Сульфгидрильные группы в белках

СУЛЬФГИДРИЛЬНЫЕ ГРУППЫ БЕЛКОВ И ПЕПТИДОВ [c.157]

Недавно для фракционирования белков плазмы крови начали применять также соли тяжелых металлов, в частности соли цинка [35]. Осаждение белков большими количествами солей тяжелых металлов приводит к необратимой их денатурации, прибавление же небольших количеств солей вызывает обратимое связывание катионов белками (по всей вероятности, сульфгидрильными группами белка) с образованием осадков, из которых можно выделить нативный белок [35]. [c.177]

В 1933 г. Брдичка открыл интересный вид катализа под действием белковых молекул [330], сущность которого состоит в том, что на полярограмме кобальта при добавлении белковых веществ вслед за волной восстановления Со появляется еще одна волна, которая связана с каталитическим действием сульфгидрильных групп белка на электрохимическое выделение водорода. При восстановлении белковых соединений, содержащих сульфгидрильные группы, водород легко отщепляется [c.238]

Механизм действия при отравлении соединениями мыщьяка и ртути объясняется их способностью блокировать сульфгидрильные группы белков. При отравлении указанными препаратами имеет место поражение организма в целом, однако на первый план выступают поражения центральной и периферической нервных систем. Ртутьорганические соединения обладают очень высокой способностью кумулироваться в мозге, вызывать расстройства зрения, слуха и пр., что тоже обусловлено поражением центральной нервной системы. [c.36]

Поэтому основная функция глутатиона в клетках заключается в защите сульфгидрильных групп белков от окисления. Кроме того, глутатион выполняет роль кофермента в ряде ферментативных процессов, на- [c.83]

Основы метода. Сульфгидрильная группа белка реагирует с иодуксусной кислотой, выделяя иодистый водород, который за- [c.209]

Предполагается, что сероуглерод в организме животного взаимо действует с сульфгидрильными группами белков и аминокисло с образованием дитиокарбаматов и инактивацией ферментных систем На животных оказывает наркотическое действие. [c.226]

Наиболее подходит для этой цели меркаптоэтанол. Поскольку свободные сульфгидрильные группы весьма реакционноспособны и легко подвергаются реокислению до дисульфидных групп, их обычно блокируют, прежде чем продолжать деградацию пептидной цепи. Раньше для этого пользовались иодацетамидом или иодацетатом, которые алкилируют сульфгидрильные группы. Однако позднее было показано, что лучшие результаты дает акри-лонитрил. Цианэтилирование сульфгидрильных групп белка акрилонитрилом протекает количественно и без побочных реакций [c.89]

Метод применялся главным образом для определения размеров больших молекул, например белков. Обычная процедура состоит в обработке белка флуоресцирующим реагентом, необратимая реакция с которым дает флуоресцирующую полимерную молекулу. Нужные реагенты чаще всего получают, вводя изоцианатные, изотиоцианатные или сульфохлоридные группы в обычные флуоресцирующие соединения. Хорошо взаимодействуют с белком, например, изоцианаты флуоресцеина, родамина Б и антрацена. Флуоресцирующие изоцианаты необратимо реагируют со свободными амино- или сульфгидрильными группами белка. Очевидно, что и реагенты и условия реакции следует подбирать так, чтобы размер и физическое строение молекулы белка изменялись в минимальной степени. Обычно времена жизни полученных этим способом флуоресцирующих конъюгатов белков близки к временам жизни простых флуоресцирующих молекул. Подробные данные о методике и ее применении можно найти в обзоре [308]. [c.373]

Увеличение числа мутаций при лучевой болезни может вызывать возникновение ряда заболеваний и у потомства. Как лечебные препараты используются соединения, содержащие сульфгидрильные группы, так как они препятствуют развитию изменений, происходящих в белках при облучении организма. [c.115]

Соединение белков с трифенилметановыми красителями было детально изучено А. Д. Брауном и его сотрудниками (А. Д. Браун, Диссертация, Ленинград, 1949 А. Д. Браун. Биохимия, 13, 409, 1948 ДАН СССР, 62, 263, 1948 68, 757, 1949 Биохимия, 16, 399, 1951). В их работах было установлено, что способность многих белков обесцвечивать трифенилметановые красители (малахитовый зеленый, яркий зеленый и другие) обусловлена образованием соединений между этими красителями и белками, причем денатурированные белки обладают большей способностью связывать указанные красители, чем нативные. Красители присоединяются к сульфгидрильным группам белков. — Прим. ред. [c.222]

Дисульфидные и сульфгидрильные группы белка можно подвергать следующим превращениям [c.292]

Аналогичные реакции протекают в полимерном субстрате белков при действии на них солей Бунте, т. е. S-алкил-тиосульфатов. Эти соединения образуют с сульфгидрильными группами ys смешанные дисульфиды [c.363]

По данным автора, внутримышечное введение препарата способствует исчезновению симптомов интоксикации, нормализации гемограммы, усилению выведения свинца с мочой. Исследования, проведенные под динамическим контролем сульфгидрильных групп белков крови, показывают увеличение последних параллельно уменьшению клинической симптоматики интоксикации п увеличению количества выводимого 13 организма свинца. [c.263]

Иод реагирует с сульфгидрильными группами белков [уравнение (У1-47)] при pH 7 в течение 5—30 тин [c.409]

Отмытый и подсушенный белок сжигают в концентрированной серной кислоте, при этом получаются следующие продукты окисления Н2О, СО2, из сульфгидрильных групп белка, а ЫНг превращается в МН/, образуя растворимую соль, которая сохраняется в колбе. Полученный азот в виде аммиака отгоняют в аппарате Кьельдаля и результаты пересчитывают на белок. [c.363]

Механизм токсического действия соединений ртути объясняют взаимодействием его с тиоловым (сульфгид-рилвными) группами тканевых белков, в том числе фер-ментов гексокиназы, дегидразы пировиноградной кислоты, фосфоглюкомутазы, липазы, уреазы и др. Такое взаимодействие ртути с сульфгидрильными группами белков приводит к нарушениям обмена веществ и функциональным изменениям в различных органах. [c.79]

N-этилмaлeинимид применяется в биохимии [1, 2] и гистохимии [3] Б качестве реактива, специфически реагирующего с сульфгидрильными группами белков и низкомолекулярных меркаптанов. По литературным данным, К-этилмалеинимид получают из этиламина и малеинового ангидрида с последующей циклизацией получающейся К-этилмалеиновой кислоты [4]. [c.83]

Метод изоморфных замещений нашел успешное применение для расшифровки структур белков, и первым примером такого рода было определение структуры гемоглобина Перутцем и сотр. [134]. Изоморфное ртутное производное гемоглобина было получено путем реакции сульфгидрильных групп белка с парахлормеркурийбен-зоатом. Продукт реакции представлял собой молекулу гемоглобина с двумя специфически связанными атомами ртути, при этом размеры элементарной ячейки остались неизменными. Сравнивая дифракционные картины от обоих соединений, можно обнаружить четкие различия интенсивностей определенных отражений. Проекция Патерсона вдоль оси Ь с коэффициентами А/ позволила определить координаты атомов ртути. Так же как и в случае фталоцианина, знаки структурных амплитуд для белка были найдены путем сопоставления величин соответствующих структурных амплитуд для чистого белка и производного с металлом. После этого была рассчитана проекция электронной плотности вдоль оси Ь, на которой можно было видеть слои молекул гемоглобина. [c.217]

По-видимому, определенное биологическое значение может иметь и перенос гидридных ионов Н . Этот перенос был постулирован рядом авторов для объяснения особенностей реакции между сульфгидрильными группами белков и красителями, содержащими дисульфидные группы. Предполагается, что перенос электрона из одной точки белковой молекулы в другую совершается по механизму, аналогичному известному механизму Гротгуса, причем фактически по поверхности белковой частицы перемещается гидридный ион. Схема (рис. 4), заимствованная из работы Клотца с сотрудниками [1], поясняет этот механизм. Группа 5Н белка отдает гидридный ион соседней молекуле воды, входящей в состав гид-ратной оболочки белка, одновременно эта молекула отдает ион Н следующей, и так до тех пор, пока Н не присоединится к дисульфидной группе. В результате получается новая сульфидная группа и отрицательно заряженный ион серы. [c.62]

Большие концентрации сероуглерода действуют на теплокровных животных наркотически. Хроническое воздействие малых концентраций вызывает заболевания различных отделов нервной системы и изменения во внутренних органах. Механизм действия неясен. Считают, что сероуглерод взаимодействует с сульфгидрильными группами белков и аминокислот с образованием дитио-карбонатов и инактивацией ферментных систем. [c.116]

Наряду с данными о наличии в тканях специфического фермента инсулиназы [20, 21] нельзя считать опровергнутым представление о протеолитическом распаде и значении сульфгидрильных групп белка и низкомолекулярных соединений в этом процессе [22—26]. [c.205]

В своей недавно опубликованной работе А. Г. Пасынский и Р. С. Черняк [Биохимия, 17, 198, 1952) показали, что в присутствии концентрированных растворов мочевины окисляемость сульфгидрильных групп железосинеродистым калием значительно повышается. Авторы считают, что разрыв водородных связей, происходящий под влиянием мочевины, освобождает и водород сульф-гидриль 1ых групп, в результате чего этот водород становится более доступным для действия окислителей. По мнению авторов повышенную окисляемость сульфгидрильных групп белков, денатурированных мочевиной, нельзя поэтому рассматривать непременно как следствие структурных изменений белковых глобул. — Ярн.и. ред, [c.149]

Г. HI a M Ш II к 0 в a. О сульфгидрильной группе белков и ее значении для иротоолиза. — Ученые записки МГУ, вып. 36, 1940. [c.106]

Каптан и его аналоги весьма токсичны для рыб и подавляют развитие многих почвенных микроорганизмов. Токсичность этой группы соединений для микроорганизмов и рыб, возможно, связана с образованием из них тиофосгена и дитиофосгена. Каптан и фольпет легко реагируют с сульфгидрильными группами белков. Эта реакция на примере цистеина может быть представлена следующим образом [100] [c.71]

Наряду с радикальным механизмом действия флавонротерщов предложен также ионный механизм, согласно которому гидридный ион переходит от НАД к ФАД и от ФАД-Н2 к аналогу НАД. Так, фермент цитохром 65—редуктаза катализирует перенос атомов водорода непосредственно меноду НАД-Н2 и ацетилпирндин-НАД. Предполагают, что в этом случае нет связи междуНАД-НзИ сульфгидрильной группой белка. [c.257]

Гетероауксин тормозит окисление аскорбиновой кислоты и образование дегидроформы последней, которая в свою очередь тормозит рост. Доказано, что физиологическая активность свойственна ауксинам, находящимся в связи с белками цитоплазмы, поэтому соединения, конкурирующие с ауксинами за белковую молекулу, могут снимать стимулирующее действие ауксинов. Антагонистами по отношению к ауксинам являются также соединения, разрушающие сульфгидрильные группы белков. Именно это-и лежит в основе действия так называемых антиауксинов (кумарин, скополетин и др.). [c.565]

Исследуя природу ингибирующего влияния света на рост, X. Шибаока выделил соединение, механизм действия которого также состоит в окислении сульфгидрильных групп белков. Синтез этого ингибитора в листьях, как и его транспорт в точки роста, резко активируется под влиянием света, что, по мнению автора, и служит причиной вызываемого светол подавления линейного роста. [c.566]

Ион Со + активирует ряд ферментов и может замещать в них ион без снижения их активности. Избыток кобальта в организме ингибирует процесс абсорбции железа, блокируя железотранспортные системы, и подавляет потребление кислорода в митохондриях. Токсичность кобальта может быть также связана с инактивацией им сульфгидрильных групп белков тканей организма. [c.199]

Лактопероксидаза, миелопероксидаза или пероксидаза корней хрена катализируют НгОг-зависимое окисление сульфгидрильных групп белков в присутствии йода [Thomas E., Thomas М., 1977]. Данные этих авторов свидетельствуют о том, что пероксидаза может взаимодействовать непосредственно с белками патогенов по следующей схеме [c.31]

Денатурированные белки обычно менее растворимы, чем нативные формы, их физиологическая активность при денатурации теряется. Вероятно, теряется и способность существовать в кристаллическом состоянии, так как ни один денатурированный белок не был выделен в кристаллической форме. Во многих случаях эти изменения сопровождаются увеличением количества сульфгидрильных групп, как, например, это наблюдается при восстановлении кератина. Молекулярный вес IB большинстве случаев, но не всегда, остается неизменным Так, гемоцианин улитки Helix pomatia) в изоэлектрической точке имеет молекулярный вес 6 740 000, но с из менением. pH распадается на фрагменты, составляющие половину, четверть восьмую части исходной молекулы. Такой же эффект наблюдается и при обработке мочевиной. Например, гемоглобин расщепляется на две равные идентичные части, эдестин — на четыре. Имеются указания на то, что количество кислотных или основных групп уменьшается при денатурации, вероятно, вследствие внутримолекулярных реакций. [c.688]

Карбоксиметилирование. Карбоксиметилирование — наиболее общепринятый метод модификации сульфгидрильных групп белков. Для введения кислотных или нейтральных группировок Б качестве реагентов используют иодоуксусную кислоту или иодоацетамид. Предварительно оба реактива перекристал-лизовывают для удаления свободного иода. Иодоуксусную кислоту перекристаллизовывают из гексана, иодоацетамид — из петролейного эфира. Оба реагента добавляют в реакционную [c.142]

Исследуемые белки помещают в склянки с завинчивающимися крышками и проводят полное восстановление и S-карбоксиме-тилирование в денатурирующем буфере. 100—200 мкг белка (т. е. 2—4 нмоль белка с мол. весом 50 000) в 75 мкл буфера восстанавливают в атмосфере азота 1 ч при 50°С с помощью дитиотреи-тола, прибавленного в 25 мкл денатурирующего буфера, в 50-кратном молярном избытке относительно сульфгидрильных групп белка. Затем белки алкилируют нейтрализованной иодуксусной кислотой в атмосфере азота при 25°С в темноте, прибавляя кислоту в 25 мкл денатурирующего буфера. Иодуксусную кислоту берут в 3-кратном молярном, избытке относительно концентрации дитиотреитола. Алкилирование останавливают по прошествии 1 ч, добавляя избыток 2-меркаптоэтанола (10 мкл). Белок осаждают 1 миллилитром холодного (—20 С) абсолютного этанола, подкисленного ледяной уксусной кислотой (10 мкл). Пробу оставляют для флокуляции по меньшей мере на 30 мин при —20°С, затем осадок отделяют центрифугированием (1500g, 10 мин) и отмывают холодным (—20°С) 70%-ным этанолом для удаления солей (3 раза по 1 мл). Избыток этанола отсасывают тонкой пастеровской пипеткой, а осадок белка высушивают в струе азота. [c.86]

