Гистидин в протаминах

Все три основные аминокислоты — аргинин, гистидин, и лизин содержатся в значительных количествах в особой группе белков — протаминах, отличающихся от других белков тем, что они являются сильными основаниями. [c.475]

При анализе данных табл. 1.4 виден ряд закономерностей. На долю дикарбоновых аминокислот и их амидов в большинстве белков приходится до 25-27% всех аминокислот. Эти же аминокислоты вместе с лейцином и лизином составляют около 50% всех аминокислот. В то же время на долю таких аминокислот, как цистеин, метионин, триптофан, гистидин, приходится не более 1,5-3,5%. В протаминах и гистонах отмечено высокое содержание основных аминокислот аргинина и лизина, соответственно 26,4 и 85,2% (см. Химия простых белков ). [c.40]

Примечание. Этим методом удобно пользоваться при анализе протаминов и несложных по составу смесей аминокислот. Однако его нельзя рекомендовать для исследования гидролизатов белков, более сложных по составу, так как данные, получаемые для гистидина, редко оказываются удовлетворительными. [c.17]

К производным пиразола относится ряд фармацевтических препаратов, как то антипирин, пирамидон. Из производных имидазола следует отметить аминокислоту гистидин, получаемую при гидролизе некоторых белков (гемоглобин, протамины и др.) [c.360]

Основой для гипотезы Бергмана послужили его исследования процессов протеолиза некоторых синтетических пептидов, а также протаминов и глобулярных белков, в том числе глобина (см. табл. 6). Процентное содержание отдельного аминокислотного остатка (табл. 6, графа 2), деленное на вес этого остатка, дает число грамм-эквивалентов этого остатка, вычисленное на 100 г глобина (графа 4). Средний вес всех аминокислотных остатков в глобине был принят равным 115,5. Следовательно, 100 г глобина содержат 100 115,5 = 0,865 г экв среднего аминокислотного остатка. Исходя из этих величин, Бергман вычислил относительное содержание отдельных аминокислотных остатков в глобине. Лизин составлял 0,0546 0,865=1/16 всех аминокислотных остатков, гистидин 0,0478 0,865=1/18, аргинин 0,0181 0,865 = 1/48 и т. д. [c.123]

Белковым компонентом ряда ДНП-частиц, например спермы рыб, являются протамины — низкомолекулярные основные белки (мол. в. 4000—12 ООО), характеризующиеся высоким содержанием аргинина (70 — 80%). По сравнению с другими белками протамины имеют ограниченный набор аминокислот (аргинин, аланин, серин, пролин, треонин, лизин, гистидин). Структура ДНП-частиц, содержащих протамины, — нуклео-протаминов предложена на основании данных рентгеноструктурного анализа и анализа аминокислотных последовательностей [c.457]

Структурный рибосомальный белок, подобно гистонам и протаминам, содержит значительные количества основных аминокислот (аргинина, лизина, гистидина), характеризуется низким содержанием цистеина, остальные аминокислоты представлены полностью [c.462]

Протамины — на 70—80% состоят из щелочных аминокислот аргинина, гистидина и лизина. Молекулярная масса не более 10 000. Хорощо растворяются в воде, в кислой и нейтральной средах. Находятся в ядрах клеток. [c.40]

Основные (щелочные) белки — это протамины и гистоны,, которые содержат много основных аминокислот лизина, гистидина н особенно аргинина. Протамины н гистоны образуют с нуклеиновыми кислотами нуклеопротеиды. Другие белки могут содержаться в ядре в виде самостоятельной фазы. Ядрышко состоит из больших гранул, которые по размеру близки к рибосомам (диаметр их 15 нм) и содержат большое количество РНК. Основное вещество ядра называется н у к л е о-плазмой, В ядре находятся хромосомы — носители наследственности, Хромосомы имеют хроматиновые структуры, основными компонентами которых являются ДНК и РНК. [c.56]

История вопроса. В 1898 г. Коссель [378] сообщил о выделении основных аминокислот из протаминов и об их разделении. Гистидин осаждался из нейтрального илп слабощелочного гидролизата сулемой и выделялся в виде хлоргидрата. Аргинин осаждался из сильно щелочного раствора гидроокисью бария в присутствии избытка ионов серебра (AgaSOi + AgNOs) и выделялся в виде азотнокислой соли. После удаления гистидина и аргинина лизин осаждался фосфорновольфрамовой кислотой из подкисленного серной кислотой маточного раствора. Лизин выделялся в виде пикрата. [c.13]

Основной характер протаминов и гистонов обусловлен присутствием в них большого количества диаминокислот аргинина, гистидина и лизина. Кислотные свойства нуклеиновых кислот зависят от диссоциации имеющихся в них остатков фосфорной кислоты. Нуклеиновые кислоты представляют собой высокомолекулярные соединения, построенные из большого количества мононуклеотидов. Нуклеиновые кислоты в зависимости от входящего в их состав углевода — рибо-зы или дезоксирибозы — носят соответствующие названия — рибонуклеиновая кислота, или РНК, и дезоксирибонуклеиновая кислота, или ДНК. Рибонуклеиновая кислота (РНК) содержится преимущественно в протоплазме клеток (в рибосомах, митохондриях, гиалоплазме) и в небольшом количестве находится в ядре и ядрышке. Дезоксирибонукледновая кислота (ДНК) содержится преимущественно в я [c.45]

П р о т а м и и ы и гистоны являются наиболее простыми белками. Они отличаются от других белков тем, что имеют слабош елочной характер. Вследствие этого, первые исследователи рассматривали протамины и гистоны не как белковые вещества, а как особые органические основания, близкие к растительным алкалоидам. Впоследствии стало известно, что щелочной характер этих ,белков обусловлен тем, что в состав их молекулы входят преимущественно аминокислоты—л и з и н, а р г и и и и и гистидин, обладающие основными свойствами.Количество содержащихся в протаминах диаминокислот доходит до 80% и более. [c.50]

Гистидин был выделен Косселем [50] в 1896 г. из сернокислых гидролизатов стурина (протамин спермы осетра). В том же году Хедин [51] независимо от Косселя выделил гистидин из белковых гидролизатов. Паули доказал наличие имидазольного кольца в молекуле гистидина и нашел, что при взаимодействии гистидина с диазотированной сульфаниловой кислотой в щелочном растворе развивается красное окрашивание (реакция Паули). [c.15]

Протамины. Сравнительно сильные основания, образующие кристаллические соли с кислотами. Не содержат серы. Отличаются простотой аминокислотного состава. Около 80% всех аминокислот составляют основные аминокиатоты аргинин, гистидин и лизин. Протамины имеют низкий молекулярный вес. Они входят в состав зрелой спермы и икры рыб, например клупеин из молок сельдей, сальмин из молок лосося. [c.711]

Основанием для выдвижения новой гипотезы строения белковых веществ послужило то, что в 1874 г. Ф. Мишер открыл основное вещество из спермы лосося и назвал его протамином [323]. Протамин привлекал к себе мало внимания до 1894 г., когда им и другими сходными соединениями заинтересовался А. Коссель (1853—1927 гг.). Коссель обнаружил, что при гидролизе этих веществ выделяются большие количества аргинина. Кроме того, среди продуктов гидролиза была обнаружена новая аминокислота — гистидин. Почти в то же время С. Хедин выделил гистидин из нескольких других белков [245]. Дальнейшие исследования показали, что протамины, выделенные сначала в отдельный класс веществ, имеют весьма много свойств, сближающих нх с белками [276—280]. Они, так же как и белки, содержали аминокислоты, могли перевариваться трипсином и по многим физическим свойствам были почти неотличимы от белков. На основании этого Коссель предположил, что протамины — простейшие представители класса белков. [c.54]

Протамины являются наиболее простыми из природных белкой. Они состоят почти целиком из диаминокислот, главным образом аргинина. В них моноаминокислоты играют подчиненную роль в смысле количественных соотношений. Дикарбоновых аминокислот в их составе не обнаружено. Характерные признаки малое разнообразие компонентов, отсутствие цистина и вообще серы. В большинстве из них встречается лишь аргинин, на долю которого приходится иногда до 87%. В некоторых протаминах часть аргинина заменяется гистидином, а у небольшого числа—гистидином и лизином. Поэтому протамины обладают сильно выраженными основными свойствами. Они растворяются в воде со щелочной реакцией и дают с минеральными кислотами нейтральные соли. Основной характер протаминов зависит от большого количества основных радикалов диаминокислот, которые в нетронутой молекуле белка находятся в свободном состоянии. Как вещества, обладающие невысоким молекулярным весом (например для клупеина 2021), они не свертываются при нагревании и не денатурируются. [c.325]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология