Протекание ферментативного гидролиза

Протекание ферментативного гидролиза [c.298]

Другими ионами кальций в этой системе заменить нельзя. Ионы ртути, цинка, кадмия связываются в областях фиксации кальция и вызывают ингибирование ферментной активности этот эффект исчезает при добавлении в смесь ионов кальция. При замещении иона кальция на ион стронция сохраняется активность по отношению к гидролизу ДНК, но замещение ионом бария ведет к полной инактивации, как считают, вследствие геометрических искажений центра связывания кальция, которые передаются и на область связывания нуклеотида. Стерическое соответствие фермент — субстрат при этом утрачивается и активность резко падает. Эти примеры говорят о большом значении геометрической структуры, создаваемой и поддерживаемой ионом в системе фермент—ион—субстрат для правильного протекания ферментативной реакции. [c.364]

В табл. 6,6 приведены характеристики некоторых потенциометрических ферментных электродов. Среди них наибольщее распространение получили электроды для определения мочевины (диагностический показатель функции печени). В качестве базового электрода применяют стеклянный электрод, чувствительный к ионам аммония. Уреазу закрепляют на поверхности электрода нанесением слоя полиакриламидного геля, содержащего фермент, или с помощью целлофановой мембраны. Слой геля удерживается на поверхности с помощью нейлоновой сетки. Если такой электрод опустить в раствор, содержащий мочевину, то она диффундирует в слой фермента, в котором происходит ферментативный гидролиз мочевины с образованием ионов аммония в результате протекания реакции [c.215]

Механизм действия сериновых протеиназ в настоящее время понят лучше механизма любого другого типа ферментов и может служить иллюстрацией некоторых важных моментов, касающихся ферментативного катализа. Гидролиз амида может показаться не слишком сложной реакцией химику-органику. В случае же ферментативного катализа для обеспечения успешного протекания реакции необходимо очень строгое обеспечение тех стадий, которые химик может счастливо игнорировать. В противном случае будет происходить замедление реакции. Даже механизм, приведенный на схемах (28) — (34) и насчитывающий 9 отдельных стадий, является, безусловно, упрощенным. [В качестве иллюстрации можно отметить, что в последних исследованиях механизма действия химотрипсина с использованием методов быстрой кинетики в водном диметилсульфоксиде при —90°С показано наличие четырех процессов, предшествующих образованию тетраэдрического интермедиата см. схему (28) . Первым из этих процессов является связывание субстрата, остальные, по-видимому, представляют собой индуцированные субстратом конформационные изменения в ферменте, необходимые для обеспечения правильной стереохимии катализа] [63]. Нетрудно понять, почему для катализа распада такой высоко энергетической частицы, как тетраэдрический интермедиат, требуется особое обеспечение такие стадии могут в конце концов быть скоростьопределяющими в самых простых реакциях. Однако в связи с тем, что для эффективного протекания ферментативного катализа необходимы очень [c.497]

Реакции ферментативного гидролиза относятся к поверхностным, хотя не исключена возможность их протекания как поверхностно — гетерогенных [c.18]

Второй фазой ферментативного гидролиза является гидролитический распад субстрата АВ на АОН и ВН. Поскольку в отсутствие фермента не происходит в заметной степени гидролитического распада АВ, следует предположить, что распаду подвергается не АВ, а комплекс Е(АВ). В этом комплексе связи между А и В расшатаны, что облегчает протекание гидролитического распада. Мы еще ие знаем, каким путем происходит расшатывание связей между А и В. Наиболее вероятным представляется предположение о том, что в результате соединения молекулы субстрата с ферментом происходит ее деформация и либо под влиянием механических, сил, либо под влиянием электростатических воздействий соседних полярных групп наступает разрыв связей АВ. Такие молекулы называют активированными. [c.285]

Хотя в первую очередь протекание химического и ферментативного гидролиза зависит от химического строения гидролизуемой группы и окружающих ее радикалов, на процесс разрушения имплантата влияют и другие особенности строения полимера. [c.39]

Первый тип предполагает необходимость сближения функциональных групп данной макромолекулы, разделенных большим числом звеньев, для осуществления какой-либо реакции, так как вероятность протекания реакции зависит от вероятности реализации необходимой для этого конформации и от времени ее жизни . Эффекты такого рода вызывают изменение скорости реакций в 10 —10 и характерны для ферментативных процессов. Примером реакции, протекающей с конформационным эффектом, может служить гидролиз нитрофениловых эфиров под влиянием фермента — а-химотрипсина (ХТ) [c.56]

Прежде всего, скорость и даже самая возможность протекания ферментативного гидролиза зависят от положения и конфигурации ацильной группы. Гидролизу подвергаются преимущественно первичные и вторичные, но не третичные ацилаты. Лишь в патентной литературе отмечена способность Flavoba terium dehydrogenans гидро- [c.192]

Однако иногда структура агликонной части полисахарида оказывается весьма существенной для протекания ферментативной реакции. Так, R-фермент катализирует гидролиз а-1,6-связей разветвлений лишь в тех случаях, когда точки ветвлений разделены между собой по крайней мере пятью глюкозидными остатками , как, например, в амилопектине. Фермент не оказывает действия на гликоген. [c.620]

Ограничение круга рассматриваемых реакций процессами, протекающими по типу расщепления связи ацил — X, объясняется тем, что только такой тип расщепления связей имеет биохимическое значение. Так, несмотря на то что в литературе известно много примеров реакций сольволиза эфиров, катализируемого как кислотами, так и основаниями и протекающего по типу расщепления связи алкил — кислород (т. е. Н—СОО-рНО, случаи протекания ферментативных реакций гидролиза или переноса ацильной группы по аналогичному механизму не известны. Реакции, катализируемые гидролитическими ферментами, которые наиболее изучены из ацилтрансфераз, обычно протекают по механизму двойного замещения, в результате которого образуется промежуточный ацилфермент (см. гл. 2) [c.9]

При изучении кинетики гидролиза п-нитроанилида Ь-ала-нина, катализируемого аминоцептидазой М в стационарном режиме протекания реакции было найдено, что зависимость начальной скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата имеет вид 5-образной кривой при малых концентрациях п-нитро-анилида [19]. Предполагая, что фермент в условиях реакции претерпевает обратимую изомеризацию с образованием неактивного конформера (Е, схема 6.27), и исходя из данных табл. 16, определить значения кинетических параметров ферментативной реакции и константу равновесной обратимой изомеризации фермента [c.124]

Гидролиз о-нитрофенил-а-мальтозида, катализируемый а-амилазой, изучали с помощью метода остановленной струи. В табл. 6 приведена зависимость концентрации образующегося в реакции о-нитрофенола от времени в начальный период реакции. Найти, двух- или трехстадийной схеме ферментативной реакции соответствуют данные табл. 6, если значения Кт(каж) и кат, определенные в стационарном режиме протекания реакция, равны [c.193]

Для осуществления многих ферментативных реакций, в том числе для большинства реакций, обеспечивающих сопряжение биосинтеза с расщеплением АТР, требуется сочетание двух типов реакции замещения замещение у атома фосфора с последующим замещением у атома углерода. Однако для того, чтобы потенциал переноса групп молекулы АТР мог быть ислользован для протекания эндергонического метаболического процесса, должен существовать механизм сопряжения. В противном случае гидролиз АТР в клетке будет приводить просто к выделению тепла. Существенной частью механизма сопряжения обычно является нуклеофильное замещение у атома фосфора с последующим замещением у атома углерода. [c.132]

В последнее время разработан ферментативный метод установления чередования аминокислот в пептидах, начиная с Ы-концевой. Для этой цели исследуемый пептид подвергают гидролизу ферментом лейцинаминопептидазой, выделяемым из почек свиней. Этот фермент может расщеплять пептид лищь в том случае, если в а-положении к пептидной связи имеется аминогруппа. Вследствие такого специфического действия фермента в гидролизате, по мере протекания гидролиза появляются свободные аминокислоты, последовательно отщепляющиеся с аминного конца пептидной цепи. Наблюдая за процессом поочередного отщепления свободных аминокислот при помощи хроматографии, устанавливают последовательность расположения аминокислот в пептиде. [c.813]

Изменение свободной энергии при амилазной реакции благоприятствует протеканию ее в направлении гидролиза. Ни мальтоза, ни декстрин не встречаются в растительных клетках в качестве их природных компонентов. Следовательно, амилазы не участвуют в синтезе крахмала, так что для выяснения сути этого процесса мы должны искать какие-то иные ферментативные механизмы. [c.147]

Для протекания некоторых ферментативных реакций с участием пиридоксальфосфата (например, Р-декарбоксилирование или 7-отщепление) необходима активация тех атомов углерода, которые менее тесно связаны с пиридоксалевым циклом, чем а-атом углерода аминокислоты. Роль активирующей группы в этих реакциях выполняет, по-видимому, протонированный атом азота основания Шиффа. После отщепления протона от а-атома углерода эта группа способствует отщеплению протона от Р-атома углерода. При этом образуется промежуточное соединение типа р-карбанион-енамина. Как видно [схема (89)1, механизм этой реакции похож на механизм альдольной конденсации, катализируемой аминами. Образовавшееся промежуточное соединение способно также легко отщеплять хорошую уходящую группу от у-атома углерода. Именно так протекает расщепление цистотионина и отщепление фосфата от фосфогомосерина в процессе синтеза треонина [схема (89)]. Ненасыщенный продукт, образовавшийся в реакции отщепления, может либо присоединить нуклеофил к любому положению по двойной связи, либо гидролизоваться и перегруппироваться в несколько стадий ). Аналогичный механизм наблюдается, по-видимому, также и при р-декарбоксилировании. В данном случае катионный атом азота в основании Шиффа активирует субстрат так, что вместо отщепления протона идет декарбоксилирование [схема (90)]. Эти реакции не удалось. [c.121]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология