоторые из белковых веществ имеют простое строение, так как они при расщеплении дают почти исключительно какую-нибудь одну аминокислоту. К таким белкам относится сальмин и клупеин, вещества, которые были получены Косселем из тестикул лосося и сельди, они дают 89 /о аргинина. Гистоны также содержат много аргинина, именно около 27 /о- Однако и преобладающем большинстве случаев белковые вещества при расщеплении превращаются в целый ряд аминокислот, причем относительные количества этих кислот различны для разных видов белка. Лейцин почти всегда количественно преобладает, напр., в гемоглобине, кератине и эластине только в фиброине и в клее его находится меньше в них встречается зато в большом количестве гликокол. Из двухосновных аминокислот большей частью в незначительных количествах встречается аспарагин в казеине довольно много глютамина. Тирозин представляет главный продукт распада фиброина наряду с аланином и гликоколом, Цистин важная составная часть кератина он может быть получен в количестве 8 /д из коровьей шерсти. Следующая таблица дает общий обзор продуктов распада белковых веществ цифры означают проценты [c.332]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология