Вес измерением диффузии, диализа

Этот пример отчетливо показывает, что выводы из результатов измерений диффузии и диализа, касающиеся комплексных ионов в растворах, можно делать только тогда, когда эти методы сочетаются с другими методами исследования. [c.31]

Для поддержания постоянной температуры при измерении диффузии в специальных стационарных приборах используют водяной термостат. При этом принимаются специальные меры, чтобы возникающая при перемешивании воды вибрация не передавалась на измерительную ячейку. Температуру полагается стабилизировать с точностью 0,001—0,003° С, однако Свенссон [25] оспаривает необходимость такого постоянства температуры, ссылаясь на эксперименты, в которых температура поддерживалась всего лишь с точностью 0,ГС. Величина допустимых колебаний температуры определяется вязкостью и теплопроводностью исследуемого образца. Белок необходимо диализовать до равновесия против того буферного раствора, который используется в качестве растворителя. Для наслоения растворителя на раствор, чтобы образовать резкую начальную границу между ними, разработаны ячейки нескольких типов. В ячейке Ламма [23] раствор и растворитель вначале разделены тонкой пластинкой, которая медленно выдвигается. Ячейка Нейрата [26] позволяет надвигать слой [c.79]

Из данных изучения диффузии и диализа можно, следовательно (с изложенными выще ограничениями), делать лишь качественные выводы о типах комплексных ионов, присутствующих в растворе. Данных о константах образования комплексов такие измерения не дают. [c.32]

Для исследования многочисленных сложных равновесий в растворах привлекают разнообразнейшие физико-химические методы, на которых в пределах данной книги нет возможности останавливаться. Наряду с обычными методами определения молекулярного веса используют измерение проводимости и чисел переноса, электродвижущих сил, коэффициентов распределения, поглощения света, эффекта Рамана, а также аналитические методы. В последнее время особенно развились методы точного измерения скорости диффузии и диализа о методике и значении полученных этими способами результатов появился очень подробный обзор [204]. В качестве примера исследования равновесия в растворе следует назвать исследование гидратации ионов [205], [c.194]

Растворы белков обладают многими свойствами, которые характерны для лиофильных коллоидных растворов. Молекулы белков не проходят через полупроницаемые мембраны, и это используется для их очистки от низкомолекулярных примесей при помощи диализа. Представляет большой интерес определение размеров, формы белковых молекул и молекулярных весов белков. Для этой цели используется целый ряд физико-химических методов. Так, белки в растворах седиментируют в ультрацентрифугах при ускорениях до 200 ООО g , величины констант седиментации колеблются от 1 Ю до 90—100 сек. Коэффициенты диффузии — в пределах от 0,1 10 до 10- 10 средний удельный объем — около 0,75 см г. Размеры и форму (асимметрию) частиц белка определяют, кроме того, методами светорассеяния, двойного лучепреломления в потоке, измерениями вязкости, коэффициента вращательной диффузии, но, по-видимому, наиболее точно — прямым наблюдением в электронном микроскопе в тех случаях, когда молекулы белка достаточно велики и когда удается преодолеть технические затруднения. Молекулярные веса, кроме названных выше способов, определяют методами осмометрии, гель-фильтрации, исследованием монослоев белков на поверхности жидкой фазы, светорассеяния и др. [c.30]

Равновесный диализ имеет и свои специфические сложности, главным образом из-за применения целлюлозных мембран. Диффузия, особенно через мембраны, — это медленный процесс поэтому достижение равновесия требует значительного времени, что исключает какие-либо кинетические исследования в системе. Еще большую проблему создает неспецифическое связывание лиганда, которое заставляет вести измерения в области высоких концентраций антител, а это в свою очередь вызывает явление электроосмоса и удорожает процедуру. [c.32]

TOB. Для проведения быстрых измерений используется метод неравновесного диализа [6], который основан на измерении скорости диффузии лиганда через мембрану из отсека, где он находится вместе с ферментом, в зависимости от концентрации. Связывание замедляет скорость диффузии. [c.204]

Измерение диффузии, диализ, ультрафильтрация. Результаты диффузионных измерений и диализ сильно зависят от формы растворенных частиц. Данные, полученные на основе этих измерений, достаточно удовлетворительны для сферических молекул сравнительно малой степени полимеризации, но недостоверны для линейных выс0к0п0лимер01в. Ультрафильтрация также не пригодна для определения размеров линейных макромолекул [c.70]

Сравнительно большие промежутки между цепями молекулярной пространственной сетки разбавленных С. нозволяют молекулам (ионам) низкомолекулярных веществ, в отличие от крупных коллоидных частиц или макромолекул, диффундировать в С. практически беспрепятственно, как в чистый растворитель. Поэтому С. (набухшие полимеры) часто употребляются в качестве избирательно проницаемых ( полупроницаемых ) мембран для проведения электрохимич. процессов, измерения осмотич. давления и очистки р-ров высокомолекулярных веществ и коллоидных р-ров диализом, электродиализом и ультрафильтрацией. Возможность вводить в С. и удалять из них нутем диффузии растворимые низкомолекулярные соединения делает С. незаменимой средой для нриготовления эмульсий , обеспечивающих проведение современных черно-белых и цветных фотографич. процессов. [c.543]

Физические и химические свойства белков, Р-ры Б. обладают рядом свойств, характерных для лиофильных коллоидных р-ров. Частицы Б. не проходят через полупроницаемые мембраны, что используется для их очистки от низко-молекулярных соединений диализом. Наличие на поверхности частиц Б. многочисленных полярных групп обусловливает их значительную гидратацию. Так, количество гидратационной воды, связанной с альбуминами и глобулинами, составляет 0,2—0,6 г на 1 г сухого веса Б. В определенных условиях Б. образуют гели (студни). Во многих случаях Б. удается получить в кристаллич. виде. Б. в р-рах седимен-тируют в ультрацентрифугах при ускорении порядка 200 000 константы седиментации (s) Б. находятся в пределах от l-10 i до lOO-lO i сек. Коэфф. диффузии Б. О,МО —10-10 см /сек средний удельный объем 0,75 см г. Эти физико-химич, характеристики используются для определения мол. веса Б., а также степени асимметрии их молекул е/а, где в и а — продольная и поперечная полуоси гидродинамически эквивалентного эллипсоида, приближенно принимаемого за форму молекулы Б. Мол. вес Б. — от 5000 до нескольких миллионов, в/а — от 1 до 200. Для определения мол. весов и размеров молекул Б. широко применяется метод светорассеяния. Мол. веса могут быт1> определены также методом осмометрии, методом исследования монослоев на поверхности жидкой среды. Размеры молекул Б. определяются методом двойного лучепреломления в потоке, измерением коэфф. вращательной диффузии. Макромолекулы некоторых Б. наблюдались в электронном микроскопе. Для изучения структуры Б. широко применяется метод рентгеноструктурного анализа и электронографии. [c.193]