Треонин изолейцина

Незаменимые аминокислоты. Незаменимыми называются аминокислоты, которые организм неспособен синтезировать, а следовательно, они должны поступать с белком пищи. Если какая-либо незаменимая аминокислота в пище отсутствует, то организм не будет в состоянии синтезировать белок тканей если эта аминокислота не поступает с пищей в течение более длительного промежутка времени, то азотистый баланс организма станет отрицательным, произойдет потеря веса, количество белка в плазме понизится, разовьется отек. Обширные лабораторные исследования, проведенные на крысах путем скармливания им искусственно составленного пищевого рациона, позволили установить, что для роста незаменимыми аминокислотами являются следующие гистидин, метионин, аргинин, триптофан, треонин, изолейцин, лейцин, лизин, валин, фенилаланин. [c.379]

Белок семян подсолнечника характеризуется недостатком лизина и беднее некоторыми незаменимыми аминокислотами (треонин, изолейцин, лейцин, ароматические аминокислоты) по сравнению с соевым белком (табл. 12.7). Наоборот, он значительно богаче последнего серосодержащими аминокислотами и не имеет [c.584]

Аминокислоты незаменимые — необходимы для жизнедеятельности организма, но не синтезируются в нем, а поступают с пищей. К ним относятся лейцин, лизин, валин, метионин, фенилаланин, гистидин, триптофан, треонин, изолейцин, аргинин. [c.23]

Конкретный пример такого рода представлен на рис. 14-6 превращение аспартата в р-аспартилфосфат — предшественник конечных продуктов (треонина, изолейцина, метионина и лизина) — катализируют три изофермента. Как показано на рисунке, каждый продукт ингибирует только один из изоферментов >. [c.70]

Аминокислоты треонин, изолейцин и гидроксипролин имеют два центра хиральности. [c.26]

При биологическом синтезе белка в полипептидную цепь включаются остатки 20 аминокислот (в порядке, задаваемом генетическим кодом организма), а также их производных. Среди них есть такие, которые не синтезируются или синтезируются в недостаточном количестве самим организмом и вводятся в организм вместе с пищей эти вещества называются незаменимыми аминокислотами. К йим относятся (указаны в порядке уменьшающейся для человека потребности) лейцин, лизин, валик, фенилаланин, метионин, гистидин, триптофан, аргинин, треонин, изолейцин. [c.549]

Мутагенные факторы могут изменить нормальный биосинтез аминокислот в клетке, воздействуя на генетический аппарат. Если в результате облучения или воздействия химических факторов ДНК не дает информацию для синтеза фермента и в клетке не синтезируется, например фермент гомосериндегидроге-наза, катализирующий превращение полуальдегида аспарагиновой кислоты в гомосерин, то клетка может синтезировать необходимые для своего существования белки только в том случае, если в питательной среде уже содержится готовый гомосерин. Так как аспарагиновая кислота является исходным пунктом биосинтеза не только гомосерина, но и треонина, изолейцина, метионина, а также лизина, то отсутствие упомянутого фермента влияет на биосинтез всех этих аминокислот. Прекращение биосинтеза гомосерина одновременно прекращает биосинтез треонина, изолейцина и метионина, поэтому эти аминокислоты также должны содержаться в среде роста данной культуры. В данных условиях весь ход биосинтеза аминокислот в клетке идет в направлении от аспарагиновой кислоты к лизину. [c.158]

В молекулах треонина, изолейцина, оксипролина, оксилизина и цистина имеется помимо асимметрического центра при а-углеродном атоме еще и второй асимметрический центр. Таким образом, если не в живой природе, то по крайней мере в лаборатории можно получить четыре диастереомера каждой из этих аминокислот. Их обозначают как Б-, В-, Ь-алло- и В-алло-формы. Ниже приведены конфигурации для треонина [c.45]

Сочетание временных и пространственных кодов наблюдается, например, в мультиферментных системах. Так, ферменты системы треонин — изолейцин, включающей пять реакций, регулируются на первом этапе треониндезаминазой, которая ингибируется продуктом реакции — изолейцином (слу гай ретроингибирования). [c.335]

При ингибировании треонином скорость седиментации гомосериндегидрогеназы Rhodospirillum rubrum увеличивается [3]. Результаты седиментационного анализа подтверждают, что активный фермент существует в виде мономера, треонин же вызывает агрегацию с образованием неактивного димера. Характер кривых элюции неингибированного и ингибированного ферментов с колонок, заполненных сефадексом, также говорит о том, что треонин (конечный продукт, оказывающий ингибирующее действие) вызывает образование неактивного димера. В отсутствие треонина изолейцин и метионин увеличи- вают активность фермента, по-видимому вызы-J вая диссоциацию димера, образовавшегося при действии треонина. [c.17]

Другой метод оценки качества белков основан на изучении их аминокислотного состава. Зеленые растения могут синтезировать все аминокислоты, тогда как организм человека и животного лишен этой способности. Аминокислоты, которые не могут синтезироваться в животном организме, получили название незаменимых . В настоящее время установлено, что для человека незаменимыми являются по крайней мере 8 аминокислот триптофан, фенилаланин, метионин, лизин, валин, треонин, изолейцин, лейцин и 2 полузаменимых — аргинин и гистидин. Питание белком, не содержащим какой-либо из этих аминокислот, приводит к нарушениям обмена веществ й заболеваниям организма. Таким образом, лишь установив аминокислотный и фракционный состав белков, можно говорить о пищевой ценности продукта. [c.45]

Дженкинсон и Тинслей [19] идентифицировали с помощью хроматографии на бумаге состав аминокислот, гидролизат которых был получен в ходе изучения аминокислот растительного происхождения, выделенных из компоста. Десять мл гидролизата, содержавшего приблизительно 1 мг связанного азота, запаривали досуха при пониженном давлении, растворяли в 5 мл воды и снова упаривали досуха. Остаток растворяли в 1,5 мл воды и центрифугировали. Осветвленную жидкость в количестве 0,04 мл наносили на бумагу Ватман № 1. Разделение проводили элюентом, предложенным Вольфом [20]. Хроматограмму проявляли, окуная лист в 0,2%-ный раствор нингидрина в ацетоне. Были идентифицированы следующие аминокислоты цистеиновая, аспарагиновая, глутаминовая, лизин, аргинин, глицин, гистидин, серии, аланин, тирозин, пролин, валин, треонин, изолейцин, лейцин и фенилаланин. Метионин не поддавался определению, поскольку его трудно было отделить от глицина в описанных системах растворителей. Метио-нин-5-оксид тоже не отделялся от валина. Хроматограммы опускали в 0,1%-ный раствор изатина в ацетоне для обнаружения про-лина и подтверждения отсутствия оксипролина. Детектирование и определение содержания пептида с остатком лизина в середине цепи проводили с помощью 2,4-динитрофторбензола [21]. Эта реакция протекает, поскольку е-аминогруппа, в отличие от а-амино-группы лизина, свободна и может вступать в реакцию. [c.306]

Рассмотрение обмена аминокислот по биогенетическим семействам [7] показало, что наибольший удельный вес во все изучавшиеся периоды роста и развития яровой вики принадлежит аминокислотам группы аспартата (лизин, метионин, треонин, изолейцин, аспарагиновая и аспарагин), связанным с обменом ок-салоацетата, и глутамата (аргинин, пролин, глутаминовая, глутамин и у-аминомасляная), сопряженным в обмене с а-кетоглута-ратом, т. е. аминокислотам, связанным с циклом ди- и трикар-боновых кислот (см. табл. 3). Содержание этих групп от 28-го до 67-го дней после посева снижается более чем в 3,5—4 раза, что связано с изменением удельного веса азотистых соединений в метаболизме растений по мере роста и развития за счет интенсификации обмена и возрастания удельного веса углеводов [8]. На долю семейств нирувата (аланин, валин, лейцин) и серина (серии, цистеин, цистин, глицин) приходится менее 1/3 общего количества свободных аминокислот. Содержание их в процессе вегетации растений также убывает. [c.91]

Изолейцин а-Аминофенилуксус-ная кислота Пролин Треонин Изолейцин Изовалин Миндальная кислота [c.31]

В промышленные среды не добавляют чистые аминокислоты. Их содержание в питательной среде пополняется за счет введения богатых аминокислотами отходов различных производств, а также гидролизатов белоксодержащего сырья кукурузный и рыбный экстракты гидролизаты шротов, остающихся после извлечения жиров из арахиса, сои, подсолнечника гидролизаты отходов молочной промышленности, содержащих казеин, рыбной муки, кормовых дрожжей. Дозировка этого вида сырья определяется, исходя из содержания необходимых для биосинтеза лизина аминокислот. Данные о содержании аминокислот и биотина в некоторых отходах и гидролизатах представлены в табл.51, Однако данные о содержании свободных аминокислот не всегда дают полное представление о всех формах усваиваемого аминного азота, так как многие продуценты аминокислот обладают пентидазной активностью. Опыт показывает, что максимум накопления L-лизина наблюдается при соотношении метионин треонин изолейцин, как 1 4 6, а содержание L-треони- [c.377]

Изучение аминокислотного состава актиномицинов, входящих в состав аурантина, показало в Ayi входят по два остатка треонина, изолейцина, пролина, саркозина и N-метилвалина. В Ауг — те же аминокислоты и валин. В Ауз отсутствует изолейцин, в Ау4 присутствуют все шесть аминокислот. Описанные актиномицины различаются между собой лишь по содержанию валима и изолейцина. В Ayi — два остатка D-изолейцина, в Ауг — по одному остатку D-изолейцина и D-валта, в Ауз — два остатка -валина, в Ау4 —по два остатка /)-изолейцина и )-валина [32—35]. [c.398]

Из всех ауксотрофных мутантов М. glutami us значительное количество лизина синтезировали мутанты, недостаточные по треонину, изолейцину, лейцину, пролину, тирозину, фенилаланину, а также мутанты, нуждающиеся в урациле, аденине и ксантине. Одпако наилучшими продуцентами лизина оказались гомосериновые мутанты. [c.159]

Аланин, валин. лейцин Серин, глицин, цистеин Аспартат, аспарагин, метионин, лизин, треонин, изолейцин [c.17]

Шавелевоуксусная кислота цикл трикарбоновых кислот реакции карбоксилирования аспарагиновая кислота аспарагин лизин метионин треонин изолейцин [c.76]

Серин Валин Пролии Серин Треонин Серии Треонин Изолейцин Лейцин Валин Серин Валин Пролин [c.49]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология