Цитохром оксидоредуктаза

ПОЛУЧЕНИЕ СУКЦИНАТ ЦИТОХРОМ с-ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ [c.426]

Получение комплекса 1П. Все операции проводят на холоде 0... —4° С). Сукцинат цитохром с-оксидоредуктазу, полученную как описано на с. 426, суспендируют в фосфатном буфере (калиевые соли) с pH 7,4 до конечной концентрации белка 5 мг/мл. Суспензию помещают в небольшую трехгорлую колбу, снабженную насадкой для деаэрирования, рН-электродом (комбинированный электрод, пропущенный через герметически закрытый шлиф) и делительной воронкой. Колбу охлаждают в сосуде со льдом, помещенном на магнитную мешалку. [c.429]

Получение сукцинат цитохром с-оксидоредуктазы (комплекс П-fПI) [c.509]

Цитохромоксидаза (цитохром-с Оз—оксидоредуктаза) [c.45]

Работа 32. Цитохромоксидаза (цитохром-с Ог — оксидоредуктаза) [c.56]

IV. Цитохром с кислород-оксидоредуктаза. [c.208]

В сильно упрощенном виде, следуя терминологии школы Д. Грина, дыхательную цепь можно представить в виде четырех относительно независимых комплексов I — НАДН убихинон-оксидоредуктаза, И — сукцинат убихинон-оксидоредуктаза П1 — убихинол цитохром с-оксидоредуктаза, IV—цитохром с Ог-оксидоредуктаза, объединяемых функционально чрезвычайно липофильным убихиноном и весьма гид- [c.415]

Убихинон цитохром с-оксидоредуктаза катализирует окисление добавленных гомологов убихинола цитохромом с с образованием окисленного гомолога и восстановленного цитохрома с. Комплекс представляет собой липопротеидный ансамбль, содержащий цитохромы Ь, си железо-серный белок, прочносвязанный убихинон и фосфолипиды. В литературе описаны два основных способа получения комплекса. Первый основан на фракционировании НАДН цитохром с-оксидоре-дуктазы солями в присутствии детергентов. Второй — на специфическом расщеплении сукцинат цитохром с-оксидоредуктазы при щелочных значениях pH на сукцинатдегидрогеназу и убихинон цитохром с-оксидоредуктазу. Препараты, получаемые обоими методами, практически не различаются ни по полипептидному составу, ни по каталитической активности. Оба препарата могут быть включены в состав протеолипо-сом, так что катализируемая ими реакция оказывается сопряженной с векторным перемещением протонов через осмотически активный барьер (второй пункт электрохимического сопряжения). [c.429]

Перенос электронов по дыхательной цепи митохондрий завершает цитохромоксидаза (цитохром сЮг-оксидоредуктаза, комплекс IV), катализирующая реакцию восстановления молекулярного кислорода до воды. Донором электронов для фермента служит ферроцитохром с. Реакция специфически блокируется цианид- и азид-ионами, а также окисью углерода. Цитохромоксидаза прочно связана с внутренней мембраной митохондрий и является интегральным мембранным белком в раствор фермент может быть высвобожден лишь после растворения мембраны высокими концентрациями детергентов. В нативной мембране, а также в растворах неионных детергентов (тритон Х-100, твин-80, Emasol-1130) цитохромоксидаза присутствует в виде высокоактивного димера. Некоторые воздействия (рН>8,5, высокие концентрации солей и неионных детергентов) вызывают появление мономерных форм фермента. Каталитическая активность цитохромоксидазы зависит от степени агрегации молекулы фермента. [c.432]

В митохондриях некоторых тканей (печени, почки и др.) была обнаружена еще одна НАДН-оксидазная система, которая локализована в наружной мембране и, по-видимому, легко доступна для цитоплазматического НАДН. Этот так называемый внешний, нефосфорилирую-щий путь окисления НАДН включает в себя специфический флавопротеид — НАДН цитохром os-оксидоредуктазу и цитохром O5. Цитохром 5 является слегка аутоксидабельным гемопротеидом, а физиологическим акцептором электронов с цитохрома O5, по-видимому, служит цитохром с. В экспериментальных условиях активность этого пути окисления НАДН может быть измерена только после добавления цитохро-ма с, значительная часть которого вымывается из межмембранного пространства в процессе выделения митохондрий. В отличие от НАДН-оксидазной активности дыхательной цепи митохондрий внешний путь окисления НАДН нечувствителен к ротенону. [c.437]

Убихинол цитохром с — оксидоредуктаза (участок 2) [c.523]

Первый этап окисления является эндергонической реакцией, которую катализирует монооксигеназа. Атом кислорода в NH2OH доставляется молекулярным кислородом. Второй этап идет при участии гидроксила-мин-оксидоредуктазы. При окислении нитрита электроны переносятся на цитохром а . Только стадии окисления гидроксиламина в нитрит и нитрита в нитрат являются энергетически полезными. [c.350]

Ясно, что если учесть еще присутствие двух подвижных переносчиков, KoQ и цитохрома с (они почти полностью отделяются при выделении комплексов), то этого достаточно, для того чтобы полностью описать все окислительно-восстановительные реакции митохондриальной системы переноса электронов. Так, объединение комплекса I с комплексом 1TI позволяет получить митохондриальную НАД-Н цитохром с — оксидоредуктазу. Комплексы II и III в сочетании дают митохондриальную сукцинат цитохром с — оксидоредуктазу, а комплексы I + III + IV — митохондриальную НАД Н-оксидазу, комплексы II + П1 -j- IV — митохондриальную сукцин-оксидазу и, наконец, совокупность комплексов I, II, III и IV — всю цепь переноса электронов, т. е. НАД-Н- и сукциноксидазу вместе (XV. 18). Для того чтобы такая реконструированная цепь эффективно работала, необходимо все эти комплексы смешать друг с другом в стехиометрических соотношениях, взяв их в довольно высокой концентрации вместе с цитохромом с и коферментом Q. Последние два компонента представляют собой подвижные, жирорастворимые переносчики, способные связывать между собой различные процессы как в реконструированных системах, так и в целых электронпереносящих частицах (ЭПЧ) или митохондриях. Кофермент Q благодаря своей длинной алифатической боковой цепи хорошо растворим в. липидах, а цитохром с, который представляет собой водорастворимый белок, становится жирорастворимым, соединяясь с митохондриальными фосфолипидами. Наиболее убедительные доказательства того, что реконструированная из четырех комплексов цепь переноса электронов точно воспроизводит цепь интактной митохондрии, были получены в опытах с использованием ингибиторов. [c.390]

Напболее важную группу образуют Ф., осуществляющие перенос электронов от никотинамиднуклео-тидных коферментов к цитохромам. К их числу относятся НАД-Н2 цитохром с — оксидоредуктаза (шифр 1.6.2.1) п НАДФ-Н. цитохром с —окотдоре-дуктаза (шифр 1.6.2.3). [c.227]

Цитохром а (цитохром оксндаза, цитохром с Oj — оксидоредуктаза, шифр 1.9.3.1) катализирует реакцию [c.443]

В металлофлавопротеидах катионы Ре, Мо, Си, 2п служат, по-видимому, для обеспечения взаимосвязи между флавино-выми коферментами и апоферментами. Это подтверждается тем, что отношение металла к флавину в очищенных препаратах ферментов этой группы, например, НАД-Нз цитохром с — оксидоредуктазы является более или менее постоянной величиной. Кроме того, рибофлавин и флавиновые нуклеотиды образуют довольно устойчивые комплексные соединения с катионами многих металлов. По современным представлениям, в ходе любой катализируемой реакции при участии ме-таллофермента образуется тройной фермент-металл-суб-стратный комплекс, в котором металлу приписывают роль мостика , связывающего фермент и субстрат. [c.263]

Электронные переносы между этими специфическими переносчиками особенно ускоряются определенными редокс-ферментами (оксидо-редуктазами), например цитохром с - оксидоредуктазой или NADH-редуктазой. Механизм переноса электронов в биологических системах еще далеко не ясен. Можно лишь надеяться, что последаие достижения в области металлопорфиринов, кластеров металлов, мицелльных и высокомолекулярных систем дадут возможность более глубоко проникнуть Б понимание этих жизненно важных процессов. [c.144]

Компоненты, входящие в состав комплексов [9] I. НАД Н кофермент р—оксн-доредуктаза. //. Сукцинат кофермент Р — оксилоредуктаза (содержит ФАД). 111. Восстановленный кофермент р цитохром с —оксидоредуктаза. IV. Восстановленный цитохром с кислород—оксидоредуктаза. [c.311]

Альтернативный метод [25] основан на совместном действии формиат цитохром bi-оксидоредуктазы (К-Ф.1,2.2.1, формиатдегидрогеназа) н нитратоксидоредуктазы (К.Ф.1.9.6,1, нитратредуктаза), которые выделяют из определенного штамма Es heri hia oli. Этот метод имеет следующие недостатки а) малая доступность указанного штамма [c.80]

Цитохромпер- оксидаза Цитохром с перекись водорода — оксидоредуктаза Животные ткани Гем [c.312]

В состав фотосинтетической цепи переноса электронов включены также цитохромы с третьего типа ( i), которые служат хромофорной группой убихи-нол цитохром с оксидоредуктазы. [c.286]

Нитратредуктаза (цитохром) (КФ 1.9.6.1, ферроцитохром нитрат оксидоредуктаза) катализирует следующую окислительно-восстановительную реакцию [c.395]

Удаление железосерного белка Риске (Ре5к) из сукцинат цитохром с-оксидоредуктазы не нарушает сз цинат-убихинон-редуктазную активность [Trumpower et al., 1980], но приводит к [c.16]

Рис. 13.11. Возможная конфигурация о/в петель в дыхательной цепи (хемиосмотическая теория). Схема в значительной мерс имеет предположительный характер это особенно относится к области, где происходит взаимодействие Q с цитохромом Ь, поскольку природа интермедиатов и их относительное расположение точно не известны. Возможно, что в данном случае функционирует Q-цикл , обеспечивающий транслокацию прютонов, с участием семихинона (отмечен звездочкой), как указано на рисунке справа. На обеих сторонах мембраны семихинон фиксируется Q-связываюшими белками, тогда как QH2 и Q являются мобильными. Цитохромы расположены в последовательности Ь, с,, с, а, а, (последний является частью цитохрома аоу пронизывающего мембрану). FeS—желе-зр-серный белок. Недавно полученные данные свидетельствуют о том, что цитохром с-оксидоредуктаза работает как протонная помпа (см. рис. 13.9).

Смотреть страницы где упоминается термин Цитохром оксидоредуктаза: [c.275] [c.275] [c.426] [c.430] [c.431] [c.358] [c.199] [c.313] [c.442] [c.442] [c.176] [c.285] [c.286] [c.10] [c.10] [c.10] [c.11] [c.13] [c.14] [c.283] [c.118]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология