Аргинин биосинтез

Расщепление аргинина с образованием орнитина переводит путь-биосинтеза аргинина в цикл синтеза мочевины. Этот цикл присущ только организмам, экскретирующим азотистые шлаки в виде мочевины,., тогда как путь, ведущий к биосинтезу аргинина, используется почти всеми организмами. [c.98]

Образование мочевины в О.ц. характерно для т.наз. уреотелических животных. Путь биосинтеза аргинина, подобный тому как происходит в О. ц., присущ почти всем живым организмам. Р-ции I и II в О. ц. осуществляются в матриксе митохондрий, остальные р-ции-в цитозоле. [c.410]

Однако этот процесс не всегда идет до образования мочевины. В ряде случаев в растениях может наблюдаться накопление большого количества аргинина. Еще в 1957 г. нами было показано, что аргинин может, наряду с амидами, служить соединением, в виде которого связывается избыток аммиака, поступающего в растения и не используемого для биосинтеза белков. Позднее это наблюдение было подтверждено и в других исследованиях. [c.244]

На мутантах, дефектных по одному из ферментов биосинтеза аргинина, путем опытов в хемостате удалось показать, что состояние дерепрессии может сохраняться если рост клеток лимитируется аргинином. активность фермента в 25 раз выше обычного уровня. [c.477]

Фиг. 26. Биосинтез и распад аргинина у бактерий [38].

Возможную роль аминокислот в качестве предшественников, в биосинтезе пуринового ядра изучали уже давно. В опытах с применением меченых соединений было найдено, что гистидин и аргинин, несмотря на их структурное сходство с пуринами, не являются непосредственными источниками азота для синтеза пуринов [669, 670]. Вместе с тем было показано, что срезы печени голубя синтезируют гипоксантин и что добавление глутамина или щавелевоуксусной кислоты к таким тканевым препаратам повышает количество синтезируемого гипоксантина [671—673]. [c.283]

Важный промежуточный продукт биосинтеза мочевины непосредственный предшественник аргинина [c.44]

Пятиуглеродный скелет глутаминовой кислоты непосредственно дает начало пролину, орнитину и аргинину. Соответствующие реакции показаны на рис. 14-2. Аргинин в свою очередь участвует в цикле мочевины (рис. 14-4) и является предшественником в биосинтезе полиаминов. [c.95]

РИС. 14-4. Биосинтез цитруллина, аргинина и мочевины. Сплошными стрелками указаны реакции, непосредственно связанные с дезаминированием аминокислот и синтезом [c.95]

Если аминогруппа блокируется ацетилированием (рис. 14-2, стадия 2) до восстановления глутамата в полуальдегид, то циклизация предотвращается. у Альдегидная группа путем переаминирования может быть переведена в аминогруппу, и удаление блокирующей ацетильной группы приводит к образованию орнитина >. Последний в результате реакций, приведенных на рис. 14-4, превращается в аргинин. Эти реакции не только обеспечивают пути биосинтеза аргинина, протекающие во всех организмах, но обеспечивают также синтез мочевины, главного конечного азотистого продукта у млекопитающих и ряда других организмов. Интересная особенность замечена у нейроспоры когда она растет на минимальной среде, в ее клетках накапливаются большие количества орнитина и аргинина, из которых свыше 98% заключены в плавающие в цитоплазме пузырьки [ЗЗЬ]. [c.96]

Пути биосинтеза конкретных аминокислот различаются деталями схемы и природой исходной окси- или оксокислоты. По этому последнему фактору аминокислоты подразделяются на аминокислоты, происходящие из пировиноградной кислоты — лейцин, изолейцин, валин, лизин, аланин аминокислоты, происходящие из щавелевоуксусной кислоты — аспарагиновая кислота, аспарагин, треонин, метионин аминокислоты, происходящие из 2-оксоглу-таровой кислоты —аргинин, пролин, глутаминовая кислота, глутамин аминокислоты, происходящие из продуктов [c.80]

L-0.-заменимая некодируемая аминокислота, в организме играет важную роль, особенно в биосинтезе мочевины (см. Орнитиновый цикл) его метаболизм тесно связан с пролином и оксипролином. В организме О. образуется при гидролизе аргинина, восстановит, аминировании 2-амино-4-формилмасляной к-ты (прод>тгга восстановления глутаминовой к-ты) при окислит, отщеплении 5-аминогруппы О. может переходить в пролин. [c.409]

Биосинтез вазопрессина идет через стадию образования белка-предшественника, состоящего из 166 аминокислотных остатков [620а]. В предшественнике после N-концевой сигнальной последовательности, состоящей из 19 аминокислотных остатков, следует последовательность [8-аргинин]вазопрессина. Затем следует остаток глицина, который при ферментативном отщеплении дает С-концевую амидную группу вазопрессина. Далее после пары основных аминокислот следует последовательность нейрофизина II, состоящего из 95 аминокислотных остатков, и затем после следующего остатка аргинина — 39-членный гликополипептид. [c.248]

Примером пирролизидиновых алкалоидов может служить се-неционин (44). Установлено, что основной элемент его структуры, ретронецин (43), образуется из орнитина (1) (а также из его предшественника аргинина [49]) (схема 12) в этом сходятся результаты, полученные различными группами исследователей. Однако в работах одной группы показано, что образование алкалоидов из орнитина идет через несимметричное промежуточное соединение [50], в работах другой — через симметричное, по меньшей мере для одного цикла [51] (ср. приведенное выше обсуждение биосинтеза никотина объяснение может быть аналогичным). Для выяснения и уточнения биосинтеза ретронецина, очевидно, необходимы дальнейшие исследования. [c.550]

Белки синтезируются на рибосомах из отдельных аминокислот, образуемых самими микроорганизмами. Исключение составляют некоторые ауксотрофные мутанты, для которых необходимо присутствие в среде определенных аминокислот. Биосинтез аминокислот в клетке идет ферментативно из неорганического азота и различных соединений углерода, например продуктов аэробного или анаэробного разложения углеводов. Многие аминокислоты образуются из промежуточных продуктов цикла Кребса из а-кетоглутаровой кислоты — глутаминовая кислота, орнитин, аргинин, пролин из щавелевоуксусной кислоты — Ь-ас-парагиновая кислота, гомосерин, метионин, треонин, диаминопимелиновая кислота, лизин, изолейцин из пировиноградной кислоты — аланин, валин, лейцин, серии, глицин, цистеин (рис. 17). [c.41]

В качестве примера приводим схему биосинтеза креатина, в котором принимают участие три аминокислоты аргинин, глицин и метионин. Реакция синтеза протекает в две стадии. Первая стадия-биосинтез гуани-динацетата-осуществляется в почках при участии глицин-амидинотранс-феразы (КФ 2.1.4.1) [c.455]

Кофермент А является участником реакций, связанных с биосинтезом аминокислот, высших жирных кислот, фосфолипидов, пуринов, терпенов, стероидов, порфиринов, он участвует в синтезе лимонной, глутаминовой, гиппуровой [142] кислот, аргинина, пролина и др. [c.85]

Спустя 30 лет Г. Кребс и К. Гензелайт вывели уравнение реакции синтеза мочевины и предположили существование циклического процесса, в котором орнитин, образующийся при распаде аргинина, вновь регенерируется в аргинин. Дальнейщие исследования подтвердили циклический характер механизма биосинтеза мочевины. Впоследствии были детализированы отдельные реакции цикла, ферментные системы, энергетика и регуляция этого процесса. Так был окончательно расшифрован знаменитый цикл синтеза мочевины, получивший название орнитинового цикла Кребса—Гензелайта. [c.391]

Как указывалось ранее, незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека и животных, их необходимо включать в состав пищи для обеспечения оптимального роста и для поддержания азотистого баланса. Для человека являются незаменимыми следующие аминокислоты лейцин, изолейцин, валин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан, треонин, гистидин и аргинин. Восемь из перечисленных аминокислот оказались незаменимыми для многих изученных видов высших животных. Что же касается гистидина и аргинина, то эти аминокислоты могут синтезироваться в организме, но в количестве, не обеспечивающем оптимального роста и развития. Иначе обстоит дело со всеми остальными незаменимыми аминокислотами, так как организм совершенно утратил в ходе эволюции способность синтезировать их углеродные цепи, т. е. незаменимым у незаменимых аминокислот является их углеродный скелет. Высшие растения и большинство микроорганизмов способны к активному синтезу этих аминокислот. Пути их биосинтеза у различных видов организмов идентичны или близки и гораздо сложнее, чем пути образования заменимых аминокислот. Во многих из этих реакций участвуют такие посредники, как тетрагидрофолиевая кислота (ТГФ), переносчик одноуглеродных фрагментов (—СН3, — Hj, —СНО, — HNH, —СН=) и 5-адено-зилметионин — главный донор метильных групп в реакциях трансметилирования. [c.402]

Все живые организмы от бактерий до млекопитающих содержат в своем химическом составе алифатические амины путресцин 6.27, кадаверин 6,22, спермидин 6.23 и спермин 6,24. Эти вещества давно привлекли к себе внимание науки. Кристаллы спермина были описаны в сперме человека еще в 1677 г. Метаболиты 6,21—6,24 носят общее название полиаминов и играют важную, но до конца не понятую роль в регуляции клеточного деления. В частности, их обмен нарущается при злокачественном росте. В растительных тканях биосинтез полиаминов усиливается при дефиците калия. Биогенетическим предшественником их служит аминокислота аргинин, которая сначала превращается в орнитин 6,25, а затем под действием фермента орни- [c.434]

Интересное природное соединение люциферин 6.398 представляет собой продукт конденсации трех компонентов индолил-3-глиоксаля 6.399 (возникшего путем деградации боковой цепи триптофана) и аминокислот аргинина 6.400 и изолейцина 6.401. Принцип биосинтеза молекулы 6.398 показан на схеме 142. [c.521]

Карбамилфосфат в растениях, как и в животном организме, вовлекается в биосинтез аргинина и пиримидинов. В тканях растений и микроорганизмах, подобно животным тканям, широко распространены ферменты, называемые ами-яотрансферазами или трансаминазами, осуществляющие переаминирование, т. е. перенос аминогруппы от глютамата и аланина на другие а-кетокислоты, или наоборот.. (см. стр. 191). [c.282]

Рис. 13-20. Ауксотрофные мутанты Neurospora rassa, утратившие в результате мутации способность синтезировать один из ферментов (отмечен на рисунке красной полосой), участвующих в биосинтезе аргинина (Arg) из предшественника А. Вещества В, С и D играют роль промежуточных продуктов в этом превращении. У мутанта I отсутствует фермент Ед, но его можно выращивать на среде, обогащенной аргинином. В этих условиях в культуральной среде будет накапливаться промежуточный продукт D. У мутанта II отсутствует фс1 лент Ej, однако активность Е4 у него сохраняется. Поэтому он может расти, если добавить к среде либо аргинин, либо промежуточный продукт D, вырабатьхваемый мутантом I. Аналогичным образом мутант III, лишенный фермента Ej, растет на среде, содержащей С, D или аргинин, поскольку он может превращать в аргинин промежуточные продукты С или D-

Рис. 22-11. Биосинтез креатина и фосфокреати-на. Креатин образуется из трех аминокислот-глицина, аргинина и метионина. Аргинин служит донором гуанидиновой группы (показана на красном фоне), а метионин-донором метильной группы (серый фон). Этот метаболический путь свидетельствует о разнообразной роли аминокислот в качестве предшественников других азотсодержащих биомолекул.

Рис. 16.3. Репрессия орнитин карба-моил-трансферазы. Образование ферментов, необходимых для биосинтеза аргинина, при добавлении к среде аргинина почти мгновенно прекращается (репрессируется).

Другим методическим подходом для изучения биохимических процессов вне организма явилось применение срезов различных органов, достаточно тонких, чтобы обеспечить необходимый доступ кислорода. Одно из наиболее примечательных достижений в этой области принадлежит Г. Кребсу, который использовал срезы печени для выяснения основных реакций, протекающих с участием цитруллина, орнитича и аргинина и приводящих к биосинтезу мочевины из аммиака. В срезах печени происходит также окисление жирных кислот. Однако в течение многих лет попытки выделить ферменты и промежуточные продукты этого процесса терпели неудачу. Поэтому до 1939 года считалось что окисление жирных кислот в некоторой сте пени зависит от сохранения структуры интакт- [c.17]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология