Аминокислоты обнаружение изомеров

Чрезвычайно поразительным является тот факт, что лишь один из двух возможных оптических изомеров каждой из двадцати четырех аминокислот обнаружен в животных и растительных белках и что такой изомер имеет одну и ту же пространственную конфигурацию для всех аминокислот природных белков т. е. во всех случаях атом водорода, карбоксильная группа [c.485]

За исключением глицина, который не содержит асимметрического углеродного атома, все аминокислоты оптически активны. Все эти аминокислоты, обнаруженные в белках, обладают L-конфигура-цией при а-атоме углерода. Заглавная буква L указывает на конфигурацию молекулы, но не на направление вращения плоскости поляризации света. Право- и левовращающие изомеры обозначаются соответственно знаками (+) и (—) или же буквами d я I. Конфигурацию молекулы при а-атоме углерода можно определить химически путем сравнения с родственным оптически активным соединением. Например, L-серин можно превратить в L-аланин или L-цистеин с помощью следующих реакций [c.24]

Оксидаза D-аминокислот в организме млекопитающих находится только Б тканях печени и почек, причем активность ее в почках значительно выше, чем в печени. Этот фермент получен в высокоочищенном состоянии его число оборотов составляет от 1000 до 2000 в минуту [121, 122]. Фермент окисляет множество различных D-аминокислот и не проявляет поддающейся обнаружению активности по отношению к L-аминокисло-там. В связи с этим следует напомнить, что его используют для обнаружения ничтожных количеств D-аминокислот в присутствии высоких концентраций соответствуюших L-изомеров (стр. 95). Отмечены определенные видовые различия в субстратной специфичности фермента так, относительные скорости [c.184]

Имеются данные для идентификации изомеров гексахлорцикло-гексана, для обнаружения разветвленных изокислот в смеси жирных кислот, для исследования аминокислот и др. [c.278]

Среди аминокислот, обнаруженных в белках, имеются такие, которые, кроме а-углерода, содержат второй асимметрический атом углерода (треонин, оксилизин, изолейцин, оксипролин). Благодаря появлению второго центра асимметрий количество изомеров возрастает (2 ). Так, например, треонин имеет 4 изомера. Треонин, выделенный из белков, имеет стереохи-мическую конфигурацию, названную L-треонином, тогда как его зеркальный антипод должен называться D-треонином. Два других возможных изомера будут, очевидно, отличаться по конфигурации только у одного из центров асимметрии и обозначаются как L-аллотреонин и D-аллотреонин (греч. alios — другой). Нетрудно видеть, что треонин и аллотреонин являются днастереоизомерами. [c.28]

Удельное вращение плоскости поляризации света энантиоме-рами многих биологически активных молекул часто мало поляриметрические методы не всегда достаточно чувствительны, чтобы обнаружить следы изомера, сопутствующего большому избытку антипода. Такой анализ может иметь важное значение по нескольким причинам. При получении биологически активных пептидов влияние изомерных примесей кумулятивно присутствие 1% о-аминокислоты в каждой из аминокислот, вошедшей в 10-членный пептид, приведет к неактивному на 10% соединению. Другая область, представляющая значительный интерес, относится к обнаружению внеземной жизни. Уникальной особенностью макромолекул биологического происхождения является их способность различать и избирательно включать определенные оптические изомеры. Обнаружение преобладания одного оптического изомера на отдаленной планете может рассматриваться как указание на существование жизни [59]. Неудивительно, что, несмотря на трудность разделения оптических изомеров на обычных жидких фазах, ГХ уделялось значительное внимание как быстрому способу их разделения и идентификации. Особенно успешными оказались два следующих подхода (а) применение оптически активных жидких фаз и (б) введение в разделяемые соединения второго асимметрического центра. [c.96]

Для обнаружения рацемизации можно с успехом использовать ферментативные методы. С этой целью применяли ферменты, специфичные для гидролиза пептидных связей в таких пептидах, в которых вновь образующиеся карбоксильные группы взаимодействуют с а-аминокислотными остатками Ь-конфи-гурации [43]. Гистидилфенилаланиларгинилтриптофилглицин был синтезирован из Ь-аминокислот с применением в качестве конденсирующегося реагента N. М -дициклогексилкарбодиимида [44]. После обработки пентапептида трипсином произошло образование гистидилфенилаланиларгинина и триптофилглицина вместе с большим количеством негидролизованного вещества, как это было показано с помощью хроматографии на бумаге. Расщеплению подверглось только 37 /о пентапептида. Фермент лейцинаминопептидаза привел к образованию гистидина, фенилаланина, аргинина, триптофана и глицина в следующих молярных соотношениях 1 1 0,4 0,4 0,4. Таким образом, оба ферментативных метода показывают, что в продукте реакции содержалось только около 40% от исходного оптически чистого Ь-изомера. Лейцинаминопептидаза также применялась для того, чтобы показать, что октапептид, занимающий положения б—13 в молекуле АКТГ, был синтезирован без рацемизации [45]. [c.182]

Образование и распространение бактериальных декарбоксилаз лизина, орнитина, тирозина, гистидина, аргинина и глутаминовой кислоты изучены довольно подробно исследована также кинетика реакций, катализируемых декарбоксилазами, и описана частичная очистка некоторых из- них. Эти исследования позволили использовать аминокислотные декарбоксилазы для целей количественного определения аминокислот. Такие определения основаны на измерении количества углекислоты, выделяющейся при действии специфической декарбоксилазы [197], или количества образующегося амина [228]. Поскольку аминокислотные декарбоксилазы обладают строгой стереоспецифичностью, они применяются также для обнаружения примеси следов L-изомеров в препаратах D-аминокислот. Кроме того, эти ферменты применяют и для получения D-аминокислот (например, D-лизина или D-глутаминовой кислоты) путем избирательного разрушения L-изомера в рацемических препаратах аминокислот (стр. 94, 95). [c.206]

При фенилкетонурии введение больным фенилаланина приводит к увеличению экскреции фенилпировиноградной кислоты и к повышению содержания фенилаланина в плазме, тогда как прием других аминокислот не вызывает подобных изменений [146, 151, 154, 155]. Одно время предполагали, что при этом заболевании может образовываться D-фенилаланин, поскольку известно, что фенилпировиноградная кислота образуется легче из D-фенилаланина, чем из его L-изомера. Однако в последующих исследованиях D-фенилаланин не был обнаружен ни в крови, ни в моче больных фенилкетонурией [156, 157]. Поэтому предположение, что фенилпировиноградная олигофрения обусловлена рацемизацией или инверсией L-фенилаланина, было отброшено. Напротив, экспериментальное подтверждение получила гипотеза, согласно которой при этом заболевании блокировано превращение фенилаланина в тирозин. Джервис [158] отметил, что в то время, как у здоровых людей после приема фенилаланина увеличивается содержание в крови соединений, реагирующих с реактивом Миллона, у больных, страдающих фенилкетонурией, этого не наблюдается. Юденфренд и Бесман [159] давали таким больным нагрузку С -фенилаланином и получили убедительные [c.477]

По мере развития конфигуративных исследований выяснилось, что находимые в белках аминокислоты имеют одинаковую пространственную конфигурацию, принадлежат к L-ряду. Известно лишь очень небольшое число исключений, сам характер которых таков, что они лишь сильнее подчеркивают общее правило. Так, неестественные изомеры природных аминокислот встречаются в составе некоторых антибиотиков неестественный изомер глутаминовой кислоты обнаружен в оболочке, окружающей бактерию сибирской язвы и делающей бессильными против нее протеолити-ческие ферменты человека и животных . [c.588]

Вследствие рацемизации, происходящей при гидролизе (стр. 174), весьма трудно положительно решить вопрос о том, содержатся ли в белке неприродные изомеры. Прежде всего, обнаружение в гидролизате частично рацемизованной аминокислоты вовсе не является убедительным доказательством того, что в состав нативной молекулы белка входил d-нзомер. Однако более серьезным является то обстоятельство, что при етрочих равных условиях степень рацемизации различна в зависимости от того, находится ли данная аминокислота в свободном состоянии или же она связана пептидной связью. Поэтому тот факт, что какая-либо аминокислота в гидролизате окажется более ращвмизован- [c.110]

Оксидаза D-аминокислот у млекопитающих представляет собой FAD- oдержащий флавопротеин, обладающий широкой субстратной специфичностью, фермент обнаружен в печени и почках большинства млекопитающих. D-аспарагин и D-глутамин не окисляются этим ферментом, а глицин и D-изомеры кислых и основных аминокислот являются плохими субстратами. Физиологическое значение этого фермента у млекопитающих неизвестно. [c.309]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология