Солюбилизация углеводородов глобулярными белками

СОЛЮБИЛИЗАЦИЯ УГЛЕВОДОРОДОВ ГЛОБУЛЯРНЫМИ БЕЛКАМИ [c.19]

Солюбилизация углеводородов глобулярными белками [c.48]

ВЛИЯНИЕ ТЕМПЕРАТУРЫ НА СОЛЮБИЛИЗАЦИЮ УГЛЕВОДОРОДОВ В ВОДНЫХ РАСТВОРАХ ГЛОБУЛЯРНЫХ БЕЛКОВ И ОПРЕДЕЛЕНИЕ ТЕРМОДИНАМИЧЕСКИХ ПАРАМЕТРОВ СВЯЗЫВАНИЯ [c.32]

Солюбилизация углеводородов в растворах глобулярных белков (см. табл. 9 и 10) сопровождается небольшими отрицательными изменениями свободной энергии и является, следовательно, самопроизвольным, термодинамически выгодным процессом. [c.37]

В области вполне стабилизованных сфероидальных мицелл солюбилизация углеводородов всегда вызывает повышение ньютоновской вязкости коллоидной дисперсии ПАВ. Солюбилизация может вызывать увеличение общего объема мицеллы ф / ф в 2 или 3 раза. Этот эффект возрас гает с увеличением температуры и концентрации ПАВ. В случае же солюбилизации углеводородов нативными глобулярными белками наблюдалось либо уменьшение вязкости растворов, либо ее неизменность. Это, по-видимому, связано с тем, что структуры в глобулярных белках являются более жесткими образованиями по сравнению с мицеллами ПАВ. [c.45]

Изменение термодинамических характеристик при солюбилизации углеводородов в растворах ПАВ и глобулярных белков совпадает с соответствующими изменениями термодинамических параметров при возникновении гидрофобных взаимодействий [202] и подтверждает выбранную модель распределения углеводородов между водой и неполярной фазой [203—205]. [c.45]

Для глобулярных белков, таких, как яичный альбумин, необходимо было выяснить, не приводит ли солюбилизация углеводорода к денатурации. Для этого исследовали изменение вторичной структуры белка (методом оптического вращения) и третичной структуры (ро определению вязкости) до и после солюбилизации углеводорода в широком интервале pH. Опыты показали, что удельное оптическое вращение растворов яичного альбумина в интервале pH = 4,5— 10,5 оставалось постоянным и немного уменьшалось после введения бензола, вязкость после солюбилизации также уменьшалась вследствие понижения асимметрии молекул. Все это свидетельствует о том, что глобулы яичного альбумина после солюбилизации становятся более компактными и не происходит денатурация. Далее выяснялось Влияние солюбилизации на конформационную устойчивость яичного альбумина к тепловой и кислотно-щелочной денатурации. Оказалось, что глобулы яичного альбумина, солюбилизировавшие бензол, становятся более устойчивыми к тепловой денатурации 0,55%-ный водный раствор яичного альбумина денатурирует при 60°, а После солюбилизации углеводорода — при 70°. [c.395]

Солюбилизирующей способностью обладают также и фибриллярные белки (желатина). Установлено, что солюбилизация обусловлена глобулярным состоянием желатины в растворе. Наибольшее связывание углеводорода наблюдается в изоэлектрическом состоянии. [c.396]

В настоящее время показано [97], что устойчивость компактной пространственной структуры глобулярных белков в водных растворах обусловлена теми же силами, которые приводят к мицеллообразованию в растворах ПАВ. В результате гидрофобных взаимодействий в глобулах белков и мицеллах ПАВ возникают неполярные области, ответственные за солюбилизацию. Размер, состав и свойства этих областей целиком определяются конформацией белка, а так как конформация глобулярных белков в растворе практически не зависит от концентрации белка, становится понятным, что независимо от концентрации белка в растворе с глобулой белка должно взаимодействовать определенное количество углеводорода, а концентрация углеводородов в растворе увеличивается пропорционально числу солюбилизирующих глобул. [c.22]

Отмечается также, что уменьшение растворимости бензола в растворах глобулярных белков в сильнокислых и щелочных областях является следствием разрушения неполярных областей глобул в результате денатурации. Зависимость солюбилизирующей способности от кислотности среды, очевидно, также является общим свойством глобулярных белков. Изучение солюбилизации углеводородов в растворах белков позволяет выяснить влияние углеводородных добавок на поведение макромолекул белка в растворе и получить сведения о роли гидрофобных областей в протекании биологических реакций, в частности ферментативного катализа. [c.23]

Солюбилизация углеводородов изучалась в водных растворах глобулярных белков яичного альбумина, сывороточного альбумина, 7-глобулина, лизоцима, а-кааеина, пепсина, а-химотрнпси-на, трипсина. Анализ аминокислотного состава белков позволил сделать заключение об определяющей роли гидрофобных взаимодействий в стабилизации их глобулярной структуры. [c.22]

Сравнение данных по измерению удельного оптического вращения и дисперсии оптического вращения глобулярных белков в водных растворах и растворах, насыщенных углеводородом, позволило сделать вывод, что солюбилизированный углеводород практически не изменяет содержания спиральных структур в глобулах белков. Влияние солюбилизации углеводорода на устойчивость глобулярных белков к тепловой денатурации изучалось на примере яичного альбумина при pH 7,2, химотрипсина при pH 4,25 и 7-глобулина при pH 9,2 — по изменению удельного оптического вращения. Тепловая денатурация у-глобулина при pH 9,2 оценивалась также спектрофотометрически, а тепловая денатурация трипсина при pH 3,75 — по снижению ферментативной активности. [c.30]

Найденная зависимость растворимости углеводородов от концентрации глобулярных белков в водном растворе аналогична зависимости их растворимости в растворах ПАВ выше ККМ, т. е. солюбилизации углеводородов сформированными мицеллами ПАВ. Происходящее при концентрации, равной ККМ, мицеллообразование обычно рассматривают как явление, подобное разделению фаз. Пока мицелла сохраняет постоянный мицелляр-ный вес, размер и форму, тгаблюдается повышение растворимости различных углеводородов, пропорциональное концентрации ПАВ. Величина молярной солюбилизации (в молях углеводорода на моль белка или ПАВ) является константой в довольно широком интервале концентраций ПАВ и глобулярных белков. [c.45]

Солюбилизация в белках и мицеллах мыл всегда обратима и характеризуется установлением термодинамического равновесия. В этом смысле можно считать образующиеся при солюбилизации системы самопроизвольными, т. е. термодинал1ически равновесными. Взаимодействия углеводородов с белками и мицел-лярно ассоциированными ПАВ сопровождаются одинаковыми изменениями термодинамических параметров — малыми положительными изменениями энтальпии и увеличением энтропии. Перенос углеводорода в неполярные области мицелл ПАВ и глобулярных белков обусловлен положительными изменениями энтропии [201], равными нескольким десяткам энтропийных единиц. [c.45]