Общая методология создания целеузнающих ФАП с противоопухолевым действием описана в [26]. Противоопухолевые ФАП присоединяют либо непосредственно к опухоль-специфиче-ским антителам или к менее антигенным и менее объемистым их Р аЬ)- или / (аЬ) 2-фрагментам, либо к промежуточному полимеру-носителю, с которым затем связываются антитела. При этом желательно активировать функциональные группы ФАВ (например, карбоксильные группы метотрексата переводят в оксисукцинимидные эфиры), чтобы избежать сшивания антител. С той же целью для связывания антител с полимером-носителем, особенно если это белок, предпочтительны гетеро-бифункциональные сшивающие агенты (см. гл. 5). В ходе присоединения ФАВ к антителам последние могут потерять свою иммунологическую активность как в результате модификации по узнающим центрам, так и вследствие изменения нативной конформации. Во избежание этого предложено сорбировать антитела на иммобилизованном на твердом носителе ФАВ, проводить ковалентное связывание, а потом десорбировать продукт реакции. В результате получают конъюгаты с максимальным содержанием ФАВ при минимальной потере иммунологической активности. При использовании (аЬ)-фрагментов, связывание ФАВ удобно осуществлять через сульфгидрильные группы белка. Поскольку таких групп немного, то целесообразно применять промежуточный полимер (пoли-L-лизин, поли-1-глута-миновую кислоту, декстран и их производные). Этим приемом может быть значительно повышено содержание ФАВ в конъюгате, однако иммунологическая активность иногда падает за счет экранирования белка полимером. Введение вставки между белком и полимером частично улучшает ситуацию. [c.53]

Регуляторная активность IRE-BP определяется степенью окисления сульфгидрильных групп белка. Свободные сульфгидрильные группы (SH) в IRE-BP состояние при недостатке железа-необходимы для связывания IRE-BP со шпильками. При избытке железа сульфгидрильные группы находятся в окисленной форме (S—S), IRE-BP не может связаться со шпильками, и мРНК TfP разрушается. [c.152]

Иод-, бром- и хлорацетаты натрия легко взаимодействуют с сульфгидрильными, аминными, имидазольными группами полимерного субстрата с образованием соответствующих карбок-симетильных производных. Так, S-карбоксиметилирование белков в растворе иодуксусной кислоты происходит очень быстро и специфично. Реакции алкилирования иодистым метилом или дибромэтиленом протекают медленнее, нежели с иодуксусной кислотой, и реализуются преимущественно на -SH- и NH2-группах белка. В некоторых случаях возможен также деструктивный распад полимерной цепи. [c.369]

Цистеин и цистин. Особое значение имеют входящие в состав белков аминокислоты, содержащие серу. На стр. 271 уже упомянут цистеин — а-аштокнслота, представляющая собой производное аланина, в котором при Р-углеродном атоме имеется остаток сероводорода—сульфгидрильная группа, или меркаптогруппа, —ЗН (стр. 132). За счет этой группы цистеин легко окисляется две его молекулы соединяются — возникает дисульфидная связь —3—3— (стр. 132) и образуется аткгинокислота — цистин [c.287]

Образующиеся Н и ОН радикалы обладают высокой реакционной способностью они, соединяясь, могут образовывать перекись водорода Н2О2, а также оказывать вторичное воздействие на различные биологические макромолекулы. При этом существенно страдают белки-ферменты, содержащие сульфгидрильные группы — SH и нуклеиновые кислоты, в которых происходит раз-рущение водородных связей. [c.115]

Наблюдается также увеличение реактивности некоторых химических групп в белке, которые до денатурации не обнаруживались или определялись в меньших количествах. К таким замаскированным группам могут быть отнесены фенольные группы тирозина, имидазольные кольца гистидина, сульфгидрильные группы цистеина и т. п. Может происходить также освобон<дение групп белковых цепочек так, например, в нативном р-лактоглобулине имеется 12 е-аминогрупп лизина, а после денатурации их обнаруживается 31 или, например, нативный яичный альбумин, предварительно обработанный гуанидином, дает более интенсивную окраску с раствором нитропруссида натрия в силу разрыва дисульфидных связей и увеличения количеств свободных 5Н-групп. [c.210]

Белки, содержащие свободные сульфгидрильные группы, образуют аналогичные соединения с метилнафтох/иионом, о чем свидетельствует появление в ультрафиолетовом спектре характерных полос поглощения, остающихся после повторной очистки путем переосаждения сульфатом аммония. [c.423]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология