Лейцин-метионин

Основным этапом микробиологического способа получения АК является селекция микроорганизмов, способных к биосинтезу отдельных АК в увеличенных количествах. Затем отобранные продуценты выращиваются в оптимальных условиях и из них выделяют необходимые АК. В настоящее время существуют производства лизина, лейцина, метионина, триптофана и других аминокислот. [c.17]

Было обнаружено не менее 12 свободных аминокислот, сре-ди которых такие жизненно необходимые, как валин, лейцин, метионин, лизин, аргинин. [c.15]

МОРФИН. ЛЕЙЦИН-МЕТИОНИН. [c.103]

Как указывалось ранее, возможность изготовления электродов определяется тем, в какой степени экстрагируются аминокислоты органической фазой. Так, для плохо экстрагируемых полярных глицина и аланина не удалось изготовить электроды. Легко экстрагируемые аминокислоты, такие, как триптофан, фенилаланин, лейцин, метионин, валин и глутаминовая кислота, [c.247]

Синтезированы производные а,а-дихлорпропионовой кислоты и аминокислот d-, I- и /-изомеры лейцина, метионина и треонина. Как показали первичные испытания, некоторые из полученных соединений проявляют повышенную избирательность гербицидного действия [139]. [c.169]

Лейцин Метионин Метионин Метионин Гистидин [c.138]

Тирозин Лейцин Лейцин Лейцин Метионин [c.138]

Всем известно, что наиболее ценны молочные и яичные белки, несколько менее — белки мяса и еще меньше — растительный белок. В последнем меньше незаменимых аминокислот. Сравнивая, например, белки говядины, муки и картофеля с белком молока, следует отметить, что в муке мало лизина, в картофеле — лейцина. Как правило, суммарный белок растений не сбалансирован по ряду незаменимых аминокислот. Так, белки злаков дефицитны почти по всем незаменимым аминокислотам, лимитирующая аминокислота — лизин. Белки бобовых дефицитны по лейцину, метионину, валину, триптофану и другим, лимитирующая аминокислота — лейцин или метионин. [c.79]

Лейцин, метионин, фенилаланин Лизин, аалин, изолейцин Треонин Кальций, фосфор [c.417]

Наряду с трипсином из яоджелудочной железы выделяют другую сериновую протеиназу — химотрипсин. Используемый для структурных исследований а-кимотрипсин А проявляет максимальную активность в диапазоне pH 7,8 — 9,0. Химотрипсин обладает гораздо более широкой специфичностью, чем трипсин. Фермент преимущественно катализирует гидролиз пелтидиык связей, образо< ванных карбоксильными группами ароматических аминокислот — тирозина, фенилаланина и триптофана. С меньшей скоростью гидролизуются пептидные связи лейцина, метионина, гистидина. Скорость расщепления отдельных связей в белках и пептидах зависит от характера соседних аминокислотных остатков. [c.45]

Электроды с жидкой мембраной, чувствительные к аминокислотам, предназначены для анализа триптофана, фенилаланина, лейцина, метионина, валина и глутаминовой кислоты жидкая мембрана содержит четвертичные аммониевые соли [522]. Установлено [400, 401], что растворы высокомолекулярных аммониевых солей в деканоле весьма эффективны в качестве компонентов жидкой мембраны при изготовлении электродов, обладающих нернстовой функцией в области концентраций от 10 вплоть до 10 моль/л (см. также разд. [c.191]

Электроды второго типа проявляли обратимость к различным аминокислотам, таким, как L-лейцин, -метионин, -аланин и -про-лин [46]. Как уже отмечалось, Na , К" , № мешают определению аминокислот, и необходимы специальные меры для уменьшения их влияния на электродные функции. С этой целью в качестве основы энзимного электрода вместо катионоселективного стеклянного электрода применяли NHJ-селективный электрод, мембрана которого содержала антибиотик нонактин, внедренный в силиконовый каучук [48]. Для определения L-фенилаланина использовали элемент, состоящий из Г-селективного мембранного электрода [см. реакции (XI.12) и (XI.7)] и энзимного реакционного слоя, включающего L-AKO и пероксидазу хрена, химически иммобилизованные в полиакриламидном геле [48]. [c.337]

Подобно трипсину, химотрипсин наиболее стабилен при pH 3, а его действие на белки имеет оптимум в зоне pH 7—9. В концентрированных растворах при pH 7,8 фермент претерпевает автолиз с образованием двух различных активных форм р- и ухимотрип-сина. Химотрипсин обладает более широкой специфичностью, чем трипсин он очень легко расщепляет пептидные, амидные и сложноэфирные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы ароматических аминокислот — тирозина, триптофана и фенилаланина. Несколько медленнее он расщепляет связи, образованные карбоксильными группами лейцина, метионина, глутаминовой и аспарагиновой кислот. Связи ароматических аминокислот с пролином устойчивы к действию фер.мента. [c.124]

Наличие в активном иле белка, витамина Bis, микроэлементов, а также практически всех известных аминокислот (аргинин, аланин, аспаргиновая кислота, валин, гистидин, глутаминовая кислота, глицин, лизин, лейцин, метионин, пиролин, серин и пр.) позволяет использовать ил как белково-витаминный концентрат для корма скота и птицы. Исследования в этом направлении ведутся как в СССР, так и за рубежом. [c.13]

Аминокислоты, конфигурация. Характерной особенностью приходных аминокислот является наличие в их молекуле асимметрического центра, эти аминокислоты могут существовать в двух оптически активных формах (Ь и О). В состав белков входят Ь-аминокислоты. Символы Ь и О применяют для обозначения конфигурации а-атома углерода. Для указания направления оптического вращения плоскости используют знаки (+) — правовращающий и (—) — левовращающий. Ряд а-а шно-кислот (гистидин, лейцин, метионин, цистеин, треонин, фенилаланин, тирозин, пролин, триптофан, оксипролин, серин) в нейтральных водных растворах — левовращающие. В то же время среди а-аминокислот есть и правовращающие (алавив, валин, изолейцин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аргинин, лизин). [c.8]

Синтезированы 2,3,6-трихлорбензоильные производные t-, d-и /-изомеров лейцина, метионина и треонина. Некоторые из полученных соединений показали повышенную избирательность гербицидного действия [367]. [c.236]

Мембраны, содержащие тот же жидкий нонооб-менник (1- и 10%-ные растворы трикаприлметиламмония в деканоле), Матзуи и Фрейзер [141] применили для создания электродов, селективных по отношению к аминокислотам (табл. II. 2). Мембраны представляли собой миллипористую пластинку из тефлона, насыщенную жидким ионитом. Аминокислоты в виде анионов экстрагировались в органическую фазу, содержащую ионообменник. Электроды с достаточно высокой селективностью получены для таких аминокислот, как триптофан, фенилаланин, лейцин, метионин, валин, глутаминовая кислота, хорошо [c.67]

Предположение основывалось на следующих соображениях 1. Для различных препаратов почки свиньи и в присутствии различных ингибиторов всегда отмечался параллелизм между гидролизом ДФФ, с одной стороны, и гидролизом Ы-ацетилпроизводных ва-лина, лейцина, метионина и аланина — с другой. 2. Оба фермента обладали одинаковой растворимостью, проявляли одинаковый рН-оптимум и одинаково реагировали на воздействие температуры, этанола и ионов металлов. 3. Опыты со смешанным субстратом свидетельствовали о существовании только одного фермента. 4. Оба фермента оказались неразделимыми при электрофорезе на бумаге. На основании этих данных Маунтер предположил, что нормальной функцией ДФФ-азы является гидролиз и синтез производных аминокислот. Этот вывод не совпадает с наблюдениями Коэна и Варринга, приведенными ниже. [c.145]

Присоединение соли ртути к аллиламидам а-аминокислот (глицина, аланина, /-лейцина, /-метионина, /-фенилаланина) возможно лишь в том случае, если аминогруппа в них защиш,ена бензоилированием [378]. [c.162]

С этой целью они смешивали культуры Hfr- и F -бактерий в соотношении 1 клетка Hfr-штамма на 10 Р -клеток (при плотности примерно 10 бактерий в 1 мл) и инкубировали смесь в течение различных периодов времени. Из инкубационной смеси брали пробы, разводили их и высевали на минимальный глюкозный агар, содержащий метионин и стрептомицин (для отбора рекомбинантов Thr+ Leu" Str ), или на минимальный га-лактозный агар, содержащий треонин, лейцин, метионин и стрептомицин (для отбора рекомбинантов Gal Str ). Полученный ими результат показан прерывистой линией на фиг. 110. Как видно из этого графика, число рекомбинантов возрастает прямо пропорционально времени, прошедшему с момента, когда родительские культуры были смешаны, и до образования плато, что наступает примерно через 1 ч, когда на 100 клеток Hfr насчитывалось 18 рекомбинантов Thr Leu" Str и 5 рекомбинантов Gal+ Str Это значение максимальной частоты рекомбинации, очевидно, b JIOO раз превышает те значения, которые были получены ранее Кавалли и Хейсом в скрещиваниях с Hfr-штаммами, и, следовательно, показывает, что более 10% клеток любой популяции Hfr способны переносить часть своего генетического материала в реципиентную F"-клетку. Сплошной линией на фиг. ПО показаны результаты примерно такого же-опыта по изучению кинетики переноса генов. Однако в этом случае в метод была внесена небольшая, но чрезвычайно важная модификация пробы из конъюгационной смеси клеток Hfr и F, так же как и в первом случае, разводили через определенные промежутки времени после начала контакта между родительскими клетками, но перед высевом на селективный агар разведенные пробы в течение 2 мин перемешивали в смесителе Уоринга. Под действием возникающего в жидкости срезывающего уси- [c.223]

Культуры бактерий Hfr и F- смешивали и в промежутки времени, отложенные на оси абсцисс, образ-ЦЫ либо высевали непосредственно на селективный агар (прерывистые кривые, /а и //а), либо встряхивали в течение 2 мин в смесителе Уоринга и затем высевали на селективный агар (сплошные кри вые, /б и //б). 1а и 16 — высевы производили на минимальный глюкозный агар, содержащий метионин и стрептомицин, и. следовательно, на ординате указана частота рекомбинантов Thr Leu Str , возникающих на селективном агаре в различные промежутки времени. Па и 116 — высевы делали на минимальный галактозный агар, содержащий треонин, лейцин, метионин и стрептомицин, и, следовательно, на ординате указана частота рекомбинантов Str, возникающих на селективном агаое [c.224]

Между способностью осуществлять сверхсинтез веществ, связанных с функционированием универсальных метаболических систем, и таксономическим положением организма коррелятивной связи нет. В принципе любой участок метаболической системы микробной клетки, любой комплекс ферментов могут служить практическим целям [Скрябин, Головлева, 1976]. Но чтобы этого достичь, необходимо оперативное вмешательство в жизнь клетки. В результате легкого химического или ферментативного гидролиза биомассы водородных бактерий могут быть получены различные аминокислоты — лизин, триптофан, лейцин, метионин и др. Этот метод не имеет пока промышленного значения, главным образом из-за дефицита белкового Сырья. Сверхсинтетиками аминокислот, поступающих в среду. Как правило, служат ауксотрофные мутанты различных видов [c.135]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология