Аминокислоты обнаружение

Различия между аминокислотами связаны с природой группы К. На рис. 25.3 показаны структурные формулы 20 аминокислот, обнаруженных в большинстве белков. Хотя некоторые аминокислоты распространены больше других, в крупных белках обычно встречается подавляющая часть всех этих аминокислот. [c.444]

За исключением глицина, который не содержит асимметрического углеродного атома, все аминокислоты оптически активны. Все эти аминокислоты, обнаруженные в белках, обладают L-конфигура-цией при а-атоме углерода. Заглавная буква L указывает на конфигурацию молекулы, но не на направление вращения плоскости поляризации света. Право- и левовращающие изомеры обозначаются соответственно знаками (+) и (—) или же буквами d я I. Конфигурацию молекулы при а-атоме углерода можно определить химически путем сравнения с родственным оптически активным соединением. Например, L-серин можно превратить в L-аланин или L-цистеин с помощью следующих реакций [c.24]

Чрезвычайно поразительным является тот факт, что лишь один из двух возможных энантиомеров каждой аминокислоты обнаружен в животных и растительных белках и что каждый такой энантиомер имеет одинаковую конфигурацию для всех аминокислот иными словами, во всех случаях атом водорода, карбоксильная группа и аминогруппа занимают одинаковое пространственное положение относительно группы R у а-атома углерода. Такая конфигурация называется L-конфигура-цией — все природные белки построены из ь-аминокислот. [c.387]

В табл. 37.1 приведены структурные формулы и названия 26 аминокислот, обнаруженных в белках. Некоторые из иих, отмеченные жирным шрифтом, являются незаменимыми, и эти аминокислоты должны содержаться в пище молодого животного для его нормального развития эти аминокислоты, очевидно, не могут синтезироваться в организме животного из других веществ, содержащихся в пище. [c.1037]

Чрезвычайно поразительным является тот факт, что лишь один из двух возможных оптических изомеров каждой из двадцати четырех аминокислот обнаружен в животных и растительных белках и что такой изомер имеет одну и ту же пространственную конфигурацию для всех аминокислот природных белков т. е. во всех случаях атом водорода, карбоксильная группа [c.485]

ФЕРМЕНТЫ, АКТИВИРУЮЩИЕ АМИНОКИСЛОТЫ, ОБНАРУЖЕННЫЕ У ВЫСШИХ РАСТЕНИЙ МЕТОДОМ АТФ-ПИРОФОСФАТНОГО ОБМЕНА [c.196]

Дезаминирование. Общей реакцией катаболизма аминокислот является отщепление их аминогруппы с образованием аммиака и кетокислоты. Процесс носит название окислительного дезаминирования он катализируется ферментами, называемыми ок-сидазами аминокислот, обнаружен- [c.381]

Трудно себе представить, что оксидаза L-аминокислот, обнаруженная только лишь в почках и в печени и обладающая слабой активностью, может играть существенную роль в дезаминировании аминокислот в организме. [c.346]

Восьмой сегмент состоит из 890 нуклеотидов после некодирующей области 5 нуклеотидов расположена открытая рамка считывания, кодирующая белок NS1, состоящий из 230—237 аминокислот в зависимости от штамма вируса. Предсказанная последовательность аминокислот хорошо согласуется с аминокислотной структурой NS1 [250], и триптические пептиды NS1 коррелируют с предсказанной последовательностью 134, 139]. Вторая открытая рамка считывания [132] аминокислот, обнаруженная на 5 -конце [c.56]

Почти все замены аминокислот, обнаруженные на поверхности НЬ, безвредны НЬ8 — поразительное исключение. [c.25]

Генетический словарь содержит 64 кодона, каждый из которых образован тремя последовательными нуклеотидами (триплетами). 61 из 64 кодонов детерминируют 20 аминокислот, обнаруженных в белках, один определяет начало большинства последовательностей, кодирующих белки, и три обозначают окончания этих последовательностей. [c.116]

В высших растениях, особенно среди представителей семейств крестоцветных, резедовых, ирисовых и тыквенных, найдены четыре л-карбоксизамещенные ароматические аминокислоты (30) — (33) [23—24]. Эти кислоты входят в большую группу аминокислот, обнаруженных в высших растениях, и обычно не встречаются в составе белков. Химические свойства и биогенез этих аминокислот широко изучались, и пути нх биосинтеза в общих чертах представлены на схеме (14). Согласно предложенной схеме, изохоризмовая кислота (28), образующаяся из хоризмовой кислоты (9), перегруппировывается в соединение (29) по реакции, которая формально аналогична орто-кляйзеновской перегруппировке, катализируемой хоризматмутазой [25]. Аминокислоты (30) и (31) затем образуются из (29) подобно тому, как .-фенилаланин (10) и .-тирозин [c.695]

Изучено взаимодействие порошкового золота с индивидуальными растворами аминокислот, обнаруженных в продуктах мета- олизма бактерий. Показано, что наибольшая степень растворения [c.153]

Аминокислоты, пептиды, белки и ферменты образуют группу химически и биологически родственных соединений, которым принадлежит исключительная роль во многих жизненно важных процессах [1, 2]. Биогенная связь этих веществ подтверждается полным гидролизом белков и пептидов, которые распадаются на а-аминокарбоновые кислоты (HjN- HR- OOH). Все аминокислоты можно рассматривать как С-замещенные производные аминоуксусной кислоты. К настоящему времени из гидролизатов белков выделено более 20 аминокислот, которые по конфигурации асимметрического атома углерода принадлежат к 1-стерическому ряду, отличаясь друг от друга в основном остатками заместителей [3-5]. а-Аминокислоты, имеющие цвиттерионную природу, являются наиболее важными и многочисленными среди всех аминокислот, встречающихся в природе. Общее число а-аминокислот, идентифицированных в свободном или связанном виде из живых организмов, исчисляется сотнями, и число их увеличивается [1,2]. Все а-аминокислоты, обнаруженные в белках, за исключением глицина, хиральны [3, 6]. Больщинство других а-аминокислот, обнаруженных в природе, также имеют -конфигурацию а-углеродного атома, однако известны многие природные а-аминокислоты D-ряда [7]. D-ами-нокислоты выделены из микроорганизмов [8, 9], растений [7, 10, 11], грибов [12], насекомых [13] и морских беспозвоночных [14, 15]. Также эти кислоты найдены в белках животных [16] и в пептидах, выделенных из раковых новообразований [17]. Природные галогенированные а-аминокислоты и пептиды редко встречаются в природе, и их можно отнести к новой группе соединений [18-20]. [c.289]

Галогенированные пептиды достаточно редки в природе. На сегодняшний день их известно не более 150 [1-3]. Ранее считалось, что пептиды, содержащие необычные аминокислоты (например, D-аминокислоты) [4-7], синтезируются исключительно микроорганизмами, однако ряд галогенированных пептидов, в составе которых присутствуют D-аминокислоты, обнаружен в некоторых морских организмах, и в частности, в г бках [1-3]. [c.308]

За последний год предложен целый ряд методов количественного определения аминокислот, обнаруженных после разделения на бумаге. Существует метод [16] сравнения интенсивности окраски и размера обнаруженных пятен со шкалой стандартных пятен, полученных от хроматографии определенного количества стандартной аминокислоты на этой же полосе бумаги. Однако эти определег1ия дают только приблизительный результат. [c.404]

Рис. 7-16. Остаток десмозина-особой аминокислоты, обнаруженной только в эластине. Ее центральная циклическая структура образуется путем взаимодействия К-групп (выделены красным цветом) четырех остатков лизина, что приводит к возникновению поперечных связей >иежду полипептидными цепями эластина (см. рис. 7-17).

Среди аминокислот, обнаруженных в белках, имеются такие, которые, кроме а-углерода, содержат второй асимметрический атом углерода (треонин, оксилизин, изолейцин, оксипролин). Благодаря появлению второго центра асимметрий количество изомеров возрастает (2 ). Так, например, треонин имеет 4 изомера. Треонин, выделенный из белков, имеет стереохи-мическую конфигурацию, названную L-треонином, тогда как его зеркальный антипод должен называться D-треонином. Два других возможных изомера будут, очевидно, отличаться по конфигурации только у одного из центров асимметрии и обозначаются как L-аллотреонин и D-аллотреонин (греч. alios — другой). Нетрудно видеть, что треонин и аллотреонин являются днастереоизомерами. [c.28]

Бацитрацин В, как полагают, является непосредственным продуктом обмена В. li heniformis. Он представляет собой высокоактивный антибиотик. При мягком гидролизе бацитрацина В в противоположность бацитрацину А наряду с аминокислотами, обнаруженными в гидролизате последнего, образуется также L-валин [535]. Как и в случае бацитрацина А, б-аминная [c.557]

В соответствие с этой концепцией были предложены многочисленные методы, способные обнаружить метаболическую активность микроорганизмов. По классификации Имшенецкого (1970), все предложенные методы могут быть разделены на прямые и косвенные. К последним относятся химические анализы грунта и атмосферы планеты, астрономические методы и др. Прямые методы основаны на передаче обзорных панорам в случае поиска макроформ и констатации роста и размножения одноклеточных организмов. Прямые методы могут быть разделены на наиболее надежные, заслуживающие внимания, и менее надежные. К наиболее надёжным Имшенецкий (1970) относит определение нарастания биомассы нефелометрия, УФ-фотометрия, количественное определение железонор-фириповых белков и АТФ, определение количества 14 СО-2, выделяющегося в процессе утилизации меченых питательных веществ, содержащихся в среде, измерение pH и Eh культуральных жидкостей. Заслуживают внимания такие методы, как определение оптической активности, количественное определение флавинов, белка, нуклеиновых кислот и аминокислот, обнаружение фосфатазной активности, а также манометрия. Менее надежными следует признать методы с применением 0, 0, калориметрию, определение митогенетического излучения. [c.108]

Был получен Pho мутант Е. oti (дефектный по щелочной фосфатазе), содержащий ат-мутацию гене Phok. Из этого мутанта был получен набор Pho ревертантов, у которых восстановленне активности щелочной фосфатазы не было связано с действием супрессоров. Анализ аминокислотной последовательности белка щелочной фосфатазы этих ревертантов показал, что они содержат различные аминокислотные замены, показанные на схеме в том месте полипептидной цепи, где в белке дикого-типа находится остаток триптофана. Для каждой аминокислоты указаны ее кодоны-синонимы подчеркнуты те из них, которые связаны с УАГ одиночной заменой основания. Очевидно, что УАГ является единственным триплетом, из которого в результате одиночных замен может возникнуть хотя бы по одному кодону для каждой из семи аминокислот, обнаруженных в ревертантах. [c.456]

Информация о первичной структуре полипептидов (последовательности аминокислот в них) записана в ДНК в виде трехбуквенного кода, составленного из первых букв названий четырех азотистых оснований, входящих в состав ДНК (АТГЦ). Каждой аминокислоте соответствует определенный триплет из трех соседних нуклеотидов. Например, аминокислоте фенилаланин в ДНК соответствует кодон АЛЛ, а аминокислоте серии — АГА. Из 64 возможных триплетов 61 кодирует 20 аминокислот, обнаруженных в составе [c.51]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология